第十四章氨基酸和蛋白质 第一节氨基酸 概述 分子中含氨基的羧酸称为氨基酸 芳香氨基酸 脂肪氨基酸:H3C—CH2-CH—-COOH a·氨基酸:H3C—CH-cOH NH β·氨基酸:"g CHa-COOH H2C—CH2-CH2-COOH Y氨基酸 中性氨基酸:-NH2与-COOH数目相等 酸性氨基酸:-NH2比-COOH数目少 碱性氨基酸:-NH2比-COOH数目多 命名多用俗名。 构型:除甘氨酸,均有手性 分子的构型可与L乳酸联系 COOH CH3 CH L乳酸 L氨基酸 物理性质: 无色结晶,易溶于水,难溶于非极性有机溶剂。加热到熔点(>200℃)分解。 四 化学性质 两性 (1)结构与平衡:分子中有氨基和羧基,可形成分子内盐 存在:主要以两性分子存在。 中性氨基酸中-COO与-NH2解离的能力不同,因此中性氨基酸的pH不等于7, 般略小于7,即负离子多一些 (2)平衡改变
第十四章 氨基酸和蛋白质 第一节 氨基酸 一、 概述 分子中含氨基的羧酸称为氨基酸。 芳香氨基酸： 脂肪氨基酸： COOH NH2 H3C CH2 CH COOH NH2 α -氨基酸： β -氨基酸： γ -氨基酸： H3C CH COOH NH2 H2C CH2 COOH NH2 H2C CH2 CH2 COOH NH2 中性氨基酸：-NH2 与-COOH 数目相等 酸性氨基酸：-NH2 比-COOH 数目少 碱性氨基酸：-NH2 比-COOH 数目多 命名多用俗名。 二、 构型：除甘氨酸，均有手性。 分子的构型可与 L-乳酸联系。 HO H COOH CH3 H2N H COOH CH3 L-乳酸 L-氨基酸 三、 物理性质： 无色结晶，易溶于水，难溶于非极性有机溶剂。加热到熔点（＞200℃）分解。 四、 化学性质 1． 两性： ⑴ 结构与平衡：分子中有氨基和羧基，可形成分子内盐。 存在：主要以两性分子存在。 中性氨基酸中-COO-与-NH2 +解离的能力不同，因此中性氨基酸的 pH 不等于 7，一 般略小于 7，即负离子多一些。 ⑵ 平衡改变：
加入酸,平衡左移,正离子增加 加入碱,平衡右移,负离子增加。 (3)等电点 当正离子数目等于负离子数目时的pH值。用pl表示。 酸性氨基酸:pl7,即pH>7 中性氨基酸:p<7,即pH<7 (4)电场下的离子的迁移 ①强酸性溶液中,主要以正离子存在,向阴极移动。 ②强碱性溶液中,主要以负离子存在,向阳极移动 ③等电点时,负离子向阳极移动,正离子向阴极移动。 2.与亚硝酸反应 用于定量分析中测定分子中的氨基的含量。称为范斯莱克( Van Slyke)氨基测定法 3.与甲醛作用 用于封闭氨基,滴定羧基。 4.络合作用 N、O可与金属离子配位 5.受热分解:同羟基酸类似 ①a-氨基酸 ②β氨基酸 ③Y、δ-氨基酸 ④8以上氨基酸 6.与茚三酮反应:a-氨基酸的性质,现象:加热后,可生成蓝紫色物质。 7.失羧作用:小心加热,可以失去CO2得到胺 第二节多肽 肽:分子间氨基与羧基失水,以酰胺键相连,形成的化合物。 肽键:一分子氨基酸的氨基与另一分子氨基酸的羧基失水形成的酰胺键。 二肽:由两分子氨基酸缩合而成。 三肽:由三分子氨基酸缩合而成。 多肽:由多分子氨基酸缩合而成 例如: 命名 1.保留游离氨基部分,以“N”端表示。保留游离羧基部分,以“C”端表示 2.以含“C”端的氨基酸为母体,将“酸”改为“酰 3.将“N”端氨基酸写在最前,依次写出 4.简写:只写头一个字 二、结构测定 1.端基标记法
加入酸，平衡左移，正离子增加。 加入碱，平衡右移，负离子增加。 ⑶ 等电点： 当正离子数目等于负离子数目时的 pH 值。用 pI 表示。 酸性氨基酸：pI＜7，即 pH＜7， 碱性氨基酸：pI＞7 ，即 pH＞7 中性氨基酸：pI＜7，即 pH＜7 ⑷ 电场下的离子的迁移： ① 强酸性溶液中，主要以正离子存在，向阴极移动。 ② 强碱性溶液中，主要以负离子存在，向阳极移动， ③ 等电点时，负离子向阳极移动，正离子向阴极移动。 2． 与亚硝酸反应 用于定量分析中测定分子中的氨基的含量。称为范斯莱克（Van Slyke）氨基测定法 3． 与甲醛作用 用于封闭氨基，滴定羧基。 4． 络合作用 N、O 可与金属离子配位 5． 受热分解：同羟基酸类似 ① α-氨基酸 ② β-氨基酸 ③ γ、δ-氨基酸 ④ δ以上氨基酸 6． 与茚三酮反应：α-氨基酸的性质，现象：加热后，可生成蓝紫色物质。 7．失羧作用：小心加热，可以失去 CO2 得到胺 第二节 多肽 一、 肽：分子间氨基与羧基失水，以酰胺键相连，形成的化合物。 肽键：一分子氨基酸的氨基与另一分子氨基酸的羧基失水形成的酰胺键。 二肽：由两分子氨基酸缩合而成。 三肽：由三分子氨基酸缩合而成。 多肽：由多分子氨基酸缩合而成。 例如： 命名： 1． 保留游离氨基部分，以“N”端表示。保留游离羧基部分，以“C”端表示。 2． 以含“C”端的氨基酸为母体，将“酸”改为“酰”。 3． 将“N”端氨基酸写在最前，依次写出。 4． 简写：只写头一个字。 二、结构测定 1． 端基标记法：
A+ C A-CoA 2.2,4二硝基氟苯法:(DNFB- Dinitroflorobenzene) 硫氰酸酯法 第三节蛋白质 分类 高等动物体内有几百万种蛋白质,结构复杂 根据形状分为:纤维蛋白:丝蛋白、角蛋白 球蛋白:酪蛋白,蛋清蛋白等 根据组成分为:简单蛋白:水解后仅生成a氨基酸的蛋白质 结合蛋白:由简单蛋白与非蛋白质所组成的。例如:糖蛋白,脂蛋白,核 蛋白。 根据溶解性能分为 清蛋白:可溶与水,例如麦清蛋白,豆蛋白 球蛋白:不溶与水,可溶与稀的中性盐溶液中。例如:黄豆中的球蛋白 醇溶蛋白:不溶与水及稀盐溶液,可溶于60%~80%乙醇溶液。例如:麦胶蛋白 谷蛋白:不溶与水、稀盐、乙醇溶液中,可溶于02%稀酸或稀碱中。例如:稻 谷蛋白 精蛋白:加热不凝固,由80%的碱性氨基酸组成,可溶与水 硬蛋白:不溶与水、稀酸、稀碱的纤维蛋白质,仅存在于动物界。例如:丝蛋白, 角蛋白 二、结构 蛋白质:是由酰胺键形成的高分子,一般分子量在10000以上。 初级结构:(一级结构)蛋白质分子中氨基酸连接顺序。 高级结构:包括二、三、四级结构,决定蛋白质的专一的生理作用。 二级结构: a.α-螺旋型结构:一条肽链通过氢键饶成螺旋型。 b.β-折叠片:肽链伸直(呈锯齿形状),与相邻碳链形成链间的氢键, 三级结构:由几条螺旋型肽链相互扭在一起 四级结构:许多球型但蛋白质是由一条或多条肽链构成的,每条肽链都有各自的一、二、 三级结构。这些肽链称为蛋白质的亚基或原体。各个亚基聚集成大分子的方式称为蛋白 质的四级结构。 三、蛋白质的主副键 主键:肽键 副键:盐键、二硫键、酯键、疏水作用等,对蛋白质的构象,稳定起着极其重要的作 用 盐键:多肽键上的游离羧基与氨基可形成盐键,静电作用,属离子键 对于维系蛋白质构型不太重要 酯键:易受酸碱破坏 3.二硫键:起交联作用
A + C~~~~~~~~N A- C~~~~~~~~N 2．2，4-二硝基氟苯法：（DNFB----Dinitroflorobenzene） 3． 硫氰酸酯法： 第三节 蛋白质 一、 分类 高等动物体内有几百万种蛋白质，结构复杂。 根据形状分为： 纤维蛋白：丝蛋白、角蛋白 球蛋白： 酪蛋白，蛋清蛋白等 根据组成分为： 简单蛋白：水解后仅生成α-氨基酸的蛋白质。 结合蛋白：由简单蛋白与非蛋白质所组成的。例如：糖蛋白，脂蛋白，核 蛋白。 根据溶解性能分为： 清蛋白： 可溶与水，例如麦清蛋白，豆蛋白 球蛋白：不溶与水，可溶与稀的中性盐溶液中。例如：黄豆中的球蛋白 醇溶蛋白：不溶与水及稀盐溶液，可溶于 60%~80%乙醇溶液。例如：麦胶蛋白 谷蛋白：不溶与水、稀盐、乙醇溶液中，可溶于 0.2%稀酸或稀碱中。例如：稻 谷蛋白 精蛋白：加热不凝固，由 80%的碱性氨基酸组成，可溶与水。 硬蛋白：不溶与水、稀酸、稀碱的纤维蛋白质，仅存在于动物界。例如：丝蛋白， 角蛋白 二、 结构 蛋白质：是由酰胺键形成的高分子，一般分子量在 10000 以上。 初级结构：（一级结构）蛋白质分子中氨基酸连接顺序。 高级结构：包括二、三、四级结构，决定蛋白质的专一的生理作用。 二级结构： a. α-螺旋型结构 ：一条肽链通过氢键饶成螺旋型。 b. β-折叠片：肽链伸直（呈锯齿形状），与相邻碳链形成链间的氢键， 三级结构：由几条螺旋型肽链相互扭在一起。 四级结构：许多球型但蛋白质是由一条或多条肽链构成的，每条肽链都有各自的一、二、 三级结构。这些肽链称为蛋白质的亚基或原体。各个亚基聚集成大分子的方式称为蛋白 质的四级结构。 三、蛋白质的主副键 主键：肽键 副键：盐键、二硫键、酯键、疏水作用等，对蛋白质的构象，稳定起着极其重要的作 用。 1． 盐键：多肽键上的游离羧基与氨基可形成盐键，静电作用，属离子键， 对于维系蛋白质构型不太重要。 2． 酯键：易受酸碱破坏。 3． 二硫键：起交联作用
氢键:对于稳定蛋白质的构象,起极重要的作用。 疏水作用:主要对于三级、四级结构的构象稳定起重要作用。 四、性质: 水解:肽链水解成羧基和氨基。 蛋白质 蛋白胨 较小的肽 二肽—a氨基酸 2.胶体:分子较大,1~100nm之间,具有胶体性质 稳定性因素:(1)粒子外围形成水膜,碰撞时不易结合成大分子而沉淀。 2)分子大,表面一般具有相同电荷,电性相斥,不易聚沉 3.两性: 蛋白质的沉淀 可逆沉淀:沉淀出的蛋白质分子内部结构改变很小,基本不改变,仍保持原来的活性。消除 沉淀因素,沉淀会重新溶解,回到原来胶体溶液 不可逆沉淀:沉淀的蛋白质分子,内部结构发生了较大的改变,失去生物活性,消除沉淀因 素,也不会重新溶解 原因 1.胶体体系被破坏:可逆沉淀 2.由于发生化学反应而产生沉淀:不可逆沉淀 生物碱试剂: 重金属盐 酸性染料的阴离子活碱性染料的阳离子: 苯酚、甲醛 3.由于构象改变而产生沉淀:不可逆沉淀 加热、加压、强酸、强碱处理,紫外光,Ⅹ-光处理,可以破坏负键使蛋白质沉淀 五、白质的变性 六、白质的颜色反应 第四节核酸 酸的化学组成 i.元素组成 C、H、O、N、P 水解产物 水解可得核苷酸, 分两类:含核糖的为核糖核酸(RNA),含脱氧核糖的为脱氧核糖核酸(DNA) 组成成分RNA DNA 磷酸 磷酸 戊糖B-D核糖(R)BD脱氧核糖(D) 含氮碱基腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)丨腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G) 胞嘧啶(C)、脲嘧啶(U)胞嘧啶(C)、胸腺嘧啶(T)
4． 氢键：对于稳定蛋白质的构象，起极重要的作用。 5． 疏水作用：主要对于三级、四级结构的构象稳定起重要作用。 四、性质： 1． 水解：肽链水解成羧基和氨基。 蛋白质 蛋白胨 较小的肽 二肽 α-氨基酸 2．胶体：分子较大，1~100nm 之间，具有胶体性质。 稳定性因素：⑴ 粒子外围形成水膜，碰撞时不易结合成大分子而沉淀。 ⑵ 分子大，表面一般具有相同电荷，电性相斥，不易聚沉。 3．两性： 三、 蛋白质的沉淀 可逆沉淀：沉淀出的蛋白质分子内部结构改变很小，基本不改变，仍保持原来的活性。消除 沉淀因素，沉淀会重新溶解，回到原来胶体溶液。 不可逆沉淀：沉淀的蛋白质分子，内部结构发生了较大的改变，失去生物活性，消除沉淀因 素，也不会重新溶解 原因： 1． 胶体体系被破坏：可逆沉淀 2． 由于发生化学反应而产生沉淀：不可逆沉淀 生物碱试剂： 重金属盐： 酸性染料的阴离子活碱性染料的阳离子： 苯酚、甲醛： 3． 由于构象改变而产生沉淀：不可逆沉淀 加热、加压、强酸、强碱处理，紫外光，X-光处理，可以破坏负键使蛋白质沉淀。 五、白质的变性 六、白质的颜色反应： 第四节 核酸 一、 酸的化学组成： i. 元素组成 C、H、O、N、P ii. 水解产物 水解可得核苷酸， 分两类：含核糖的为核糖核酸（RNA），含脱氧核糖的为脱氧核糖核酸（DNA） 组成成分 RNA DNA 磷酸 磷酸 磷酸 戊糖 β-D-核糖（R） β-D-脱氧核糖（D） 含氮碱基 腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G） 胞嘧啶（C）、脲嘧啶（U） 腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G） 胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T）
七、单核苷酸的结构 ⅰ.核苷:由D-核糖或D-2-脱氧核糖与含氮碱基结合而成的含糖苷。 (1)嘌呤和嘧啶 (2)核苷 核糖核酸可形成四种核苷:腺苷(A)、鸟苷(G)、胞苷(C)、脲苷(U) 脱氧核糖核酸也可形成四种核苷:脱氧腺苷(dA)、脱氧鸟苷(dG)、脱氧胞苷(dC)、 脱氧胸腺苷(dT) ⅱi.核苷酸: 是核苷的磷酸酯。即一分子核苷酸由一分子磷酸、一分子五碳糖、一分子碱基组成 由核糖核酸水解得到的核苷酸叫核糖核苷酸。 由脱氧核糖核酸水解得到的核苷酸叫脱氧核糖核苷酸 核糖核苷酸 脱氧核苷酸 腺嘌呤核苷酸(AMP) 腺嘌呤拖脱氧苷酸(dAMP) 鸟嘌呤核苷酸(GMP) 鸟嘌呤脱氧核苷酸(dGMP) 胞嘧啶核苷酸(CMP) 胞嘧啶脱氧核苷酸(dCMP) 脲嘧啶核苷酸(UM) 胸腺嘧啶脱氧核苷酸(dIMP) 生物体内游离的核苷酸 二、DNA的结构 1.一级结构 2.二级结构
七、 单核苷酸的结构 i. 核苷：由 D-核糖或 D-2-脱氧核糖与含氮碱基结合而成的含糖苷。 ⑴ 嘌呤和嘧啶 ⑵ 核苷 核糖核酸可形成四种核苷：腺苷（A）、鸟苷（G）、胞苷（C）、脲苷（U） 脱氧核糖核酸也可形成四种核苷：脱氧腺苷（dA）、脱氧鸟苷（dG）、脱氧胞苷（dC）、 脱氧胸腺苷（dT） ii. 核苷酸： 是核苷的磷酸酯。即一分子核苷酸由一分子磷酸、一分子五碳糖、一分子碱基组成。 由核糖核酸水解得到的核苷酸叫核糖核苷酸。 由脱氧核糖核酸水解得到的核苷酸叫脱氧核糖核苷酸。 核糖核苷酸 脱氧核苷酸 腺嘌呤核苷酸（AMP） 腺嘌呤拖脱氧苷酸（dAMP） 鸟嘌呤核苷酸（GMP） 鸟嘌呤脱氧核苷酸（dGMP） 胞嘧啶核苷酸（CMP） 胞嘧啶脱氧核苷酸（dCMP） 脲嘧啶核苷酸（UMP） 胸腺嘧啶脱氧核苷酸（dTMP） iii. 生物体内游离的核苷酸 二、DNA 的结构 1． 一级结构 2． 二级结构
