3.1 蛋白质的结构组成 3.2 多肽 3.3 蛋白质的结构 3.4 蛋白质的性质 3.5 蛋白质的分类 3.6 几种重要的蛋白质类型 3.7 稳定蛋白质的作用力

一、掌握蛋白质的元素组成及特点、组成人体蛋白质的基本单位--氨基酸的种类及通式。 二、掌握蛋白质一、二、三、四级结构的概念及其稳定因素、掌握蛋白质二级结构的基本形式,了解肽、肽键、肽单元、模序、结构域的概念 三、掌握蛋白质(氨基酸)的等电点和两性电离、蛋白质变性及沉淀、盐析的概念

蛋白质与多肽一样,能够发生两性离解 1也有等电点。在等电点时(Isoelectric 蛋 point pl),蛋白质的溶解度最小,在电 场中不移动。 在不同的H环境下,蛋白质的电学性质 不同。在外液pH低于等电点的溶液中, 蛋白质粒子带正电荷,在电场中向负极 移动;在外液pH高于等电点的溶液中, 蛋白质粒子带负电荷,在电场中向正极 移动。这种现象称为蛋白质电泳- (Electrophoresis)带电粒子在电场中移 动的现象

第一章生物化学实验基本知识与操作 第一节生物化学实验基本知识 第二节 第二章分光光度技术 实验一双缩脲法测定蛋白质浓度 实验二 Folin-酚试剂法(Lowry 法)测定蛋白质浓度 实验三紫外分光光度法测定蛋白质浓度 实验四考马斯(Comessie)亮兰结合法测定蛋白质浓度 实验五BCA 法测定蛋白质浓度 实验六激素对血糖浓度的影响及血糖的测定 第三章生物大分子的提取、沉淀和离心分离技术 第一节生物材料的选取与预处理 第二节生物大分子的沉淀分离技术 第三节生物大分子离心分离技术 实验七鸡血SOD的提取、分离及活力测定 实验八碱性磷酸酶的制备及活力测定 实验九酪蛋白的制备 实验十动物肝脏中提取DNA 实验十一猪心肌细胞线粒体可溶性ATP合酶的提 第四章电泳技术 实验十二DNA 琼脂糖凝胶电泳 实验十三血浆脂蛋白琼脂糖凝胶电泳 实验十四聚丙烯酰胺凝胶电泳分离乳酸脱氢酶同工酶 实验十五蛋白质分子量的测定——SDS-聚丙烯凝胶电泳 实验十六聚丙烯酰胺等电聚焦电泳 第五章层析技术 第一节 层析技术概述 吸附层析 第三节 分配层析 第四节 离子交换层析 第五节 凝胶层析 第六节亲和层析 第七节 高效液相层析 实验十七氨基酸的纸上层析与氨基酸的转氨基作用 实验十八血清-球蛋白的分离纯化与鉴定 实验十九 亲和层析纯化胰蛋白酶 实验十二离子交换层析分离氨基酸 实验二十一蛋白质分子量测定——凝胶过滤层析法 第六章 分子生物学基本技术 核酸分子杂交 聚合酶链反应 第三节分子克隆 实验二十二Southern杂交分析 实验二十三 Northern 杂交分析 实验二十四 PCR 基因扩增 验二十五质粒DNA的提取及酶切 实验二十六 DNA重组实验 实验二十七大肠杆菌感受态细胞的制备及转化 附录一常用缓冲液的配制方法 附录二易变质及需要特殊方法保存的试剂 附录三一般化学试剂的分级 附录四 English words in the lab

蛋白质合成后的分泌及加工修饰 不论是原核还是真核生物,在细胞浆内合成的蛋白质需定位于细胞特定的区 域,有些蛋白质合成后要分泌到细胞外,这些蛋白质叫做分必蛋白。在细菌细 胞内起作用的蛋白质一般靠扩散作用而分布到它们的目的地。如内膜含有参与 能量代谢和营养物质转运的蛋白质;外膜含有促进离子和营养物质进入细胞的 蛋白质;在内膜与外膜之间的间隙称为周质,其中含有各种水解酶以及营养物 质结合蛋白

核磁共振的特点 一、蛋白质处于溶液状态 二、适合研究蛋白质蛋白质, 三、蛋白质-核酸,蛋白质-配基相互作用 四、可研究蛋白质分子内部运动 五、可研究膜蛋白

一、蛋白质、核酸概述 二、蛋白质、核酸的基本结构单位 三、蛋白质、核酸的结构 四、蛋白质、核酸结构和功能的关系 五、蛋白质、核酸的化学性质 六、遗传信息的传递方向和规律(核酸蛋白质的生物合成)

第一节 蛋白质( protein)的生物学功能 第二节 蛋白质的分子组成 第三节 蛋白质的分子结构 第四节 蛋白质结构与功能的关系 第五节 蛋白质的理化性质及分离纯化 第六节 蛋白质的结构分析

3.1 纯化蛋白质是了解蛋白质功能的第一步工作 3.2 自动 Edman 降解能测定氨基酸序列 3.3 免疫学提供了研究蛋白质的重要技术 3.4 自动固相方法能合成多肽 3.5 质谱能有效地鉴定蛋白质 3.6 x-射线晶体衍射技术和 NMR 光谱能确定蛋白质三维结构

蛋白质 脂肪 一、脂类的分类、代谢和生理功能 二、必需脂肪酸 三、食物脂类营养价值评价 四、食物来源 碳水化合物 维生素 水 蛋白质的代谢 蛋白质分类 蛋白质的生理功能 蛋白质组成与必需氨基酸 食物蛋白质营养学评价 人体蛋白质营养状况的评价 矿物质 食物来源 概念与分类 生理功能 生理作用剂量带