一、蛋白质的定义 蛋白质(protein,简写pro):是由20种L-a-氨基 酸按一定的序列通过酰胺键(肽键)缩合而成的, 具较稳定构象并具一定生物功能的生物大分子。 Protein一词来自希腊文“Proteios”,意即“第 一位的”、“最重要的”。 18世纪 Beccari中叶首次报道应用稀酸、稀碱核 盐类可从动、植物组织中分离到含氮类物质。 1838年荷兰Mulder化学家将之应用于从动植物 细胞中所发现的复杂的有机含氮化合物。 蛋白质是一类含氮的生物高分子,分子量大,结 构复杂

四川农业大学：《生物化学》课程教学资源（PPT课件讲稿）生物化学实验PPT04 醋酸纤维薄膜电泳法分离血清蛋白质

复旦大学：《分子生物学理论与实验》教学课件_实验六 蛋白质的SDS-PAGE分离及转膜

第一节核酸的概念及重要性 第二节核苷酸 第三节核酸的分子结构 第四节核酸的性质及分离提取 第五节核酸与蛋白质的复合体

中国科学院 一九九八年攻读硕士学位研究生入学试题 生物化学〉 一、是非题:12题,共12分。每题答对得一分,答错倒扣半分,不 答者不倒扣。答“是”写“+”,答“非”写“-”,写在题后的(中。 1..糖蛋白中的糖肽连接键,是一种共价键,简称为糖肽键。(） 2.电泳和等电聚焦都是根据蛋白质的电荷不同,即酸碱性质不同的两种分离蛋白质混合物的方法。() 3.激素按其化学本质来说是有特定生理功能的多肽或蛋白质()

一、脂肪酸类 概述、结构分类、理化性质、提取分离 二、有机含硫化合物概述、实例 三、氨基酸、环肽、蛋白质和酶

1.氨基酸:20种AA结构特点、缩写、 2.理化性质、分离方法等;

分子生物学研究生物大分子物质（主要是 蛋白质和核酸）的结构、性质与功能，从分子 水平上阐述生命现象。1953年DNA双螺旋模型 的发表，标志着生命的核心秘密——遗传—— 已被揭开，也标志着分子生物学时代的到来。 而今天蛋白质和核酸化学的发展，使得它们的 分离、测序以至合成已成了常规的、可用仪器 进行的操作

第一章 绪论 第一节 蛋白质的一级结构 第二节 蛋白质的二级结构 第三节 超二级结构与结构域 第四节 蛋白质分子的三级结构 第五节 蛋白质的四级结构 第六节 蛋白质结构与功能的关系 第七节 蛋白质的分离、纯化与鉴定 第二章 蛋白质生物化学 第一节 DNA 的空间结构 第二节 核酸的某些理化性质及常用研究方法 第三节 DNA 的复制 第四节 DNA 的损伤与修复 第五节 RNA 的生物合成 第六节 蛋白质的生物合成 第三章 核酸生物化学 第一节 酶与底物相结合的两种假说 第二节 酶促反应的本质和机制 第三节 酶促反应动力学 第四节 变构酶与变构调节 第五节 酶工程简介 第六节 核 酶 第四章 酶的作用原理 第一节 生物膜的化学组成 第二节 生物膜的基本结构 第三节 物质的跨膜运输 第四节 信号的过膜转导 第六章 代谢调节 第五章 生物膜的结构与功能 第二节 酶活性调节 第三节 酶含量的调节 第四节 整体调节 第六章 代谢调节

最广泛使用的不连续缓冲系统最早是由 Ornstein(1964) 和 Davis(1964) 设计的, 样品和 浓缩胶 中含 Tris-HCl(pH 6.8), 上下槽缓冲 液含 Tris- 甘氨酸(pH 8.3), 分离胶中含 Tris-HCl(pH 8.8)。系统中所有组分都含有 0.1% 的 SDS(Laemmli, 1970)。样品和浓缩胶中的 氯离子形成移动界面的先导边界而甘氨酸分子则组成尾随边界，在移动界面的两边界之间是 一电导较低而电位滴度较陡的区域, 它推动样品中的蛋白质前移并在分离胶前沿积聚