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兰州交通大学:《生物化学》课程教学课件(讲稿)第三章 蛋白质
文档格式:PDF 文档大小:3.44MB 文档页数:135
3.1 蛋白质的结构组成 3.2 多肽 3.3 蛋白质的结构 3.4 蛋白质的性质 3.5 蛋白质的分类 3.6 几种重要的蛋白质类型 3.7 稳定蛋白质的作用力
西北农林科技大学:《细胞生物学》课程教学资源(课件讲稿)第8章 蛋白质分选与膜泡运输
文档格式:PDF 文档大小:3.51MB 文档页数:42
8.1 蛋白质的分选(定向转运) 8.1.1 信号假说 8.1.2 蛋白质合成与转运的基本途径 8.1.3 蛋白质向线粒体、叶绿体和过氧化物酶体的分选 8.2 膜泡运输 8.2.1 膜泡运输概观 膜泡运输 8.2.2 COPⅡ包被膜泡的装配与运输 8.2.3 COPI包被膜泡的装配与运输 8.2.4 网格蛋白/接头蛋白包被膜泡的装配与运输 8.2.5 转运膜泡与靶膜的锚定与融合 8.2.6 膜泡运输依赖微管(微丝)和马达蛋白 8.2.7 细胞结构体系的组装
华中农业大学:《食品化学与分析 Food Chemistry and Analysis》课程教学资源(PPT课件)第五章 蛋白质 Proteins
文档格式:PPT 文档大小:7.17MB 文档页数:116
5.1.概述 5.2.氨基酸的物理化学性质 5.3.蛋白质分子构象 5.4.蛋白质的变性 5.5.蛋白质的功能性质 5.6.蛋白质的营养性质 5.7.在食品加工中蛋白质的变化 5.8.蛋白质的测定
核磁共振波谱法在蛋白质三维结构解析中的应用 Application of Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy for Studying Protein Three-dimensional Structure
文档格式:PDF 文档大小:2.15MB 文档页数:18
蛋白质特定的三维结构与其生物功能密切相关,因此,研究蛋白质的三维结构有助于揭示其生物功能机制。将核磁共振(NMR)波谱法应用于研究溶液状态下蛋白质的三维结构,能够更加准确地揭示蛋白质结构与生物功能之间的关系。本文综述了NMR解析蛋白质三维结构的理论和技术方法,以及NMR结合其他生物物理手段,并辅以分子建模计算法研究蛋白质三维结构的研究进展和最新方法,为精准解析蛋白质的三维结构提供思路及策略
《食品化学》课程教学资源(课件讲稿)第五章 蛋白质 第一节 引言 第二节 氨基酸的物理化学性质 第三节 蛋白质的结构 第四节 蛋白质的变性 第五节 蛋白质的功能性质
文档格式:PDF 文档大小:1.48MB 文档页数:162
第一节 引言 第二节 氨基酸的物理化学性质 第三节 蛋白质的结构 第四节 蛋白质的变性 第五节 蛋白质的功能性质
北京大学:《生物化学》课程教学资源(课件讲稿)第二十章 血液的化学 Biochemistry of blood
文档格式:PDF 文档大小:6.27MB 文档页数:68
第一节 血液的基本成分与功能 血液成分 血液的化学组成 血液非蛋白氮 血液的生理功能 第二节 血浆蛋白质 血浆蛋白质的分类 血浆蛋白质的性质 血浆蛋白质的功能 第三节 红细胞代谢 红细胞的分化 血红蛋白的结构和功能 血红蛋白的合成 成熟红细胞的代谢特点 第四节 白细胞代谢 第五节 铁的代谢
北京大学:《生物化学》课程教学资源(课件讲稿)第二章 蛋白质化学
文档格式:PDF 文档大小:5.24MB 文档页数:123
第一节 蛋白质(protein)的生物学功能 第二节 蛋白质的分子组成 第三节 蛋白质的分子结构 第四节 蛋白质结构与功能的关系 第五节 蛋白质的理化性质及分离纯化 第六节 蛋白质的结构分析
四川农业大学:《生物化学》课程教学资源(PPT课件讲稿)考研辅导PPT_第一部 分蛋白质、核酸的结构性质
文档格式:PPT 文档大小:26.46MB 文档页数:141
一、蛋白质、核酸概述 二、蛋白质、核酸的基本结构单位 三、蛋白质、核酸的结构 四、蛋白质、核酸结构和功能的关系 五、蛋白质、核酸的化学性质 六、遗传信息的传递方向和规律(核酸蛋白质的生物合成)
南京工业大学:《制药工艺学》课程教学资源(PPT课件讲稿)第十三章 多肽与蛋白质类
文档格式:PPT 文档大小:137KB 文档页数:23
第十三章多肽与蛋白质类药物 第一节多肽及蛋白质类药物的生产方法 一、蛋白质类药物的分离与纯化 (一)材料的选择 蛋白质类药物的来源有动植物组织和微生物等,原则是要选择富含所需蛋白质多肽成分的,易于提取得无害生物材料。对天然蛋白质类药物,为了提高质量、产量和降低生产成本,对原料的种属,发育阶段、生物状态、来源、解剖部位、生物技术产品的宿主菌或细胞都有一定要求,使得纯化工作相对容易
《生物化学》课程PPT教学课件:蛋白质的重要性质
文档格式:PPT 文档大小:333.5KB 文档页数:13
蛋白质与多肽一样,能够发生两性离解 1也有等电点。在等电点时(Isoelectric 蛋 point pl),蛋白质的溶解度最小,在电 场中不移动。 在不同的H环境下,蛋白质的电学性质 不同。在外液pH低于等电点的溶液中, 蛋白质粒子带正电荷,在电场中向负极 移动;在外液pH高于等电点的溶液中, 蛋白质粒子带负电荷,在电场中向正极 移动。这种现象称为蛋白质电泳- (Electrophoresis)带电粒子在电场中移 动的现象
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