一、基本原理 二、核磁共振仪 三、化学位移 四、自旋－自旋偶合和自旋—自旋裂分 五、决定质子数目的方法 六、在农药分析中的应用

蛋白质特定的三维结构与其生物功能密切相关，因此，研究蛋白质的三维结构有助于揭示其生物功能机制。将核磁共振（NMR）波谱法应用于研究溶液状态下蛋白质的三维结构，能够更加准确地揭示蛋白质结构与生物功能之间的关系。本文综述了NMR解析蛋白质三维结构的理论和技术方法，以及NMR结合其他生物物理手段，并辅以分子建模计算法研究蛋白质三维结构的研究进展和最新方法，为精准解析蛋白质的三维结构提供思路及策略

3.1 概述 3.2 化学位移 3.3 碳谱中的耦合现象及各种去耦方法 3.4 核磁共振碳谱的解析

核磁共振的特点 一、蛋白质处于溶液状态 二、适合研究蛋白质蛋白质, 三、蛋白质-核酸,蛋白质-配基相互作用 四、可研究蛋白质分子内部运动 五、可研究膜蛋白

一、300Hz核磁共振谱仪操示意

一、 概述 generalization 二、 化学位移 chemical shift 三、 偶合与弛豫 coupling and relaxation 四、 13CNMR谱图 13C NMR spectrograph

5 Heteronuclear Correlation Spectroscopy H.C-COSY We will generally discuss heteronuclear correlation spectroscopy for x =C(in natura abundance!), since this is by far the most widely used application. However, all this can also be applied to other heteronuclear spins, like 3P, 5N, 1%F,etc In the heteronuclear case, there are some important differences that allow to

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