中山大学生科院 2 细胞生物学期末试卷参考答案 3.(X, Not only do plants need mitochondria (九九级生物科学、生物技术、药学专 make atP in cells that 业,共167人) do not have chloroplasts, such as root cells but mitochondria make most 任课教师:王金发 of the cytosolic ATP in all plant cells. 2002年1月23日 5.答:T错误,同源染色体间的分子重组是随 机发生的 6.答:T,正确。 7.答:T,正确 填空题(每空0.5分,共10分) 8.答:T,错误,8个小亚基是核基因编 个导肽,两个导肽。 9.答:T,错误,不一样α亚基结合GTP后不被 2.微丝装配与去装配假说,肌动蛋白与肌球水解,也不与GDP交换,而β亚基上 蛋白相互作 的GTP结合位点是可交换位点 10.答:T,错误,中心粒中的微管是三联管。 4._" START"基因;发现了CDK发11.答T,正确 现了调节CDK的功能物质 CYCLIN 12.答:T,错误,M6P受体也位于细胞质膜上。 5.把有丝分裂期间出现的纺锤体、中心体 13.答:T,正确 星体及染色体统称为有丝分裂器。 14.答:T,正确 6.答:胞质溶胶中的ATP;跨线粒体内膜的15.错误粉未状的染色体 质子动力势 7.除去叶绿素不能吸收的杂色光 三、选择题(请将正确答案的代号填入括号,每 8.笼型蛋白,包被蛋白 题1分,共15分) 9.答:①形成纺锤体,将染色体拉向两极,1.(d) ②胞质分裂 10.B①引导新生蛋白进入内质网;②帮助蛋3.(b) 1!①连接两个姊妹染色单体氵②为动力微管4.,() 的装配提供位点。 5.(b) 6.(d) 判断题若是正确的标√号,错误的标x7.t(b) 号,每题1分,共15分)
1 中山大学生科院 细胞生物学期末试卷参考答案 (九九级生物科学、生物技术、药学专 业, 共 167 人) 任课教师∶ 王金发 2002 年 1 月 23 日 姓 名∶ 班 级∶ 一、填空题(每空 0.5 分，共 10 分) 1. 一个导肽，两个导肽。 2. 微丝装配与去装配假说，肌动蛋白与肌球 蛋白相互作用。 3. Proton-motive 4. “START”基因；发现了 CDK。发 现了调节 CDK 的功能物质 CYCLIN. 5. 把有丝分裂期间出现的纺锤体、中心体、 星体及染色体统称为有丝分裂器。 6. 答：胞质溶胶中的 ATP; 跨线粒体内膜的 质子动力势; 7. 除去叶绿素不能吸收的杂色光。 8. 笼型蛋白，包被蛋白 9. 答： ①形成纺锤体, 将染色体拉向两极; ②胞质分裂; 10. B①引导新生蛋白进入内质网； ②帮助蛋 白质正确装配。 11.①连接两个姊妹染色单体； ②为动力微管 的装配提供位点。 二、判断题(若是正确的标√ 号， 错误的标× 号，每题1分，共15分) 1. ∨ 2. × 3. (×，Not only do plants need mitochondria to make ATP in cells that do not have chloroplasts, such as root cells, but mitochondria make most of the cytosolic ATP in all plant cells.） 4. × 5. 答: T,错误, 同源染色体间的分子重组是随 机发生的。 6. 答：T, 正确。 7. 答: T, 正确; 8. 答：T, 错误, 8 个小亚基是核基因编码; 9.答: T, 错误, 不一样,α 亚基结合GTP 后不被 水解, 也不与 GDP 交换, 而β 亚基上 的 GTP 结合位点是可交换位点; 10. 答: T, 错误, 中心粒中的微管是三联管。 11. 答: T, 正确; 12.答:T, 错误, M6P 受体也位于细胞质膜上。 13. 答：T, 正确; 14. 答：T, 正确; 15. 错误,粉末状的染色体 三、选择题(请将正确答案的代号填入括号，每 题1分，共15分) 1.（d） 2. (d) 3. (b) 4. (c) 5. (b) 6. (d) 7. t( b ) 8. (b)
9.(a) through the er translocation channel. The 10.(d)。 nuclear localization sequence is therefore never 11.(b)。 exposed to the cytosol. It will never encounter 12.(b) nuclear import receptors, and the protein will not 13.(d) enter the nucleus 14 15.(a) 答:加在于粗面内质网上合成的蛋白质上的糖 四、简答题(选做4题,每题5分,20分) 基可由两种途径连接:通过天冬氨酸残基的N 原子或通过丝氨酸和苏氨酸残基的O原子。 (1). If only GDP were present, microtubules N连结糖蛋白合成的第步在粗面内质网上 would continue to shrink and eventually 进行,糖链是从磷酸多萜醇转移至新生肽链 sappear, because tubulin dimers with上。这种糖基化在高尔基体中继续被修饰O- GDP have very low affinity for each other 连结的糖基化是在高尔基体中进行的, and will not add stably to microtubules (2) f GTP is present but cannot be hydrolyzed,5答过氧化物酶体中的氧化酶都是利用分子 microtubules will continue to grow until 氧作为氧化剂,催化下面的化学反应 all free tubulin subunits have been used up RH2+O? →R+H2O2 这一反应对细胞内氧的水平有很大的影 响。例如在肝细胞中有20%的氧是由过氧化物 Answer2. Regulated secretion occurs only in酶体消耗的其余的在线粒体中消耗在过氧化 esponse to a signal. The proteins to be secre 物酶体中氧化产生的能量以产热的方式消耗 are stored in special secretory vesicles. Sorting掉而在线粒体中氧化产生的能量贮存在 to the regu lated secretory pathway is contro lled中线粒体与过氧化物酶体对氧的敏感性是不 by selective protein aggregation. Constitutive一样的线粒体氧化所需的最佳氧浓度为296左 secretion appears to occur by default with右增加氧浓度并不提高线粒体的氧化能力 secretory proteins, which do not selectively 过氧化物酶体与线粒体不同,它的氧化率是随 aggregate being included in transport ve 氧张力增强而成正比地提高(图7-44)。因此在 低浓度氧的条件下线粒体利用氧的能力比过 Answer3. The protein is translocated into the氧化物酶体强但在高浓度氧的情况下过氧化 ER. Its ER signal sequence is recognized as soon物酶体的氧化反应占主导地位这种特性使过 as it emerges from the ribosome. The ribosome氧化物酶体具有使细胞免受高浓度氧的毒性 then becomes bound to the er memb.and作用 the growing polypeptide chain is transferred
2 9. ( a ) 10. ( d )。 11. ( b )。 12. ( b ) 13. ( d ) 14. ( c ) 15. ( a )。 四、简答题(选做 4 题，每题 5 分，20 分) 1. Answer1: (1). If only GDP were present, microtubules would continue to shrink and eventually disappear, because tubulin dimers with GDP have very low affinity for each other and will not add stably to microtubules. (2). If GTP is present but cannot be hydrolyzed, microtubules will continue to grow until all free tubulin subunits have been used up. 2. Answer2. Regulated secretion occurs only in response to a signal. The proteins to be secreted are stored in special secretory vesicles. Sorting into the regulated secretory pathway is controlled by selective protein aggregation. Constitutive secretion appears to occur by default with secretory proteins, which do not selectively aggregate being included in transport vesicles. 3. Answer 3. The protein is translocated into the ER. Its ER signal sequence is recognized as soon as it emerges from the ribosome. The ribosome then becomes bound to the ER membrane, and the growing polypeptide chain is transferred through the ER translocation channel. The nuclear localization sequence is therefore never exposed to the cytosol. It will never encounter nuclear import receptors, and the protein will not enter the nucleus. 4. 答：加在于粗面内质网上合成的蛋白质上的糖 基可由两种途径连接：通过天冬氨酸残基的 N 原子或通过丝氨酸和苏氨酸残基的 O 原子。 N-连结糖蛋白合成的第一步在粗面内质网上 进行，糖链是从磷酸多萜醇转移至新生肽链 上。这种糖基化在高尔基体中继续被修饰。O- 连结的糖基化是在高尔基体中进行的。 5.答: 过氧化物酶体中的氧化酶都是利用分子 氧作为氧化剂, 催化下面的化学反应: RH2 + O2 ---------→ R + H2O2 这一反应对细胞内氧的水平有很大的影 响。例如在肝细胞中,有 20%的氧是由过氧化物 酶体消耗的,其余的在线粒体中消耗。在过氧化 物酶体中氧化产生的能量以产热的方式消耗 掉, 而在线粒体中氧化产生的能量贮存在 ATP 中。线粒体与过氧化物酶体对氧的敏感性是不 一样的,线粒体氧化所需的最佳氧浓度为 2%左 右,增加氧浓度,并不提高线粒体的氧化能力。 过氧化物酶体与线粒体不同, 它的氧化率是随 氧张力增强而成正比地提高(图 7-44)。因此,在 低浓度氧的条件下,线粒体利用氧的能力比过 氧化物酶体强,但在高浓度氧的情况下,过氧化 物酶体的氧化反应占主导地位,这种特性使过 氧化物酶体具有使细胞免受高浓度氧的毒性 作用
Ran- GTP转变成 Ran- GDP,并使 Ran GDP与输 货物蛋白 RCC1 核质 胞质溶胶 输入蛋白B Ran GAP 货物蛋白 Ran 输入蛋白a 输入蛋白B 图1含有NLS信号的核蛋白从细胞质蛋白β亚基脱离,游离的输入蛋β亚基和 输入细胞核的推测模型 a亚基一起参与新的具有NLS信号的入核蛋 白的运输。而 Ran- GDP可通过核孔复合物回到 答:按照这一推测的模型,在细胞质中的核运细胞核中,在Ran核苷交换因子1(Ran 输蛋白α、核运输蛋白β和货物蛋白( cargo cleotide-exchange factor I,RCC1)的作用下 protein)相互作用形成一个运输复合物,其中释放GDP,重新结合GTP。 运输蛋白α亚基识别并与NLS结合而运输蛋 白β亚基与核孔复合物作用,将复合物转运到2 细胞核中。在此过程中需要消耗ATP。在细胞 核中, Ran-GTP(—种小GTP结合蛋白)与输 入蛋申β亚基相互作用,导致货物蛋白与复合 物脱离,成为细胞核中的游离蛋白。为了进行 下一个运输循环,输入蛋白α亚基和输入蛋白 β亚基 Ran- GTP复合物重新回到细胞质。细 胞质中的 Ran gTp-激活蛋白( RanGAP)将
3 五、 图 1 含有 NLS 信号的核蛋白从细胞质 输入细胞核的推测模型 答: 按照这一推测的模型，在细胞质中的核运 输蛋白α 、核运输蛋白β 和货物蛋白（cargo protein）相互作用形成一个运输复合物，其中 运输蛋白α 亚基识别并与 NLS 结合。而运输蛋 白β 亚基与核孔复合物作用，将复合物转运到 细胞核中。在此过程中需要消耗 ATP。在细胞 核中，Ran·GTP（一种小 GTP 结合蛋白）与输 入蛋白β 亚基相互作用，导致货物蛋白与复合 物脱离，成为细胞核中的游离蛋白。为了进行 下一个运输循环，输入蛋白α 亚基和输入蛋白 β 亚基—Ran·GTP 复合物重新回到细胞质。细 胞质中的 Ran GTP—激活蛋白（RanGAP）将 Ran·GTP 转变成Ran·GDP, 并使Ran·GDP 与输 入蛋白β 亚基脱离，游离的输入蛋白β 亚基和 α 亚基一起参与新的具有 NLS 信号的入核蛋 白的运输。而 Ran·GDP 可通过核孔复合物回到 细胞核中，在 Ran 核苷交换因子 1(Ran nucleotide-exchange factor1,RCC1)的作用下， 释放 GDP, 重新结合 GTP。 2
丝分裂的 键蛋白 自我催化 ADP激活的MP 细胞是否够大? DN是否 都复制了 a“ADP 无活性的MPFE 015 ATP 无活性的MPF 激活的MPFE ATP 激活的MPF(161/167磷酸化)能够磷酸化 系列的蛋白,包括任何未磷酸化的Cdc25 无活性的MPF 将驱使细胞进行更精确的有丝分裂。被 MPF磷酸化的其他蛋白质在有丝分裂中起关 有丝分裂Q 键作用,这些蛋白包括核纤层蛋白、组蛋白 H1、以及细胞骨架蛋白等。 细胞周期 (无活性) 图2.酵母MP的活化从而被激活,诱导细胞从G2进入M期。不 性调节 过,Weel和Cdc25是相互竞争的,如果细胞 生长得不够大,wel的活性就强有利于MPF 答:开始p34k2蛋白激酶是无活性的,同周的磷酸化,若细胞生长得够大,就有利于脱磷 期蛋白B结合后仍然没有活性,但此时的复合酸,促进细胞进入M期。 物成为两种激酶的底物,一种是wei酶,它 使p34的靠近催化位点的酪氨酸残基(Iyr15)六、综合题共20分) 磷酸化,阻止了它本身的激活,防止了Cdc2作 关于膜的合成,曾提出两个模型个自装 为成熟的MPF起作用。第二种蛋白激酶是配模型( (spontaneous self-assembly),即膜是理 MO15,可以使Cdc2的另外—个位点的苏氨酸由蛋白、脂和糖自动组装的,但与体外实验结 (Thr167磷酸化,这种磷酸化最大限度地激活果不符。因为用纯化的脂和蛋白在体外装配时 了MPF的活性,但是,只要酪氨酸残基也是磷总是形成脂质体,这种脂质体与活细胞膜的 酸化的Cdc2-周期蛋白复合物就没有活性,这个根本区别是脂质体的结构总是对称的,而 种无活性的MPF称为前MPF(Pre-MF)要使活细胞中膜结构则是不对称的 MPF具有活性,需要要靠第二种蛋白,在酵母 第二个是不断更新模型,该模型认为膜 中是Cdc25蛋白将磷酸化的酪氨酸残基去磷酸的合成通过不断地将脂和蛋白插λ已有的膜
4 图 2. 酵母 MPF 的活 性调节 答： 开始 p34cdc2 蛋白激酶是无活性的, 同周 期蛋白B结合后,仍然没有活性, 但此时的复合 物成为两种激酶的底物, 一种是Weel激酶, 它 使 p34cdc2 的靠近催化位点的酪氨酸残基(Tyr15) 磷酸化, 阻止了它本身的激活, 防止了 Cdc2作 为成熟的 MPF 起作用。第二种蛋白激酶是 MO15, 可以使 Cdc2 的另外一个位点的苏氨酸 (Thr167)磷酸化, 这种磷酸化最大限度地激活 了 MPF 的活性, 但是, 只要酪氨酸残基也是磷 酸化的,Cdc2-周期蛋白复合物就没有活性, 这 种无活性的 MPF 称为前 MPF(Pre-MPF)。要使 MPF 具有活性，需要要靠第二种蛋白, 在酵母 中是Cdc25 蛋白将磷酸化的酪氨酸残基去磷酸 化从而被激活, 诱导细胞从 G2进入 M 期。不 过，Wee1 和 Cdc25 是相互竞争的，如果细胞 生长得不够大，Wee1 的活性就强，有利于 MPF 的磷酸化，若细胞生长得够大，就有利于脱磷 酸，促进细胞进入 M 期。 六、综合题(共 20 分) 关于膜的合成，曾提出两个模型:一个自装 配模型(spontaneous self-assembly), 即膜是理 由蛋白、脂和糖自动组装的, 但与体外实验结 果不符。因为用纯化的脂和蛋白在体外装配时 总是形成脂质体，这种脂质体与活细胞膜的一 个根本区别是:脂质体的结构总是对称的, 而 活细胞中膜结构则是不对称的。 第二个是不断更新模型, 该模型认为膜 的合成通过不断地将脂和蛋白插入已有的膜
即由已有膜的生长而来。这一模型比较符合细侧。这就是为何几乎所有质膜上的糖蛋白的糖 胞膜结构的动态性质,由于细胞的胞吞和胞吐都是朝向细胞外的原因 作用以及小泡运输使膜处于动态平衡状态, 脂锚定蛋白的形成有几种可能的机制 这样膜也就不必重新合成而是在原有的基础 糖脂锚定的膜蛋白是在粗面内质网上合 上不断更新 成然后在ER腔中被连接到ER膜的GPI上, 膜的合成涉及脂、蛋白和糖的来源问题。随后通过小泡运输经高尔基体出芽形成小泡, 膜脂有两种来源⑨通过磷脂转运蛋白如最后与质膜融合,含糖的一面外郾朝冋细胞外 线粒体、叶绿体、过氧化物酶体等细胞器膜中侧。 的脂就是靠这种方式运送的。②通过出芽和膜 脂肪酸锚定膜蛋白是水溶性的在游离核 融合如ER通过出芽形成分泌小泡运送蛋白质糖体合成后释放到胞质溶胶中然后与包埋在 时膜脂也随之运送到高尔基体并通过高尔基质膜中的脂肪酸共价结合。连接的脂肪酸包括 体形成分泌小泡将膜脂运送到细胞质膜。由于豆蔻酸( myristic acid,一种14碳的饱和脂肪酸) 内质网与核膜相连,通过细胞分裂和核膜重 和棕榈酸( palmitic acid,-种16碳的饱和脂脏 建FR上合成的膜脂也就转移到核膜。原核生酸。 物没有内质网,它的磷脂是在质膜上合成并由 类似于真核生物的转位蛋白调整磷脂在膜上 的分布。 答:看起来,细胞核并不直接参与蛋白质的合 关于膜脂的不对称性分布,有几种可能的成,但是它却控制着蛋白质合成的两个关键元 方式一种是磷脂交换蛋白对磷脂的运输和件,即mRNA的合成和核糖体的装配。控制中 插入是选择性的;第二种解释是热动力学驱使着核糖体的合成就等于控制中蛋白质合成的 磷脂的不对称分布,因为膜两侧的环境不同。装配线,有利于控制生命的节奏。因此,为求 另外在ER膜中有翻转酶( flippase),在新的磷脂得安定,必要的花费是值得的 合成之后通过翻转酶的作用也会造成磷脂的 如果核糖体亚基的装配在胞质溶胶中, 不对称分布。 不仅极大地削弱了细胞核对蛋白质合成的控 膜蛋白有整合蛋白和外周蛋白。用水泡性制力,还会发生一些细胞核不良后果。②由于 口炎病毒( vesicular stomatitis virus,vSV作为模核糖体的空间构型复杂,装配过程长。如果 式系统研究了细胞膜整合蛋白和外周蛋白的 RNA同正在装配中的未成熟的核糖体亚基 形成途径,发现膜整合蛋白是通过内膜系统经结合的话,会导致蛋白质合成的不正常。③由 小泡转运到质膜上的,而外周蛋白则是在游离于组成核糖体的蛋白质种类多,数量大,并且 核糖体上合成并以可溶的形式释放到胞质溶胞质溶胶中代谢途径多,会影响核糖体的装 胶中。然后再与细胞质膜的胞质溶胶面结合 配,从而影响其他的生化过程,最终影响细胞 成为外周蛋白。糖则是在内质网和高尔基体腔的正常声明活动 中通过对蛋白的修饰添加的。最后在与质膜融 合时通过外翻糖的部分位于细胞质膜的外 2.(5分) Answer2:
5 即由已有膜的生长而来。这一模型比较符合细 胞膜结构的动态性质, 由于细胞的胞吞和胞吐 作用以及小泡运输,使膜处于动态平衡状态, 这样膜也就不必重新合成,而是在原有的基础 上不断更新。 膜的合成涉及脂、蛋白和糖的来源问题。 膜脂有两种来源:①通过磷脂转运蛋白,如 线粒体、叶绿体、过氧化物酶体等细胞器膜中 的脂就是靠这种方式运送的。②通过出芽和膜 融合,如 ER 通过出芽形成分泌小泡运送蛋白质 时,膜脂也随之运送到高尔基体,并通过高尔基 体形成分泌小泡将膜脂运送到细胞质膜。由于 内质网与核膜相连, 通过细胞分裂和核膜重 建,ER 上合成的膜脂也就转移到核膜。原核生 物没有内质网，它的磷脂是在质膜上合成并由 类似于真核生物的转位蛋白调整磷脂在膜上 的分布。 关于膜脂的不对称性分布，有几种可能的 方式∶一种是磷脂交换蛋白对磷脂的运输和 插入是选择性的；第二种解释是热动力学驱使 磷脂的不对称分布，因为膜两侧的环境不同。 另外在 ER 膜中有翻转酶(flippase),在新的磷脂 合成之后,通过翻转酶的作用也会造成磷脂的 不对称分布。 膜蛋白有整合蛋白和外周蛋白。用水泡性 口炎病毒(vesicular stomatitis virus,VSV)作为模 式系统研究了细胞膜整合蛋白和外周蛋白的 形成途径, 发现膜整合蛋白是通过内膜系统经 小泡转运到质膜上的, 而外周蛋白则是在游离 核糖体上合成,并以可溶的形式释放到胞质溶 胶中。然后再与细胞质膜的胞质溶胶面结合, 成为外周蛋白。糖则是在内质网和高尔基体腔 中通过对蛋白的修饰添加的。最后在与质膜融 合时,通过外翻,糖的部分位于细胞质膜的外 侧。这就是为何几乎所有质膜上的糖蛋白的糖 都是朝向细胞外的原因。 脂锚定蛋白的形成有几种可能的机制: 糖脂锚定的膜蛋白是在粗面内质网上合 成,然后在 ER 腔中被连接到 ER 膜的 GPI 上， 随后通过小泡运输,经高尔基体出芽形成小泡, 最后与质膜融合,含糖的一面外翻朝向细胞外 侧。 脂肪酸锚定膜蛋白是水溶性的,在游离核 糖体合成后释放到胞质溶胶中,然后与包埋在 质膜中的脂肪酸共价结合。连接的脂肪酸包括 豆蔻酸(myristic acid, 一种 14 碳的饱和脂肪酸) 和棕榈酸(palmitic acid,一种 16 碳的饱和脂肪 酸)。 七、1. 答：看起来，细胞核并不直接参与蛋白质的合 成，但是它却控制着蛋白质合成的两个关键元 件，即 mRNA 的合成和核糖体的装配。控制中 着核糖体的合成就等于控制中蛋白质合成的 装配线，有利于控制生命的节奏。因此，为求 得安定，必要的花费是值得的。 ①如果核糖体亚基的装配在胞质溶胶中， 不仅极大地削弱了细胞核对蛋白质合成的控 制力，还会发生一些细胞核不良后果。②由于 核糖体的空间构型复杂，装配过程长。如果 mRNA 同正在装配中的未成熟的核糖体亚基 结合的话，会导致蛋白质合成的不正常。③由 于组成核糖体的蛋白质种类多，数量大，并且 胞质溶胶中代谢途径多，会影响核糖体的装 配，从而影响其他的生化过程，最终影响细胞 的正常声明活动。 2.（5 分） Answer2:
A. The problem is that vesicles having two cytoskeleton serves as a retention signal and may different kinds of V-SNAREs in their membrane could dock on either of two proteins. Hence, depending on cell type, at least different membranes three different mechanisms for api-cal-basolateral B. The answer to this puzzle is presently not orting are known, but we can predict that ells must have ways of turning the docking 4 (55) Answer4. Normally, cells divide ability of SNAREs on and off. when they have grown to a certain size. This This may through other proteins on trol is clearly defective in the two mutant that are, for example strains In the case of gee cells, cell size increases copackaged in the ER with SNAREs into without ever triggering cell division, suggesting transport vesicles and facilitate that the mutant cell the inter actions of the correct v-SNARE with its the t-sNARE in the cis golgi example, now permanently inhibit MPF In wee network ells. on the other hand the mutant control protein triggers cell div ision prematurely, before 3(10 5 h Answer3. Membrane proteins are cells have grown to the appropriate size.This orted to either the apical or baso domains could be a control protein, for example, that no by several different mechanisms longer inh ibits MPF, so that mPf becomes active ng proteins to the appropriate dor prematurely. In fact, there is a yeast cell-cycle ma membrane involves sorting in control prote in called Weel, which is a kinase trans-Golgi network. Except for the GPI anchor, that phosphorylates MPF on a uses its acts as an apical or basolat inactivation, yeast cells with a no unique sequences have been identified wee-I gene have a short cell cycle and are small that target proteins to the apical or basolateral one bepatocy tes where all newly made apical and basolateral proteins are first delivered together from the trans -Golgi network to the basolateral nembrane. From there, both ap ical and vesicles. With in endosomes, there is then sorting appropriate domain. The attachment of integral membrane proteins to the
6 A. The problem is that vesicles having two different kinds of v-SNAREs in their membrane could dock on either of two different membranes. B. The answer to this puzzle is presently not known, but we can predict that cells must have ways of turning the docking ability of SNAREs on and off. This may be achieved through other proteins that are, for example, copackaged in the ER with SNAREs into transport vesicles and facilitate the interactions of the correct v-SNARE with the t-SNARE in the cis Golgi network. 3 （10 分）。 Answer3. Membrane proteins are sorted to either the apical or basolateral domains by several different mechanisms. One mechanism for targeting proteins to the appropriate domain of the plasma membrane involves sorting in the trans-Golgi network. Except for the GPI anchor, which acts as an apical or basolateral targeting signal, no unique sequences have been identified that target proteins to the apical or basolateral domain. Another mechanism operates in bepatocytes where all newly made apical and basolateral proteins are first delivered together from the trans-Golgi network to the basolateral membrane. From there, both apical and basolateral proteins are endocyto-sed to the same vesicles. Within endosomes, there is then sorting and transport to the appropriate domain. The attachment of integral membrane proteins to the cytoskeleton serves as a retention signal and may assist in the apicai-basolateral sorting of some proteins. Hence, depending on cell type, at least three different mechanisms for api-cal-basolateral sorting are possible. 4.(5 分) Answer4. Normally, cells divide only when they have grown to a certain size. This size control is clearly defective in the two mutant strains. In the case of gee cells, cell size increases without ever triggering cell division, suggesting that the mutant cell-cycle control protein has lost its ability to monitor cell size. It might, for example, now permanently inhibit MPF. In wee cells, on the other hand, the mutant control protein triggers cell division prematurely, before cells have grown to the appropriate size. This could be a control protein, for example, that no longer inhibits MPF, so that MPF becomes active prematurely. In fact, there is a yeast cell-cycle control protein called Wee1, which is a kinase that phosphorylates MPF on a site that causes its inactivation; yeast cells with a mutation in the wee-1 gene have a short cell cycle and are small