
普通生物化学复习总目提要普通生物化学复习总目提要目录氨基酸蛋白质糖类...5脂质与生物膜6生物膜与物质运输8维生素与激素糖代谢.10核酸,11酶学.13编者说明本提要所有内容均来自蔡、梅、张三位老师的课件以及生物化学(高教社第三版)。本提要根据三位老师课件中的基本要求整理,旨在帮助大家更好地复习普通生物化学。仓促之间,难免有所疏漏,万望见谅。编者赵驰2013年6月6日
普通生物化学复习总目提要 1 普通生物化学复习总目提要 目录 氨基酸. 1 蛋白质. 3 糖类. 5 脂质与生物膜 . 6 生物膜与物质运输 . 8 维生素与激素 . 9 糖代谢. 10 核酸.11 酶学. 13 编者说明 本提要所有内容均来自蔡、梅、张三位老师的课件以及生物化学(高教社第三版)。本 提要根据三位老师课件中的基本要求整理,旨在帮助大家更好地复习普通生物化学。仓促 之间,难免有所疏漏,万望见谅。 编者 赵驰 2013 年 6 月 6 日

普通生物化学复习总目提要氨基酸四-氨基酸的一般结构氨基酸的结构通式COO-H3N-C-HR赖氨酸色氨酸亮氨酸苯丙氨酸异亮氨酸甲硫氨酸苏氨酸IlePheThrLysTrpLeuMetWFLIMTKcOOCOOCOOCOOCOO"H3N-C-HH3N-C-HcOO-COO-H3N-C-HH3N-C-HH3N-C-HCH2CH2HaN-C-HCH2H3N-C-HCH2CH2HC-CH3CH2H-C-OHCH2_CH.NHCH2CH2CH3H3CS-CH3CH2CH3CH3+NH3丝氨酸精氨酸缬氨酸丙氨酸甘氨酸天冬氨酸谷氨酸ValAlaAspGluSerArgGlyDEsRVAGCOOH3N-C-HCOo-cOO"cOOcoo-CH2COO"H3N-C-HCOO-H,N-C-HHN-C-HH3N-C-HCH2CH2H3N-C-HH,N-C-H.CHCH2OHCH2CH2H3CCH3CH3HCH2COOHNHCOOHt-c.H2NNH2组氨酸脯氨酸酪氨酸半胱氨酸天冬酰胺谷氨酰胺CysHisProTyrAsnGlnHPcNYQcOOcOo-cOO-COOH3N-C-HcOO-HaN-C-HCOO"H3N-C-HCH2H3N-C-HHaN-C-HCH2H2N-CHCH2CH2CH2-NHCH2CH2CONH2/SHCONH2-NOH氨基酸的分类和酸碱性质非极性氨基酸:脂肪族:Gly、Ala、Val、Met、Leu、Ile、Pro;芳香族:Phe、Tyr、Trp1
普通生物化学复习总目提要 1 氨基酸 氨基酸的一般结构 氨基酸的结构通式 赖氨酸 色氨酸 苯丙氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 甲硫氨酸 苏氨酸 Lys Trp Phe Leu Ile Met Thr K W F L I M T 天冬氨酸 谷氨酸 丝氨酸 精氨酸 缬氨酸 丙氨酸 甘氨酸 Asp Glu Ser Arg Val Ala Gly D E S R V A G 组氨酸 脯氨酸 酪氨酸 半胱氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺 His Pro Tyr Cys Asn Gln H P Y C N Q 氨基酸的分类和酸碱性质 非极性氨基酸: 脂肪族:Gly、Ala、Val、Met、Leu、Ile、Pro;芳香族:Phe、Tyr、Trp;

普通生物化学复习总目提要极性氨基酸:不带电:Ser、Thr、Cys、Asn、Gln;带正电(碱性):Lys、Arg、His;带负电(酸性):Asp、Glu。等电点计算方法等电点pl = pKi +pK2对酸性氨基酸为pI=pK+pK对碱性氨基酸为pl = pKR + pK2另有[A-]pH = pI + log[A+]氨基酸的常见化学反应及其价值1.氨基酸与2,4-二硝基氟苯的反应(Sanger反应):用于蛋白质N端测定;NO2NO2HH弱碱HN-C-COOH-F + H2N-C-COOHRRO2NON2氨基酸与苯异硫氰酯(PITC)的反应(Edman反应):用于蛋白质末端测定和测序:HHOH0弱碱硝基甲烷40℃NN=C=S + H2N-C-COOHH*SRRSN3.成盐和成酯反应:可用于羧基保护;4.成酰氯反应:可用于羧基活化:5.脱羧反应:生成胺类的重要反应;6.叠氮反应:可用于羧基活化;7.节三酮反应:氨基酸的定性/定量检测。0O1LOH+RCH-COOH加热OH+NH3+CO2+RCHONH2OH弱酸-0-还原性水合O=OONHOHHO+2NH3+HOHO氨基酸的分析、分离分配柱层析,纸层析,薄层层析。2
普通生物化学复习总目提要 2 极性氨基酸: 不带电:Ser、Thr、Cys、Asn、Gln;带正电(碱性):Lys、Arg、His;带负电(酸性):Asp、Glu。 等电点计算方法 等电点 p𝐼 = p𝐾1 + p𝐾2 对酸性氨基酸为 p𝐼 = pK𝑅 + p𝐾1 对碱性氨基酸为 p𝐼 = p𝐾𝑅 + p𝐾2 另有 pH = p𝐼 + log [A −] [A+] 氨基酸的常见化学反应及其价值 1. 氨基酸与 2,4-二硝基氟苯的反应(Sanger 反应):用于蛋白质 N 端测定; 2. 氨基酸与苯异硫氰酯(PITC)的反应(Edman 反应):用于蛋白质末端测定和测序; 3. 成盐和成酯反应:可用于羧基保护; 4. 成酰氯反应:可用于羧基活化; 5. 脱羧反应:生成胺类的重要反应; 6. 叠氮反应:可用于羧基活化; 7. 茚三酮反应:氨基酸的定性/定量检测。 氨基酸的分析、分离 分配柱层析,纸层析,薄层层析

普通生物化学复习总目提要蛋白质蛋白质的分类和功能蛋白质按组成分类:单纯蛋白质和结合蛋白质(蛋白质部分+非蛋白质部分(辅基));按形状分类:纤维状、球状;按结构与功能的关系:超家族、家族、亚家族。蛋白质的功能:催化功能、结构功能、运输功能、贮存功能、运动功能、防御功能、调节功能、感觉功能、遗传调控功能、其他功能。肽的结构特点和基本性质肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物,肽键具有部分双键性质。肽的等电点计算需先分别判断各解离基团的带电荷情况,再统计净电荷的量;肽的化学反应与氨基酸类似,同时,由于肽键的存在肽可以进行双缩反应。肽单元:参与组成肽键的六个原子位于同一平面(即酰胺平面或肽键平面),是蛋白质构象的基本结构单位。二面角:两个相邻的酰胺平面之间,绕Ca-N键旋转的角度为Φ,绕C-Ca键旋转的角度为中:Φ和Φ统称为二面角。蛋白质的各级结构一级结构:多肽链的氨基酸序列,包括二硫键。二级结构:肽链借助氢键形成的有规则的局部结构。超二级结构:也称为基元,是若干二级结构单元相互作用而成的稳定、规则、空间上可以辨认的二级结构组合体,是三级结构的构件。结构域:在二级结构和超二级结构基础上形成的三级结构局部折叠区,是相对独立的球状实体,是球状蛋白质的独立折叠单位;通常具有独立的功能。三级结构:球状蛋白质在二级结构基础上,借助次级键形成的相对独立的完整结构。四级结构:具有三级结构的组成单位间的聚合方式。蛋白质三维结构的决定因素蛋白质的天然结构决定于三个因素:与溶剂分子(水)的相互作用;溶剂的pH和离子组成;蛋白质的氨基酸序列。蛋白质一级结构与生物学功能的关系及有关的典型例子1.一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础;2、一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能:如促肾上腺素与促黑激素有一端相同的氨基酸序列,故前者也可促进黑色素形成,但作用较弱:3.氨基酸序列提供重要的生物化学信息;4.重要蛋白质氨基酸序列改变可引起疾病,如镰刀形红细胞贫血。3
普通生物化学复习总目提要 3 蛋白质 蛋白质的分类和功能 蛋白质按组成分类:单纯蛋白质和结合蛋白质(蛋白质部分+非蛋白质部分(辅基)); 按形状分类:纤维状、球状; 按结构与功能的关系:超家族、家族、亚家族。 蛋白质的功能:催化功能、结构功能、运输功能、贮存功能、运动功能、防御功能、调节功能、感觉功 能、遗传调控功能、其他功能。 肽的结构特点和基本性质 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物,肽键具有部分双键性质。 肽的等电点计算需先分别判断各解离基团的带电荷情况,再统计净电荷的量;肽的化学反应与氨基酸类 似,同时,由于肽键的存在,肽可以进行双缩脲反应。 肽单元:参与组成肽键的六个原子位于同一平面(即酰胺平面或肽键平面),是蛋白质构象的基本结构 单位。 二面角:两个相邻的酰胺平面之间,绕 Cα-N 键旋转的角度为 ϕ,绕 C-Cα键旋转的角度为 ψ;ϕ 和 ψ 统 称为二面角。 蛋白质的各级结构 一级结构:多肽链的氨基酸序列,包括二硫键。 二级结构:肽链借助氢键形成的有规则的局部结构。 超二级结构:也称为基元,是若干二级结构单元相互作用而成的稳定、规则、空间上可以辨认的二 级结构组合体,是三级结构的构件。 结构域:在二级结构和超二级结构基础上形成的三级结构局部折叠区,是相对独立的球状实体,是 球状蛋白质的独立折叠单位;通常具有独立的功能。 三级结构:球状蛋白质在二级结构基础上,借助次级键形成的相对独立的完整结构。 四级结构:具有三级结构的组成单位间的聚合方式。 蛋白质三维结构的决定因素 蛋白质的天然结构决定于三个因素:与溶剂分子(水)的相互作用;溶剂的 pH 和离子组成;蛋白质的 氨基酸序列。 蛋白质一级结构与生物学功能的关系及有关的典型例子 1. 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础; 2. 一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能:如促肾上腺素与促黑激素有一端相同的氨基 酸序列,故前者也可促进黑色素形成,但作用较弱; 3. 氨基酸序列提供重要的生物化学信息; 4. 重要蛋白质氨基酸序列改变可引起疾病,如镰刀形红细胞贫血

普通生物化学复习总目提要蛋白质常见的二级结构,超二级结构,结构域,三级结构,四级结构常见的二级结构:α螺旋,β折叠,β转角。超二级结构的三种基本组合形式:aa,βaβ,β蛋白质的空间结构根据基元的组合方式分为四大类:全α,全β,α/β,α+β。蛋白质变性和复性及蛋白质氨基酸序列决定三级结构的实验证据蛋白质的变性:在某些理化因素作用下,蛋白质的高级结构发生变化,但一级结构不变,其实质是蛋白质分子的次级键被破坏,引起天然构象的解体,通常是可逆的。蛋白质的复性:变性的蛋白质通常在去除变性因素后,缓慢的重新自发折叠成原来的天然构象,恢复原有理化性质和生物活性的过程。核糖核酸酶的变性和复性实验:当RNA酶在8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍存在下用β-巯基乙醇处理后,则分子内的4个二硫键被断裂,紧密的球状结构解折叠成松散的无规卷曲构象:然而当用透析方法将尿素(或盐酸胍)和巯基乙醇除去后,RNA酶活性又可以恢复,最后达到原来活性的95%~100%。并发现如果不事先加入尿素或盐酸胍使酶变性,则RNA酶很难在37℃和pH=7的条件下被β-巯基乙醇还原。蛋白质氨基酸序列决定三级结构的实验证据:酶原激活,分子病,蛋白变性与复性。蛋白质一级结构的测定方法二硝基氟苯或丹磺酰氯法测N端:胰蛋白酶在Lys和Arg处特异性水解;糜蛋白酶在Phe、Trp、Tyr处特异性水解;各肽段氨基酸序列:Edman化学降解:酶降解:核苷酸序列推定:质谱法。蛋白质人工合成的基本步骤氨基用BOC/羧基叔丁酯保护;用DCC活化羧基;固相肽合成。甘氨酸和脯氨酸与其它氨基酸结构的不同及其对多肽链二级结构的形成的影响甘氨酸的R基团仅为一个氢原子,空间位阻很小,而脯氨酸为环状结构,具有一个相对固定的角度:二者结合起来有利于形成β转角。蛋白质的分离、纯化抽提一→粗分离一纯化。为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体蛋白质溶液是一种分散系统。在这种分散系统中,蛋白质分子颗粒是分散相,水是分散介质:就其分散程度来说,蛋白质溶液属于胶体系统,但它的分散相质点是分子,从这一意义上讲,又是真溶液。因此,蛋白质溶液是一种稳定的亲水胶体。4
普通生物化学复习总目提要 4 蛋白质常见的二级结构,超二级结构,结构域,三级结构,四级结构 常见的二级结构:α 螺旋,β 折叠,β 转角。 超二级结构的三种基本组合形式:αα,βαβ,ββ。 蛋白质的空间结构根据基元的组合方式分为四大类:全 α,全 β,α/β,α+β。 蛋白质变性和复性及蛋白质氨基酸序列决定三级结构的实验证据 蛋白质的变性:在某些理化因素作用下,蛋白质的高级结构发生变化,但一级结构不变,其实质是蛋白 质分子的次级键被破坏,引起天然构象的解体,通常是可逆的。 蛋白质的复性:变性的蛋白质通常在去除变性因素后,缓慢的重新自发折叠成原来的天然构象,恢复原 有理化性质和生物活性的过程。 核糖核酸酶的变性和复性实验:当 RNA 酶在 8 mol/L 尿素或 6 mol/L 盐酸胍存在下用 β-巯基乙醇处理 后,则分子内的 4 个二硫键被断裂,紧密的球状结构解折叠成松散的无规卷曲构象;然而当用透析方法将尿 素(或盐酸胍)和巯基乙醇除去后,RNA 酶活性又可以恢复,最后达到原来活性的 95%~100%。并发现如 果不事先加入尿素或盐酸胍使酶变性,则 RNA 酶很难在 37℃和 pH=7 的条件下被 β-巯基乙醇还原。 蛋白质氨基酸序列决定三级结构的实验证据:酶原激活,分子病,蛋白变性与复性。 蛋白质一级结构的测定方法 二硝基氟苯或丹磺酰氯法测 N 端;胰蛋白酶在 Lys 和 Arg 处特异性水解;糜蛋白酶在 Phe、Trp、Tyr 处 特异性水解; 各肽段氨基酸序列:Edman 化学降解;酶降解;核苷酸序列推定;质谱法。 蛋白质人工合成的基本步骤 氨基用 BOC/羧基叔丁酯保护;用 DCC 活化羧基;固相肽合成。 甘氨酸和脯氨酸与其它氨基酸结构的不同及其对多肽链二级结构的形成的影响 甘氨酸的 R 基团仅为一个氢原子,空间位阻很小,而脯氨酸为环状结构,具有一个相对固定的角度; 二者结合起来有利于形成 β 转角。 蛋白质的分离、纯化 抽提→粗分离→纯化。 为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体 蛋白质溶液是一种分散系统。在这种分散系统中,蛋白质分子颗粒是分散相,水是分散介质;就其分散 程度来说,蛋白质溶液属于胶体系统,但它的分散相质点是分子,从这一意义上讲,又是真溶液。因此,蛋 白质溶液是一种稳定的亲水胶体

普通生物化学复习总目提要糖类糖类的生物学作用生物体的结构成分,能量物质,转变为其他物质,信息分子。构型与构象构型:指静态有机物分子中基团或原子在空间中的排列关系,用D-、L-表示。构型的改变涉及共价键的破坏和重新形成,存在几何异构和旋光异构。构象:有机物分子的原子沿共价键旋转而产生的不同空间排列。其特点:构想的改变不涉及共价键的断裂和重新形成,也没有光学活性的变化,与氢键有关。单糖的链状和环状结构直链结构用费希尔(Fisher)投影式表示:碳骨架、竖直写:氧化程度最高的碳原子写在上方:单糖的环状结构:凡半缩醛(或半缩酮)羟基与决定支链结构构型(D-或L-)的手性碳原子上的羟基处以碳链的同一侧时为α-型,反之,异侧时为β-型常见的二糖煎糖乳糖麦芽糖纤维二糖无变旋现象有两种异构体有变旋现象有变旋现象无还原性有变旋现象有还原性有还原性不能成膝有还原性,能成能成膝能成膝α(或β)-葡萄糖和β-半乳葡萄糖-α,β(1,2)-果糖苷葡萄糖-β,(1,4)-糖苷葡萄糖-β(1,4)葡萄糖苷糖按β(1,4)糖苷键常见的同多糖、糖胺聚糖以及细菌杂多糖同多糖:淀粉、糖原、纤维素、几丁质。杂多糖:果胶、半纤维素、琼脂。细菌杂多糖:肽聚糖。糖胺聚糖:透明质酸,硫酸软骨素等。保持疏松结缔组织中的水分,能调节K+、Ca2+、Nat、Mg2+在组织中分布:润滑、保护关节面,促进创伤愈合,防治凝血。糖蛋白和蛋白聚糖糖蛋白由糖与蛋白质通过共价键连接形成,包括N-连接蛋白、O-连接蛋白。特点是蛋白质含量较多,糖所占比例变动大,表现为蛋白质的特性。分布在细胞膜、细胞浆、溶酶体及细胞外液。蛋白聚糖是由糖胺聚糖和核心蛋白通过共价键连接所形成的糖复合物。特点为高度糖基化,糖占比例大,占85%以上。具有多糖性质。分布于软骨、结缔组织、角膜基质、关节滑液、粘液、眼玻璃体等组织。5
普通生物化学复习总目提要 5 糖类 糖类的生物学作用 生物体的结构成分,能量物质,转变为其他物质,信息分子。 构型与构象 构型:指静态有机物分子中基团或原子在空间中的排列关系,用 D-、L-表示。 构型的改变涉及共价键的破坏和重新形成,存在几何异构和旋光异构。 构象:有机物分子的原子沿共价键旋转而产生的不同空间排列。其特点:构想的改变不涉及共价键的断 裂和重新形成,也没有光学活性的变化,与氢键有关。 单糖的链状和环状结构 直链结构用费希尔(Fisher)投影式表示:碳骨架、竖直写;氧化程度最高的碳原子写在上方。 单糖的环状结构:凡半缩醛(或半缩酮)羟基与决定支链结构构型(D-或 L-)的手性碳原子上的羟基 处以碳链的同一侧时为 α-型,反之,异侧时为 β-型 常见的二糖 蔗糖 乳糖 麦芽糖 纤维二糖 无变旋现象 无还原性 不能成脎 有两种异构体 有变旋现象 有还原性,能成脎 有变旋现象 有还原性 能成脎 有变旋现象 有还原性 能成脎 葡萄糖-α, β(1,2)-果糖苷 α(或 β)-葡萄糖和 β-半乳 糖按 β(1,4)糖苷键 葡萄糖-β,(1,4)-糖苷 葡萄糖-β(1,4)-葡萄糖苷 常见的同多糖、糖胺聚糖以及细菌杂多糖 同多糖:淀粉、糖原、纤维素、几丁质。 杂多糖:果胶、半纤维素、琼脂。 细菌杂多糖:肽聚糖。 糖胺聚糖:透明质酸,硫酸软骨素等。保持疏松结缔组织中的水分,能调节 K +、Ca2+、Na+、Mg2+在组 织中分布;润滑、保护关节面,促进创伤愈合,防治凝血。 糖蛋白和蛋白聚糖 糖蛋白由糖与蛋白质通过共价键连接形成,包括 N-连接蛋白、O-连接蛋白。特点是蛋白质含量较多, 糖所占比例变动大,表现为蛋白质的特性。分布在细胞膜、细胞浆、溶酶体及细胞外液。 蛋白聚糖是由糖胺聚糖和核心蛋白通过共价键连接所形成的糖复合物。特点为高度糖基化,糖占比例 大,占 85%以上。具有多糖性质。分布于软骨、结缔组织、角膜基质、关节滑液、粘液、眼玻璃体等组织

普通生物化学复习总目提要脂质与生物膜脂质的生物学功能生物膜结构的主要组成部分,形成脂双层;贮存能量,如三酰甘油:其他生命活动相关,如类固醇。天然脂肪酸的结构特点脂肪酸链长12~24个碳原子占多数;饱和脂肪酸最普遍为软脂酸和硬脂酸(16和18个碳原子)1.不饱和脂肪酸多为油酸和亚油酸:2.天然脂肪酸骨架的碳原子数目几平都是偶数3.高等植物和低等动物中,不饱和脂肪酸含量大于饱和脂肪酸;植物脂肪酸除含烯键外,可含炔键、羟基、酮基、环氧基等;4.不饱和脂肪酸的熔点比同等碳链的饱和脂肪酸的熔点低,且构象十分不同;5.高等动植物的单不饱和脂肪酸的双键位置一般在第9~10个碳原子之间,多不饱和脂肪酸的第一个双键也位于第9~10个碳原子之间,而且两个双键之间往往隔着一个亚甲基;6.不饱和脂肪酸几乎都具有几何异构型,而且都是顺式;7.细菌中脂肪酸种类比高等动植物多,大多数是饱和的,少数为单烯酸。必需多不饱和脂肪酸亚油酸和亚麻酸体内不能合成,为必需脂肪酸。前列腺素以及阿司匹林的作用机理与环加氧酶共价结合,不可逆地抑制其活性。血浆脂蛋白血浆脂蛋白都是球状颗粒,由一疏水脂组成的核心和一个极性脂与载脂蛋白参与的外壳层构成。其功能:作为疏水脂类的增溶剂;作为脂蛋白受体的识别部位。按其电泳中移动的快慢,可将脂蛋白依次分为:α-脂蛋白、前β-脂蛋白、β-脂蛋白、乳糜微粒(不动)。按密度从小到大:乳糜微粒(CM)、极低密度脂蛋白(VLDL)、中间密度脂蛋白(IDL)、低密度脂蛋白(LDL)、高密度脂蛋白(HDL)。具体功能:1乳糜微粒:转运外源性脂肪,小肠上皮细胞合成;2.VLDL:转运内源性脂肪,由肝细胞合成:3.IDL:转运磷脂和胆固醇,来自肝脏,颗粒最小:4.LDL:转运胆固醇和磷脂,来自肝脏;5.HDL:转运游离脂肪酸。生物膜的物质组成和功能生物膜的化学组成:主要是脂质和膜蛋白、糖类。细胞膜功能:1.为细胞的生命活动提供相对稳定的内环境2.选择性的物质运输,包括代谢底物的输入与代谢产物的排出;6
普通生物化学复习总目提要 6 脂质与生物膜 脂质的生物学功能 生物膜结构的主要组成部分,形成脂双层;贮存能量,如三酰甘油;其他生命活动相关,如类固醇。 天然脂肪酸的结构特点 1. 脂肪酸链长 12∼24 个碳原子占多数;饱和脂肪酸最普遍为软脂酸和硬脂酸(16 和 18 个碳原子); 不饱和脂肪酸多为油酸和亚油酸; 2. 天然脂肪酸骨架的碳原子数目几乎都是偶数; 3. 高等植物和低等动物中,不饱和脂肪酸含量大于饱和脂肪酸;植物脂肪酸除含烯键外,可含炔键、 羟基、酮基、环氧基等; 4. 不饱和脂肪酸的熔点比同等碳链的饱和脂肪酸的熔点低,且构象十分不同; 5. 高等动植物的单不饱和脂肪酸的双键位置一般在第 9∼10 个碳原子之间,多不饱和脂肪酸的第一个 双键也位于第 9∼10 个碳原子之间,而且两个双键之间往往隔着一个亚甲基; 6. 不饱和脂肪酸几乎都具有几何异构型,而且都是顺式; 7. 细菌中脂肪酸种类比高等动植物多,大多数是饱和的,少数为单烯酸。 必需多不饱和脂肪酸 亚油酸和亚麻酸体内不能合成,为必需脂肪酸。 前列腺素以及阿司匹林的作用机理 与环加氧酶共价结合,不可逆地抑制其活性。 血浆脂蛋白 血浆脂蛋白都是球状颗粒,由一疏水脂组成的核心和一个极性脂与载脂蛋白参与的外壳层构成。 其功能:作为疏水脂类的增溶剂;作为脂蛋白受体的识别部位。 按其电泳中移动的快慢,可将脂蛋白依次分为:α-脂蛋白、前 β-脂蛋白、β-脂蛋白、乳糜微粒(不动)。 按密度从小到大:乳糜微粒(CM)、极低密度脂蛋白(VLDL)、中间密度脂蛋白(IDL)、低密度脂蛋 白(LDL)、高密度脂蛋白(HDL)。 具体功能: 1. 乳麋微粒:转运外源性脂肪,小肠上皮细胞合成; 2. VLDL:转运内源性脂肪,由肝细胞合成; 3. IDL:转运磷脂和胆固醇,来自肝脏,颗粒最小; 4. LDL:转运胆固醇和磷脂,来自肝脏; 5. HDL:转运游离脂肪酸。 生物膜的物质组成和功能 生物膜的化学组成:主要是脂质和膜蛋白、糖类。 细胞膜功能: 1. 为细胞的生命活动提供相对稳定的内环境; 2. 选择性的物质运输,包括代谢底物的输入与代谢产物的排出;

普通生物化学复习总目提要3.提供细胞识别位点,并完成细胞内外信息的跨膜传递:4.为多种酶提供结合位点,使酶促反应高效而有序地进行:5.介导细胞与细胞、细胞与基质之间的连接6.参与形成具有不同功能的细胞表面特化结构。参考以上细胞膜功能自行写出生物膜功能。膜外周蛋白与膜内在蛋白膜外周蛋白分布在质膜脂双层的内外两侧。与膜脂极性头部结合,或通过与内在蛋白相互作用,间接与膜结合,溶于水。膜内在蛋白贯穿膜脂双层或插入膜脂双层的内外两侧面,以非极性氨基酸与脂质双层分子的非极性疏水区相互作用,结合在质膜上,不溶于水。也称镶嵌蛋白或跨膜蛋白。生物膜的特性不对称性:细胞膜内外两层的组分和功能有明显的差异。膜分子结构的不对称性决定了膜内外表面功能的不对称性,并具方向性。保证了生命活动的高度有序。生物膜的流动性包括膜脂的流动性和膜蛋白的流动性。膜脂的运动方式:侧向扩散、旋转、摆动、翻转。影响膜脂的运动因素有脂肪酸链的长度、脂肪酸链的饱和度、卵磷脂和鞘磷脂的比值、胆固醇、环境温度、其它(pH,金属离子)。膜蛋白的运动方式:侧向扩散、旋转。影响因素:膜脂、细胞骨架。生物膜的流体镶嵌模型1972年,Singer等人提出。主要论点:1.脂双层既有有序性,又有流动性;2.所有脂类分子亲水端向着膜表面,疏水端朝向膜中央,流动的脂质分子构成了细胞膜的连续主体:3.蛋白质分子以不同方式镶嵌在脂质分子中,表现出蛋白质分布的不对称性;4.糖类附着于膜的外表面,与蛋白质和脂类的亲水端相结合,构成糖蛋白和糖脂。优点:保留了单位膜的脂双层的正确概念:膜脂兼具有序性和流动性:蛋白质分布具有不对称性。不足:忽视了蛋白质分子对脂质分子的控制作用:不能说明具有流动性的细胞膜在变化中如何维持其相对完整和稳定性。7
普通生物化学复习总目提要 7 3. 提供细胞识别位点,并完成细胞内外信息的跨膜传递; 4. 为多种酶提供结合位点,使酶促反应高效而有序地进行; 5. 介导细胞与细胞、细胞与基质之间的连接; 6. 参与形成具有不同功能的细胞表面特化结构。 参考以上细胞膜功能自行写出生物膜功能。 膜外周蛋白与膜内在蛋白 膜外周蛋白分布在质膜脂双层的内外两侧。与膜脂极性头部结合,或通过与内在蛋白相互作用,间接与 膜结合,溶于水。 膜内在蛋白贯穿膜脂双层或插入膜脂双层的内外两侧面,以非极性氨基酸与脂质双层分子的非极性疏 水区相互作用,结合在质膜上,不溶于水。也称镶嵌蛋白或跨膜蛋白。 生物膜的特性 不对称性:细胞膜内外两层的组分和功能有明显的差异。 膜分子结构的不对称性决定了膜内外表面功能的不对称性,并具方向性。保证了生命活动的高度有序。 生物膜的流动性包括膜脂的流动性和膜蛋白的流动性。 膜脂的运动方式:侧向扩散、旋转、摆动、翻转。 影响膜脂的运动因素有脂肪酸链的长度、脂肪酸链的饱和度、卵磷脂和鞘磷脂的比值、胆固醇、环境温 度、其它(pH,金属离子)。 膜蛋白的运动方式:侧向扩散、旋转。影响因素:膜脂、细胞骨架。 生物膜的流体镶嵌模型 1972 年,Singer 等人提出。主要论点: 1. 脂双层既有有序性,又有流动性; 2. 所有脂类分子亲水端向着膜表面,疏水端朝向膜中央,流动的脂质分子构成了细胞膜的连续主体; 3. 蛋白质分子以不同方式镶嵌在脂质分子中,表现出蛋白质分布的不对称性; 4. 糖类附着于膜的外表面,与蛋白质和脂类的亲水端相结合,构成糖蛋白和糖脂。 优点: 保留了单位膜的脂双层的正确概念;膜脂兼具有序性和流动性;蛋白质分布具有不对称性。 不足: 忽视了蛋白质分子对脂质分子的控制作用;不能说明具有流动性的细胞膜在变化中如何维持其相对完整和 稳定性

普通生物化学复习总目提要生物膜与物质运输被动运输与主动运输被动运输:物质顺浓度梯度且不消耗能量的运输。包括简单扩散、易化扩散、离子通道扩散。主动运输:物质逆浓度梯度且需消耗能量的运输。包括离子泵和协同运输。易化扩散:非脂溶性物质在膜转运蛋白协助下,顺浓度梯度的跨膜运输。离子通道分类:电压门控通道、机械门控通道、配体门控通道。离子泵:能水解ATP,并利用释放出的能量驱动物质进行逆浓度梯度跨膜运输的载体蛋白。协同运输:靠间接提供能量完成的主动运输方式;物质跨膜运动所需能量的来自膜两侧离子的电化学浓度梯度,维持这种电化学势的是钠钾泵或离子泵。钠钾一ATP酶如何维持膜内外离子梯度首先,由Na+结合到胞质面的Na+结合位点,这一结合刺激了ATP的水解,使泵磷酸化,导致蛋白质构型改变,并暴露Na+结合位点面向胞外,使Na+释放至胞外:同时,也将K+结合位点朝向细胞表面,结合胞外K+后,刺激泵去磷酸化,并导致蛋白质构型再次变化,将K+结合位点朝向胞质面,随即释放K+至胞质溶胶内,最后蛋白构形又恢复原状。葡萄糖协同运输的机制由于膜外Na*的浓度高,Na*电化学梯度流向膜内,葡萄糖利用[Na]梯度提供能量,通过专一性的运输载体,伴随Nat一起输入细胞。生物大分子跨膜运输的方式即胞吞作用和胞吐作用。这是真核细胞完成大分子与颗粒状物质跨膜运输的方式。在转运过程中,质膜内陷,形成包围物质的囊泡,故又称膜泡运输。离子载体离子载体是一类可溶于脂双层的疏水性小分子物质,可增加脂双层对离子的透性。离子载体包括移动性离子载体和通道形成体。8
普通生物化学复习总目提要 8 生物膜与物质运输 被动运输与主动运输 被动运输:物质顺浓度梯度且不消耗能量的运输。包括简单扩散、易化扩散、离子通道扩散。 主动运输:物质逆浓度梯度且需消耗能量的运输。包括离子泵和协同运输。 易化扩散:非脂溶性物质在膜转运蛋白协助下,顺浓度梯度的跨膜运输。 离子通道分类:电压门控通道、机械门控通道、配体门控通道。 离子泵:能水解 ATP,并利用释放出的能量驱动物质进行逆浓度梯度跨膜运输的载体蛋白。 协同运输:靠间接提供能量完成的主动运输方式;物质跨膜运动所需能量的来自膜两侧离子的电化学浓 度梯度,维持这种电化学势的是钠钾泵或离子泵。 钠钾-ATP 酶如何维持膜内外离子梯度 首先,由 Na+结合到胞质面的 Na+结合位点,这一结合刺激了 ATP 的水解,使泵磷酸化,导致蛋白质构 型改变,并暴露 Na+结合位点面向胞外,使 Na+释放至胞外;同时,也将 K +结合位点朝向细胞表面,结合胞 外 K +后,刺激泵去磷酸化,并导致蛋白质构型再次变化,将 K +结合位点朝向胞质面,随即释放 K +至胞质 溶胶内,最后蛋白构形又恢复原状。 葡萄糖协同运输的机制 由于膜外 Na+的浓度高,Na+电化学梯度流向膜内,葡萄糖利用[Na+ ]梯度提供能量,通过专一性的运输 载体,伴随 Na+一起输入细胞。 生物大分子跨膜运输的方式 即胞吞作用和胞吐作用。这是真核细胞完成大分子与颗粒状物质跨膜运输的方式。 在转运过程中,质膜内陷,形成包围物质的囊泡,故又称膜泡运输。 离子载体 离子载体是一类可溶于脂双层的疏水性小分子物质,可增加脂双层对离子的透性。 离子载体包括移动性离子载体和通道形成体

普通生物化学复习总目提要维生素与激素维生素的概念维生素是参与生物生长发育和代谢,维持生命现象所必需的一类微量小分子有机物质。维生素缺乏症维生素A——夜盲症;维生素B1-一脚气病:维生素B2一一口角炎、唇炎、阴囊皮炎、眼脸炎及角膜血管增生、混浊、溃烂、畏光等;维生素C—坏血病;维生素D一伺病、骨质软化症。维生素和辅酶的关系在生物体内,维生素多以辅酶和辅基形式存在。激素的概念生物体内特殊组织或腺体产生的、直接分泌到体液中,通过体液运送到特定作用部位,从而引起特殊激动反应的一群微量有机化合物。重要激素及其化学本质从化学本质上来看,激素包括有含氮化合物(氨基酸衍生物、多肽)、固醇类物质和脂肪酸衍生物。氨基酸衍生物:甲状腺素、肾上腺素;多肽类:垂体前叶激素、垂体中叶激素、垂体后叶激素、下丘脑激素、脑肽、胰岛及甲状旁腺等的激素固醇类:肾上腺(糖/盐)皮质激素、性激素;脂肪酸衍生物:前列腺素。激素作用机制的四种途径通过cAMP途径;钙及肌醇三磷酸作用途径:受体的酪氨酸激酶途径;固醇类激素受体调节基因转录速度。9
普通生物化学复习总目提要 9 维生素与激素 维生素的概念 维生素是参与生物生长发育和代谢,维持生命现象所必需的一类微量小分子有机物质。 维生素缺乏症 维生素 A——夜盲症;维生素 B1——脚气病;维生素 B2——口角炎、唇炎、阴囊皮炎、眼睑炎及角膜 血管增生、混浊、溃烂、畏光等;维生素 C——坏血病;维生素 D——佝偻病、骨质软化症。 维生素和辅酶的关系 在生物体内,维生素多以辅酶和辅基形式存在。 激素的概念 生物体内特殊组织或腺体产生的、直接分泌到体液中,通过体液运送到特定作用部位,从而引起特殊激 动反应的一群微量有机化合物。 重要激素及其化学本质 从化学本质上来看,激素包括有含氮化合物(氨基酸衍生物、多肽)、固醇类物质和脂肪酸衍生物。 氨基酸衍生物:甲状腺素、肾上腺素; 多肽类:垂体前叶激素、垂体中叶激素、垂体后叶激素、下丘脑激素、脑肽、胰岛及甲状旁腺等的激素; 固醇类:肾上腺(糖/盐)皮质激素、性激素; 脂肪酸衍生物:前列腺素。 激素作用机制的四种途径 通过 cAMP 途径; 钙及肌醇三磷酸作用途径; 受体的酪氨酸激酶途径; 固醇类激素受体调节基因转录速度