皖南医学院：《生物化学与分子生物学》课程教学大纲（四年制本科）.pdf_大学文库

生物化学与分子生物学四年制教学大纲 (供四年制本科护理专业学生使用) (依据全国统编教材第八版修订) 生物化学教研室修订二零一六年八月一、前言生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础性命科学，从分子水平探时生命现象的本质。生物化学主要研究生物体分子结构与功能、物质代谢与调节以及遗传信息传递的分子基础与调控规律等。分子生物学是生物化学的重要组成部分，是生物化学的发展和延续。生物化学和分子生物学是一门重要的医学基础课程，它的理论和技术已经渗透到基础医学和临床医学的各个领域，成为生命科学的共同领域和前沿学科，对医学的发展起着重要作用。本大纲是配合查锡良、药立波教授主编的"十二五“普通高等教育本科国家级规划教材、卫生部"十二五"规划教材、全国高等医药院校教材建设研究会"十二五"规划教材《生物化学与分子生物学》第8版的使用而编写的。该教材共4篇26章，内容涵盖了生物化学和分子生物学的基本理论和常用技术。根据本院四年制护理本科专业培养的基本要求，本教材的内容第一、二篇基本全部讲授，第三篇部分讲授，第四篇为自学内容。总学时数60，理论学时48，实验学时12。本大纲将教材中的内容分为掌握、熟悉、了解3个部分。对于必需掌握的内容，要求学生理解、记忆并融会贯通。对于熟悉的内容，要求学生基本理解并记忆。对于了解的内容，可讲可不讲，但要求学生阅读了解。二、理论内容和要求第一章蛋白质的结构与功能【目的要求】 1.掌握蛋白质的分子组成、分子结构及理化性质。 2。熟悉蛋白质多肽链组成，蛋白质结构与功能的关系，氨基酸的理化性质。 3.了解蛋白质的分离纯化。【教学内容】第一节蛋白质的分子组成 1.氨基酸：L-α-氨基酸结构通式和分类、20种氨基酸的缩写符号、氨基酸的理化性质。 2.肽：肽键与肽链，肽与蛋白质的区别，生物活性肽。第二节蛋白质的分子结构 1.蛋白质的一级结构：一级结构的定义与维系一级结构的化学键。 2.蛋白质的二级结构：二级结构概念、主要形式和特点。 3.蛋白质的三级结构：三级结构的定义与维系三级结构的化学键。 4.蛋白质的四级结构：四级结构的定义与维系四级结构的化学键。 5.蛋白质的分类：了解两种不同的分类方法第三节蛋白质的结构与功能的关系 1.蛋白质一级结构与功能的关系：Anfinsen实验、分子病。 2.蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质构象改变和疾病。第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化 1.蛋白质的理化性质：掌握两性解离、胶体性质、蛋白质变性与复性、沉淀、紫外吸收和呈色反应。 2.蛋白质的分离和纯化：了解透析及超滤法，丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀，电泳，层析，超速离心。【教学方法】课堂讲授、多媒体【授课学时】6学时第二章核酸的结构与功能【目的要求】 1.掌握DNA的二级结构特点，三种主要RNA的结构特征及主要功能

生物化学与分子生物学四年制教学大纲 (供四年制本科护理专业学生使用) (依据全国统编教材第八版修订) 生物化学教研室修订二零一六年八月一、前言生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。生物化学主要研究生物体分子结构与功能、物质代谢与调节以及遗传信息传递的分子基础与调控规律等。分子生物学是生物化学的重要组成部分，是生物化学的发展和延续。生物化学和分子生物学是一门重要的医学基础课程，它的理论和技术已经渗透到基础医学和临床医学的各个领域，成为生命科学的共同领域和前沿学科，对医学的发展起着重要作用。本大纲是配合査锡良、药立波教授主编的"十二五"普通高等教育本科国家级规划教材、卫生部"十二五"规划教材、全国高等医药院校教材建设研究会"十二五"规划教材《生物化学与分子生物学》第8版的使用而编写的。该教材共4篇26章，内容涵盖了生物化学和分子生物学的基本理论和常用技术。根据本院四年制护理本科专业培养的基本要求，本教材的内容第一、二篇基本全部讲授，第三篇部分讲授，第四篇为自学内容。总学时数60，理论学时48，实验学时12。本大纲将教材中的内容分为掌握、熟悉、了解３个部分。对于必需掌握的内容，要求学生理解、记忆并融会贯通。对于熟悉的内容，要求学生基本理解并记忆。对于了解的内容，可讲可不讲，但要求学生阅读了解。二、理论内容和要求第一章蛋白质的结构与功能【目的要求】 1．掌握蛋白质的分子组成、分子结构及理化性质。 2．熟悉蛋白质多肽链组成，蛋白质结构与功能的关系，氨基酸的理化性质。 3．了解蛋白质的分离纯化。【教学内容】第一节蛋白质的分子组成 1．氨基酸： L-α-氨基酸结构通式和分类、20种氨基酸的缩写符号、氨基酸的理化性质。 2．肽：肽键与肽链，肽与蛋白质的区别，生物活性肽。第二节蛋白质的分子结构 1．蛋白质的一级结构：一级结构的定义与维系一级结构的化学键。 2．蛋白质的二级结构：二级结构概念、主要形式和特点。 3．蛋白质的三级结构：三级结构的定义与维系三级结构的化学键。 4．蛋白质的四级结构：四级结构的定义与维系四级结构的化学键。 5．蛋白质的分类：了解两种不同的分类方法第三节蛋白质的结构与功能的关系 1．蛋白质一级结构与功能的关系：Anfinsen实验、分子病。 2．蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质构象改变和疾病。第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化 1．蛋白质的理化性质：掌握两性解离、胶体性质、蛋白质变性与复性、沉淀、紫外吸收和呈色反应。 2．蛋白质的分离和纯化：了解透析及超滤法，丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀，电泳，层析，超速离心。【教学方法】课堂讲授、多媒体【授课学时】6学时第二章核酸的结构与功能【目的要求】 1．掌握DNA的二级结构特点，三种主要RNA的结构特征及主要功能

2.熟悉核小体的结构特点，DNA的理化性质及其与结构的关系。 3.了解核苷酸的分子构成，连接键及书写方式【教学内容】第一节核酸的化学组成及一级结松 1.核苷酸的结构：嘌昤与嘧啶，核糖与核苷，戊糖碳原子的编号 2核酸的一级结构：概念核酸组分间的连接键、书写方式弟一巾 NAE 的结构与功能 1.DNA的二级结构-双螺旋结构模型：Chargaf规则，B-DNA双螺旋结构模型要点，DNA双螺旋结构的多样 2DNA的招摆旋结构及其在染色质中的组特：DNA的招螺旋结构.原核生物DNA的高级结构，DNA在直核生物细胞核内的组装：核小体。 3.DNA的功能：基因，基因组，DNA的功能第三节RNA的结构与功能 1.信使RNA的结构与功能：真核生物mRNA的结构特点 2.转运RNA的转运RNA的级及三级结构特点及功能与功能生物核蛋体的组 4, 其他小分子RNA及RNA组学：动物细胞内其他的RNA种类及功能，RNA组学的概念，第四节核酸的理化性质、变性和复性及其应用 1.核酸的一般理化性质：260nm紫外吸收。 2.DNA的变性：概念，解链曲线，Tm值，增色效应。 3.DNA的复性与分子杂交：退火。第五节核酸酶 DNA酶RNA晦内切醢外切醢【教学方法】课堂讲授多媒体【授课学时】4学时第三章酶与维生素【自的翠求概念、酶的分子结构、酶促反应的特点及影响因素子的机，的分类和合名。 3 【教学内容】 1.酶的分子组成：单纯酶的分子结构与功能必需基团，结合基团，催化基团 3.同工酶：概念，DH同工酶谱的变化及意义。的工作上之整促服应机制：活化能，诱导哭合说：、性，不稳定性调邻近效应、定向排列、多元催化、表面效应。底物浓度对反应速度的影响：米-曼氏方程，Km、Vmax概念和意义。 3 避对德促反应速度的影响 4 DH对南促反应速度的影响。抑制剂对反应速度的影响：不可逆性抑制作用的特点，可逆性抑制作用的种类、区别及动力学特点。 6。激活剂对反应速度的影响：必需激活剂，非必需激活剂。第四节酶的调节 1,酶活性的调节：酶原，酶原的激活的概念、机制及意义，变构酶，变构调节与协同效应，酶的共价修饰第五 1.酶的分类。 2.酯的命名。第六节酶与医学的关系（自学）

2．熟悉核小体的结构特点，DNA的理化性质及其与结构的关系。 3．了解核苷酸的分子构成，连接键及书写方式。【教学内容】第一节核酸的化学组成及一级结构 1．核苷酸的结构：嘌呤与嘧啶，核糖与核苷，戊糖碳原子的编号。 2．核酸的一级结构：概念、核苷酸各组分间的连接键、书写方式。第二节 DNA的空间结构与功能 1．DNA的二级结构─双螺旋结构模型：Chargaff规则， B-DNA双螺旋结构模型要点，DNA双螺旋结构的多样性。 2．DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装：DNA的超螺旋结构，原核生物DNA的高级结构，DNA在真核生物细胞核内的组装：核小体。 3．DNA的功能：基因，基因组，DNA的功能。第三节 RNA的结构与功能 1．信使RNA的结构与功能：真核生物mRNA的结构特点。 2．转运RNA的结构与功能：转运RNA的一级、二级及三级结构特点及功能。 3．核蛋白体RNA的结构与功能：真核及原核生物核蛋白体的组成。 4．其他小分子RNA及RNA组学：动物细胞内其他的RNA种类及功能，RNA组学的概念。第四节核酸的理化性质、变性和复性及其应用 1．核酸的一般理化性质：260nm紫外吸收。 2．DNA的变性：概念，解链曲线，Tm值，增色效应。 3．DNA的复性与分子杂交：退火。第五节核酸酶 DNA酶 RNA酶内切酶外切酶【教学方法】课堂讲授、多媒体【授课学时】4学时第三章酶与维生素【目的要求】 1．掌握酶的概念、酶的分子结构、酶促反应的特点及影响因素 2．熟悉酶的调节。 3．了解酶促反应的机制，酶的分类和命名。【教学内容】第一节酶的分子结构与功能 1．酶的分子组成：单纯酶，结合酶，维生素与辅酶。 2．酶的活性中心：必需基团，结合基团，催化基团。 3．同工酶：概念，LDH同工酶谱的变化及意义。第二节酶的工作原理 1．酶促反应的特点：高效性，特异性，可调节性，不稳定性。 2．酶促反应机制：活化能，诱导契合假说，邻近效应、定向排列、多元催化、表面效应。第三节酶促反应动力学 1．底物浓度对反应速度的影响：米-曼氏方程，Km、Vmax概念和意义。 2．酶浓度对反应速度的影响。 3．温度对酶促反应速度的影响。 4． pH对酶促反应速度的影响。 5．抑制剂对反应速度的影响：不可逆性抑制作用的特点，可逆性抑制作用的种类、区别及动力学特点。 6．激活剂对反应速度的影响：必需激活剂，非必需激活剂。第四节酶的调节 1．酶活性的调节：酶原，酶原的激活的概念、机制及意义，变构酶，变构调节与协同效应，酶的共价修饰调节概念、特点与意义。 2．酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导与阻遏概念，酶降解的调控。第五节酶的命名与分类 1．酶的分类。 2．酶的命名。第六节酶与医学的关系（自学）

【教学方法】课堂讲授、多媒体【授课字时】6学时第六章糖代谢【目的要求】掌握糖的主要代谢途径及生理意义 2.熟悉糖代谢的能量代谢关系及血糖的来源、去路， 3. 了解糖的吸收方式及糖代谢的调控机制。【教学内容】第一节糖的消化吸收与转运 1.糖的生理功能 2。糖的消化吸收：特定载体转运的、主动耗能的过程 3.糖代谢的概况：糖的无氣氧化、有氧氧化、糖原的合成与分解、磷酸戊糖途径、糖异生。第二节糖的无氣分解 1,糖的无氧分解的反应过程：概念，反应过程及能量生成 2.糖的无氧分解的调节：三个关键酶。 3.糖的无氧分解的生理意义第三节糖的有氧氧化 1.有氧氧化的反应过程：丙酮酸脱氢酶复合体的组成二羧酸循环的时程乃牛甲音义分子葡萄糖通过氧氧化生成3 或3： :丙酮酸脱氢酶复及三羧酸循环中三个关键酶的调节 4. 巴斯德效应：有氧氧化抑制糖酵解的现象。第四节磷酸戊塘途径 1.磷酸戊糖途径的反应过程：反应的第一阶段，6-磷酸葡萄糖脱氢酶及6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶。 2.磷酸戊糖途径的调节：6磷酸葡萄糖脱氢酶是关键酶。 3.磷酸戊糖途径的生理意义。第五节糖原的合成与分解 1.糖原的合成代谢：UDPG是活性葡萄糖供体以及合成过程，关键酶。磷酸化酶、糖原合酶的共价修饰调节，重点是它们各自的磷酸化和去磷酸化后的第六节糖异生 1.糖异生途径：概念及糖异生的四个关键萌，糖异生的三个不可逆的化学反应。 2.糖异生的调节。 3.糖异生的生理意义 4.乳酸循环：循环过程及生理意义。第八节血塘及其调书 1血塘的来百和夫路 2血糖水平的调节：、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素各自对血糖的影响 3血糖水平高血糖及糖尿症，低血糖，【教学方法】课堂讲授多媒体【授科料学时】6学时第七章脂质代途【目的求】 :握脂肪的分解代谢及血浆脂蛋白的分类及功能 2.熟悉胆固醇代谢及脂肪的合成代谢 3教学为的消化和吸收及磷脂的代谢第一节脂质的构成、功能及分析脂质结构，脂质生物学功第二节脂质的消化和吸收

【教学方法】课堂讲授、多媒体【授课学时】6学时第六章糖代谢【目的要求】 1．掌握糖的主要代谢途径及生理意义。 2．熟悉糖代谢的能量代谢关系及血糖的来源、去路。 3．了解糖的吸收方式及糖代谢的调控机制。【教学内容】第一节糖的消化吸收与转运 1．糖的生理功能。 2．糖的消化吸收：特定载体转运的、主动耗能的过程。 3．糖代谢的概况：糖的无氧氧化、有氧氧化、糖原的合成与分解、磷酸戊糖途径、糖异生。第二节糖的无氧分解 1．糖的无氧分解的反应过程：概念，反应过程及能量生成。 2．糖的无氧分解的调节：三个关键酶。 3．糖的无氧分解的生理意义。第三节糖的有氧氧化 1．有氧氧化的反应过程：丙酮酸脱氢酶复合体的组成，三羧酸循环的过程及生理意义。 2．有氧氧化生成的ATP ：1分子葡萄糖通过有氧氧化生成36或38个ATP。 3．有氧氧化的调节：丙酮酸脱氢酶复合体及三羧酸循环中三个关键酶的调节。 4．巴斯德效应：有氧氧化抑制糖酵解的现象。第四节磷酸戊糖途径 1．磷酸戊糖途径的反应过程：反应的第一阶段，6-磷酸葡萄糖脱氢酶及6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶。 2．磷酸戊糖途径的调节：6-磷酸葡萄糖脱氢酶是关键酶。 3．磷酸戊糖途径的生理意义。第五节糖原的合成与分解 1．糖原的合成代谢：UDPG是活性葡萄糖供体以及合成过程，关键酶。 2．糖原的分解代谢：分解过程与关键酶。 3．糖原合成与分解的调节：磷酸化酶、糖原合酶的共价修饰调节，重点是它们各自的磷酸化和去磷酸化后的活性改变。 4．糖原累积症。第六节糖异生 1．糖异生途径：概念及糖异生的四个关键酶，糖异生的三个不可逆的化学反应。 2．糖异生的调节。 3．糖异生的生理意义。 4．乳酸循环：循环过程及生理意义。第八节血糖及其调节 1．血糖的来源和去路 2．血糖水平的调节：胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素各自对血糖的影响。 3．血糖水平异常：高血糖及糖尿症，低血糖。【教学方法】课堂讲授多媒体【授科学时】 6学时第七章脂质代谢【目的要求】 1．掌握脂肪的分解代谢及血浆脂蛋白的分类及功能。 2．熟悉胆固醇代谢及脂肪的合成代谢。 3．了解脂类的消化和吸收及磷脂的代谢。【教学内容】第一节脂质的构成、功能及分析脂质结构，脂质生物学功能第二节脂质的消化和吸收

第三节甘油三酯代谢 1.甘油三酯的合成代谢 2》合成部色：肝、脂肪组织和小肠 )皮基木过程：甘油一酯途径和甘油二酯途径。 2.甘油三酯的分解代谢至的黄特基三帝用C表点款杰我粒体，脂 3) 三酸的甘 4)酮体的生成及利用：酮体的概念，酮体的生成，酮体的利用，酮体生成的生理意义，酮体生成的调节，酮症酸中毒。 )玩酸的合成代谢限防碳的加长：内质网霜合成系及反应过程合成部位 3)不饱和脂肪酸的合成：必需脂肪酸的概念 4)脂助肪酸合成的调节：代谢物的调节，激素的调节作用第四节磷脂代谢甘油磷脂的代湖 Rca 部位合成原料及辅因子，合成基本过程。分布及生能醇代 1)合成部位：肝 2)合成原料：乙酰CoA ,能量及供氢物质。速醒合成的基本过程固醇及激素分别的调节甲羟戊酸、鲨烯等重要中间产物。 2.胆固醇的转化 1)转化成胆汁酸第六节血浆脂蛋白代谢脂蛋白的分类、组成及结构：血浆脂蛋白的分类，血浆脂蛋白的组成，脂蛋白的结枸。我 5 血浆脂蛋白代谢异为究能微拉，极低密度脂蛋白，低密度脂蛋白，极低斋度脂蛋白，高密度脂蛋白脂蛋白血症，遗传性缺陷。【教学方法】课堂讲授多媒体【授料学时】5学时第八章生物氧化【目的要求】氧化磷酸化的概念，线粒体呼吸链的组成、排列顺序、种类，氧化磷酸化的偶链部位， 2跑液化阙酸化的基本过程、影响因素及其调节，PO比值，ATP的生成和利用。 3. 了解生物氧化的特点及方式，氧化磷酸化偶联机理，其他氧化体系。【教学内容】第一节氧化呼吸链是由具有电子传递功能的复合体组成呼吸链：组成，排列顺序第二节氧化磷酸化将氧化呼吸链释能与ADP磷酸化偶联生化氧化磷酸化：概念，P1O,偶联部位，偶联机制一化学渗透假说

1．脂质的消化 2．脂质的吸收第三节甘油三酯代谢 1．甘油三酯的合成代谢 1）合成部位：肝、脂肪组织和小肠。 2）合成原料。 3）合成基本过程：甘油一酯途径和甘油二酯途径。 2．甘油三酯的分解代谢 1）脂肪的动员：激素敏感性甘油三酯脂肪酶、脂解激素与抗脂解激素。 2）脂酸的β-氧化：脂肪酸的活化——脂酰CoA的生成，脂酰CoA进入线粒体，脂酸的β-氧化，脂肪酸氧化的能量生成。 3）脂肪酸的其它氧化方式。 4）酮体的生成及利用：酮体的概念，酮体的生成，酮体的利用，酮体生成的生理意义，酮体生成的调节，酮症酸中毒。 3．脂酸的合成代谢 1）软脂酸的合成：合成部位，合成原料，脂肪酸合成酶系及反应过程。 2）脂肪酸碳链的加长：内质网酶系和线粒体酶系。 3）不饱和脂肪酸的合成：必需脂肪酸的概念。 4）脂肪酸合成的调节：代谢物的调节，激素的调节作用。第四节磷脂代谢 1．甘油磷脂的代谢 1）甘油磷脂的组成、分类及结构。 2）甘油磷脂的合成：合成部位，合成原料及辅因子，合成基本过程。 3）甘油磷脂的降解：由专一性不同的磷脂酶A1、A2、B1、B2、C、D分别作用。第五节胆固醇代谢胆固醇的结构，分布及生理功能。 1．胆固醇的合成 1）合成部位；肝。 2）合成原料：乙酰CoA、能量及供氢物质。 3）合成基本过程：胆固醇合成的限速酶、合成的基本过程、甲羟戊酸、鲨烯等重要中间产物。 4）胆固醇合成的调节：饥饿和饱食、胆固醇及激素分别的调节。 2．胆固醇的转化 1）转化成胆汁酸。 2）转化为类固醇激素。 3）转化为7－脱氢胆固醇。第六节血浆脂蛋白代谢 1．血脂：血脂的组成及含量。 2．血浆脂蛋白的分类、组成及结构：血浆脂蛋白的分类，血浆脂蛋白的组成，脂蛋白的结构。 3．载脂蛋白：分类与功能。 4．血浆脂蛋白代谢：乳糜微粒，极低密度脂蛋白，低密度脂蛋白，极低密度脂蛋白，高密度脂蛋白。 5．血浆脂蛋白代谢异常：高脂蛋白血症，遗传性缺陷。【教学方法】课堂讲授多媒体【授科学时】 5学时第八章生物氧化【目的要求】 1．掌握生物氧化、氧化磷酸化的概念，线粒体呼吸链的组成、排列顺序、种类，氧化磷酸化的偶链部位，胞液中NADH的氧化。 2．熟悉氧化磷酸化的基本过程、影响因素及其调节，P/O比值，ATP的生成和利用。 3．了解生物氧化的特点及方式，氧化磷酸化偶联机理，其他氧化体系。【教学内容】第一节氧化呼吸链是由具有电子传递功能的复合体组成呼吸链：组成，排列顺序。第二节氧化磷酸化将氧化呼吸链释能与ADP磷酸化偶联生化氧化磷酸化：概念，P/O，偶联部位，偶联机制－化学渗透假说

第三节氧化磷酸化的影响因素 1．影响氧化磷酸化的因素：呼吸链抑制剂、解偶联剂、氧化磷酸化抑制剂，ADP的调节作用，甲状腺激素，线粒体DNA突变。 2．ATP：高能磷酸键，常见的高能磷酸化合物，生物体内能量的储存和利用。 3．通过线粒体内膜的物质转运：线粒体内膜的主要转运蛋白，胞浆中NADH的氧化－α-磷酸甘油穿梭、苹果酸-天冬氨酸穿梭，腺苷酸转运蛋白。【教学方法】课堂讲授、多媒体【授课学时】 3学时第九章氨基酸代谢【目的要求】 1．掌握氨基酸的一般代谢及氨的代谢。 2．熟悉蛋白质的营养作用及一碳单位的代谢及甲硫氨酸代谢。 3．了解蛋白质的消化吸收及一些特殊氨基酸的代谢。【教学内容】第一节蛋白质的生理功能和营养价值 1．蛋白质营养的重要性。 2．蛋白质的需要量和营养价值：氮平衡，生理需要量, 蛋白质的营养价值。第二节蛋白质的消化、吸收与腐败 1．蛋白质的消化：胃中的消化，小肠中的消化。 2．氨基酸的吸收：氨基酸吸收载体，γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用，肽的吸收。 3．蛋白质的腐败作用：胺类的生成，氨的生成，其他有害物质的生成。第三节氨基酸的一般代谢 1．体内蛋白质的转换更新：体内氨基酸的降解及氨基酸的代谢库的概念。 2．氨基酸的脱氨基作用： 1）转氨基作用：转氨酶与转氨基作用，转氨基作用的机制。 2）L-谷氨酸氧化脱氨基作用。 3）嘌呤核苷酸循环。 3．α-酮酸的代谢 1）经氧化生成非必需氨基酸。 2）转变成成糖及脂类。 3）氧化供能：氨基酸、糖及脂肪代谢的联系。第四节氨的代谢 1．体内氨的来源和去路：氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源，肠道吸收的氨，肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。合成尿素，肾小管分泌，合成营养必需氨基酸。 2．氨的转运：丙氨酸-葡萄糖循环，γ-谷氨酰基循环。 3．尿素的生成 1）肝是尿素合成的主要器官。 2）尿素合成的鸟氨酸循环学说。 3）鸟氨酸循环的详细步骤。 4）尿素合成的调节。 5）高氨血症和氨中毒，及降氨措施。第五节个别氨基酸的代谢 1．氨基酸的脱羧基作用 1）γ-氨基丁酸。 2）牛磺酸。 3）组胺。 4）5-羟色胺。 5）多胺。 2．一碳单位的代谢 1）一碳单位与四氢叶酸。 2）一碳单位与氨基酸代谢。 3）一碳单位的相互转变。 4）一碳单位的生理功能.。 3．含硫氨基酸代谢 1）甲硫氨酸的代谢：甲硫氨酸与转甲基作用，甲硫氨酸循环，肌酸的生成。 2）半胱氨酸与胱氨酸的代谢：半胱氨酸与胱氨酸的代谢，硫酸根的代谢

4．芳香族氨基酸的代谢 1）苯丙氨酸及酪氨酸的分解代谢：儿茶酚胺与黑色素的合成，酪氨酸的分解代谢，苯丙酮酸尿症。 2）色氨酸的代谢。【教学方法】课堂讲授多媒体【授科学时】 6学时第十章核苷酸代谢【目的要求】 1．掌握核苷酸合成的从头合成途径。 2．熟悉核苷酸的补救合成及分解代谢产物，核苷酸类抗代谢物作用的生化机制。 3．了解核苷酸的消化吸收及生理功能。【教学内容】第一节嘌呤核苷酸的合成与分解代谢 1．嘌呤核苷酸的合成代谢 1）嘌呤核苷酸的从头合成：从头合成的途径，从头合成的调节。 2）嘌呤核苷酸的补救合成。 3）嘌呤核苷酸的相互转变。 4）脱氧核苷酸的生成。 5）嘌呤核苷酸的抗代谢物。 2．嘌呤核苷酸的分解代谢：尿酸的生成，痛风及痛风症。第二节嘧啶核苷酸的合成与分解代谢 1．嘧啶核苷酸的合成代谢 1）嘧啶核苷酸的从头合成：从头合成的途径，从头合成的调节。 2）嘧啶核苷酸的补救合成。 3）嘧啶核苷酸的抗代谢物。 2．嘧啶核苷酸的分解代谢：β-氨基异丁酸、NH3、CO2、β-丙氨酸。【教学方法】课堂讲授多媒体【授科学时】 2学时第十四章 DNA的生物合成（复制）【目的要求】 1．掌握DNA复制的基本特征、复制体系及有关酶类， 2．熟悉中心法则、DNA复制的基本过程及逆转录作用。 3．了解端粒和端粒酶及其他复制方式。【教学内容】第一节 DNA复制的基本特征 1．半保留复制的实验依据和意义。 2．双向复制。 3．复制的半不连续性：复制叉，领头链，随从链，冈崎片段。第二节 DNA复制的酶学和拓扑学变化 1．复制的化学反应：反应体系。 2．DNA聚合酶：原核生物的DNA聚合酶，真核生物的DNA聚合酶。 3．复制保真性的酶学依据：核酸外切酶活性和校读，复制的保真性和碱基选择。 4．复制中解链和DNA分子拓扑学变化：解螺旋酶、引物酶和单链DNA结合蛋白，DNA拓扑异构酶（Ⅰ型和Ⅱ 型）。 5．DNA连接酶。第三节原核生物DNA复制过程原核生物的DNA生物合成：起始（解链、引发体和引物），延长，终止。第四节真核生物DNA生物合成过程真核生物的DNA生物合成：细胞周期，起始，延长，终止，端粒酶。第五节逆转录和其他复制方式 1．逆转录病毒和逆转录酶

2.逆转录研究的意义。 3教学法G 多媒体【授课学时】4学时第十六章RNA的生物合成（转录）【目的要求】掌握真核、原核生物的RNA聚合酶，不对称转录、核酶概念 2熟悉原核、真核生物转录的过程，原核生物酶与模板的辨认结合，真核生物mRA的转录后加工。 3 了解真核生物tRNA和rRNA转录后的加工。【教学内容】复制与转录的区别。第一节原核生物转录的模板和酶 1.转录模板：结构基因，不对称转录，模板链，编码链。 2.RNA聚合酶：原核生物的RNA聚合酶（核心酶、全酶）， 3.模板与酶的辨认结合： -35☒ 辨认位点，10区(Pribnow?盒)结合位点。第一节原核生物的转录村程百核牛物的转程：转最起始转最征长（转本狗） ,转录终止（依赖Rho的转录终止，非依赖Rho的转录终止) 第三节真核生物RNA的生物合成 1.真核生物的RNA聚合酶(L、L、II) 2.真核生物的转录过程：转录起始(TATA盒或Hogness?盒，转录因子，转录起始前复合物)，转录延长，转录终止真核生物转录终止的修饰点)】 1.真核生物mRNA的转录后加工第四节真核生物RNA的加工和降首、尾的修饰，mRNA的剪接（新裂基因，外显子和内含子，剪接接口、剪接体、次转酯反应，mRNA编相 2.tRN八的转录后加工：5前导序列切除，稀有碱基生成（甲基化、还原、核苷内的转位、脱氨），3'末端加 CCA-OH. 3.rRNA的转录后加工：45SRNA剪接。 4.核酶：核酶的特性（核酶作用的基础锤头结构)，核酶研究的意义。【教学方法】课堂授、多媒体【授课学时】3学时第十七章蛋白质的生物合成（翻译）白质生物合成体系及主要成分的作用。 2.熟悉蛋白质生物合成的过程。 3:教解号质合成后的加丘和输送，蛋白质生物合成的干扰和抑制。上译提A及德传商：市息要要物命秀退传码的概合、种袋、特点（法丝托、简并性摆动性、迪用性) 2.核蛋白体是多肽链合成的装置。第二节氨基酸与tRNA的连接 tRNA氨基酸的活化：氨基酰-RNA合成酶，起始氨基酰-RNA。 1肽合成起始原核翻泽第节肽链的生物合 RNA的结合，核蛋白体大亚基结合林亚基分商真核生物翻译起始复合 NA小亚基定位结合，起始氨基酰 (核蛋白体大小亚基分离，起始氨核蛋白体循环进或、转

2．逆转录研究的意义。 3．滚环复制和D环复制。【教学方法】课堂讲授、多媒体【授课学时】 4学时第十六章 RNA的生物合成（转录）【目的要求】 1．掌握真核、原核生物的RNA聚合酶，不对称转录、核酶概念。 2．熟悉原核、真核生物转录的过程，原核生物酶与模板的辨认结合，真核生物mRNA的转录后加工。 3．了解真核生物tRNA和rRNA转录后的加工。【教学内容】复制与转录的区别。第一节原核生物转录的模板和酶 1．转录模板：结构基因，不对称转录，模板链，编码链。 2．RNA聚合酶：原核生物的RNA聚合酶（核心酶、全酶）。 3．模板与酶的辨认结合：－35区——辨认位点，－10区（Pribnow盒）——结合位点。第二节原核生物的转录过程原核生物的转录过程：转录起始，转录延长（转录空泡），转录终止（依赖Rho的转录终止，非依赖Rho的转录终止）。第三节真核生物RNA的生物合成 1．真核生物的RNA聚合酶（Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ）。 2．真核生物的转录过程：转录起始（TATA盒或Hogness盒，转录因子，转录起始前复合物），转录延长，转录终止（真核生物转录终止的修饰点）。第四节真核生物RNA的加工和降解 1．真核生物mRNA的转录后加工：首、尾的修饰，mRNA的剪接（断裂基因，外显子和内含子，剪接接口、剪接体、二次转酯反应，mRNA编辑）。 2．tRNA的转录后加工：5’前导序列切除，稀有碱基生成（甲基化、还原、核苷内的转位、脱氨），3’末端加 CCA－OH。 3．rRNA的转录后加工：45S RNA剪接。 4．核酶：核酶的特性（核酶作用的基础——锤头结构），核酶研究的意义。【教学方法】课堂讲授、多媒体【授课学时】 3学时第十七章蛋白质的生物合成（翻译）【目的要求】 1．掌握蛋白质生物合成体系及主要成分的作用。 2．熟悉蛋白质生物合成的过程。 3．了解蛋白质合成后的加工和输送，蛋白质生物合成的干扰和抑制。【教学内容】第一节蛋白质生物合成体系 1．翻译模板mRNA 及遗传密码：多顺反子、单顺反子，遗传密码的概念、种类、特点（连续性、简并性、摆动性、通用性）。 2．核蛋白体是多肽链合成的装置。第二节氨基酸与tRNA的连接 tRNA氨基酸的活化：氨基酰-tRNA合成酶，起始氨基酰-tRNA。第三节肽链的生物合成过程 1．肽链合成起始：原核翻译起始复合物形成（核蛋白体亚基分离，mRNA小亚基定位结合，起始氨基酰- tRNA的结合，核蛋白体大亚基结合），真核生物翻译起始复合物形成（核蛋白体大小亚基分离，起始氨基酰-tRNA的结合，mRNA在核蛋白体小亚基的准确就位，核蛋白体大亚基结合）。 2．肽链的延长：核蛋白体循环（进位、成肽、转位）。 3．肽链合成的终止：蛋白质生物合成过程中的能量消耗，多聚核蛋白体