当前位置:高等教育资讯网  >  中国高校课件下载中心  >  大学文库  >  浏览文档

武汉轻工大学:生命科学与技术学院《生物化学》课程教学大纲

资源类别:文库,文档格式:PDF,文档页数:8,文件大小:334.66KB,团购合买
点击下载完整版文档(PDF)

一、课程基本信息 课程代码:02120106 课程名称:生物化学 课程英文名称 Biochemistry 课程所属单位:生物与制药工程系,生物技术教研室 课程面向专业:食品工程、化学工程、生物工程、环境工程、制药工程等专业 果程类理:必修课 先修课程:有机化学、普通生物学 学分 总学时:80其中理论学时:56实验学时:24 二、课程性质与目的 (教学目的中要写明通过该课程的学习对学生知识、能力和素质的培养) 生物化学是生命科学领域的重要学科, 工科各专业 门重要其础理它是在右机化学和普通生物 学的基础上开设的 通过这门课程的学 希望学 学习和掌握生物化学的原理和方法,理解和掌握 生物分子的结构。性质和功能的关系,生物分子在体内的代谢和调节,生物能的转化和利用,生物信息分 子的复制、转录、表达和调节。为今后进一步的学习、工作奠定坚实的理论基础。 三、课程教学内容与要求 第一部分课堂教学 绪论 1.内容 (1)生物化学的概念,生物化学的研究对像和研究方法,生物化学的主要研究内容。 (2)生物化学发展简史与生物化学研究的主要内容 细胞和生物分子 要求 了解生物化学的基本概念 历史发展、主要研究内容,熟悉生命、细胞和生物分子的概况 (二)氨基酸和蛋白质的一级结构 1.内谷 (1)蛋白质的分子组成 (2)蛋白质的分子结构 (3)蛋白质结构与功 能的关系 (4)蛋白质的理化性质 要求:氨基酸的分类,简写,等电点求法,重要化学反应;掌握肽键,蛋白质一级结构概念;掌握 蛋白质的两性电离,胶体性质及其稳定因素:掌握蛋白质的变性,复性,沉淀的概念和影响因素。 采蛋白话的分与鉴完 了解蛋白质 一级结 掌握多肽链主链构象(螺旋、β折 叠、B转角及其他构象) 了解球状蛋白质和三级结构特征,稳定蛋白质空间结构的作用力,蛋白质 的折叠,蛋白质的一级结构与空间构豫的关系。了解寡聚蛋白质和四级结构及亚基间的相互关系。 2.重点内容:氨基酸的分类,等电点求法,肽键,蛋白质一级结构概念:蛋白质的两性电离,胶体 性质及其稳定因素;蛋白质的变性,复性,沉淀的概念和影响因素。多肽链主链构象(α螺旋、β折 转角及其他构象) 球状蛋白质和三级结构特征, 定蛋白质空间结构的 蛋白质的折 蛋白质的 级结构与空间构象的关系。寡聚蛋白质和四级结构及亚基间的相互关系。 3. 难点内容:氨基酸的等电点求法,重要化学反应。蛋白质空间结构研究的内容和研究蛋白质空间 结构的方法;蛋白质的折叠,四级结构中亚基间的相互关系。 (三)核酸 内容 (1)核酸的概念 (2)核酸的组成成分 (3)核酸的分子结构 (4)核酸的性话 要求 掌握核酸的组成 掌握核苷酸的紫外吸收特性,核苷酸的解离性质 ,掌握DNA和RNA的共价 结构;掌握DNA的双螺旋结构、掌握维持双螺旋结构稳定的作用力,熟悉DNA的超螺旋结构。掌握

一、课程基本信息 课程代码:02120106 课程名称:生物化学 课程英文名称:Biochemistry 课程所属单位:生物与制药工程系,生物技术教研室 课程面向专业:食品工程、化学工程、生物工程、环境工程、制药工程等专业 课程类型:必修课 先修课程:有机化学、普通生物学 学分:5 总学时:80其中理论学时:56实验学时:24 二、课程性质与目的 (教学目的中要写明通过该课程的学习对学生知识、能力和素质的培养) 生物化学是生命科学领域的重要学科,工科各专业的一门重要基础课。它是在有机化学和普通生物 学的基础上开设的。通过这门课程的学习,希望学生学习和掌握生物化学的原理和方法,理解和掌握 生物分子的结构﹑性质和功能的关系,生物分子在体内的代谢和调节,生物能的转化和利用,生物信息分 子的复制﹑转录﹑表达和调节。为今后进一步的学习、工作奠定坚实的理论基础。 三、课程教学内容与要求 第一部分 课堂教学 (一)绪 论 1.内容 (1)生物化学的概念,生物化学的研究对象和研究方法,生物化学的主要研究内容。 (2)生物化学发展简史与生物化学研究的主要内容 (3)生命、细胞和生物分子 要求:了解生物化学的基本概念、历史发展、主要研究内容,熟悉生命、细胞和生物分子的概况 (二)氨基酸和蛋白质的一级结构 1.内容 (1)蛋白质的分子组成 (2)蛋白质的分子结构 (3)蛋白质结构与功能的关系 (4)蛋白质的理化性质 要求:氨基酸的分类,简写,等电点求法,重要化学反应;掌握肽键,蛋白质一级结构概念;掌握 蛋白质的两性电离,胶体性质及其稳定因素;掌握蛋白质的变性,复性,沉淀的概念和影响因素。 熟悉蛋白质的分离与鉴定。了解蛋白质一级结构的测定方法。掌握多肽链主链构象(α螺旋、β折 叠、β转角及其他构象)。了解球状蛋白质和三级结构特征,稳定蛋白质空间结构的作用力,蛋白质 的折叠,蛋白质的一级结构与空间构象的关系。了解寡聚蛋白质和四级结构及亚基间的相互关系。 2.重点内容:氨基酸的分类,等电点求法,肽键,蛋白质一级结构概念;蛋白质的两性电离,胶体 性质及其稳定因素;蛋白质的变性,复性,沉淀的概念和影响因素。多肽链主链构象(α螺旋、β折 叠、β转角及其他构象)。球状蛋白质和三级结构特征,稳定蛋白质空间结构的作用力,蛋白质的折 叠,蛋白质的一级结构与空间构象的关系。寡聚蛋白质和四级结构及亚基间的相互关系。 3.难点内容:氨基酸的等电点求法,重要化学反应。蛋白质空间结构研究的内容和研究蛋白质空间 结构的方法;蛋白质的折叠,四级结构中亚基间的相互关系。 (三)核酸 1.内容 (1)核酸的概念。 (2)核酸的组成成分。 (3)核酸的分子结构。 (4)核酸的性质。 要求:掌握核酸的组成,掌握核苷酸的紫外吸收特性,核苷酸的解离性质。掌握DNA和RNA的共价 结构;掌握DNA的双螺旋结构、掌握维持双螺旋结构稳定的作用力,熟悉DNA的超螺旋结构。掌握

RNA的类型和一般结构特征,mRNA的结构特征,tRNA的结构(tRNA的二级结构,tRNA的三级结 构) 核糖体RNA的结构。掌握核酸的粘性,核酸的紫外吸收特性,核酸的沉降特性和密度特征, 掌握DNA变性与复性。 掌握核酸的水解 2.重点内容:核酸的组成,核苷酸的紫外吸收特性。DNA和RNA的共价结构;DNA的双螺旋结 构、维持双螺旋结构稳定的作用力,DNA结构与功能的关系。RNA的类型和一般结构特征,mRNA 的结构特征,tRNA的结构(tRNA的二级结构,tRNA的三级结构),核糖体RNA的结构。核酸的粘 性,紫外吸收特性,沉降特性和密度特征,DNA变性与复性 3.难点内容:;DNA的双螺旋结构,DNA结构与功能的关系, DNA变性与复性。 (四)糖 1.内容 (1)单糖 (3)多糖 (4)糖蛋白 要求:掌握单糖的直链结构及构型,单糖的环状结构,单糖的构象,单糖的衍生物,单糖的性质; 掌握双糖的结构确定,几种重要的双糖:掌握多糖的种类及结构特点;掌握糖蛋白和蛋白聚糖的结 勾特占牛物学特性 重点内容:单糖的结构及构型,双糖的结构确定,多糖的结构特点,糖蛋白和蛋白聚糖的结构特 3,难点内容:单糖的结构及构型,糖蛋白和蛋白聚糖的结构特点 (五)脂类和生物膜 1.内容 (1) 酰甘油 (2)甘油磷脂 (3)鞘脂类 (4)胆甾醇 (5)生物膜 要求:掌握 三酰甘油结构、特点,掌握甘油磷脂的种类和结构,甘油磷脂的性质;掌握鞘脂类的结 构和性质,熟悉中性糖鞘脂类,酸性糖鞘脂类;掌握胆甾醇的结构和性质,掌握生物膜的组成、结 构及功能。 2.重点内容:三酰甘油结构、特点,甘油磷脂的种类和结构,甘油磷脂的性质;鞘脂类的结构和性 质;胆甾醇的结构和性质, 生物膜的组成、结构及功能。。 (六)维生素和辅酶 1.内容 (1)维生素的概念和分类 (2)脂溶性维牛麦 (3)水溶性维生素 要求:掌握维生素的概念、来源、功能、缺乏症;水溶性维生素的名称、别名和他们的辅酶形式及 英文缩写;了解维生素的结构和理化性质及维生素缺乏症的防治办法。 2.重点内容:维生素的来源功能缺乏症。B族维生素作为辅酶的功能 3。难点内容:水溶性维生素结构和功能。 (七)酶 1.内容 (1)酶的概念 (2)酶的命名与分类 (3)酶的结构与功能 4)酶促反应动力学 (5)晦的调节 (6)酶活力的测定与酶的分离纯化

RNA的类型和一般结构特征,mRNA的结构特征,tRNA的结构(tRNA的二级结构,tRNA的三级结 构),核糖体RNA的结构。掌握核酸的粘性,核酸的紫外吸收特性,核酸的沉降特性和密度特征, 掌握DNA变性与复性。掌握核酸的水解。 2.重点内容:核酸的组成,核苷酸的紫外吸收特性。DNA和RNA的共价结构;DNA的双螺旋结 构、维持双螺旋结构稳定的作用力,DNA结构与功能的关系。RNA的类型和一般结构特征,mRNA 的结构特征,tRNA的结构(tRNA的二级结构,tRNA的三级结构),核糖体RNA的结构。核酸的粘 性,紫外吸收特性,沉降特性和密度特征,DNA变性与复性。 3.难点内容:;DNA的双螺旋结构,DNA结构与功能的关系,DNA变性与复性。 (四)糖 1.内容 (1)单糖 (2)寡糖 (3)多糖 (4)糖蛋白 要求:掌握单糖的直链结构及构型,单糖的环状结构,单糖的构象,单糖的衍生物,单糖的性质; 掌握双糖的结构确定,几种重要的双糖;掌握多糖的种类及结构特点;掌握糖蛋白和蛋白聚糖的结 构特点和生物学特性。 2.重点内容:单糖的结构及构型,双糖的结构确定,多糖的结构特点,糖蛋白和蛋白聚糖的结构特 点。 3.难点内容:单糖的结构及构型,糖蛋白和蛋白聚糖的结构特点 (五)脂类和生物膜 1.内容 (1)三酰甘油 (2)甘油磷脂 (3)鞘脂类 (4)胆甾醇 (5)生物膜 要求:掌握三酰甘油结构、特点,掌握甘油磷脂的种类和结构,甘油磷脂的性质;掌握鞘脂类的结 构和性质,熟悉中性糖鞘脂类,酸性糖鞘脂类;掌握胆甾醇的结构和性质,掌握生物膜的组成、结 构及功能。 2.重点内容:三酰甘油结构、特点,甘油磷脂的种类和结构,甘油磷脂的性质;鞘脂类的结构和性 质;胆甾醇的结构和性质,生物膜的组成、结构及功能。。 (六)维生素和辅酶 1.内容 (1)维生素的概念和分类 (2)脂溶性维生素 (3)水溶性维生素 要求:掌握维生素的概念、来源、功能、缺乏症;水溶性维生素的名称、别名和他们的辅酶形式及 英文缩写;了解维生素的结构和理化性质及维生素缺乏症的防治办法。 2.重点内容:维生素的来源 功能 缺乏症。B族维生素作为辅酶的功能。 3.难点内容:水溶性维生素结构和功能。 (七) 酶 1.内容 (1)酶的概念 (2)酶的命名与分类 (3)酶的结构与功能 (4)酶促反应动力学 (5)酶的调节 (6)酶活力的测定与酶的分离纯化

(7)酶的应用及酶工程简介 要求:掌握酶的概念与一般性质,酶的命名。掌握辅酶和维生素的关系。熟悉酶催化反应的动力学 (酶活性、比活力和转换数,速度常数可指示酶的催化效率,Michaelis-.Me nte n方程 米氏常数 (Km)和最大反 应速度(Vmax) 。掌握pH对酶促反应速度的影响, 温度对酶促反应速度的景 响。掌握酶的抑制作用(不可逆抑制作用,可逆抑制作用)。了解酶作用的机制:酶高效率催化反 应的原因(酶作用的专一性是分子识别的结果、溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶的作用机制)。 熟悉酶活性调节。 2.重点内容: 酶催化反应的动力学。 pH对酶促反应速度的影响,温度对酶促反应速度的影响。酶 的抑制作用。酶作用的机制。酶活性调节。 3.难点内容:酶催化反应的动力学。pH对酶促反应速度的影响,温度对酶促反应速度的影响。酶 的抑制作用。酶作用的机制。酶活性调节。 (八)细胞的结构与功能 (1)细胞的基本概念 (2)原核细胞与真核细胞 (3)真核细胞的结构体系 (4)细胞的衰老与凋亡 要求 掌握原核丝 真核细胞 细胞骨架、 细胞凋亡的基本概念;掌握原核细胞与真核细胞的区 别; 了解细胞的组成、 大小及形状:了解遗传信息的表达结构体系;了解细胞衰老的一般特征,衰 老细胞结构的变化,细胞衰老的分子机制;了解真核细胞膜系统:细胞膜、内质网、线粒体、叶绿 体、高尔基体、容海体过氧化物海体的功能:了解细胞骨架体系 2,重点内容:原核细胞与真核细胞的区别;生物膜系统的功能。 3.难点内容 原核细胞与真核细胞的概念和区别;细胞调亡。 (九)糖代谢 1.内容 (1)糖的消化、吸收、转运及储存 (2)臃的分解代钠 (3)糖的合成代谢 要求:掌握糖酵解的基本途径,糖酵解的中间过程,NADH和丙酮酸的代谢去向,2,3-磷酸甘油酸的 代谢,熟悉其他单糖的代谢与酵解途径的关系;了解糖酵解的调节;熟悉磷酸戊糖途径的基本过 程,磷酸戊糖途径的生物学意义。掌握丙酮酸脱氢酶复合物的组成,丙酮酸脱氢酶复合物催化的反 ;了解丙酮酸脱氢酶复合物活性调节掌握柠檬酸循环及其生物学意义了解乙醛酸循环存在的 息义 掌握糖的异生作用熟悉糖异生作用的调节;了解糖原的降解,糖原的合成:了解糖原代谢 的控用制。 2.重点内容:糖酵解的基本途径,糖酵解的中间过程,NADH和丙酮酸的代谢去向,2,3-磷酸甘油 酸的代谢;磷酸戊糖途径的运转程度及调节,磷酸戊糖途径的生物学意义。丙酮酸脱氢酶复合物的 组成丙酸说氨酶复会物催化的后应 柠檬酸循环及其生物学意义。糖的异生作用;糖原的降 袋 3.难点内容:糖酵解的调节,磷酸戊糖途径的运转程度及调节。丙酮酸脱氢酶复合物活性调节。糖 异生作用的调节,糖原代谢的控制。 (十)唱类代谢 内容 (1)脂类的消化, 吸收与转运 (2)唱防酸的氧化 (3)饲体的代谢 (4)脂肪酸的生物合成 (5)膜脂类的代 (6)胆甾醇的代谢

(7)酶的应用及酶工程简介 要求:掌握酶的概念与一般性质,酶的命名。掌握辅酶和维生素的关系。熟悉酶催化反应的动力学 (酶活性、比活力和转换数,速度常数可指示酶的催化效率,Michaelis-Menten方程,米氏常数 (Km)和最大反应速度(Vmax))。掌握pH对酶促反应速度的影响,温度对酶促反应速度的影 响。掌握酶的抑制作用(不可逆抑制作用,可逆抑制作用)。了解酶作用的机制:酶高效率催化反 应的原因(酶作用的专一性是分子识别的结果、溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶的作用机制)。 熟悉酶活性调节。 2.重点内容:酶催化反应的动力学。pH对酶促反应速度的影响,温度对酶促反应速度的影响。酶 的抑制作用。酶作用的机制。酶活性调节。 3.难点内容:酶催化反应的动力学。pH对酶促反应速度的影响,温度对酶促反应速度的影响。酶 的抑制作用。酶作用的机制。酶活性调节。 (八)细胞的结构与功能 1.内容 (1)细胞的基本概念 (2)原核细胞与真核细胞 (3)真核细胞的结构体系 (4)细胞的衰老与凋亡 要求:掌握原核细胞、真核细胞、细胞骨架、细胞凋亡的基本概念;掌握原核细胞与真核细胞的区 别;了解细胞的组成、大小及形状;了解遗传信息的表达结构体系;了解细胞衰老的一般特征,衰 老细胞结构的变化,细胞衰老的分子机制;了解真核细胞膜系统:细胞膜、内质网、线粒体、叶绿 体、高尔基体、溶酶体过氧化物酶体的功能;了解细胞骨架体系。 2.重点内容:原核细胞与真核细胞的区别;生物膜系统的功能。 3.难点内容:原核细胞与真核细胞的概念和区别;细胞凋亡。 (九)糖代谢 1.内容 (1)糖的消化、吸收、转运及储存 (2)糖的分解代谢 (3)糖的合成代谢 要求:掌握糖酵解的基本途径,糖酵解的中间过程,NADH和丙酮酸的代谢去向,2,3-磷酸甘油酸的 代谢,熟悉其他单糖的代谢与酵解途径的关系;了解糖酵解的调节;熟悉磷酸戊糖途径的基本过 程,磷酸戊糖途径的生物学意义。掌握丙酮酸脱氢酶复合物的组成,丙酮酸脱氢酶复合物催化的反 应;了解丙酮酸脱氢酶复合物活性调节;掌握柠檬酸循环及其生物学意义;了解乙醛酸循环存在的 意义。掌握糖的异生作用;熟悉糖异生作用的调节;了解糖原的降解,糖原的合成;了解糖原代谢 的控制。 2.重点内容:糖酵解的基本途径,糖酵解的中间过程,NADH和丙酮酸的代谢去向,2,3-磷酸甘油 酸的代谢;磷酸戊糖途径的运转程度及调节,磷酸戊糖途径的生物学意义。丙酮酸脱氢酶复合物的 组成,丙酮酸脱氢酶复合物催化的反应;柠檬酸循环及其生物学意义。糖的异生作用;糖原的降 解。 3.难点内容: 糖酵解的调节,磷酸戊糖途径的运转程度及调节。丙酮酸脱氢酶复合物活性调节。糖 异生作用的调节,糖原代谢的控制。 (十)脂类代谢 1.内容 (1)脂类的消化、吸收与转运 (2)脂肪酸的氧化 (3)酮体的代谢 (4)脂肪酸的生物合成 (5)膜脂类的代谢 (6)胆甾醇的代谢

要求:掌握脂类的消化、吸收与转运;掌握脂肪酸的氧化过程,掌握β氧化,了解不饱和脂肪酸的氧 化过程;了解偶数碳脂肪酸的氧化;掌握酮体的合成,酮体的转运与利用;掌握脂肪酸的生物合成 过程; 了解脂肪酸代谢的调节;熟悉甘油磷脂类的合成,鞘脂类的合成;熟悉胆甾醇的生物合成, 了解胆甾醇代谢的调节。 2重点内容:脂类的消化、吸收与转运;脂肪酸的氧化过程,氧化,不饱和脂肪酸的氧化过程;酮 体的合成,酮体的转运与利用;脂肪酸的生物合成过程。 3.难点内容:脂肪酸的氧化过程,不饱和脂肪酸的氧化过程 (十 生物氧化 1.内容 (1)自由能与高能化合物 (2)生物氧化中C02和H20的生成 (3)氧化磷酸化 (4)其他末端氧化酶 要求:掌握线粒体的结构,线粒体电子转运系统;了解电子传递的热力学;掌握电子传递链的组成 和顺序:掌握氧化磷酸化的概念 了解化学渗透学说,了解ATP合成酶,掌握P/O比,氧化磷酸化解 偶联剂和抑制剂 了解ATP产 的: ATP的输 重点内容:线粒体的结构,线粒体电子转运系统;电子传递链的组成和顺序;氧化磷酸化的概 念.P/O比 3.难点内容:线粒体电子转运系统,电子传递链的组成和顺序。 (十二)蛋白质酶促降解与氨基酸代谢 内容 (1)蛋白质的降解 (2))氨基酸的脱复基作用 (3)尿素循环 三物合成 要求: 掌握细胞内蛋白质的降解作用;掌握氨基酸的脱氨基作用;掌握尿素循环;了解尿素循环的 调节;掌握氨基酸的降解;了解氨基酸的生物合成。 2.重点内容:细胞内蛋白质的降解作用,氨基酸的脱氨基作用,尿素循环,氨基酸的降解。 3难点内容:氨基酸的脱氨基作用, 氨基酸的降解与生物合成 (十三)核苷酸代途 1.内容 (1)嘌呤核苷酸的生物合成 (2)岸核苷酸的生物合成 (3)脱氧核苷酸的生物合成 4核首酸的降解 要求:熟悉嘌呤核苷酸的生物合成过程,熟悉嘌呤核苷酸合成的补救途径,了解嘌呤核苷酸的合成 的调节;:熟悉嘧啶核苷酸的生物合成,了解嘧啶核苷酸的合成的调节;熟悉脱氧核苷酸的生物合 成:熟悉核苷酸的降解方式 2.重点内容 嘌呤核苷酸的生物合成过程 嘧啶核苷酸的生物合成 3难点内容 嘌呤核苷酸的生物合成过程与调节,嘧啶核苷酸的生物合成与调节。 (十四)DNA的复制 1.内容 (1)半保留复制 (2)参与DNA复制的酶和蛋白质 (3)DNA的复制过程 (4)DNA的惯伤与修复 (5)逆转录和逆转录病毒

要求:掌握脂类的消化、吸收与转运;掌握脂肪酸的氧化过程,掌握β氧化,了解不饱和脂肪酸的氧 化过程;了解偶数碳脂肪酸的氧化;掌握酮体的合成,酮体的转运与利用;掌握脂肪酸的生物合成 过程;了解脂肪酸代谢的调节;熟悉甘油磷脂类的合成,鞘脂类的合成;熟悉胆甾醇的生物合成, 了解胆甾醇代谢的调节。 2.重点内容:脂类的消化、吸收与转运;脂肪酸的氧化过程,β氧化,不饱和脂肪酸的氧化过程;酮 体的合成,酮体的转运与利用;脂肪酸的生物合成过程。 3.难点内容:脂肪酸的氧化过程,不饱和脂肪酸的氧化过程。 (十一)生物氧化 1.内容 (1)自由能与高能化合物 (2)生物氧化中CO2和H2O的生成 (3)氧化磷酸化 (4)其他末端氧化酶 要求:掌握线粒体的结构,线粒体电子转运系统;了解电子传递的热力学;掌握电子传递链的组成 和顺序;掌握氧化磷酸化的概念,了解化学渗透学说,了解ATP合成酶,掌握P/O比,氧化磷酸化解 偶联剂和抑制剂;了解ATP产生的控制,ATP的输出。 2.重点内容:线粒体的结构,线粒体电子转运系统;电子传递链的组成和顺序;氧化磷酸化的概 念,P/O比。 3.难点内容:线粒体电子转运系统,电子传递链的组成和顺序。 (十二)蛋白质酶促降解与氨基酸代谢 1.内容 (1)蛋白质的降解 (2)氨基酸的脱氨基作用 (3)尿素循环 (4)氨基酸的降解 (5)氨基酸的生物合成 要求: 掌握细胞内蛋白质的降解作用;掌握氨基酸的脱氨基作用;掌握尿素循环;了解尿素循环的 调节;掌握氨基酸的降解;了解氨基酸的生物合成。 2.重点内容:细胞内蛋白质的降解作用,氨基酸的脱氨基作用,尿素循环,氨基酸的降解。 3.难点内容:氨基酸的脱氨基作用,氨基酸的降解与生物合成。 (十三)核苷酸代谢 1.内容 (1)嘌呤核苷酸的生物合成 (2)嘧啶核苷酸的生物合成 (3)脱氧核苷酸的生物合成 (4)核苷酸的降解 要求:熟悉嘌呤核苷酸的生物合成过程,熟悉嘌呤核苷酸合成的补救途径,了解嘌呤核苷酸的合成 的调节;熟悉嘧啶核苷酸的生物合成,了解嘧啶核苷酸的合成的调节;熟悉脱氧核苷酸的生物合 成;熟悉核苷酸的降解方式。 2.重点内容:嘌呤核苷酸的生物合成过程,嘧啶核苷酸的生物合成。 3.难点内容:嘌呤核苷酸的生物合成过程与调节,嘧啶核苷酸的生物合成与调节。 (十四)DNA的复制 1.内容 (1)半保留复制 (2)参与DNA复制的酶和蛋白质 (3)DNA的复制过程 (4)DNA的损伤与修复 (5)逆转录和逆转录病毒

要求:掌握DNA的半保留复制,DNA复制的起点和方向,DNA复制的其它模型;掌握原核生物 DNA的复制:DNA聚合酶I的结构和性质,DNA复制的真实性,DNA聚合酶Ⅲ催化DNA的合成, 复制的起始,先导链和后随链的合成, 复制的终止,熟悉真核生物DNA的合成:真核生物DNA聚合 酶,真核生物DNA复制的起始,端粒和端粒酶。熟悉反转录:依赖于RNA的DNA聚合酶,致癌RNA 病毒的信息流向。 2.重点内容:DNA的的半保留复制;DNA聚合酶I的结构和性质,DNA复制的真实性,DNA聚合 酶Ⅲ催化DNA的合成,复制的起始,先导链和后随链的合成,复制的终止:真核生物DNA聚合酶,真 核生物DNA复制的起省 反转录 难点内容: DNA聚合酶I的结构和性质,真核生物DNA复制的起始。 (十五)RNA的生物合成 1.内容 (1)原核生物的转录 (2) 真核生物的转家 (3),转录后的加 要求:堂握RNA聚合晦的结构与功能,转录的起始、延长、终止:熟悉直核生物RNA聚合晦,真核 生物的启动子,转录因子;熟悉转录后的加工:信使RNA的加工,核糖体RNA的加工,转移RNA的 加T 2.重点内容:RNA聚合酶的结构与功能,转录的起始、延长、终止;真核生物RNA聚合酶,真核生 物的启动子,转录因子;转录后的加工。 3.难点内容:真核生物RNA聚合酶,真核生物的启动子,转录因子。 (十六)蛋白质的生物合成 1.内容 (1)遗传密码 (2)蛋白质的生物合成机制 (3)蛋白质合成后的加工 要求:掌握氨基酸的密码子;熟悉蛋白质的生物合成:tRNA同功受体性质,反密码子与密码子的识 别,核糖体的组成与结构,多肽链合成的起始,链的延长,链的终止;熟悉蛋白质合成后的加工 重点内容:氨基 酸的密码子,蛋白质的生物合成过程, 多肽链合成的起始,链的延长,链的终 止,蛋白质合成后的加工。 3.难点内容:蛋白质的生物合成过程。 (十七)基因的表达与调控 内容 (1)基因表达调控的基本概念和原理 (2)原核生物基因表达的调节 (3)真核生物基因表达的调节 要求:熟悉基因的组织结构;熟悉乳糖操纵子的调节作用,了解色氨酸操纵子的作用机制;了解染 色质的结构和基因表达,真核生物转录的控制, 了解转后翻圣的熔制 子 重点内容:乳糖操纵 子的作用, 真核生物转录的控制 (十八)重组DNA技术 1.内容 (1)重组DNA技术的基本原理 (2)重组DNA常用的载体 (3)重组DNA常用的工具酶 要求:了解重组DNA技术的基本原理。了解限制性核酸内切酶的种类、特点和用途。了解DNA连接 酶及各种DNA聚合酶的特点,了解质粒载体的基本特征,熟悉常见质粒载体,了解常用的噬菌体载 本 重点内容:重组DNA技术的基本原理 3.难点内容:各种限制性核酸内切酶的特点和用途

要求:掌握DNA的半保留复制,DNA复制的起点和方向,DNA复制的其它模型;掌握原核生物 DNA的复制:DNA聚合酶Ⅰ的结构和性质,DNA复制的真实性,DNA聚合酶Ⅲ催化DNA的合成, 复制的起始,先导链和后随链的合成,复制的终止;熟悉真核生物DNA的合成:真核生物DNA聚合 酶,真核生物DNA复制的起始,端粒和端粒酶。熟悉反转录:依赖于RNA的DNA聚合酶,致癌RNA 病毒的信息流向。 2.重点内容:DNA的的半保留复制;DNA聚合酶Ⅰ的结构和性质,DNA复制的真实性,DNA聚合 酶Ⅲ催化DNA的合成,复制的起始,先导链和后随链的合成,复制的终止;真核生物DNA聚合酶,真 核生物DNA复制的起始;反转录。 3.难点内容:DNA聚合酶Ⅰ的结构和性质,真核生物DNA复制的起始。 (十五)RNA的生物合成 1.内容 (1)原核生物的转录 (2)真核生物的转录 (3), 转录后的加工 要求:掌握RNA聚合酶的结构与功能,转录的起始、延长、终止; 熟悉真核生物RNA聚合酶,真核 生物的启动子,转录因子;熟悉转录后的加工:信使RNA的加工,核糖体RNA的加工,转移RNA的 加工。 2.重点内容:RNA聚合酶的结构与功能,转录的起始、延长、终止;真核生物RNA聚合酶,真核生 物的启动子,转录因子;转录后的加工。 3.难点内容:真核生物RNA聚合酶,真核生物的启动子,转录因子。 (十六)蛋白质的生物合成 1.内容 (1)遗传密码 (2)蛋白质的生物合成机制 (3)蛋白质合成后的加工 要求:掌握氨基酸的密码子;熟悉蛋白质的生物合成:tRNA同功受体性质,反密码子与密码子的识 别,核糖体的组成与结构,多肽链合成的起始,链的延长,链的终止;熟悉蛋白质合成后的加工。 2.重点内容:氨基酸的密码子,蛋白质的生物合成过程,多肽链合成的起始,链的延长,链的终 止,蛋白质合成后的加工。 3.难点内容:蛋白质的生物合成过程。 (十七)基因的表达与调控 1.内容 (1)基因表达调控的基本概念和原理 (2)原核生物基因表达的调节 (3)真核生物基因表达的调节 要求:熟悉基因的组织结构;熟悉乳糖操纵子的调节作用,了解色氨酸操纵子的作用机制;了解染 色质的结构和基因表达,真核生物转录的控制,了解转录后和翻译的控制。 2.重点内容:乳糖操纵子的作用,真核生物转录的控制。 3.难点内容:真核生物转录的控制。 (十八)重组DNA技术 1.内容 (1)重组DNA技术的基本原理 (2)重组DNA常用的载体 (3)重组DNA常用的工具酶 要求:了解重组DNA技术的基本原理。了解限制性核酸内切酶的种类、特点和用途。了解DNA连接 酶及各种DNA聚合酶的特点,了解质粒载体的基本特征,熟悉常见质粒载体,了解常用的噬菌体载 体。 2.重点内容:重组DNA技术的基本原理。 3.难点内容:各种限制性核酸内切酶的特点和用途

第二部分实验 实哈 :还原糖的测定(2学时) 基本要求: 掌握还原糖测定的基本原理 主要内容:测定还原糖 操作要点:分光光度计操作 主要仪器设备:恒温水浴,分光光度计 实验二:粗淀粉的测定(1%盐酸旋光法 2学时 基本要求 掌握旋光仪的使用,了解旋光法测粗淀粉的基本原理 主要内容:测定淀粉的含量 操作要点:旋光仪的使用 主要仪器设备:旋光仪、水浴锅 实验三:血糖的测定(2学时) 基本要求 掌握磷 酸比色法测定血糖的原理及方法,学会制备无蛋白血滤液 主要内容:测定血糖的浓度 操作要点:分光光度计的使用 主要仪器设备:分光光度计;电炉 实验四:甲醛滴定法测定氨基氨含量(3学时) 基本要求 掌握甲醛滴定法的原理及方法 主要内容:测足氨基短含量 操作要点:滴定操作 主要仪器设备:研钵、微量碱式滴定管。 实验五:赖氨酸含量的测定(3学时) 基本要求 掌握分光光度计的使用及测定谷物中赖氨酸的方法 主要内容:测定合物中赖氨酸 操作要点:分光光度计的使用 主要仪器设备:温水浴、分光光度计 实验六 考马斯亮蓝G-250法(3学时) 基本要求: 掌握考马斯亮蓝G250染色法测定蛋白质含量的原理和方法 主要内容:则定蛋白质含量 操作要点:分光光度计的使用 主要仪器设备:分光光度计,离心机,分析天平 实验七 酪蛋白的制备(4学时) 基本要求:掌握从牛乳中制备酪蛋白的原理和方法。 主要内容:制备酪蛋白 操作要点:采用离心、抽滤等操作,从牛乳中分离制备酪蛋白 主要仪器设备:离心机,抽滤装置,电炉,温度计,酸度计。 实验八 pH对酶活性的影响(3学时 基本要求:掌握测定酶最适即H的方法 主要内容:测定酶的最适即H 操作要点:酶反应过程的控制 主要仪器设备:白滴板, 恒温水浴。 实验九 温度对酶活性的影响(3学时, 基本要求:测定酶最适温度的方法。 主要内容:测定酶的最适温度 操作要点:酶反应过程的控制 主要仪器设备: 验 血液中转氨酶活力的测定(2学时) 本要求:掌握转氨酶活力测定的原理和方法。 主要内容:测定转氨酶的活力

第二部分 实验 实验一:还原糖的测定(2学时) 基本要求:掌握还原糖测定的基本原理 主要内容:测定还原糖 操作要点:分光光度计操作 主要仪器设备:恒温水浴,分光光度计。 实验二:粗淀粉的测定(1%盐酸旋光法)(2学时) 基本要求:掌握旋光仪的使用,了解旋光法测粗淀粉的基本原理。 主要内容:测定淀粉的含量 操作要点:旋光仪的使用 主要仪器设备:旋光仪、水浴锅 实验三:血糖的测定(2学时) 基本要求:掌握磷钼酸比色法测定血糖的原理及方法,学会制备无蛋白血滤液 主要内容:测定血糖的浓度 操作要点:分光光度计的使用 主要仪器设备:分光光度计;电炉 实验四:甲醛滴定法测定氨基氮含量(3学时) 基本要求:掌握甲醛滴定法的原理及方法 主要内容:测定氨基氮含量 操作要点:滴定操作 主要仪器设备:研钵、微量碱式滴定管。 实验五:赖氨酸含量的测定(3学时) 基本要求:掌握分光光度计的使用及测定谷物中赖氨酸的方法 主要内容:测定谷物中赖氨酸 操作要点:分光光度计的使用 主要仪器设备:温水浴、分光光度计。 实验六:蛋白质含量测定——考马斯亮蓝G-250法(3学时) 基本要求:掌握考马斯亮蓝G250染色法测定蛋白质含量的原理和方法 主要内容:测定蛋白质含量 操作要点:分光光度计的使用 主要仪器设备:分光光度计,离心机,分析天平。 实验七:酪蛋白的制备(4学时) 基本要求:掌握从牛乳中制备酪蛋白的原理和方法。 主要内容:制备酪蛋白 操作要点:采用离心、抽滤等操作,从牛乳中分离制备酪蛋白 主要仪器设备:离心机,抽滤装置,电炉,温度计,酸度计。 实验八:pH对酶活性的影响(3学时) 基本要求:掌握测定酶最适pH的方法 主要内容:测定酶的最适pH 操作要点:酶反应过程的控制 主要仪器设备:白滴板,恒温水浴。 实验九:温度对酶活性的影响(3学时) 基本要求:测定酶最适温度的方法。 主要内容:测定酶的最适温度 操作要点:酶反应过程的控制 主要仪器设备:恒温水浴,可调电炉。 实验十:血液中转氨酶活力的测定(2学时) 基本要求:掌握转氨酶活力测定的原理和方法。 主要内容:测定转氨酶的活力

操作要点:酶反应过程的控制及分光光度计的操作 主要仪器设备:恒温水浴;分光光度计, :羧甲基纤维素酶活力及pH对其活力的影响(6学时) 基本要求 1.根据相关资料,提出实验方案 实验前,查找有关资料,熟悉该酶的基本特性、酶活力测定的基本原则与要求,拟订初步实验方 案,包括实验原理,实验的步骤及目的、要求、时间安排、所需仪器、试剂等。 2,修订实验方案 学生自已提出的实验方案, 经过老师修改后,确定最终的实验方案,并开始进行实验。 具体任务 是:制作还原糖一吸光度的标准曲线;测定H对羧甲基纤维素酶活力的影响曲线及该酶的最适即H 值;测定样品中的羧甲基纤维素酶活力。 3.数据处理与实验报告 根据实验测定的结果 采用计算机分析处理有关实验数据 并利用计算机绘制标准曲线,计算相关 系数(),利用回归方程计算获得实验结果。最后将整个实验过程(包括实验设计、实验操作、结 果分析等过程)以实验报告形式呈交。 主要内容:提出实验设计,制作还原糖一吸光度的标准曲线;测定H对羧甲基纤维素酶活力的影响 曲线及该酶的最适H值;测定不同底物时的羧甲基纤维素酶活力。 操作要点: 提出实 设计实验过程, 2酶的活性 确定最适条件 主要仪器设备:电子天平,分光光度计;恒温水浴锅;计算机;打印机;投影仪 实验十二:DNA的琼脂糖凝胶电泳(2学时) 基本要求:掌握琼脂糖凝胶电泳的方法与原理。 主要内容:DNA电泳检测。 操作要点:电泳操作,紫外观察 主要仪器设备:高速冷冻离心机、紫外分光光度计、紫外灯、电泳仪、电泳槽、微量加样器。 四、学时分配 学时分配表 序号 教学内容(按章填写) 学时 课堂讲授实验课习题课讨论课其他 绪论 蛋白质的结构与功能 核酸的结构与功能 糖类的结构与功能 脂类与生物膜 3 维生素和辅酶 2 5 细胞的结钩与功能 糖代谢 5 10 脂代谢 4 11 生物氧化 4 12 蛋白质的酶促降解与氨基酸代4 13 核苷酸代谢 3 14 DNA的生物合成 3 15 RNA的生物合成 16 蛋白质的生物合成 17其因的表达与调熔 18 重组DNA技术 2

操作要点:酶反应过程的控制及分光光度计的操作 主要仪器设备:恒温水浴;分光光度计。 实验十一:羧甲基纤维素酶活力及pH对其活力的影响(6学时) 基本要求: 1.根据相关资料,提出实验方案 实验前,查找有关资料,熟悉该酶的基本特性、酶活力测定的基本原则与要求,拟订初步实验方 案,包括实验原理,实验的步骤及目的、要求、时间安排、所需仪器、试剂等。 2.修订实验方案 学生自己提出的实验方案,经过老师修改后,确定最终的实验方案,并开始进行实验。具体任务 是:制作还原糖—吸光度的标准曲线;测定pH对羧甲基纤维素酶活力的影响曲线及该酶的最适pH 值;测定样品中的羧甲基纤维素酶活力。 3.数据处理与实验报告 根据实验测定的结果,采用计算机分析处理有关实验数据,并利用计算机绘制标准曲线,计算相关 系数(r),利用回归方程计算获得实验结果。最后将整个实验过程(包括实验设计、实验操作、结 果分析等过程)以实验报告形式呈交。 主要内容:提出实验设计,制作还原糖—吸光度的标准曲线;测定pH对羧甲基纤维素酶活力的影响 曲线及该酶的最适pH值;测定不同底物时的羧甲基纤维素酶活力。 操作要点:提出实验方案,设计实验过程,测定酶的活性,确定最适条件。 主要仪器设备:电子天平,分光光度计;恒温水浴锅;计算机;打印机;投影仪。 实验十二:DNA的琼脂糖凝胶电泳(2学时) 基本要求:掌握琼脂糖凝胶电泳的方法与原理。 主要内容:DNA电泳检测。 操作要点:电泳操作,紫外观察 主要仪器设备:高速冷冻离心机、紫外分光光度计、紫外灯、电泳仪、电泳槽、微量加样器。 四、学时分配 学时分配表 序号 教学内容(按章填写) 学时 课堂讲授 实验课 习题课 讨论课 其他 1 绪论 1 2 蛋白质的结构与功能 5 1 3 核酸的结构与功能 4 4 糖类的结构与功能 3 5 脂类与生物膜 3 6 维生素和辅酶 2 7 酶 5 1 8 细胞的结构与功能 2 9 糖代谢 5 1 10 脂代谢 4 11 生物氧化 4 12 蛋白质的酶促降解与氨基酸代 谢 4 13 核苷酸代谢 3 14 DNA的生物合成 3 1 15 RNA的生物合成 2 16 蛋白质的生物合成 2 17 基因的表达与调控 2 18 重组DNA技术 2

还原糖的测定 选做其中 粗淀粉的测定(1%盐酸旋光 二项 2 法) 血糖的测定 2 甲醛滴定法测定氨基氨含量 选做其中 5 赖氨酸含量的测定 3 二项 蛋白质含量测定 考马斯亮 蓝G-250法 酪蛋白的制备 4 选做其中 pH对酶活性的影响 二项 温度对酶活性的影响 3 10 血液中转氨酶活力的测定 11 羧甲基纤维素酶活力及pH对其 话力的影响(综合设计性) 6 12 DNA的琼脂糖凝胶电泳 小计 24 比列 65.0%30% 5.0% 合计 80 五、教学环节与教学要求: 课堂教 学以讲述基础理论知识为主。 按生物化学的学科体系顺序进行讲授:采用多种教学手段,既 要重视课堂教学,也要重视课后复习和阶段性、期末的总复习。培养学生自学能力,分析、概括和 推理能力。要求全面掌握生物化学中的重要的基础理论与基本技术方法,并注重拓展学生的视野及 联系实际分析与解决问题的能力

1 还原糖的测定 2 选做其中 2 粗淀粉的测定(1%盐酸旋光 二项 法) 2 3 血糖的测定 2 4 甲醛滴定法测定氨基氮含量 3 选做其中 5 赖氨酸含量的测定 3 二项 6 蛋白质含量测定——考马斯亮 蓝G-250法 3 7 酪蛋白的制备 4 选做其中 8 pH对酶活性的影响 3 二项 9 温度对酶活性的影响 3 10 血液中转氨酶活力的测定 2 11 羧甲基纤维素酶活力及pH对其 活力的影响(综合设计性) 6 12 DNA的琼脂糖凝胶电泳 2 小计 52 24 4 比例 65.0 % 30% 5.0 % 合计 80 五、教学环节与教学要求: 课堂教学以讲述基础理论知识为主。按生物化学的学科体系顺序进行讲授;采用多种教学手段,既 要重视课堂教学,也要重视课后复习和阶段性、期末的总复习。培养学生自学能力,分析、概括和 推理能力。要求全面掌握生物化学中的重要的基础理论与基本技术方法,并注重拓展学生的视野及 联系实际分析与解决问题的能力

点击下载完整版文档(PDF)VIP每日下载上限内不扣除下载券和下载次数;
按次数下载不扣除下载券;
24小时内重复下载只扣除一次;
顺序:VIP每日次数-->可用次数-->下载券;
已到末页,全文结束
相关文档

关于我们|帮助中心|下载说明|相关软件|意见反馈|联系我们

Copyright © 2008-现在 cucdc.com 高等教育资讯网 版权所有