广州医科大学本科课程教学大纲生物化学课程名：课程课时：129学时学 分：6学分开课单位：生化教研室广州医科大学教务处编印二〇一六年九月
广州医科大学 本科课程教学大纲 课 程 名： 生物化学 课程课时： 129 学时 学 分： 6 学分 开课单位： 生化教研室 广州医科大学教务处 编印 二〇一六年九月
、课程简介生物化学（biochemistry）是生命科学领域中研究生命化学的前沿学科，是在分子水平探讨生命的本质。生物化学是医学生必修的基础医学课程，其主要内容包括生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、遗传信息传递与调控，以及在生命活动中的作用。通过对本课程的学习，使学生在分子水平上认识人体生命活动的本质和规律，为学习其它基础医学和临床医学课程奠定分子水平的基础；并为将来在分子水平上进行生命科学研究奠定理论基础。本课程需要有机化学、细胞生物学、遗传学、解剖学、组织学等作为先修课程。后续课程是分子生物学。本课程共129学时，其中理论81学时（包括自主学习13学时、TBL6学时），实验48学时（其中TBL8学时、自主学习1学时）。本课程适用本科临床医学专业。Biochemistry is the frontier of life sciences that studies thechemistryof life,it explorethe essence of lifeat themolecular level.Biochemistry is a compulsory basic medicine course for medical students,Itsmain contents include themolecular structure andfunction of organism,metabolism and regulation, genetic information transfer and regulationand the role of biological molecules in life activities.This courseenablesthe students tounderstand the natureand the laws ofhumanlifeactivities at themolecularlevel,laythe molecularfoundationfor thestudy of other basic medicine and clinical course; and to lay thetheoretical foundation for the future research on life science at themolecular level. This course requires organic chemistry, cell biology,genetics, anatomy, histology, etc as prerequisite courses. Follow-upcourseismolecularbiology.This course, contains a total of 129 classes, including 81 classesof theory (containing self-study 13 classes, TBL 6 classes), 48 classesof laboratory(containing TBL 8classes,self-study1 classes).Thiscourseis suitable for clinical medicine of undergraduate.二、学时分配序号学时教学内容（理论）教学形式课堂讲授绪论11生化实验目的、要求和注意事项2实验4722型可见光分光光度计的使用4+23蛋白质的结构与功能课堂讲授+TBL实验54Folin-酚试剂法测定蛋白质浓度5实验6血清清蛋白分离、纯化与鉴定6AFP酶标电泳测定法自主学习1.1
1 一、课程简介 生物化学（biochemistry）是生命科学领域中研究生命化学的前沿学科，是 在分子水平探讨生命的本质。生物化学是医学生必修的基础医学课程，其主要内 容包括生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、遗传信息传递与调控，以及 在生命活动中的作用。通过对本课程的学习，使学生在分子水平上认识人体生命 活动的本质和规律，为学习其它基础医学和临床医学课程奠定分子水平的基础； 并为将来在分子水平上进行生命科学研究奠定理论基础。本课程需要有机化学、 细胞生物学、遗传学、解剖学、组织学等作为先修课程。后续课程是分子生物学。 本课程共 129 学时，其中理论 81 学时（包括自主学习 13 学时、TBL 6 学时）， 实验 48 学时（其中 TBL 8 学时、自主学习 1 学时）。本课程适用本科临床医学专 业。 Biochemistry is the frontier of life sciences that studies the chemistry of life, it explore the essence of life at the molecular level. Biochemistry is a compulsory basic medicine course for medical students, Its main contents include the molecular structure and function of organism, metabolism and regulation, genetic information transfer and regulation and the role of biological molecules in life activities. This course enables the students to understand the nature and the laws of human life activities at the molecular level, lay the molecular foundation for the study of other basic medicine and clinical course; and to lay the theoretical foundation for the future research on life science at the molecular level. This course requires organic chemistry, cell biology, genetics, anatomy, histology, etc as prerequisite courses. Follow-up course is molecular biology. This course, contains a total of 129 classes, including 81 classes of theory (containing self-study 13 classes, TBL 6 classes), 48 classes of laboratory (containing TBL 8 classes, self-study 1 classes). This course is suitable for clinical medicine of undergraduate. 二、学时分配 序号 教学内容（理论） 教学形式 学时 1 绪论 课堂讲授 1 2 生化实验目的、要求和注意事项 722 型可见光分光光度计的使用 实验 4 3 蛋白质的结构与功能 课堂讲授 + TBL 4+2 4 Folin-酚试剂法测定蛋白质浓度 实验 5 5 血清清蛋白分离、纯化与鉴定 实验 6 6 AFP 酶标电泳测定法 自主学习 1
7课堂讲授4核酸的结构与功能8酶5课堂讲授血清LDH同工酶测定（聚丙烯酰凝胶电96实验泳)10自主学习2维生素与无机盐课堂讲授+自主学11糖代谢6+1习消化三大营养物质的酶活性测定设计与12TBL+实验3+2试验胰岛素、肾上腺素对动物血糖浓度的影实验513响14脂类代谢6+2课堂讲授+TBL15生物氧化课堂讲授4616氨基酸代谢课堂讲授17课堂讲授3核苷酸代谢18自主学习4非营养物质代谢192+1物质代谢的联系与调节TBL+自主学习201真核基因与基因组自主学习课堂讲授421DNA的生物合成（复制)622实验细胞DNA的提取与成份鉴定23课堂讲授1DNA损伤与修复524课堂讲授RNA的生物合成（转录）255蛋白质的生物合成（翻译）课堂讲授426基因表达调控课堂讲授课堂讲授+自主学27细胞信息转导的分子机制4+1习28自主学习3癌基因、肿瘤抑制基因与生长因子529实验考试实验TBL530课堂讨论总计129三、教学要求及目标（一）知识绪论通过理论授课和实验教学使学生对生物化学学科有一个概括性的了解，同时让学2
2 7 核酸的结构与功能 课堂讲授 4 8 酶 课堂讲授 5 9 血清 LDH 同工酶测定（聚丙烯酰凝胶电 泳） 实验 6 10 维生素与无机盐 自主学习 2 11 糖代谢 课堂讲授+自主学 习 6+1 12 消化三大营养物质的酶活性测定设计与 试验 TBL + 实验 3+2 13 胰岛素、肾上腺素对动物血糖浓度的影 响 实验 5 14 脂类代谢 课堂讲授 + TBL 6+2 15 生物氧化 课堂讲授 4 16 氨基酸代谢 课堂讲授 6 17 核苷酸代谢 课堂讲授 3 18 非营养物质代谢 自主学习 4 19 物质代谢的联系与调节 TBL + 自主学习 2+1 20 真核基因与基因组 自主学习 1 21 DNA 的生物合成(复制) 课堂讲授 4 22 细胞 DNA 的提取与成份鉴定 实验 6 23 DNA 损伤与修复 课堂讲授 1 24 RNA 的生物合成(转录) 课堂讲授 5 25 蛋白质的生物合成(翻译) 课堂讲授 5 26 基因表达调控 课堂讲授 4 27 细胞信息转导的分子机制 课堂讲授+自主学 习 4+1 28 癌基因、肿瘤抑制基因与生长因子 自主学习 3 29 实验考试 实验 5 30 课堂讨论 TBL 5 总计 129 三、教学要求及目标 （一）知识 绪论 通过理论授课和实验教学使学生对生物化学学科有一个概括性的了解，同时让学
生认识到科学研究的严谨作风和积极思辨的重要性。理论：【熟悉】1.生物化学概念，分子生物学概念【了解】1.生物化学与分子生物学发展简史2.生物化学与分子生物学和医学实验：生化实验目的、要求和注意事项，可见光分光光度计的使用【掌握】1.生化实验的目的和基本要求2.科学研究的严谨作风、敏锐观察、积极思考3.生化的主要基本技术、常用仪器的分类及使用4.722分光光度计检测的基本原理及正确使用的方法。【熟悉】1.生化实验与其它实验的区别。2.生化实验室中的各项注意事项。【内容】1.实验须知。2.生化实验各种基本的技术。3.722型分光光度计的使用。第一章蛋白质的结构与功能通过理论授课、TBL（科研设计）和实验教学使学生达到如下目的：理论：【掌握】1.蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式，氨基酸的分类，三字英文缩写符号。2.肽、肽键与肽链的概念，多肽链的写法，生物活性肽的概念。3.蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键。4.蛋白质的二级结构的概念，主要化学键和形式：α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲。掌握α-螺旋，β-折叠的结构特点。5．蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键：疏水作用、离子键、氢键和范德华引力。掌握亚基的概念。6.蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键。7.蛋白质的结构与功能的关系：一级结构决定空间结构，空间结构决定生物学功能。8．蛋白质的理化性质：两性电离，胶体性质，蛋白质变性的概念和意义，紫外吸收和呈色反应。9.蛋白质分离和纯化技术：盐析、电泳和分子筛的原理。【熟悉】1.肽单元概念。2.模体（motif）、锌指结构、分子伴侣的概念。3.结构域（domain)的特点。3
3 生认识到科学研究的严谨作风和积极思辨的重要性。 理论： 【熟悉】 1. 生物化学概念，分子生物学概念 【了解】 1. 生物化学与分子生物学发展简史 2. 生物化学与分子生物学和医学 实验：生化实验目的、要求和注意事项，可见光分光光度计的使用 【掌握】 1．生化实验的目的和基本要求 2. 科学研究的严谨作风、敏锐观察、积极思考 3. 生化的主要基本技术、常用仪器的分类及使用。 4．722 分光光度计检测的基本原理及正确使用的方法。 【熟悉】 1．生化实验与其它实验的区别。 2. 生化实验室中的各项注意事项。 【内容】 1．实验须知。 2．生化实验各种基本的技术。 3．722 型分光光度计的使用。 第一章 蛋白质的结构与功能 通过理论授课、TBL（科研设计）和实验教学使学生达到如下目的： 理论： 【掌握】 1. 蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式，氨基酸的分类，三字英文缩写 符号。 2. 肽、肽键与肽链的概念，多肽链的写法，生物活性肽的概念。 3. 蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键。 4. 蛋白质的二级结构的概念，主要化学键和形式：α -螺旋，β -折叠，β -转角 与无规卷曲。掌握α -螺旋，β -折叠的结构特点。 5. 蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键：疏水作用、离子键、氢键和 范德华引力。掌握亚基的概念。 6. 蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键。 7. 蛋白质的结构与功能的关系：一级结构决定空间结构，空间结构决定生物学 功能。 8．蛋白质的理化性质：两性电离，胶体性质，蛋白质变性的概念和意义，紫外 吸收和呈色反应。 9．蛋白质分离和纯化技术：盐析、电泳和分子筛的原理。 【熟悉】 1．肽单元概念。 2．模体（motif）、锌指结构、分子伴侣的概念。 3．结构域(domain)的特点
4。蛋白质的沉淀，等电点沉淀，凝胶过滤，超过滤和超速离心。5.设计分离、纯化、鉴定蛋白质的基本技术流程（TBL）。【了解】1.几种重要的生物活性肽。2.蛋白质的分类。3.胰岛素一级结构的特点。4.分析血红蛋白的四级结构特点。5.多肽链中氨基酸序列分析的原理。6.蛋白质空间结构预测的原理和意义。实验：实验一Folin-酚试剂法测定蛋白质浓度【掌握】1.Folin-酚试剂法测定蛋白质的定量操作方法。2.标准曲线的制作。【熟悉】1．本实验方法的原理。【内容】1.标准曲线制作。2.血清蛋白质浓度的测定。3.722型分光光度计的使用。实验二、血清清蛋白分离、纯化与鉴定【掌握】1.盐析、过滤层析、电泳技术的原理。2.盐析、膜电泳的操作及电泳结果分析。【熟悉】1．过滤层析操作流程。【内容】1．盐析分段沉淀蛋白质。2.过滤层析。3.膜电泳：点样、电泳、染色、漂洗。4.观察电泳图谱。实验三AFP酶标电泳测定法（自主学习）【了解】1.本实验方法的原理和操作。2.了解其临床应用。【内容】1.AFP酶标电泳测定法建立过程。2.AFP酶标电泳测定法的原理与操作流程。3.AFP酶标电泳测定法的临床意义。第二章核酸的结构与功能4
4 4．蛋白质的沉淀，等电点沉淀，凝胶过滤，超过滤和超速离心。 5. 设计分离、纯化、鉴定蛋白质的基本技术流程（TBL）。 【了解】 1．几种重要的生物活性肽。 2．蛋白质的分类。 3．胰岛素一级结构的特点。 4．分析血红蛋白的四级结构特点。 5．多肽链中氨基酸序列分析的原理。 6．蛋白质空间结构预测的原理和意义。 实验： 实验一 Folin-酚试剂法测定蛋白质浓度 【掌握】 1．Folin-酚试剂法测定蛋白质的定量操作方法。 2．标准曲线的制作。 【熟悉】 1. 本实验方法的原理。 【内容】 1．标准曲线制作。 2．血清蛋白质浓度的测定。 3．722 型分光光度计的使用。 实验二 血清清蛋白分离、纯化与鉴定 【掌握】 1. 盐析、过滤层析、电泳技术的原理。 2．盐析、膜电泳的操作及电泳结果分析。 【熟悉】 1. 过滤层析操作流程。 【内容】 1．盐析分段沉淀蛋白质。 2．过滤层析。 3．膜电泳：点样、电泳、染色、漂洗。 4．观察电泳图谱。 实验三 AFP 酶标电泳测定法（自主学习） 【了解】 1. 本实验方法的原理和操作。 2. 了解其临床应用。 【内容】 1．AFP 酶标电泳测定法建立过程。 2．AFP 酶标电泳测定法的原理与操作流程。 3．AFP 酶标电泳测定法的临床意义。 第二章 核酸的结构与功能
通过理论授课使学生达到如下目的：【掌握】1.常见核苷酸的结构、英文缩写和性质。DNA和RNA的分子组成。核酸分子中核苷酸的连接方式、核苷酸链的方向性，核酸的一级结构及其表示法。2.DNA的二级结构的特点，原核生物DNA的超螺旋结构，真核生物染色体的基本单位-核小体的结构。DNA的生物学功能。3.RNA的种类与功能。信使RNA和转运RNA的结构特点。tRNA二级结构的特点与功能。4.DNA的变性和复性概念和特点，解链曲线与Tm。【熟悉】1.核蛋白体RNA的结构与功能。2.核酸分子杂交原理。【了解】1.了解核酸酶的分类与功能。第三章酶通过理论授课、实验教学和实验设计TBL使学生达到如下目的：理论：【掌握】1.酶的概念，酶的化学本质。2.酶的分子组成，单纯酶和全酶的概念。3.酶的活性中心的概念。必需基团的分类及其作用。4酶促反应的特点：高效性、高特异性和可调节性。5.底物浓度对酶促反应的影响：米一曼氏方程，Km与Vmax值的意义与测定方法。6.抑制剂对酶促反应的影响：不可逆抑制的作用，可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征及其生理学意义。7.酶原与酶原激活的过程与生理意义。8.变构酶和变构调节的概念、机理和动力学特征。掌握酶的共价修饰的概念和作用特点。9.同工酶的概念和生理意义。【熟悉】1．酶促反应的机理，酶与底物复合物的形成即中间产物学说。2.酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响。3.酶活性的测定与酶活性单位概念。4.酶含量的调节特点和调控【了解】1、酶的发现过程。2.酶的作用原理：诱导契合学说、邻近反应及定向排列、多元催化、表面效应。3.酶的分类与命名的原则。4.酶在疾病发生、疾病诊断、疾病治疗中的应用。实验：5
5 通过理论授课使学生达到如下目的： 【掌握】 1．常见核苷酸的结构、英文缩写和性质。DNA 和 RNA 的分子组成。核酸分子中 核苷酸的连接方式、核苷酸链的方向性，核酸的一级结构及其表示法。 2．DNA 的二级结构的特点，原核生物 DNA 的超螺旋结构，真核生物染色体的基 本单位-核小体的结构。DNA 的生物学功能。 3．RNA 的种类与功能。信使 RNA 和转运 RNA 的结构特点。tRNA 二级结构的特点 与功能。 4．DNA 的变性和复性概念和特点，解链曲线与 Tm。 【熟悉】 1．核蛋白体 RNA 的结构与功能。 2．核酸分子杂交原理。 【了解】 1. 了解核酸酶的分类与功能。 第三章 酶 通过理论授课、实验教学和实验设计 TBL 使学生达到如下目的： 理论： 【掌握】 1．酶的概念，酶的化学本质。 2．酶的分子组成，单纯酶和全酶的概念。 3．酶的活性中心的概念。必需基团的分类及其作用。 4．酶促反应的特点：高效性、高特异性和可调节性。 5．底物浓度对酶促反应的影响：米一曼氏方程，Km 与 Vmax 值的意义与测定方 法。 6．抑制剂对酶促反应的影响：不可逆抑制的作用，可逆性抑制包括竞争性抑制、 非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征及其生理学意义。 7．酶原与酶原激活的过程与生理意义。 8．变构酶和变构调节的概念、机理和动力学特征。掌握酶的共价修饰的概念和 作用特点。 9．同工酶的概念和生理意义。 【熟悉】 1．酶促反应的机理，酶与底物复合物的形成即中间产物学说。 2．酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响。 3．酶活性的测定与酶活性单位概念。 4．酶含量的调节特点和调控 【了解】 1、酶的发现过程。 2．酶的作用原理：诱导契合学说、邻近反应及定向排列、多元催化、表面效应。 3．酶的分类与命名的原则。 4．酶在疾病发生、疾病诊断、疾病治疗中的应用。 实验：
实验一血清LDH同工酶测定（聚丙烯酰凝胶电泳）【掌握】1.聚丙烯酰凝胶电泳的原理与操作。2.聚丙烯酰凝胶电泳和显色反应分离、检测同工酶的原理。【熟悉】1.乳酸同工酶的分类、组成和分布。【内容】1．凝胶柱的制备。2.加血清样品。3.电泳。4.剥胶、酶促显色反应。5.结果判断。实验二，消化三大营养物质的酶活性测定设计与试验【掌握】1.测定酶活性试验设计的要求2.酶活性测定的基本条件。【熟悉】1.熟悉淀粉酶或胰蛋白酶等酶活性的测定原理和操作。【内容】1.TBL：消化酶活性测定的试验设计讨论2.测定淀粉酶或胰蛋白酶等活性试验。第四章维生素与无机盐通过自主学习使学生达到如下目的：【掌握】1.维生素的概念、分类。2.B族维生素与辅酶的关系及功能【熟悉】1.脂溶性维生素的来源、化学本质及生理功能。2.B族维生素的化学结构特点、性质与生理功能。3．维生素C的化学结构特点、性质与生理功能。4.维生素的缺乏症。【了解】1.重要的微量元素一钙、镁、铜、铁、硒、碘的代谢与生理功能，福第五章糖代谢通过理论授课、自主学习和实验教学使学生达到如下目的：理论：【掌握】1.糖无氧分解的概念，糖酵解途径的基本反应过程、限速酶、ATP生成、作用部位及生理意义。2.糖的有氧氧化概念，糖的有氧氧化途径中丙酮酸氧化脱羧及三羧酸循环的基本反应过程、限速酶、ATP生成、作用部位及生理意义。6
6 实验一 血清 LDH 同工酶测定（聚丙烯酰凝胶电泳） 【掌握】 1．聚丙烯酰凝胶电泳的原理与操作。 2．聚丙烯酰凝胶电泳和显色反应分离、检测同工酶的原理。 【熟悉】 1. 乳酸同工酶的分类、组成和分布。 【内容】 1．凝胶柱的制备。 2．加血清样品。 3．电泳。 4．剥胶、酶促显色反应。 5．结果判断。 实验二 消化三大营养物质的酶活性测定设计与试验 【掌握】 1．测定酶活性试验设计的要求 2．酶活性测定的基本条件。 【熟悉】 1. 熟悉淀粉酶或胰蛋白酶等酶活性的测定原理和操作。 【内容】 1．TBL：消化酶活性测定的试验设计讨论 2．测定淀粉酶或胰蛋白酶等活性试验。 第四章 维生素与无机盐 通过自主学习使学生达到如下目的： 【掌握】 1．维生素的概念、分类。 2．B 族维生素与辅酶的关系及功能。 【熟悉】 1．脂溶性维生素的来源、化学本质及生理功能。 2．B 族维生素的化学结构特点、性质与生理功能。 3．维生素 C 的化学结构特点、性质与生理功能。 4．维生素的缺乏症。 【了解】 1. 重要的微量元素—钙、镁、铜、铁、硒、碘的代谢与生理功能。 第五章 糖代谢 通过理论授课、自主学习和实验教学使学生达到如下目的： 理论： 【掌握】 1．糖无氧分解的概念，糖酵解途径的基本反应过程、限速酶、ATP 生成、作用 部位及生理意义。 2．糖的有氧氧化概念，糖的有氧氧化途径中丙酮酸氧化脱羧及三羧酸循环的基 本反应过程、限速酶、ATP 生成、作用部位及生理意义
3.磷酸戊糖途径的生理意义，NADPH的功能。4.肝糖原合成与分解的限速酶及其催化的反应。5糖异生的概念、限速酶及其催化的反应和生理意义。6.正常人血糖的来源与去路。激素对血糖水平的调节作用。【熟悉】1.糖酵解调节。2.糖的有氧氧化的调节。3.巴斯德效应的概念。4：磷酸戊糖途径的主要反应过程和调节。5.肝糖原合成与分解的调节。6.糖异生途径的调节。7.乳酸循环及其生理意义。【了解】1.糖代谢的概况。糖的重要功能及其在体内的消化、吸收。2.肌糖原合成与分解的调节及糖原累积症。3.高血糖与低血糖等糖代谢失常疾病。4.葡萄糖转运蛋白种类、分布与功能。实验：胰岛素、肾上腺素对动物血糖浓度的影响【掌握】1.升糖激素和降糖激素对血糖浓度的影响。【熟悉】1.邻-甲苯胺法测血糖的原理和操作。2.动物取血的操作【内容】1.动物准备。2.取血、分别注射胰岛素和肾上腺素、再取血。3.邻-甲苯胺法测血糖。第六章脂质代谢通过理论授课和TBL教学使学生达到如下目的：理论：【掌握】1.脂肪动员的概念和限速酶。2.脂肪酸的β一氧化概念。掌握脂酸的活化、脂酰CoA进入线粒体、脂酸β-氧化的脱氢、加水、再脱氢和硫解等步骤，掌握脂肪酸氧化过程中能量的计算。3.酮体的概念，酮体的生成和利用的部位、酮体生成的生理意义。4.磷脂的分类。甘油磷脂的组成、分类和结构。5.胆固醇的合成：部位、合成原料和限速酶。掌握胆固醇的转化产物。6.血脂的概念。血浆脂蛋白用电泳法和超速离心法分类的种类、主要组成成分和功能。【熟悉】1．甘油三酯的合成代谢：部位、合成原料和合成过程。7
7 3．磷酸戊糖途径的生理意义，NADPH 的功能。 4．肝糖原合成与分解的限速酶及其催化的反应。 5．糖异生的概念、限速酶及其催化的反应和生理意义。 6．正常人血糖的来源与去路。激素对血糖水平的调节作用。 【熟悉】 1．糖酵解调节。 2．糖的有氧氧化的调节。 3．巴斯德效应的概念。 4．磷酸戊糖途径的主要反应过程和调节。 5．肝糖原合成与分解的调节。 6．糖异生途径的调节。 7．乳酸循环及其生理意义。 【了解】 1．糖代谢的概况。糖的重要功能及其在体内的消化、吸收。 2．肌糖原合成与分解的调节及糖原累积症。 3．高血糖与低血糖等糖代谢失常疾病。 4．葡萄糖转运蛋白种类、分布与功能。 实验：胰岛素、肾上腺素对动物血糖浓度的影响 【掌握】 1．升糖激素和降糖激素对血糖浓度的影响。 【熟悉】 1. 邻-甲苯胺法测血糖的原理和操作。 2. 动物取血的操作 【内容】 1. 动物准备。 2. 取血、分别注射胰岛素和肾上腺素、再取血。 3. 邻-甲苯胺法测血糖。 第六章 脂质代谢 通过理论授课和 TBL 教学使学生达到如下目的： 理论： 【掌握】 1．脂肪动员的概念和限速酶。 2．脂肪酸的β —氧化概念。掌握脂酸的活化、脂酰 CoA 进入线粒体、脂酸β — 氧化的脱氢、加水、再脱氢和硫解等步骤，掌握脂肪酸氧化过程中能量的计 算。 3．酮体的概念，酮体的生成和利用的部位、酮体生成的生理意义。 4．磷脂的分类。甘油磷脂的组成、分类和结构。 5．胆固醇的合成：部位、合成原料和限速酶。掌握胆固醇的转化产物。 6．血脂的概念。血浆脂蛋白用电泳法和超速离心法分类的种类、主要组成成分 和功能。 【熟悉】 1．甘油三酯的合成代谢：部位、合成原料和合成过程
2.酮体生成的调节。3．脂肪酸的合成：原料、部位和限速酶，熟悉脂肪酸合成酶的特点，激素对脂酸合成的调节。4：甘油磷脂的合成途径：甘油二酯合成途径和CTP-甘油二酯合成途径。甘油磷脂的降解：磷脂酶类对甘油磷酯的水解及产物的作用。5.胆固醇合成的主要步骤和调节。6.血浆脂蛋白的结构。载脂蛋白的功能，某些载脂蛋白对脂肪酶活性的激活作用。7.TBL：熟悉血浆脂蛋白代谢，以及认识血浆脂蛋白代谢异常一一高脂血症。【了解】1．脂类的概念、分类和生理功能。了解脂肪酸的命名、来源和分类。2.脂类的消化和吸收。3.脂肪酸的其它氧化方式。4．脂酸碳链的加长和不饱和脂酸的合成过程。5．前列腺素等多不饱和脂酸的结构、命名、合成过程和生理功能。6.鞘磷脂的化学组成和结构，神经鞘磷脂的合成部位和原料。第七章生物氧化通过理论授课使学生达到如下目的：【掌握】1.生物氧化的概念及生理意义。2.呼吸链的概念。掌握线粒体的两条呼吸链一一NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成成分和排列顺序。3.氧化磷酸化的概念及氧化磷酸化的偶联部位。【熟悉】1.影响氧化磷酸化的因素。2.高能磷酸化合物的类型。ATP的利用。3.胞液中NADH氧化的两种转运机制：α-磷酸甘油穿梭和苹果酸天冬氨酸穿梭。【了解】1.化学渗透假说。2.ATP合酶的结构及ATP合成的机制。3.机体其他氧化体系：需氧脱氢酶和氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧物岐化酶和线粒体中的氧化酶一一加单氧酶和加双氧酶。第八章氨基酸代谢通过理论授课使学生达到如下目的：【掌握】1.氮平衡的概念和类型。必需氨基酸的种类。2.氨基酸的脱氨基作用：联合脱氨基作用、转氨基作用、谷氨酸氧化脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环。掌握转氨基作用的概念、转氨基作用的机制。3.氨的来源与去路。氨的转运形式：谷氨酰胺和丙氨酸。4．尿素合成的部位、鸟氨酸循环的主要途径和生理意义。5一碳单位的概念。一碳单位的代谢：来源、载体、种类和生理意义。8
8 2．酮体生成的调节。 3．脂肪酸的合成：原料、部位和限速酶，熟悉脂肪酸合成酶的特点，激素对脂 酸合成的调节。 4．甘油磷脂的合成途径：甘油二酯合成途径和 CTP-甘油二酯合成途径。甘油磷 脂的降解：磷脂酶类对甘油磷酯的水解及产物的作用。 5．胆固醇合成的主要步骤和调节。 6．血浆脂蛋白的结构。载脂蛋白的功能，某些载脂蛋白对脂肪酶活性的激活作 用。 7．TBL：熟悉血浆脂蛋白代谢，以及认识血浆脂蛋白代谢异常——高脂血症。 【了解】 1．脂类的概念、分类和生理功能。了解脂肪酸的命名、来源和分类。 2．脂类的消化和吸收。 3．脂肪酸的其它氧化方式。 4．脂酸碳链的加长和不饱和脂酸的合成过程。 5．前列腺素等多不饱和脂酸的结构、命名、合成过程和生理功能。 6．鞘磷脂的化学组成和结构，神经鞘磷脂的合成部位和原料。 第七章 生物氧化 通过理论授课使学生达到如下目的： 【掌握】 1．生物氧化的概念及生理意义。 2．呼吸链的概念。掌握线粒体的两条呼吸链——NADH 氧化呼吸链和琥珀酸氧化 呼吸链的组成成分和排列顺序。 3．氧化磷酸化的概念及氧化磷酸化的偶联部位。 【熟悉】 1．影响氧化磷酸化的因素。 2．高能磷酸化合物的类型。ATP 的利用。 3．胞液中 NADH 氧化的两种转运机制：α -磷酸甘油穿梭和苹果酸天冬氨酸穿梭。 【了解】 1．化学渗透假说。 2．ATP 合酶的结构及 ATP 合成的机制。 3．机体其他氧化体系：需氧脱氢酶和氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧物 岐化酶和线粒体中的氧化酶——加单氧酶和加双氧酶。 第八章 氨基酸代谢 通过理论授课使学生达到如下目的： 【掌握】 1．氮平衡的概念和类型。必需氨基酸的种类。 2．氨基酸的脱氨基作用：联合脱氨基作用、转氨基作用、谷氨酸氧化脱氨基作 用和嘌呤核苷酸循环。掌握转氨基作用的概念、转氨基作用的机制。 3．氨的来源与去路。氨的转运形式：谷氨酰胺和丙氨酸。 4．尿素合成的部位、鸟氨酸循环的主要途径和生理意义。 5．一碳单位的概念。一碳单位的代谢：来源、载体、种类和生理意义
6.含硫氨基酸的代谢：甲基的直接供体（S-腺苷甲硫氨酸）、甲硫氨酸循环、硫酸的活性形式（PAPS）、肌酸的合成。【熟悉】1.蛋白质的需要量和营养价值。蛋白质在小肠的腐败作用。2.蛋白质的一般代谢。3.α-酮酸的代谢去路。熟悉生糖氨基酸、生酮氨基酸的概念。4.氨基酸的脱羧基作用。谷氨酸、组氨酸和半胱氨酸等氨基酸的脱羧基后产生的胺类物质。5.芳香族氨基酸的代谢：苯丙氨酸和酪氨酸的代谢产物。【了解】1.蛋白质的消化作用，胰蛋白酶等蛋白酶对蛋白质的水解作用。2.小肠中氨基酸和肽的吸收机制。3.尿素合成的调节。高血氨症和氨中毒。第九章核苷酸代谢通过理论授课使学生达到如下目的：【掌握】1.岭核酸合成的两种途径一从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步骤及特点。2.呤核苷酸的分解代谢的终产物。3.流嘧啶核苷酸合成的两种途径一从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步骤及特点。4.嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物。5.脱氧核苷酸的生成。【熟悉】1.核苷酸的多种生物功能。2.嘌呤核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机理。3.嘧啶核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机理。【了解】1.食物中核酸的消化吸收。2.尿酸以及痛风症与血中尿酸含量的关系。第十章非营养物质代谢通过自主学习使学生达到如下目的：【掌握】1.生物转化作用的概念。2.胆汁酸的肠肝循环及生理意义。3.胆红素在肝脏、肠道中的转变和胆红素的肠肝循环。4．血红素合成的原料、部位、限速酶。【熟悉】1.肝脏在物质代谢中的作用。2.参与生物转化的酶类及反应类型3．胆红素的来源、生成、在血中的运输和排泄。4.血红素合成的基本过程。9
9 6．含硫氨基酸的代谢：甲基的直接供体（S-腺苷甲硫氨酸）、甲硫氨酸循环、 硫酸的活性形式（PAPS）、肌酸的合成。 【熟悉】 1．蛋白质的需要量和营养价值。蛋白质在小肠的腐败作用。 2．蛋白质的一般代谢。 3．α -酮酸的代谢去路。熟悉生糖氨基酸、生酮氨基酸的概念。 4．氨基酸的脱羧基作用。谷氨酸、组氨酸和半胱氨酸等氨基酸的脱羧基后产生 的胺类物质。 5．芳香族氨基酸的代谢：苯丙氨酸和酪氨酸的代谢产物。 【了解】 1．蛋白质的消化作用，胰蛋白酶等蛋白酶对蛋白质的水解作用。 2．小肠中氨基酸和肽的吸收机制。 3．尿素合成的调节。高血氨症和氨中毒。 第九章 核苷酸代谢 通过理论授课使学生达到如下目的： 【掌握】 1. 嘌呤核苷酸合成的两种途径—从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步 骤及特点。 2. 嘌呤核苷酸的分解代谢的终产物。 3. 嘧啶核苷酸合成的两种途径—从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步 骤及特点。 4. 嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物。 5. 脱氧核苷酸的生成。 【熟悉】 1. 核苷酸的多种生物功能。 2. 嘌呤核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机理。 3. 嘧啶核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机理。 【了解】 1. 食物中核酸的消化吸收。 2. 尿酸以及痛风症与血中尿酸含量的关系。 第十章 非营养物质代谢 通过自主学习使学生达到如下目的： 【掌握】 1. 生物转化作用的概念。 2. 胆汁酸的肠肝循环及生理意义。 3. 胆红素在肝脏、肠道中的转变和胆红素的肠肝循环。 4. 血红素合成的原料、部位、限速酶。 【熟悉】 1. 肝脏在物质代谢中的作用。 2. 参与生物转化的酶类及反应类型。 3. 胆红素的来源、生成、在血中的运输和排泄。 4. 血红素合成的基本过程