动物生物化学 理论课数案 教学题目第一章绪论 课型|生化理论课 第二章蛋白质的结构与功能 对象动医2002级 蛋白质在生命活动中的重要作用 本科 教学目的.掌握:生物化学的概念,了解生物化学的发展历程 2熟悉:蛋白质在生命活动中的重要作用 教学重点|1.生物化学的概念 2.蛋白质在生命活动中的重要作用 匚教学难点1.蛋白质在生命活动中的重要作用 「教学方法启发式 课时安排教学步骤、内容(详细内容见课件) 第一章绪论 动物生物化学( animal biochemistry)的研究内容; 10min|动物生物化学的研究进展; 10min 生物化学在畜牧兽医中的应用; l0min|与其他学科的关系; l0min生物化学的学习方法和要求 第二章蛋白质的结构与功能 5min蛋白质的定义,( protein) 40min蛋白质在生命中的重要作用 结1、生物化学的概念 2、蛋白质在生命中的作用 思考题|1、生物化学的概念 2、蛋白质在生命中的作用
动物生物化学 理 论 课 教 案 教学题目 第一章 绪论 第二章 蛋白质的结构与功能 第一节 蛋白质在生命活动中的重要作用 课型 生化理论课 对象 动医 2002 级 本科 教学目的 1.掌握：生物化学的概念，了解生物化学的发展历程 2.熟悉：蛋白质在生命活动中的重要作用 教学重点 1.生物化学的概念 2.蛋白质在生命活动中的重要作用 教学难点 1. 蛋白质在生命活动中的重要作用 教学方法 启发式 课时安排 10min 10min 10min 10min 10min 5min 40min 教学步骤、内容（详细内容见课件） 第一章 绪论 动物生物化学（animal biochemistry）的研究内容； 动物生物化学的研究进展； 生物化学在畜牧兽医中的应用； 与其他学科的关系； 生物化学的学习方法和要求。 第二章 蛋白质的结构与功能 蛋白质的定义，（protein） 蛋白质在生命中的重要作用 小 结 (5min) 1、生物化学的概念 2、蛋白质在生命中的作用 思 考 题 1、生物化学的概念 2、蛋白质在生命中的作用
教学题目第二章蛋白质的结构与功能 课型生化理论课 第二节蛋白质的化学组成 对象动医201级 本科 教学目的|1.掌握:蛋白质的元素组成 2.掌握:组成蛋白质的20种氨基酸 3.熟悉:氨基酸分类、各种氨基酸的侧链基团,氨基酸的理化性质 教学重点|1.N元素占蛋白质16%的重要意义 2.20种氨基酸的名称、结构式、重要氨基酸侧链。 3.氨基酸的理化性质 教学难点1.氨基酸分类、各种氨基酸的侧链基团 教学方法|启发式 课时安排教学步骤、内容(详细内容见课件 1 5min 、蛋白质的元素组成 CH0N及少量的S,C:50-55%,H:6-8%,0:2023% N:15-17%,S:0.3-2.5% N占16%的重要意义。 10m 、蛋白质的基本结构单位和其他组分 蛋白质的酸、碱水解和酶解 、氨基酸 氨基酸的基本结构和构型 2、氨基酸的分类 3、稀有氨基酸 4、非蛋白质的氨基酸 5、氨基酸的理化性质 6、氨基酸的分离纯化 结1.蛋白质元素组成特点 2.20种氨基酸的结构特点与分类 (5分钟) 思考题1.蛋白质元素组成特点 2.20种氨基酸的结构特点与分类
教学题目 第二章 蛋白质的结构与功能 第二节 蛋白质的化学组成 课型 生化理论课 对象 动医 2001 级 本科 教学目的 1.掌握：蛋白质的元素组成 2.掌握：组成蛋白质的 20 种氨基酸 3.熟悉：氨基酸分类、各种氨基酸的侧链基团，氨基酸的理化性质 教学重点 1. N 元素占蛋白质 16％的重要意义； 2. 20 种氨基酸的名称、结构式、重要氨基酸侧链。 3. 氨基酸的理化性质 教学难点 1. 氨基酸分类、各种氨基酸的侧链基团。 教学方法 启发式 课时安排 15min 10min 60min 教学步骤、内容（详细内容见课件） 一、蛋白质的元素组成 C H O N 及少量的 S，C：50-55％，H：6-8％，O：20-23％， N：15-17％，S：0.3-2.5％。 N 占 16％的重要意义。 二、蛋白质的基本结构单位和其他组分 蛋白质的酸、碱水解和酶解 三、氨基酸 1、氨基酸的基本结构和构型 2、氨基酸的分类 3、稀有氨基酸 4、非蛋白质的氨基酸 5、氨基酸的理化性质 6、氨基酸的分离纯化 小 结 (5 分钟) 1.蛋白质元素组成特点 2. 20 种氨基酸的结构特点与分类 思 考 题 1.蛋白质元素组成特点 2. 20 种氨基酸的结构特点与分类
教学题目第三节蛋白质的的化学结构 课型生化理论课 对象动医2001级 第四节蛋白质的高级结构 本科 教学目的|1.掌握;蛋白质的一、二、三、四级结构的概念、维系键及常见形式 2.掌握:肽平面、肽单元、模序、分子伴侣、结构域;结构与功能的关系 3.了解:hb四级结构概况。 教学重点蛋白质的一、 、四级结构的概念、肽单位特征、维系键、 结构与功能的关系 教学难点 肽单元 2.肽链空间结构。 3.a-螺旋、β一折叠 4.蛋白质一级结构测定的基本步骤 教学方法启发式 课时安排教学步骤、内容(详细内容见课件) 10min|1.一级结构 一级结构概念及表示方法;一级结构测定的一般步骤 l0min|2.肽单位的概念,结构,及特征 l5min|3.维系蛋白质高级结构的作用力:氢键、疏水作用力、范德华引 力、离子键、配位键、二硫键 4.二级结构:概念,α-螺旋、β折叠、β-转角,无规卷曲结 构特征 0min|5、超二级结构与结构域:概念,常见类型 in6.三级结构 10min 四级结构 结小结蛋白质的一、二、三、四级结构的概念及其維系键 (5分钟) 思考题天然蛋白质的分子结构
教学题目 第三节 蛋白质的的化学结构 第四节 蛋白质的高级结构 课型 生化理论课 对象 动医 2001 级 本科 教学目的 1.掌握：蛋白质的一、二、三、四级结构的概念、维系键及常见形式； 2.掌握：肽平面、肽单元、模序、分子伴侣、结构域；结构与功能的关系。 3.了解：Hb 四级结构概况。 教学重点 蛋白质的一、二、三、四级结构的概念、肽单位特征、维系键、 结构与功能的关系 教学难点 1．肽单元。 2．肽链空间结构。 3.α-螺旋、β-折叠 4. 蛋白质一级结构测定的基本步骤 教学方法 启发式 课时安排 10min 10min 15min 25min 10min 5min 10min 教学步骤、内容（详细内容见课件） 1．一级结构 一级结构概念及表示方法；一级结构测定的一般步骤 2．肽单位的概念，结构，及特征， 3．维系蛋白质高级结构的作用力：氢键、疏水作用力、范德华引 力、离子键、配位键、二硫键 4．二级结构：概念，α-螺旋、β-折叠、β-转角，无规卷曲结 构特征 5、超二级结构与结构域：概念，常见类型 6．三级结构 7．四级结构 小 结 (5 分钟) 小结蛋白质的一、二、三、四级结构的概念及其维系键 思 考 题 天然蛋白质的分子结构
教学课题第五节多肽、蛋白质结构与功能的关系课型生化理论课 第六节蛋白质的物理化学性质和分离提纯对象2001级本和 教学目的1.掌握:守恒氨基酸残基、蛋白质前体的激活、分子病、蛋白质 的性质 2.熟悉:多肽结构与功能的关系、蛋白质的结构与功能的关系 3.了解:蛋白质分离提纯的一般方法 教学重点1.蛋白质的结构与功能的关系 2.蛋白质的理化性质 教学难点1.分离纯化蛋白质的方法及其原理 2.蛋白质的两性解离。 教学方法讲授式+启发式 课时安排教学步骤、内容(详细内容见课件) 20分钟 多肽、蛋白质结构与功能的关系 1.多肽结构与功能的关系 2.同功能蛋白质结构的种属差异与保守性 3.蛋白质前体激活 4.一级结构变异与分子病 5.血红蛋白变构与运输氧的功能 6.蛋白质的变性和复性 、蛋白质的理化性质 30分钟 1.蛋白质的分子量 2.两性解离及等电点 3.电泳 4.蛋白质的胶体性质 5.蛋白质沉淀 6.蛋白质的呈色反应 7.蛋白质的紫外吸收光谱特征 27分钟 、蛋白质的分离纯化 5分钟 四、蛋白质的分类 结第1节 这次课小结:蛋白质的结构与功能的关系、蛋白 质的理化性质与分离纯化。 (8分钟) 2、本章小结:氨基酸、蛋白质的各级结构、蛋白质的理化性质。 思考题第1节 试述蛋白质的各级结构及其维系键
教学课题 第五节 多肽、蛋白质结构与功能的关系 第六节 蛋白质的物理化学性质和分离提纯 课型 生化理论课 对象 2001 级本科 教学目的 1.掌握： 守恒氨基酸残基、蛋白质前体的激活、分子病、蛋白质 的性质 2.熟悉：多肽结构与功能的关系、蛋白质的结构与功能的关系 3.了解：蛋白质分离提纯的一般方法 教学重点 1．蛋白质的结构与功能的关系 2. 蛋白质的理化性质 教学难点 1．分离纯化蛋白质的方法及其原理。 2. 蛋白质的两性解离。 教学方法 讲授式＋启发式 课时安排 20 分钟 30 分钟 27 分钟 5 分钟 教学步骤、内容（详细内容见课件） 一多肽、蛋白质结构与功能的关系 1．多肽结构与功能的关系 2．同功能蛋白质结构的种属差异与保守性 3. 蛋白质前体激活 4. 一级结构变异与分子病 5．血红蛋白变构与运输氧的功能 6. 蛋白质的变性和复性 二、蛋白质的理化性质 1．蛋白质的分子量 2. 两性解离及等电点 3. 电泳 4. 蛋白质的胶体性质 5. 蛋白质沉淀 6. 蛋白质的呈色反应 7. 蛋白质的紫外吸收光谱特征 三、蛋白质的分离纯化 四、蛋白质的分类 小 结 (8 分钟) 第 1 节 这次课小结：蛋白质的结构与功能的关系、蛋白 质的理化性质与分离纯化。 2、本章小结：氨基酸、蛋白质的各级结构、蛋白质的理化性质。 思 考 题 第 1 节 试述蛋白质的各级结构及其维系键
2、蛋白质分离纯化的方法有哪些? 教学课题第三章酶 课型|生化理论课 第一节醵的一般概念 对象2001级本科 第二节酶的组成与辅酶 教学目的 掌握:酶与核酶的概念、化学本质及主要作用特点;单纯酶 结合酶、酶蛋白、酶辅助因子、辅醵、辅基、全酶的概念、 2.熟悉:酶促反应的特点。 3.了解:维生素的生物学作用 教学重点1.酶促反应特点。 2.维生素的生物学作用 教学难点「酶促反应机制 教学方法讲授式十启发式 课时安排教学步骤、内容(详细内容见课件) 50分钟 、酶促反应的特点 1.酶促反应的特点。 45分钟|二、酶的组成与辅酶 1.酶的辅助因子 2.维生素的重要的生物学作用 结1.酶的概念及酶作用特点。 (6分钟)2.酶专一性。 酶结构 「思考题「酶的高效、特异性与酶结构的关系。一
2、蛋白质分离纯化的方法有哪些？ 教学课题 第三章 酶 第一节 酶的一般概念 第二节 酶的组成与辅酶 课型 生化理论课 对象 2001 级本科 教学目的 1．掌握：酶与核酶的概念、化学本质及主要作用特点；单纯酶、 结合酶、酶蛋白、酶辅助因子、辅酶、辅基、全酶的概念、 2.熟悉：酶促反应的特点。 3.了解：维生素的生物学作用 教学重点 1．酶促反应特点。 2. 维生素的生物学作用 教学难点 酶促反应机制 教学方法 讲授式＋启发式 课时安排 50 分钟 45 分钟 教学步骤、内容（详细内容见课件） 一、酶促反应的特点 1．酶促反应的特点。 二、酶的组成与辅酶 1. 酶的辅助因子 2. 维生素的重要的生物学作用 小 结 (6 分钟) 1．酶的概念及酶作用特点。 2.酶专一性。 3.酶结构 思 考 题 酶的高效、特异性与酶结构的关系
教学课题第三节藤的结构与功能的关系 课型|生化理论课 第四节酶催化机理 对象2001级本科 第五节酶活力测定 教学目的 掌握:酶的催化机理 2.熟悉:酶的结构与功能的关系 3.了解:两个学说 教学重点酶的催化机理 酶的结构与功能的关系 匚教学难点酶的催化机理 教学方法肩发式十讨论式 课时安排教学步骤、内容(详细内容见课件 35分钟 醇的结构与功能的关系 1.醇的分子结构与功能 2.醇的分子组成 3.酶的活性中心 35分钟 、酶的催化机理 1、中间产物学说 2、诱导契合学说 3、酶催化机理 15分钟 、酶活力测定 结「酶的结构与功能的关系 (5分钟)酶的催化机理 「思考题「1.酶的结构与功能的关系
教学课题 第三节 酶的结构与功能的关系 第四节 酶催化机理 第五节 酶活力测定 课型 生化理论课 对象 2001 级本科 教学目的 1．掌握：酶的催化机理； 2.熟悉：酶的结构与功能的关系 3.了解：两个学说 教学重点 酶的催化机理 酶的结构与功能的关系 教学难点 酶的催化机理 教学方法 启发式＋讨论式 课时安排 35 分钟 35 分钟 15 分钟 教学步骤、内容（详细内容见课件） 一、酶的结构与功能的关系 1．酶的分子结构与功能 2．酶的分子组成 3．酶的活性中心 二、酶的催化机理 1、中间产物学说 2、诱导契合学说 3、酶催化机理 三、酶活力测定 小 结 (5 分钟) 酶的结构与功能的关系 酶的催化机理 思 考 题 1. 酶的结构与功能的关系
教学课题第六节酶促反应动力学 课型生化理论课 第七节酶活性调节 对象2001级本科 第八节酶工程 第九节酶的命名与分类 教学目的 掌握:影响酶反应的多种因素;最适pH、最适温度的概念 关键酶、限速醵、别构作用、别构醇、别构效应剂的概念;共价 修饰的概念、常见的共价修饰的形式重要实例及其生理意义; 2熟悉:酶促反应动力学的概念;pH、T、抑制剂对酶促反应的影 响 3.了解:巯基酶、羟基酶不可逆反应的实例。酶的命名与分类, 酶工程的基本概念 教学重点(B]、、T、P、I、A对酶促反应的影响。酶活性调节 教学难点可逆性抑制的酶促反应动力学改变。 教学方法|启发式+讨论式 课时安排教学步骤、内容(详细内容见课件) 40分钟1.酶促反应动力学 [S]、 TPIA 30分钟2.酶活性调节 10分钟3.酶工程 10分钟4.酶的命名与分类 结酶促反应动力学 (10分钟)酶活性调节 思考题1.要保证酶的活性应注意哪些方面 2.酶竞争性抑制作用在临床上的应用 3.酶活性调节的方式有哪些? 4.学习“酶”在临床医学上有哪些重要意义?
教学课题 第六节 酶促反应动力学 第七节 酶活性调节 第八节 酶工程 第九节 酶的命名与分类 课型 生化理论课 对象 2001 级本科 教学目的 1．掌握：影响酶反应的多种因素；最适 pH、最适温度的概念。 关键酶、限速酶、别构作用、别构酶、别构效应剂的概念；共价 修饰的概念、常见的共价修饰的形式重要实例及其生理意义； 2.熟悉：酶促反应动力学的概念；pH、T、抑制剂对酶促反应的影 响。 3.了解：巯基酶、羟基酶不可逆反应的实例。酶的命名与分类， 酶工程的基本概念 教学重点 [E]、[S]、T、PH、I、A 对酶促反应的影响。酶活性调节 教学难点 可逆性抑制的酶促反应动力学改变。 教学方法 启发式＋讨论式 课时安排 40 分钟 30 分钟 10 分钟 10 分钟 教学步骤、内容（详细内容见课件） 1．酶促反应动力学 [E]、 [S]、 T、 PH、 I、 A 2. 酶活性调节 3．酶工程 4．酶的命名与分类 小 结 (10 分钟) 酶促反应动力学 酶活性调节 思 考 题 1. 要保证酶的活性应注意哪些方面 2. 酶竞争性抑制作用在临床上的应用 3．酶活性调节的方式有哪些？ 4. 学习“酶”在临床医学上有哪些重要意义？
教学课题第四章 糖类代谢 课型生化理论课 第一节糖在动物体内的一般概况 对象2001级本科 第二节糖的分解功能 教学目的1.掌握:糖酵解的概念、过程、细胞内定位、关键酶及其生理意 义 2.熟悉:详细反应过程及其反应的调控点。 3.了解:糖的消化、吸收,血糖的重要生物学意义。 教学重点糖酵解代谢途径的概念、定位、主要过程、关键酶及其生理意义 教学难点「反应过程、关键酶 「教学方法启发式 课时安排教学步骤、内容(详细内容见课件) 10分钟 物质代谢的概念及本篇主要内容 20分钟 、糖消化及吸收 50分钟 、糖无氧分解 1.反应过程 2.调节 3.生理意义 4.丙酮酸的分解 结|1.糖酵解概念及其反应过程 (10分钟) 思考题糖酵解的重要的生物学意义?
教学课题 第四章 糖类代谢 第一节 糖在动物体内的一般概况 第二节 糖的分解功能 课型 生化理论课 对象 2001 级本科 教学目的 1．掌握：糖酵解的概念、过程、细胞内定位、关键酶及其生理意 义。 2．熟悉：详细反应过程及其反应的调控点。 3.了解：糖的消化、吸收，血糖的重要生物学意义。 教学重点 糖酵解代谢途径的概念、定位、主要过程、关键酶及其生理意义。 教学难点 反应过程、关键酶 教学方法 启发式 课时安排 10 分钟 20 分钟 50 分钟 教学步骤、内容（详细内容见课件） 一、物质代谢的概念及本篇主要内容 二、糖消化及吸收 三、糖无氧分解 1．反应过程 2．调节 3．生理意义 4. 丙酮酸的分解 小 结 (10 分钟) 1．糖酵解概念及其反应过程 思 考 题 糖酵解的重要的生物学意义？
教学课题第二节糖的分解功能 课型生化理论课 对象2001级本科 教学目的1.掌握:糖有氧氧化的过程、细胞内定位、关键酶及其生理意义 熟悉:详细反应过程及其反应的调控点 3.了解:糖的消化、吸收,血糖的重要生物学意义 教学重点糖有氧氧化代谢途径的概念、定位、主要过程、关键酶及其生理 意义。 教学难点反应过程、关键酶 教学方法启发式 课时安排教学步骤、内容(详细内容见课件) 50分钟四、糖有氧氧化 1.反应过程 2.ATP的生成 调节 生理意义 5.巴斯德效应 45分钟 结|1.糖有氧氧化的概念及其反应过程 (5分钟) 思考题比较糖酵解与糖有氧氧化之间有哪些异同点?
教学课题 第二节 糖的分解功能 课型 生化理论课 对象 2001 级本科 教学目的 1．掌握：糖有氧氧化的过程、细胞内定位、关键酶及其生理意义。 2．熟悉：详细反应过程及其反应的调控点。 3. 了解：糖的消化、吸收，血糖的重要生物学意义。 教学重点 糖有氧氧化代谢途径的概念、定位、主要过程、关键酶及其生理 意义。 教学难点 反应过程、关键酶 教学方法 启发式 课时安排 50 分钟 45 分钟 教学步骤、内容（详细内容见课件） 四、糖有氧氧化 1．反应过程 2．ATP 的生成 3．调节 4．生理意义 5.巴斯德效应 小 结 (5 分钟) 1．糖有氧氧化的概念及其反应过程 思 考 题 比较糖酵解与糖有氧氧化之间有哪些异同点？
教学课题6.磷酸戊糖途径 课型生化理论课 对象2001级本科 (二)糖原的合成和分解 教学目的1.掌握:磷酸戊糖途径的关键酶及生理意义; 2.熟悉:磷酸戊糖途径的概念、反应主要阶段;糖原的合成与分 解 了解:磷酸戊糖途径的调节;糖原累积症。 教学重点1.磷酸戊糖途径的概念、定位、主要过程、关键酶及其生理意义 2.糖原合成的概念、定位、主要过程、关键酶及其生理意义 3.糖原分解的概念、定位、主要过程、关键酶及其生理意义 教学难点1.磷酸戊糖途径反应过程、关键酶及其生理意义 2糖原的合成与分解反应过程、关键酶 教学方法启发式十讨论式 课时安排教学步骤、内容(详细内容见课件) 45分钟1.磷酸戊糖途径 2.反应阶段 关键酶 4.生理意义 50分钟二、糖原的合成与分解 1.糖原的合成 2.糖原的分解 3.糖原的合成与分解的调节 糖原累积症 结1.磷酸戊糖途径的概念、主要反应过程、关键酶及生理意义 5分钟)2.糖原的合成与分解的反应过程、关键酶 思考题|1.糖分解代谢的三大途径之间的联系 2比较说明糖原的合成与糖原分解的反应过程、关键酶及其生理
教学课题 6. 磷酸戊糖途径 （二）糖原的合成和分解 课型 生化理论课 对象 2001 级本科 教学目的 1．掌握：磷酸戊糖途径的关键酶及生理意义； 2．熟悉：磷酸戊糖途径的概念、反应主要阶段；糖原的合成与分 解 3.了解：磷酸戊糖途径的调节；糖原累积症。 教学重点 1．磷酸戊糖途径的概念、定位、主要过程、关键酶及其生理意义 2．糖原合成的概念、定位、主要过程、关键酶及其生理意义 3.糖原分解的概念、定位、主要过程、关键酶及其生理意义 教学难点 1．磷酸戊糖途径反应过程、关键酶及其生理意义 2.糖原的合成与分解反应过程、关键酶 教学方法 启发式＋讨论式 课时安排 45 分钟 50 分钟 教学步骤、内容（详细内容见课件） 1．磷酸戊糖途径 2．反应阶段 3．关键酶 4．生理意义 二、糖原的合成与分解 1．糖原的合成 2．糖原的分解 3．糖原的合成与分解的调节 4．糖原累积症 小 结 (5 分钟) 1．磷酸戊糖途径的概念、主要反应过程、关键酶及生理意义 2.糖原的合成与分解的反应过程、关键酶 思 考 题 1．糖分解代谢的三大途径之间的联系 2.比较说明糖原的合成与糖原分解的反应过程、关键酶及其生理
