第一章蛋白质 Protell 具蛋白质存在于所有 的生物细胞中,是 构成生物体最基本 的结构物质和功能 物质。 蛋白质是生命活动 的物质基础,它参 与了几乎所有的生 命活动过程
第一节氨基酸 重点内容: 1.氨基酸:20种AA结构特点、缩写、 2.理化性质、分离方法等;
第一节 氨基酸 重点内容： 1. 氨基酸：20种AA结构特点、缩写、 2. 理化性质、分离方法等；
表34氨基酸的简写符号 三字母鱼字母 三字母单字母 称 符号符号 名 称 符号符号 丙氢酸 A 亮氫酸 工eu 糟氨酸 赖贫酸 K (arginine) 天冬酰胺 甲硫氨褻(蛋氨酸) (asparagine) (methionine) 天冬氢酸 As 苯丙氢酸 Phe (aspar bic acid) ( phenylalanine as和/或Asp Asx B 半跣氨酸 脯氢酸 (cysteine) (proline) 谷氨酰胺 丝氨酸 (glutamine) 谷氨酸 苏氨酸 工hr (glutamic acid) (threonine) G1n和/或(t GIx 甘氨酸 Gly G 色氢 Trp (glycine) 组氛酸 His 酪氛酸 Histidine) (tyrosine 异亮氨酸 Ile 缬氨酸 Val (isoleucine) (valine)
20Aimoac ALIPHATIC AMINO AC IDS CH。CH 3/ CH CH2一CH c00 H。N一C-C00 c00 c00 H H H H Glycine(Gly)G Alanine(Ala)A valine(val)V Leucine(Leu)L Isoleucine(e)I AMINO ACIDS WITH HYDROXYL-OR SULFUR-CONTAIN ING SIDE CHAINS CH CYCLIC AMINO ACID HCOH H.N-C-COO CoO- H H Serine(Ser)S Cysteine(Cys)C Threonine(Thr)T Methionine(Met)M Proline(Pro)P
20Aimoac id
AROMATIC AMINO ACIDS BASIC AMINO ACIDS OH CH C --000小--00付小-c00=0-c00已--0小-=c00 H Phenylalanine(Phe)F Tyrosine(Tyr)Y Tryptophan(Trp)w Histidine(His)H ysine (Lys)K Arginine(Arg) ACIDIC AMINO ACIDS AND THE IR AMIDES CH H2 HN一C一C00 COo H Co0 Aspartic acid(Asp)D Glutamic acid(Glu)E Asparagine(Asn)N Glutamine(GIn)Q
★氨基酸分类:(1)极性、非极性;(2)脂肪族、芳香族等。 ★氨基酸的性质:1.两性解离性质 NH3 NHa NH. pKI CH CH CHa COOH CoO COO Glvcine pk 2=960 pI=5.97 pAI 2.34 0.5 oH (equivalents)
★氨基酸分类： （1）极性、非极性；（2）脂肪族、芳香族等。 ★氨基酸的性质：1. 两性解离性质：
Properties and Conventions Associated with the standard Amino acids pk. values abreviated K Hydropathy Occurrence nane COOH (-NHi) (R group? in proteins (%) Nonpolar aliphatic R GroupS Glyc ine Gly G 75 2.34 9.60 5.97 D.4 7.2 Alanine Ala A 9.69 valine Val V 117 2.32 9.62 5.97 4.2 6.6 Leucine Leu 131 2,36 9,60 59 38 9.1 isoleucine 2.36 Methionine Met M 149 2.28 921 5.74 L 9 2.3 Aromatic R groups Phenylalanine Phe F 165 1.83 9.13 28 3.9 lyr Y 9.11 10.07 3.2 204 2.38 9,39 Polar, uncharged R groups Serine Ser s 105 2.21 9,15 5.68 -0.8 6.8 Proline Pro P 115 199 1096 648 1.6 Threonine Th T 119 2.11 9.62 587 0.7 5.9 Cysteine Cys C 196 10,28 8.18 Asparagine Asn N 132 202 880 541 3.5 4.3 Glutamine GIn c 146 2.17 9.13 565 3.5 4.2 Positively charged R groups ysine 2.18 89 Histidine 155 1.82 9.17 6.D 759 Arginine Arg R 174 2.17 9.04 12.48 1D.76 6.1 Negatively charged R Groups aspartate A 133 9.60 3.65 2.77 3.5 6.3 Glutamate Glu E 14了 2.19 9.67 41.25 322 3.5 6.3 A scale combining hydrophobicity and hydro phil icity of R groups; it can be used to measure the tendency of an amino acid to seek an aqueous environment < values) or a hydrophobic environment(+ values). see Chapter 12. From Kyte, J& Doolittle, R F (1982)J, Mol. 6io.157,105-132. Structure and the PrincipLes of Protein Conformation( Fasman, G.D., ed) Plenum Press, NY, pp. 599-527. In Prediction of Protein 'Average occurrence in over 1150 proteins From Doolittle, R.F.(1989)Redu ndancies in protein sequence
2等电点(pI)计算: ,对有三个可解离基团的氢基酸例如天冬氨酸和赖级酸来说,只要写出它的解离公 义兼性离子两边的PK值的平均值。则得其pI值。天冬氢酸舾离如下: CO0五 COO- C HaN H2-C一直 2,09 9.82 Cli? CHa CH? R Rc 天冬氨酸主要以兼性离子(R°存在,[R+]和[R]很小而且相等,R2-的量可忽略不 1 (pKi+pKR) (2.09+3.86)=2 解离情况是: cOo cOo- coo- 时d至丽bH球6H歌HNb 2.18 8.95 (CH2)4 (CH (CH2)4 R2+ R° R 2+]的影响极小,R是等电卫豆时的主要形式,因此 y=立(Pk2+pKk) 8.95+10.63)=9.74
2. 等电点（pI）计算:
3.氨基酸的甲醛滴定法: 方向转移(曲线可),滴定终点也移到pH9附近。在有甲醛存在的情况下,滴定曲 线发生显著变动的原因也可以这样来解 释。从下面的关系式 pH-pK2+lgLagN-OHg-c00-1 TEsN-OE2-CO0-3 看出,甲醛与H2N-OH2OO-结合 有效地减低了后者的浓度,所以对于加 pK 入任何量的碱,[H2N_CH2OO0-]/ [HN一CH20O0-]的比值总要比不 存在甲醛的情况下小得多。加入甲醛 的甘氨酸溶液用标准盐酸滴定时,滴 定曲线B并不发生改变。由此可见用 氢氧化钠滴定是和-NHa的氬离子 K 不加甲醛 发生反应,在没有加入甲醛的条件下, 加人甲醛 pK2=9.60代表甘氨酸中一N五a的解 离 氨基酸的甲醛滴定( formol titr oton)是测定氨基酸的一种常用方法。当 的弃尔数 NaOH的亷尔数 氨基酸溶液中存在1mo/L甲醛时,滴 7加甲隧和不加甲醛的甘氨酸滴定曲线 定终点由pH12左右移至9附近,亦即 的变色区域。这就是 Sorensen甲醛滴定法的基础
3. 氨基酸的甲醛滴定法：
4.氨基酸的呈色反应:(1)pro—→黄色;其他AA—紫色 RCHo十NH3+C3 还原茚三啊 HO +2N耳+ BC 还原茚三酮 水含茚三酮 ONE +3HO 浆色物质
4. 氨基酸的呈色反应：（1）pro 黄色；其他AA 紫色