教学内容 绪论 第一章蛋白质化学 第一节氨基酸 第二节肽 第三节蛋白质的空间结构 一、蛋白质的一级结构 二、蛋白质的构象和作用力 三、蛋白质的二级结构 四、超二级结构和结构域 五、蛋白质的三级结构 六、蛋白质的四级结构

一、蛋白质、核酸概述 二、蛋白质、核酸的基本结构单位 三、蛋白质、核酸的结构 四、蛋白质、核酸结构和功能的关系 五、蛋白质、核酸的化学性质 六、遗传信息的传递方向和规律(核酸蛋白质的生物合成)

核磁共振的特点 一、蛋白质处于溶液状态 二、适合研究蛋白质蛋白质, 三、蛋白质-核酸,蛋白质-配基相互作用 四、可研究蛋白质分子内部运动 五、可研究膜蛋白

3.1 蛋白质的结构组成 3.2 多肽 3.3 蛋白质的结构 3.4 蛋白质的性质 3.5 蛋白质的分类 3.6 几种重要的蛋白质类型 3.7 稳定蛋白质的作用力

一切生命现象不能离开蛋白质,由于代谢更新,即使成人亦需不断合成蛋白质(约 400g/日)。蛋白质具有高度特异性。不同生物,它们的蛋白质互不相同。所以食物蛋白质不 能为人体直接利用,需经消化、分解成氨基酸,吸收后方可用来合成人体蛋白质

生物体内的各种蛋白质经常处于动态更新之中,蛋白质的更新包括蛋白质的分解代 谢和蛋白质的合成代谢;前者是指蛋白质分解为氨基酸及氨基酸继续分解为含氮的代谢 产物、二氧化碳和水并释放出能量的过程。构成蛋白质的氨基酸共有20种,其共同点 是均含氨基和羧基,不同点是它们的碳骨架各不相同,因此,脱去氨基后各个氨基酸的 碳骨架的分解途径有所不同,这就是个别氨基酸的代谢,也可称之为氨基酸的特殊代 谢

第一章生物化学实验基本知识与操作 第一节生物化学实验基本知识 第二节 第二章分光光度技术 实验一双缩脲法测定蛋白质浓度 实验二 Folin-酚试剂法(Lowry 法)测定蛋白质浓度 实验三紫外分光光度法测定蛋白质浓度 实验四考马斯(Comessie)亮兰结合法测定蛋白质浓度 实验五BCA 法测定蛋白质浓度 实验六激素对血糖浓度的影响及血糖的测定 第三章生物大分子的提取、沉淀和离心分离技术 第一节生物材料的选取与预处理 第二节生物大分子的沉淀分离技术 第三节生物大分子离心分离技术 实验七鸡血SOD的提取、分离及活力测定 实验八碱性磷酸酶的制备及活力测定 实验九酪蛋白的制备 实验十动物肝脏中提取DNA 实验十一猪心肌细胞线粒体可溶性ATP合酶的提 第四章电泳技术 实验十二DNA 琼脂糖凝胶电泳 实验十三血浆脂蛋白琼脂糖凝胶电泳 实验十四聚丙烯酰胺凝胶电泳分离乳酸脱氢酶同工酶 实验十五蛋白质分子量的测定——SDS-聚丙烯凝胶电泳 实验十六聚丙烯酰胺等电聚焦电泳 第五章层析技术 第一节 层析技术概述 吸附层析 第三节 分配层析 第四节 离子交换层析 第五节 凝胶层析 第六节亲和层析 第七节 高效液相层析 实验十七氨基酸的纸上层析与氨基酸的转氨基作用 实验十八血清-球蛋白的分离纯化与鉴定 实验十九 亲和层析纯化胰蛋白酶 实验十二离子交换层析分离氨基酸 实验二十一蛋白质分子量测定——凝胶过滤层析法 第六章 分子生物学基本技术 核酸分子杂交 聚合酶链反应 第三节分子克隆 实验二十二Southern杂交分析 实验二十三 Northern 杂交分析 实验二十四 PCR 基因扩增 验二十五质粒DNA的提取及酶切 实验二十六 DNA重组实验 实验二十七大肠杆菌感受态细胞的制备及转化 附录一常用缓冲液的配制方法 附录二易变质及需要特殊方法保存的试剂 附录三一般化学试剂的分级 附录四 English words in the lab

第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的化学组成与分类 第二节蛋白质的氨基酸组成 第三节多肽 第四节蛋白质的结构 第五节蛋白质的性质 第六节蛋白质的分类

蛋白质的合成是一个十分复杂的过程,蛋白质的 合成要求100多种大分子物质参与和相互协作,这 些大分子物质包括 rnRNA、tRNA、核糖体、多种 活化酶及各种蛋白质因子。 蛋白质的合成不只是氨基酸之间形成肽键的问题, 更重要的在于安排氨基酸的排列顺序,以形成干差万别 的蛋白质

第十三章多肽与蛋白质类药物 第一节多肽及蛋白质类药物的生产方法 一、蛋白质类药物的分离与纯化 (一)材料的选择 蛋白质类药物的来源有动植物组织和微生物等,原则是要选择富含所需蛋白质多肽成分的,易于提取得无害生物材料。对天然蛋白质类药物,为了提高质量、产量和降低生产成本,对原料的种属,发育阶段、生物状态、来源、解剖部位、生物技术产品的宿主菌或细胞都有一定要求,使得纯化工作相对容易