从生物接触氧化池的生物膜中筛选分离出10株在高盐条件下对蒽醌染料中间体溴氨酸有降解脱色作用的菌株.通过对10株菌株的逐级驯化复筛,得到一株脱色效果好且脱色能力稳定的菌株C-7,经鉴定为弗氏柠檬酸杆菌(Citrobacter freundil).菌株C-7的耐盐性试验结果表明,盐的质量分数为1%～3%时,对菌株的生长和脱色没有影响,脱色率为80%以上;盐的质量分数为7%时,菌株C-7也具有较高的耐受力,脱色率可达到50%以上;盐的质量分数为10%时,对菌株的生长产生抑制作用,不能降解溴氨酸.菌株最适生长条件为:蛋白胨7g·L-1,pH7.0,摇床转速160r·min-1,250mL摇瓶中装液量120mL,接种量10%,在此条件下,在盐的质量分数为1%、蛋白胨为唯一氮源的培养基中,溴氨酸(100mg·mL-1)的脱色率可达85%以上

《微生物学》课程教学资源（文献资料，打印版）蛋白胨

基本实验： 实验一、鱼松的炒制-7 实验二、鱼类鲜度的感官评定-9 实验三、调味酱煮海带加工-11 实验四、淡碱酶水解法提取鱼肝油-12 实验五、甲壳素的制备-15 实验六、食品中挥发性盐基氮的测定-17 设计性实验： 实验一、冷冻鱼糜及鱼糜制品的生产-19 实验二、贻贝水解产物的 ACE 抑制活性检测-24 实验三、贻贝水解产物的清除自由基活性检测-26 综合性实验 实验一、鱿鱼下脚料的综合利用-29 实验二、蛋白胨的制备-33 实验三、琼胶的制备-36

从烟草根际土壤中成功筛选出10株解钾细菌,并选择其中四种透明圈明显且生长量较大的菌种进行了解钾活性测定,其中解钾细菌GJ07的发酵液中K+离子质量浓度高出空白对照组54.5%.对GJ07进行16S rDNA的鉴定,确定其为巨大芽孢杆菌.采用批量发酵培养,通过改变碳源、氮源、碳氮比、温度、pH值、装液量等研究了解钾细菌GJ07生长的优化控制条件.结果表明蔗糖和蛋白胨为GJ07生长的最佳碳源和氮源（碳氮质量比为10：1）,最适宜生长温度为35℃,最适宜初始pH值为7.00,最佳装液量为25 mL

3.3.1根据所培养微生物的微生物类群来分①细菌培养基②放线菌培养基③霉菌培养基3细菌培养基营养肉汤( nutrient broth):牛肉膏3g;蛋白胨5g;水1000 ml ph7.2~7.4放线菌培养基高氏1号:

一、细菌的生长繁殖 （一）生长繁殖的条件 1.营养物质 水 碳源:糖类、有机酸 氮源:蛋白质或蛋白质的降解产物(如蛋白胨、氨基酸等)

5.1.1 蛋白质在食品加工中的意义 5.1.2 蛋白质的元素组成 5.1.3 蛋白质的分子量及其测定方法 5.1.4 蛋白质的分类 5.1.5 食品中蛋白质来源 5.2.1 氨基酸的一般性质 5.2 氨基酸的理化性质 5.2.2 氨基酸的分类 5.2.3 氨基酸的酸碱性质 5.2.4 氨基酸的疏水性 5.2.5 氨基酸的光学性质及光谱 5.2.6 氨基酸的化学反应 5.2.7 氨基酸的呈味性质 5.3.1 构象及作用力 5.3 蛋白质的结构 5.3.2 蛋白质结构层次 5.4.1 蛋白质变性的概念 5.4 蛋白质的变性（Denaturation） 5.4.2 蛋白质变性对其结构和功能的影响 5.4.3 可逆变性 5.4.4 不可逆变性 5.4.5 蛋白质变性测定方法 5.4.6 影响蛋白质变性的因素 5.5 蛋白质功能性质 5.5.1 蛋白质的功能性质概念及分类 5.5.2 蛋白质的水合性质 5.5.3 蛋白质的界面性质 5.5.4 蛋白质的感官性质 5.5.5 蛋白质的结构性质 5.6 蛋白质的营养性质 5.6.1 蛋白质的质量 5.6.2 蛋白质的利用率 5.7 食品加工中 5.7.1 热处理 5.7.2 低温处理下的变化 5.7.3 碱处理下的变化 5.7.4 蛋白质与氧化剂之间的相互作用 5.7.5 脱水处理下的变化 5.7.6 辐照处理下的变化 5.7.7 机械处理下的变化 5.8 蛋白质的测定 5.8.1 食品中蛋白质含量 5.8.2 蛋白质定量法定 5.9 新资源蛋白 5.9.1 大豆蛋白和其它油籽蛋白 5.9.2 单细胞蛋白(SCP) 5.9.3 叶蛋白 5.9.4 鱼蛋白

第一章 绪论 . 1 一、生物化学的概念、研究对象和内容. 1 二、生物化学的发展简史 . 2 三、生物化学与其他学科的关系 . 4 四、生物化学的应用与发展前景 . 5 五、生物化学的学习方法 . 7 第二章 蛋白质 . 8 第一节 蛋白质的重要功能及元素组成. 8 一、蛋白质的重要功能 . 8 二、蛋白质的元素组成 . 9 第二节 氨基酸 . 10 一、氨基酸的结构特点及分类 . 10 二、必需氨基酸 . 15 三、蛋白质的稀有氨基酸 . 15 四、非蛋白质氨基酸 . 16 五、氨基酸的性质 . 17 三、氨基酸的化学反应 . 22 第三节 肽 . 26 一、肽键及肽链 . 26 二、肽的命名及结构 . 26 三、天然存在的活性寡肽 . 27 第四节 蛋白质的分子结构 . 28 一、蛋白质的一级结构 . 28 二、蛋白质的二级结构 . 34 三、超二级结构和结构域 . 40 四、蛋白质的三级结构 . 42 五、蛋白质的四级结构 . 45 第五节 蛋白质结构与功能的关系 . 46 一、蛋白质一级结构与功能的关系. 46 二、蛋白质的空间结构与功能的关系. 48 第六节 蛋白质的重要性质 . 50 一、蛋白质的两性性质和等电点 . 50 二、蛋白质的胶体性质 . 51 三、蛋白质的变性与复性 . 52 四、蛋白质的颜色反应 . 53 第七节 蛋白质的分类 . 54 一、根据分子形状分类 . 54 二、根据化学组成分类 . 55 三、根据蛋白质的溶解度分类 . 55 第八节 蛋白质的分离纯化及分子量测定. 56 一、蛋白质分离纯化的一般原则 . 56 二、分离纯化蛋白质的一般程序 . 56 三、蛋白质分子量的测定 . 61

第一节 蛋白质通论 一、蛋白质的元素组成 二、蛋白质的分类 三、蛋白质的大小与分子量 四、蛋白质的功能 五、蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次 第二节 蛋白质的基本结构单位——氨基酸 第三节 肽 第四节 蛋白质的分子结构 第五节 蛋白质的分子结构与功能 第六节 蛋白质的重要性质 一、两性解离性质及等电点 二、蛋白质胶体性质 三、蛋白质的沉淀 四、蛋白质的变性与复性 五、蛋白质的紫外吸收特性 六、蛋白质呈色反应 第七节 蛋白质的分离提纯

第一节 氨基酸： 1、氨基酸的分类、氨基酸的酸碱性质与解离、氨基酸的化学性质与理化性质。3、氨基酸混合物的分析分离方法。第二节 蛋白质的共价结构：1、蛋白质通论；2、肽和肽链结构；3、蛋白质的一级结构；4、蛋白质一级结构与生物学功能。第三节 蛋白质的三维结构：1、维持蛋白质三维结构的力；2、蛋白质的二级结构、超二级结构、结构域以及三级结构。3、蛋白质的四级结构。第四节 蛋白质的分离纯化 ：1、蛋白质的酸碱性质；2、蛋白质的分子大小与形状；3、蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀；4、蛋白质分离纯化的一般原则；5、蛋白质分离纯化的方法以及纯度测定