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复旦大学:《生物化学A Biochemistry》课程PPT教学课件(上)04 蛋白质化学 Protein Chemistry(二)蛋白质的一级结构及其分析

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蛋白质的一级结构 及其分

蛋白质的一级结构 及其分析

Peptides and Proteins 氨基酸的多聚物,分子量大小差异极大,可以是2或 3个到成千上万个氨基酸残基连接而成。 两个氨基酸残基之间通过共价的酰胺键(肽键)连 接形成一个二肽;三个氨基酸残基连接成三肽;…; 有限数量的数十个氨基酸残基连接成寡肽;多个氨 基酸残基则连接成多肽;蛋白质可以是成干上万个 氨基酸残基连接而成。 多肽与蛋白质有时混用,但一般将分子量在10000以 下的称为多肽。 肽或蛋白质的水解是耗能的,由于高的活化能,水 解很慢,蛋白质的肽键非常稳定,多数胞内条件下 的半衰期为7年

Peptides and Proteins • 氨基酸的多聚物,分子量大小差异极大,可以是2或 3个到成千上万个氨基酸残基连接而成。 • 两个氨基酸残基之间通过共价的酰胺键(肽键)连 接形成一个二肽;三个氨基酸残基连接成三肽;…; 有限数量的数十个氨基酸残基连接成寡肽;多个氨 基酸残基则连接成多肽;蛋白质可以是成千上万个 氨基酸残基连接而成。 • 多肽与蛋白质有时混用,但一般将分子量在10000以 下的称为多肽。 • 肽或蛋白质的水解是耗能的,由于高的活化能,水 解很慢,蛋白质的肽键非常稳定,多数胞内条件下 的半衰期为7年

肽键就是一个氨基酸的-羧基与另 个氨基酸的ω-氨基脱水缩合形成的键 R H R2 H3NCH—C-oH+H一N—CH—COO 水解H2O H2O缩合 R H R2 HON CHCNCH-cOo O

肽键就是一个氨基酸的α-羧基与另一 个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的键 水解 缩合

氨基酸连接成肽链后,由于氨基酸之间通过一个 氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基缩合脱水,肽链上 的一个氨基酸单位被称为残基( residue),带有游离α 氨基的一端被称为氨基(末)端(或N端),带有游离 α-羧基的一端被称为羧基(未)端(或C端)。 OH CHa CH3 CH CH,OH HH h CH2 H CH 3 H CH. H3NC—C-NC-C-NCC-NCC—N-C—COO H O H O H O H O H Amino terminal end HN-S-G-Y-A-L-COOH Carboxyl- terminal end

氨基酸连接成肽链后,由于氨基酸之间通过一个 氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基缩合脱水,肽链上 的一个氨基酸单位被称为残基(residue),带有游离- 氨基的一端被称为氨基(末)端(或N端),带有游离 -羧基的一端被称为羧基(末)端(或C端)。 H2N-S-G-Y-A-L-COOH

链的解离帖 ·氨基酸形成肽链后,整个肽链上留下N端可解 离的氨基、羧基端可解离的羧基、侧链上能够 解离的R基团,中间氨基酸的α氨基和α-羧基 由于形成肽键而不再对整个肽链的解离有贡献。 肽也有特征滴定曲线及特征pl R基团的解离常数由于氨基酸的氨基和羧基被 用于形成肽键成为了残基,其解离在一定程度 上会发生改变,这种变化受到-氨基及α-羧基 失去电荷、与其他R基团的作用、其他能够影 响解离常数的环境因子有关

肽链上的解离特性 • 氨基酸形成肽链后,整个肽链上留下N端可解 离的氨基、羧基端可解离的羧基、侧链上能够 解离的R基团,中间氨基酸的-氨基和-羧基 由于形成肽键而不再对整个肽链的解离有贡献。 • 肽也有特征滴定曲线及特征pI。 • R基团的解离常数由于氨基酸的氨基和羧基被 用于形成肽键成为了残基,其解离在一定程度 上会发生改变,这种变化受到-氨基及-羧基 失去电荷、与其他R基团的作用、其他能够影 响解离常数的环境因子有关

NH Al CH--CH3 O=C NH Glu CH-CHo-CHo-COO o=C N Gly CH 2 0=C NH ys CH-CH2-CH2-CH2--CH2--NH COO

生物活性的肽及多肽的大小差异极大 不能对生物活性肽及蛋白质的分子量 与功能之间作出相关性结论。自然存在的 肽的大小从2个到数干个氨基酸残基,甚至 最小的肽也能表现出重要的生物学作用, 如商业化合成的二肽L-天冬氨酰-L-苯丙氨 酸甲酯[人工甜味剂-阿斯巴甜( aspartame) 或纽特健康糖( NutraSweet),比蔗糖甜 200倍1

生物活性的肽及多肽的大小差异极大 不能对生物活性肽及蛋白质的分子量 与功能之间作出相关性结论。自然存在的 肽的大小从2个到数千个氨基酸残基,甚至 最小的肽也能表现出重要的生物学作用, 如商业化合成的二肽L-天冬氨酰-L-苯丙氨 酸甲酯[人工甜味剂-阿斯巴甜(aspartame) 或纽特健康糖(NutraSweet),比蔗糖甜 200倍]

1965年由科学家 James schlatter研究蛋白质时发现,经16年 100多次的科学研究及验证后,阿斯巴甜于1981年(FDA批准) 以 Nutrasweet(纽特健康糖)品牌正式推出市面。1986年我国 卫生部批准可用于除確头以外的所有食品中 COO CH。O CHo O H3N-CH-C-NCH—C—OCH3 H L-Aspartyl-L-phenylalanine methyl ester (aspartame)

1965年由科学家James Schlatter在研究蛋白质时发现,经16年 100多次的科学研究及验证后,阿斯巴甜于1981年(FDA批准) 以Nutrasweet(纽特健康糖)品牌正式推出市面。1986年我国 卫生部批准可用于除罐头以外的所有食品中

CO-- NH- CH, COOH 谷胱甘肽 CH CH Glutathion(e) CH SH (GSH CHN 2 HN-Glu-CvS-Gly-COOH (GSSG) COOH GSH可被氧化成GSSG GSH作用:在红细胞中作为巯基缓冲剂存在; 维持血红蛋白和其它红细胞蛋白质的半胱氨酸残基 处于还原状态。 例如,它可防止H2O2将红细胞中血色素的二价铁氧化成 价铁形成高铁血红蛋白

CO CH2 CH2 CHNH2 COOH NH CH CH2 SH CO NH CH2 COOH gamma-Glu-L-Cys-Ala GSH可被氧化成GSSG GSH作用:在红细胞中作为巯基缓冲剂存在; 维持血红蛋白和其它红细胞蛋白质的半胱氨酸残基 处于还原状态。 例如,它可防止H2O2将红细胞中血色素的二价铁氧化成 三价铁形成高铁血红蛋白。 谷胱甘肽 Glutathion(e) (GSH) H2N-Glu-Cys-Gly-COOH (GSSG)

蛋白质中多肽链的长度差异极 Molecular Data on Some Proteins Number of Molecular Number of polypeptide weight residues chains Cytochrome c(human) 13,000 104 Ribonuclease A(bovine pancreas 13,700 124 Lysozyme(egg white 13,930 129 1111 Myoglobin (equine heart) 16890 153 Chymotrypsin(bovine pancreas) 21,600 241 Chymotrypsinogen(bovine) 22,000 245 Hemoglobin(human) 64,500 574 Serum albumin(human) 68.500 609 Hexokinase (yeast) 102,000 972 RNA polymerase(E. coli) 450,000 4,158 Apolipoprotein B(human) 513,000 4.536 314125121 Glutamine synthetase(E. coln 619000 5.628 Ttin( human)肌联蛋白 2,993,000 26,926

蛋白质中多肽链的长度差异极大 肌联蛋白

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