生物化学: 山农大生物化学与分子生物学系 第三章酶 第一节酶的概念 第二节酶的命名与分类 第三节酶的组成与结构 第四节酶的作用机理 第五节影响酶促反应速度的因素 第六节变构酶、同工酶、诱导酶 第七节酶的活力测定及分离提取
生物化学: 酶 山农大生物化学与分子生物学系 第 1 页 共 24 页 1 第三章 酶 第一节 酶的概念 第二节 酶的命名与分类 第三节 酶的组成与结构 第四节 酶的作用机理 第五节 影响酶促反应速度的因素 第六节 变构酶、同工酶、诱导酶 第七节 酶的活力测定及分离提取
生物化学:酶 山农大生物化学与分子生物学系 第2页共24页 第一节酶的概念 、酶是生物催化剂 新陈代谢由一系列化学反应完成,同样的化学反应,体外速度很慢,体内很快。 活细胞是个温和的环境,之所以能顺利和迅速地进行一系列化学反应,是由于存在 系列特殊物质——酶(E )酶的定义 酶是由活细胞产生的,在细胞内、外均有催化作用的特殊蛋白质或其他物质 (二)酶的化学本质 古代劳动人民在酿造中已能利用酶,如制酒、醋、酱等,但对酶的认识是后来 的事。 1833年, Pagon Persoz从麦芽中得到一种能水解淀粉的物质—一淀粉酶, 1878年, Kuhne将这类生物催化剂统称为“酶”( Enzyme) 1926年, Sumner从刀豆中提取脲酶,得到结晶,证明是蛋白质。 (当时流行酶的“二元假说”。酶=活性基团(象卟啉)+载体组成(Pr) 后来,先后获得胃蛋白酶,胰蛋白酶的结晶 证明是蛋白质。 1969年人工合成牛胰核糖核酸酶。 1983年,发现核酸的催化功能——1989获诺贝尔奖 酶的本质是蛋白质的概念受到了一次巨大的冲击。最近又有人报道,DNA也有 催化活性。因此,对酶的本质问题又将引起新的争论,引进更新的内容。 、E的作用特点 (一)与一般催化剂的相同点 1.反应前后,质与量不变,用量少 2.缩短到达平衡的时间,不改变平衡点 3.只能催化本来能进行的反应,即热力学上允许的反应。 4.降低反应活化能 (二)与一般催化剂的不同点 1、高效 酶促反应的速度比非酶促反应高108~103°倍,比一般催化剂高10°~103倍 H,O 2 H2O+O2
生物化学: 酶 山农大生物化学与分子生物学系 第 2 页 共 24 页 2 第一节 酶的概念 一、酶是生物催化剂 新陈代谢由一系列化学反应完成，同样的化学反应，体外速度很慢，体内很快。 活细胞是个温和的环境，之所以能顺利和迅速地进行一系列化学反应，是由于存在 一系列特殊物质——酶（E）。 （一）酶的定义 酶是由活细胞产生的，在细胞内、外均有催化作用的特殊蛋白质或其他物质。 （二）酶的化学本质 古代劳动人民在酿造中已能利用酶，如制酒、醋、酱等，但对酶的认识是后来 的事。 1833 年，Pagon Persoz 从麦芽中得到一种能水解淀粉的物质——淀粉酶。 1878 年，Kühne 将这类生物催化剂统称为“酶”（Enzyme） 1926 年，Sumner 从刀豆中提取脲酶，得到结晶，证明是蛋白质。 （当时流行酶的“二元假说”。酶=活性基团（象卟啉）+载体组成（Pr）） 后来，先后获得胃蛋白酶，胰蛋白酶的结晶 1969 年人工合成牛胰核糖核酸酶。 1983 年，发现核酸的催化功能——1989 获诺贝尔奖 酶的本质是蛋白质的概念受到了一次巨大的冲击。最近又有人报道，DNA 也有 催化活性。因此，对酶的本质问题又将引起新的争论，引进更新的内容。 二、E 的作用特点 （一） 与一般催化剂的相同点 1．反应前后，质与量不变，用量少 2．缩短到达平衡的时间，不改变平衡点 3．只能催化本来能进行的反应，即热力学上允许的反应。 4．降低反应活化能 （二）与一般催化剂的不同点 1、高效 酶促反应的速度比非酶促反应高 108 ～1020 倍，比一般催化剂高 106 ～1013倍。 H2O2 H2O+O2 证明是蛋白质
生物化学:酶 山农大生物化学与分子生物学系 第3页共24页 过氧化氢酶:每分钟催化500万分子H2O2 Fe 每500分钟催化1分子H2O 过氧化氢酶催化的速度是Fe3的2.5×10°倍 2、高度专 酶对底物有严格的选择性。 3、酶易失活,要求温和条件 绝大多数酶是蛋白质,凡能使蛋白质变性的因素都能使酶丧失活性 4、酶的活性可受到调节、控制 通过多种机制和形式对酶活性进行调节和控制,使代谢活动有条不紊地进 5、酶催化常需辅助因子。 、酶的分布 酶分布在所有的细胞和组织中,相对隔离,各自发挥作用。酶在生活细胞中产 生,大部分酶在细胞内起催化作用,称为胞内酶。有些酶被分泌到细胞外发挥作用 这类酶称为胞外酶 胞内ECl起催化作用 胞外E分泌Cel外起作用 四、酶的专一性 酶对底物和催化的反应有严格的选择性。一种酶仅能作用于一种底物或结构上 相似的一类物质,促其发生一定的化学反应。 结构专一 绝对专 键专 相对专 基团专 旋光异构专 立体(异构)专一 顺反异构专 绝对专———一种酶只作用于一种底物。如脲酶 HN_C-NH2+NO.脉酶 2NH3 H,o H2N一C +HO脉酶 过氧化氢酶底物 琥珀酸脱氢酶底物:玻珀酸
生物化学: 酶 山农大生物化学与分子生物学系 第 3 页 共 24 页 3 过氧化氢酶：每分钟催化 500 万分子 H2O2 Fe3+ ：每 500 分钟催化 1 分子 H2O2 过氧化氢酶催化的速度是 Fe3+的 2.5×109 倍。 2、高度专一 酶对底物有严格的选择性。 3、酶易失活，要求温和条件 绝大多数酶是蛋白质，凡能使蛋白质变性的因素都能使酶丧失活性。 4、酶的活性可受到调节、控制。 通过多种机制和形式对酶活性进行调节和控制，使代谢活动有条不紊地进行。 5、酶催化常需辅助因子。 三、酶的分布 酶分布在所有的细胞和组织中，相对隔离，各自发挥作用。酶在生活细胞中产 生，大部分酶在细胞内起催化作用，称为胞内酶。有些酶被分泌到细胞外发挥作用， 这类酶称为胞外酶。 四、酶的专一性 酶对底物和催化的反应有严格的选择性。一种酶仅能作用于一种底物或结构上 相似的一类物质，促其发生一定的化学反应。 1、绝对专一——一种酶只作用于一种底物。如脲酶 过氧化氢酶 底物：H2O2 琥珀酸脱氢酶 底物：玻珀酸 专一性 结构专一 立体（异构）专一 绝对专一 相对专一 键专一 基团专一 旋光异构 专一 顺反异构 专一 胞内 E Cell 内起催化作用 胞外 E 分泌 Cell 外起作用 H2N C NH2 + N2O 2NH3 + H2O H2N C NHCl + H2O 脲酶 脲酶 O O
生物化学:酶 山农大生物化学与分子生物学系 第4页共24页 2、相对专 种酶能够作用于结构上类似的一系列化合物 (1)键专一—只要求合适的化学键,对键两端的基团并无严格要求。 如:酯解R-C-O=R+H,O酯键,RCOO+ROH+H键 O 二肽酶HN-cH--NH-CH-cou肽键 磷酸酯酶 O一R水解磷酸酯 (2)基团专一—不但要求一定的化学键,还要求键一端的基团 是一定的。 a——葡萄糖苷酶: a——糖苷键 糖苷键的一端是葡萄糖 底物:麦芽糖,蔗糖 3、立体异构专一性 (1)旋光异构专一性 底物具有旋光异构体(D型、L型)时,酶只能作用于其中的一种 如: (2)顺反异构专一性(几何异构专一性) 反一丁烯二酸+H2O2—延胡素酸水化→苹果酸 (延胡索酸) 顺一丁烯二酸+H2O2-延酸水化 酶的专一性决定于酶的活性中心的构象和性质 第二节酶的命名与分类 1984年,《酶的命名》一书指出,已发现的酶约有2500种,每年还发现不少新 酶,为了便于比较,必须统一分类和命名 、酶的分类
生物化学: 酶 山农大生物化学与分子生物学系 第 4 页 共 24 页 4 α——糖苷键 糖苷键的一端是葡萄糖 ( ) 延胡索酸 反一丁烯二酸 苹果酸 + H 2O 2 ⎯延胡索酸水化酶 ⎯ → ⎯ ⎯ ⎯ 2、相对专一 ——一种酶能够作用于结构上类似的一系列化合物。 （1）键专一 ——只要求合适的化学键，对键两端的基团并无严格要求。 如：酯酶 酯键 二肽酶 肽键 磷酸酯酶 水解磷酸酯 （2）基团专一 ——不但要求一定的化学键，还要求键一端的基团 是一定的。 α——葡萄糖苷酶： 底物：麦芽糖，蔗糖 3、立体异构专一性 （1）旋光异构专一性 底物具有旋光异构体（D 型、L 型）时，酶只能作用于其中的一种 如： （2）顺反异构专一性（几何异构专一性） 酶的专一性决定于酶的活性中心的构象和性质。 第二节 酶的命名与分类 1984 年，《酶的命名》一书指出，已发现的酶约有 2500 种，每年还发现不少新 酶，为了便于比较，必须统一分类和命名。 一、酶的分类 + ⎯⎯ → ⎯⎯⎯ 延胡索酸水化酶 顺一丁烯二酸 H 2O2 HO P O R O OH R C O R' + H2O RCOO + R'OH + H+ O 酯键 H2N CH C NH CH COOH O R1 R2
生物化学:酶 山农大生物化学与分子生物学系 根据反应性质分为六大类 氧化还原酶类:催化氧化还原反应,涉及H和电子的转移。如脱氢酶类。 ahbtb A+BH 2、转移酶类:催化分子间功能基团的转移。如转氨酶类。 AR+B A+BR 3.水解酶类:催化水解反应。如蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶、蔗糖酶等。 ABtH2O AOH+BH 4.裂合酶类:催化非水解地除去底物分子中的基团及其逆反应的酶。如醛缩酶 脱氨酶脱羧酶 5.异构酶类:催化同分异构体的相互转变。 A 如磷酸丙糖异构酶。 (3—磷酸甘油醛 磷酸二羟丙酮) 磷酸甘油酸变位酶 (3—磷酸甘油酸、2-磷酸甘油酸) 6、合成酶:与ATP分解相偶联,并由二种物质合成一种物质。 A+B+ATP AB+ADP+Pi 如天冬酰胺合成酶丙酮酸羧化酶 在每一大类酶中,又根据底物中被作用的基团或键的特点分为若干亚类,然后 再把属于某一亚类、亚亚类的酶按顺序排好,这样把已知的酶分门别类地排成一个 表,叫做酶表 类亚类亚亚类序号
生物化学: 酶 山农大生物化学与分子生物学系 第 5 页 共 24 页 5 AH2+B A+BH2 AR+B A+BR AB+H2O AOH+BH AB A+B A B A+B+ATP AB+ADP+Pi 根据反应性质分为六大类 1、氧化还原酶类：催化氧化还原反应，涉及 H 和电子的转移。如脱氢酶类。 2、转移酶类：催化分子间功能基团的转移。如转氨酶类。 3．水解酶类：催化水解反应。如蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶、蔗糖酶等。 4．裂合酶类：催化非水解地除去底物分子中的基团及其逆反应的酶。如醛缩酶 脱氨酶 脱羧酶 5．异构酶类：催化同分异构体的相互转变。 如磷酸丙糖异构酶。 （3—磷酸甘油醛 磷酸二羟丙酮） 磷酸甘油酸变位酶 （3—磷酸甘油酸 2—磷酸甘油酸） 6、合成酶：与 ATP 分解相偶联，并由二种物质合成一种物质。 如天冬酰胺合成酶 丙酮酸羧化酶 在每一大类酶中，又根据底物中被作用的基团或键的特点分为若干亚类，然后 再把属于某一亚类、亚亚类的酶按顺序排好，这样把已知的酶分门别类地排成一个 表，叫做酶表。 类 亚类 亚亚类 序号
生物化学:酶 山农大生物化学与分子生物学系 第6页共24页 EC(1,1,1,27)——乳酸脱氢酶 国际酶学委员会 类亚亚类序号 氧一还酶类氧化基因氢受体顺序号27 CHOH NAD 酶的命名 系统命名 要求确切表明底物的化学本质及酶的催化性质。 命名原则:底物名称(底物1:底物2)反应性质酶 如:L一乳酸:NAD氧化还原酶。 系统名一般很长,使用不方便,一般叙述用惯用名 2.惯用名常依据酶所作用的底物和反应类型命名。 原则: (1)根据作用底物:如淀粉酶、蔗糖酶、蛋白酶等。 (2)根据反应性质:如水解酶、脱氢酶、转氨酶等。 (3)二者结合:如乳酸脱氢酶、谷丙转氨酶等。 4)再加上酶的来源、特性:如木瓜蛋白酶、胃蛋白酶、酸性磷酸酯酶、碱性磷酸 酯酶等 国际酶学委员会建议:每一种酶都给以两个名称 系统名 惯用名 第三节酶的组成与结构 、酶的组成 单纯蛋白酶类简单蛋白质例水解酶 酶蛋白 结合蛋白酶类—结合蛋白质 全酶 辅因子
生物化学: 酶 山农大生物化学与分子生物学系 第 6 页 共 24 页 6 如 二、酶的命名 1．系统命名 要求确切表明底物的化学本质及酶的催化性质。 命名原则：底物名称（底物 1：底物 2） 反应性质 酶 如：L—乳酸：NAD+ 氧化还原 酶。 系统名一般很长，使用不方便，一般叙述用惯用名。 2．惯用名 常依据酶所作用的底物和反应类型命名。 原则： （1）根据作用底物：如淀粉酶、蔗糖酶、蛋白酶等。 （2）根据反应性质：如水解酶、脱氢酶、转氨酶等。 （3）二者结合：如乳酸脱氢酶、谷丙转氨酶等。 （4）再加上酶的来源、特性：如木瓜蛋白酶、胃蛋白酶、酸性磷酸酯酶、碱性磷酸 酯酶等。 国际酶学委员会建议：每一种酶都给以两个名称 系统名 惯用名 第三节 酶的组成与结构 一、酶的组成 单纯蛋白酶类——简单蛋白质 例 水解酶 结合蛋白酶类——结合蛋白质 酶蛋白 辅因子 全酶 EC（1，1，1，27）——乳酸脱氢酶 国际酶学委员会 类 亚类 亚亚类 序号 氧一还酶类 氧化基因 氢受体 顺序号 27 -CHOH NAD+
生物化学:酶 山农大生物化学与分子生物学系 第7页共24页 辅因子:辅酶辅基金属离子 辅酶:与酶蛋白结合较松,可透析除去 小分子 辅基:与酶蛋白结合较紧,不能透析除去 有机物 金属离子:与酶的结合,有的松,有的紧。 辅酶、辅基往往是由维生素参与形成的小分子有机物。 维生素: 维生素是维持机体生命活动不可缺少的一类小分子化合物,它既不是生物体构成成 分,也不是能量物质,之所以对生命活动如此重要,是因为维生素是辅酶或辅基的组成 成分,参与体内代谢过程。 维生素 脂溶性维生素 水溶性维生素 脂溶性维生素 种类 化学本质 功能 存在 不饱和一元醇缺乏得干眼病 维生素A 动物性食物 (视黄醇) 夜盲症 维生素D类固醇衍生物与Ca、P代谢有关与肝、奶、蛋黄 维生素E生育酚 生育有关,抗氧化 植物中 维生素K萘醌衍生物 凝血维生素,促进血液凝固动、植物 水溶性维生素 种类别名 乏病 硫胺素 TPP 脚气病 脱CO2 B2核黄素 FAD、FMN小麦、青菜、蛋黄肝脏口角炎 传递H HSCOA 自然界中广泛 未发现典型缺乏病传递乙酰基 (遍多酸) Bs尼克酸烟酸) NAD、NADP肉类、谷物、花生癞皮疲 传递2H(-H,H) (Vp)尼克酸胺(烟酰胺) 7
生物化学: 酶 山农大生物化学与分子生物学系 第 7 页 共 24 页 7 辅酶：与酶蛋白结合较松，可透析除去 辅基：与酶蛋白结合较紧，不能透析除去 小分子 有机物 辅因子：辅酶 辅基 金属离子 金属离子：与酶的结合，有的松，有的紧。 辅酶、辅基往往是由维生素参与形成的小分子有机物。 维生素： 维生素是维持机体生命活动不可缺少的一类小分子化合物，它既不是生物体构成成 分，也不是能量物质，之所以对生命活动如此重要，是因为维生素是辅酶或辅基的组成 成分，参与体内代谢过程。 脂溶性维生素： 种类 化学本质 功能 存在 维生素 A 不饱和一元醇 （视黄醇） 缺乏得 干眼病 夜盲症 动物性食物 维生素 D 类固醇衍生物 与 Ca、P 代谢有关与 肝、奶、蛋黄 维生素 E 生育酚 生育有关，抗氧化 植物中 维生素 K 萘醌衍生物 凝血维生素，促进血液凝固 动、植物 水溶性维生素： 种类 别名 辅酶 存在 缺乏病 作用 B1 硫胺素 TPP 谷物种子 脚气病 脱 CO2 B2 核黄素 FAD、FMN 小麦、青菜、蛋黄肝脏 口角炎 传递 H B3 泛 酸 （遍多酸） HSCOA 自然界中广泛 未发现典型缺乏病 传递乙酰基 B5 （Vpp） 尼克酸(烟酸) 尼克酸胺(烟酰胺) NAD、NADP 肉类、谷物、花生 癞皮疲 传递 2H（-H，H+ ） 维生素 脂溶性维生素 水溶性维生素
生物化学:酶 山农大生物化学与分子生物学系 8页共24页 B6吡哆素 磷酸吡哆醛(胺)动、植体分布广泛皮炎 传递NH2 B7(vH)生物素 羧化E的辅酶动、植体分布广泛未发现典型缺乏病传递CO2 四氢叶酸THFA青菜、肝脏 恶性贫血 传递一碳单位 B12氰钴胺素 辅酶B 植物、鱼、肉、蛋恶性贫血 转移一H,一F vc抗坏血酸 氧化还原 衙鲜果、蔬 氧化还原 硫辛酸 酰基载体 肝、酵母 未发现典型缺乏病传递一H和乙酰基 、几个重要的辅助因子 (一)辅酶、辅基 1.TPP—焦磷酸硫胺素(含ⅤB) 羧化酶的辅酶,与α一酮酸氧化脱羧有关 2. NAD NADP(含VB5) 多种酶的辅酶,在代谢中递氢。辅酶Ⅰ:烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 辅酶Ⅱ:烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸 NAD(NADP+)*2H NAdh (NADPH)+H+ H 3. FMN FAD(含VB2)是多种氧化还原酶的辅基递氢。FMN:黄素 单核苷酸FAD:黄素腺嘌呤二核苷酸 FMN FMNH, FAD FADH2 4. COASH(泛酰巯基乙胺腺苷二磷酸,VB)作用:酰基载体。辅酶A。 O CHa--C-SCoA 5.磷酸吡哆醛(胺)(VB6) 转氨和脱羧过程中的辅酶,在AA代谢中非常重要。 转氨:通过醛、胺转化,转移氨基 6.硫辛酸是丙酮酸脱氢酶和酮戊二酸脱氢酶的辅基 递氢递酰基 SH A SH S-C-R
生物化学: 酶 山农大生物化学与分子生物学系 第 8 页 共 24 页 8 FMN FMNH2 FAD FADH2 B6 吡哆素 磷酸吡哆醛(胺) 动、植体分布广泛 皮炎 传递-NH2 B7（VH） 生物素 羧化 E 的辅酶 动、植体分布广泛 未发现典型缺乏病 传递 CO2 B11 叶 酸 四氢叶酸 THFA 青菜、肝脏 恶性贫血 传递—碳单位 B12 氰钴胺素 辅酶 B12 植物、鱼、肉、蛋 恶性贫血 转移—H，—R Vc 抗坏血酸 氧化还原 新鲜果、蔬 坏血病 氧化还原 硫辛酸 酰基载体 肝、酵母 未发现典型缺乏病 传递—H 和乙酰基 二、几个重要的辅助因子 （一）辅酶、辅基 1．TPP——焦磷酸硫胺素（含 VB1） 羧化酶的辅酶，与α—酮酸氧化脱羧有关 2．NAD NADP （含 VB5） 多种酶的辅酶，在代谢中递氢。辅酶Ⅰ：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 辅酶Ⅱ：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸 NAD+ （NADP+ ） NADH（NADPH）+H+ 3．FMN FAD （含 VB2） 是多种氧化还原酶的辅基,递氢。FMN：黄素 单核苷酸 FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸 4．CoASH（泛酰巯基乙胺腺苷二磷酸，VB3）作用：酰基载体。辅酶 A。 5．磷酸吡哆醛（胺）（VB6） 转氨和脱羧过程中的辅酶，在 AA 代谢中非常重要。 转氨：通过醛、胺转化，转移氨基。 6．硫辛酸 是丙酮酸脱氢酶和酮戊二酸脱氢酶的辅基 递氢 递酰基 +2H -2H L S S L SH SH O S C R CH3 C SCoA O
生物化学:酶 山农大生物化学与分子生物学系 7、GSH 递氢 -2H GSH -GSS G 8、铁卟啉(血红素) 递电子 (二)、金属离子 1.活性中心的组成成分如多酚氧化酶中的Cu 2.在E与S之间起作用,使E具有活性构象,如羧肽酶Zn 3.稳定结构 酶的结构 (一)酶蛋白与蛋白质相同,都有一定的空间结构。 (二)根据酶蛋白结构上的特点,E分为 1、单体酶 条多肽链组成的酶,分子量13万~3.5万 2、寡聚酶——多条多肽链组成的酶,分子量35万~几百万 3、多酶络合物—功能相关的几个酶嵌合成的聚合体、分子量几百万以上,更有 利于一系列反应的进行。 4、多酶体系——有机体内,催化某一代谢途径总是由许多酶组成连续的体系,这 代谢途径中的所有酶,通过许多连续的中间代谢物,形成不可分割的庞大酶系 多酶体系。 5、核酶少数RNA具有自我拼接加工的催化活性。 四、酶的活性中心 (一)活性中心 酶分子中直接与底物结合,并和酶催化作用直接相关的部位。或酶分子中与底 物结合部位和催化部位所形成的微区
生物化学: 酶 山农大生物化学与分子生物学系 第 9 页 共 24 页 9 7、GSH 递氢 2GSH GSSG 8、铁卟啉（血红素） 递电子 F3+ Fe2+ （二）、金属离子 1． 活性中心的组成成分 如多酚氧化酶中的 Cu 2． 在 E 与 S 之间起作用，使 E 具有活性构象，如羧肽酶 Zn 3． 稳定结构 三、 酶的结构 （一）酶蛋白与蛋白质相同，都有一定的空间结构。 （二）根据酶蛋白结构上的特点，E 分为： 1、单体酶—— 一条多肽链组成的酶，分子量 1.3 万～3.5 万 2、寡聚酶—— 多条多肽链组成的酶，分子量 3.5 万～几百万 3、多酶络合物—— 功能相关的几个酶嵌合成的聚合体、分子量几百万以上，更有 利于一系列反应的进行。 4、多酶体系——有机体内，催化某一代谢途径总是由许多酶组成连续的体系，这一 代谢途径中的所有酶，通过许多连续的中间代谢物，形成不可分割的庞大酶系—— 多酶体系。 5、核酶 少数 RNA 具有自我拼接加工的催化活性。 四、酶的活性中心 （一）活性中心 酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接相关的部位。或酶分子中与底 物结合部位和催化部位所形成的微区。 -2H +2H +e -e A B C D p ⎯⎯E1 → ⎯⎯E2 → ⎯⎯E3 → ⎯⎯E4 →⋅⋅⋅⋅⋅⎯⎯En→
生物化学:酶 山农大生物化学与分子生物学系 第10页共24页 活性中心 结合部位(1—几个a) 催化部位(1-3个aa) E分子 维持活性中心的必需基团 其它部分(非必需部分) 必需基团:酶分子中有些基团若经化学修饰则活性丧失,这些基团称为必需基 团,包括活性中心基团及维持活性中心的基团。 注意:活性中心的基团均属必需基团,但必需基团并不仅指活性中心的基团 还包括那些在活性部位以外的对维持酶的空间构象必需的基团。所以我们可以将酶 的必需基团按其功能分为三种:有专门结合底物的基团,叫做结合基团。有专门催 化底物的基团叫做催化基团。我们把结合基团和催化基团又叫做活性中心内的必需 基团。还有专门维持酶活性中心的空间构象的基团,我们把这种基团叫做活性中心 外的必需基团 (二)活性中心的形成 酶蛋白多肽链经过盘绕折叠形成特定的空间结构,使有关的a形成微区。 活性中心一般为低介电区(非极性环境、或疏水区) (三)酶原 1.定义:某些酶(特别是与消化作用有关的酶)初合成时没有活性,这些没 有活性的酶的前体称为酶原。 2、酶原激活:酶原变成酶的过程(切去几个a的肽段)。例胰凝乳蛋白酶P80-81 3、酶原激活的实质:酶活性中心的形成或暴露过程 第四节酶的作用机理 催化作用的本质降低活化能。 ()概念 在反应体系中,任何反应分子都有进行化学反应的可能,但只有能量达到或超 过某一限度(能阈)的活化分子,才能在碰撞中起化学反应 能阈——活化能:活化分子处于活化态,活化态与常态的能量差,也就是分子 由常态转变为活化态所需的能量称为活化能
生物化学: 酶 山农大生物化学与分子生物学系 第 10 页 共 24 页 10 必需基团：酶分子中有些基团若经化学修饰则活性丧失，这些基团称为必需基 团，包括活性中心基团及维持活性中心的基团。 注意：活性中心的基团均属必需基团，但必需基团并不仅指活性中心的基团， 还包括那些在活性部位以外的对维持酶的空间构象必需的基团。所以我们可以将酶 的必需基团按其功能分为三种：有专门结合底物的基团，叫做结合基团。有专门催 化底物的基团叫做催化基团。我们把结合基团和催化基团又叫做活性中心内的必需 基团。还有专门维持酶活性中心的空间构象的基团，我们把这种基团叫做活性中心 外的必需基团。 （二）活性中心的形成 酶蛋白多肽链经过盘绕折叠形成特定的空间结构，使有关的 aa 形成微区。 活性中心一般为低介电区（非极性环境、或疏水区） （三）酶原 1．定义：某些酶（特别是与消化作用有关的酶）初合成时没有活性，这些没 有活性的酶的前体称为酶原。 2、酶原激活：酶原变成酶的过程（切去几个 aa 的肽段）。例胰凝乳蛋白酶 P80-81 3、酶原激活的实质：酶活性中心的形成或暴露过程。 第四节 酶的作用机理 一、催化作用的本质——降低活化能。 （一） 概念 在反应体系中，任何反应分子都有进行化学反应的可能，但只有能量达到或超 过某一限度（能阈）的活化分子，才能在碰撞中起化学反应。 能阈——活化能：活化分子处于活化态，活化态与常态的能量差，也就是分子 由常态转变为活化态所需的能量称为活化能。 E 分子 活性中心 结合部位（1—几个 aa） 催化部位（1—3 个 aa） 维持活性中心的必需基团 其它部分（非必需部分）