第十九章蛋白质的加工化学 第一节蛋白质的功能性质 蛋白质的食品功能性质是指在食品加工、贮藏和销售过程中蛋白质对人们所期望的食品特征作出贡献 的那些物理化学性质 (1)水化性质取决于蛋白质与水的相互作用,包括水的吸收与保留、湿润性、膨胀、粘着性、分散性 溶解度和粘度等。 (2)表面性质包括蛋白质的表面张力、乳化性、发泡性、成膜性、气味吸收持留性等。 (3)结构性质即蛋白质相互作用所表现的有关特性,如弹性、沉淀作用、凝胶作用及形成其他结构(如 蛋白质面团和纤维)等。 (4)感观性质颜色、气味、口味、适口性、咀嚼度、爽滑度、混浊度等。 上述几类性质不是完全独立的,而是相互间存在一定的内在联系。 水化性质 蛋白质的水化是通过蛋白质的肽键和氨基酸侧链与水分子间的相互作用而实现的(图19-1) H 8n 2 图19-1水同蛋白质相互作用的示意图 (a)氢键:(b)疏水相互作用;(c)离子相互作 蛋白质浓度、pH、温度、离子强度和共存的其他组分以及水化时间等是影响蛋白质水化性质的主要因 素 蛋白质总吸水量随蛋白质浓度的增加而增加。 个OH的改变会影响蛋白质分子的离子化作用和带电性,从而改变蛋白质分子间的吸引力和推斥力以及 蛋白质分子同水结合的能力。在等电点下蛋白质间的相互作用最强,缔合和收缩后的蛋白质呈现最低的水 化和膨胀 随着温度的升高,氢键减少,蛋白结合水也随之下降。当加热时,蛋白质产生变性和聚集作用,后者 会降低蛋白质的表面积和能结合水的极性氨基酸的有效性。结构紧密的蛋白质在加热时因解离和伸展导致 内部肽键和极性侧链的外露,从而改进了蛋白质的水化能力 离子种类和浓度对蛋白质的吸水、膨胀和溶解度具有显著的影响。在低盐浓度,蛋白质水化增加:在 高盐浓度,水盐相互作用大于水和蛋白质间的作用,蛋白脱水产生“盐析”。 大多数食品是水化的固态体系,因此,蛋白质的水化特性对食品的质构起着重要的作用。 、粘度
第十九章 蛋白质的加工化学 第一节 蛋白质的功能性质 蛋白质的食品功能性质是指在食品加工、贮藏和销售过程中蛋白质对人们所期望的食品特征作出贡献 的那些物理化学性质。 (1)水化性质 取决于蛋白质与水的相互作用，包括水的吸收与保留、湿润性、膨胀、粘着性、分散性、 溶解度和粘度等。 (2)表面性质 包括蛋白质的表面张力、乳化性、发泡性、成膜性、气味吸收持留性等。 (3)结构性质 即蛋白质相互作用所表现的有关特性，如弹性、沉淀作用、凝胶作用及形成其他结构(如 蛋白质面团和纤维)等。 (4)感观性质 颜色、气味、口味、适口性、咀嚼度、爽滑度、混浊度等。 上述几类性质不是完全独立的，而是相互间存在一定的内在联系。 一、水化性质 蛋白质的水化是通过蛋白质的肽键和氨基酸侧链与水分子间的相互作用而实现的(图 19-l) C N O H C O H H O H H O H O H H H O H H O H H O H O H H (a) (b) (c) O O O H H δ δ/2 δ/2 O H H δ /2 δ /2 O H H O H H δ /2 δ/2 δ/2 δ/2 NH3 O H H δ /2 δ/2 O H H δ δ/2 δ /2 O H H δ δ/2 δ /2 H O H δ /2 δ/2 δ 图19-1 水同蛋白质相互作用的示意图 (a)氢键；(b)疏水相互作用；(c)离子相互作用 蛋白质浓度、pH、温度、离子强度和共存的其他组分以及水化时间等是影响蛋白质水化性质的主要因 素。 蛋白质总吸水量随蛋白质浓度的增加而增加。 pH 的改变会影响蛋白质分子的离子化作用和带电性，从而改变蛋白质分子间的吸引力和推斥力以及 蛋白质分子同水结合的能力。在等电点下蛋白质间的相互作用最强，缔合和收缩后的蛋白质呈现最低的水 化和膨胀。 随着温度的升高，氢键减少，蛋白结合水也随之下降。当加热时，蛋白质产生变性和聚集作用，后者 会降低蛋白质的表面积和能结合水的极性氨基酸的有效性。结构紧密的蛋白质在加热时因解离和伸展导致 内部肽键和极性侧链的外露，从而改进了蛋白质的水化能力。 离子种类和浓度对蛋白质的吸水、膨胀和溶解度具有显著的影响。在低盐浓度，蛋白质水化增加；在 高盐浓度，水盐相互作用大于水和蛋白质间的作用，蛋白脱水产生“盐析”。 大多数食品是水化的固态体系，因此，蛋白质的水化特性对食品的质构起着重要的作用。 323 二、粘度
一种流体的粘度反映了它对流动的阻力。它可用粘度系数μ表示,μ的定义是剪切力τ与剪切速度Y (或流动速度)之比: 牛顿流体具有不变的粘度系数,它不依赖于剪切力或剪切速度。包括蛋白在内的大多数亲水大分子的 溶液、分散体系(糊状物或悬浮液)、乳状液、浆或凝胶不具有牛顿流体的性质,它们的粘度系数随流动速 度的增加而降低,这种性质称为假塑或剪切变稀,可表示为 式中,m为稠度系数;n为流动指数 影响蛋白质流体粘度性质的主要单因子是分散的分子或粒子的表观直径。这个直径取决于蛋白质分子 的相对分子质量、体积、结构、对称性、电荷以及变形的难易程度等内在特性和蛋白质与溶剂间的相互作 造成剪切变稀的原因有:(1)分子在流动的方向逐步定向,因而摩擦阻力下降;(2)蛋白质水化球在流动 方向变形;(3)氢键和其他弱键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解体。在上述各种情况下,分子或粒 子在流动方向的直径都减小 当剪切处理停止时,如果原来的聚集体或网络结构能再形成,则粘度系数的下降是可逆的。这样的体 系称之为触变体系。 由于蛋白质间的相互作用,大多数蛋白质流体的粘度系数随浓度而呈指数增加。体系表现为可塑粘弹 性,仅当超过“屈服值”以打断一些相互作用时,流体才能流动。 在泵输送、混合、加热、冷却和喷雾干燥等食品加工过程中,蛋白质体系的粘度和稠度涉及到质量和 热的转移,是流体食品加工必须考虑的重要功能性质。 、凝胶作用 蛋白质的凝胶作用是指变性的分子聚集形成有规则的蛋白质网络结构的过程,不同于缔合、聚合(集) 沉淀、絮凝和凝结等使蛋白质溶液分散性下降的有关现象。蛋白质的缔合反应一般涉及到亚基或分子水平 上的变化。聚合(集)反应一般形成大的复合物。沉淀包括导致完全或部分地丧失溶解性质的所有聚集反应。 絮凝是指不存在蛋白质变性作用时的随机聚集反应,这种现象往往是由于多肽链之间的静电推斥作用受到 抑制而产生的。由于蛋白质变性而引起的随机聚集反应和由于蛋白质间的相互作用超过蛋白质与溶剂间的 相互作用而引起的聚集反应称为凝结 蛋白质网络的形成是蛋白质蛋白质和蛋白质溶剂相互作用之间以及相邻多肽链吸引力和推斥力之间 动态平衡的结果。疏水交互作用、静电相互作用和氢键、二硫键是形成网络的主要作用力。高温条件有助 于疏水交互作用,低温利于氢键形成。加热处理能暴露内部的SH基团和促进二硫键的形成或交换。髙含量 的SH和S一S基强化了分子间的网状结构和倾向于形成热不可逆凝胶。高含量的疏水基团倾向于形成坚固的 网络结构。Ca2桥和其他二价离子的桥接能提高许多凝胶的硬度和稳定性。产生凝胶作用的pH范围一般随 蛋白质浓度的增加而增大,因与蛋白浓度呈正比的疏水键和二硫键能补偿在远离蛋白质等电点pH下由于高 的净电荷而产生的静电推斥力。蛋白质的凝胶作用用于形成固态粘弹性凝胶和改进吸水、增稠、粒子结合 (粘着)和乳化或泡沫稳定效应。 四、乳化性质 许多食品是乳状液(乳、奶油、冰淇淋、加工干酪和蛋黄酱等),蛋白质组分在稳定这些胶体体系中起 着一种重要作用。蛋白质吸附在分散的油滴和连续的水相之间的界面上,并影响着分散体系的物理和流变 性质(稠度、粘度和弹性、硬度)。氨基酸侧链的离子化可提供稳定乳状的静电斥力
一种流体的粘度反映了它对流动的阻力。它可用粘度系数 µ 表示，µ 的定义是剪切力 τ 与剪切速度 · (或流动速度)之比： γ · τ = µ 牛顿流体具有不变的粘度系数，它不依赖于剪切力或剪切速度。包括蛋白在内的大多数亲水大分子的 溶液、分散体系(糊状物或悬浮液)、乳状液、浆或凝胶不具有牛顿流体的性质，它们的粘度系数随流动速 度的增加而降低，这种性质称为假塑或剪切变稀，可表示为： γ · τ =m n 式中，m 为稠度系数；n 为流动指数。 影响蛋白质流体粘度性质的主要单因子是分散的分子或粒子的表观直径。这个直径取决于蛋白质分子 的相对分子质量、体积、结构、对称性、电荷以及变形的难易程度等内在特性和蛋白质与溶剂间的相互作 用。 造成剪切变稀的原因有：(1)分子在流动的方向逐步定向，因而摩擦阻力下降；(2)蛋白质水化球在流动 方向变形；(3)氢键和其他弱键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解体。在上述各种情况下，分子或粒 子在流动方向的直径都减小。 当剪切处理停止时，如果原来的聚集体或网络结构能再形成，则粘度系数的下降是可逆的。这样的体 系称之为触变体系。 由于蛋白质间的相互作用，大多数蛋白质流体的粘度系数随浓度而呈指数增加。体系表现为可塑粘弹 性，仅当超过“屈服值”以打断一些相互作用时，流体才能流动。 在泵输送、混合、加热、冷却和喷雾干燥等食品加工过程中，蛋白质体系的粘度和稠度涉及到质量和 热的转移，是流体食品加工必须考虑的重要功能性质。 三、凝胶作用 蛋白质的凝胶作用是指变性的分子聚集形成有规则的蛋白质网络结构的过程，不同于缔合、聚合(集)、 沉淀、絮凝和凝结等使蛋白质溶液分散性下降的有关现象。蛋白质的缔合反应一般涉及到亚基或分子水平 上的变化。聚合(集)反应一般形成大的复合物。沉淀包括导致完全或部分地丧失溶解性质的所有聚集反应。 絮凝是指不存在蛋白质变性作用时的随机聚集反应，这种现象往往是由于多肽链之间的静电推斥作用受到 抑制而产生的。由于蛋白质变性而引起的随机聚集反应和由于蛋白质间的相互作用超过蛋白质与溶剂间的 相互作用而引起的聚集反应称为凝结。 蛋白质网络的形成是蛋白质-蛋白质和蛋白质-溶剂相互作用之间以及相邻多肽链吸引力和推斥力之间 动态平衡的结果。疏水交互作用、静电相互作用和氢键、二硫键是形成网络的主要作用力。高温条件有助 于疏水交互作用，低温利于氢键形成。加热处理能暴露内部的SH基团和促进二硫键的形成或交换。高含量 的SH和S－S基强化了分子间的网状结构和倾向于形成热不可逆凝胶。高含量的疏水基团倾向于形成坚固的 网络结构。Ca2+桥和其他二价离子的桥接能提高许多凝胶的硬度和稳定性。产生凝胶作用的pH范围一般随 蛋白质浓度的增加而增大，因与蛋白浓度呈正比的疏水键和二硫键能补偿在远离蛋白质等电点pH下由于高 的净电荷而产生的静电推斥力。蛋白质的凝胶作用用于形成固态粘弹性凝胶和改进吸水、增稠、粒子结合 (粘着)和乳化或泡沫稳定效应。 四、乳化性质 许多食品是乳状液(乳、奶油、冰淇淋、加工干酪和蛋黄酱等)，蛋白质组分在稳定这些胶体体系中起 着一种重要作用。蛋白质吸附在分散的油滴和连续的水相之间的界面上，并影响着分散体系的物理和流变 性质(稠度、粘度和弹性、硬度)。氨基酸侧链的离子化可提供稳定乳状的静电斥力。 324
蛋白质的乳化能力与溶解度成正比。但一旦乳状液形成,则不溶解的蛋白质粒子也具有稳定乳状液的 作用。 H以各种不同的方式影响蛋白质的乳化性质。一些蛋白质在等电点时具有最佳的乳化性质(明胶和蛋 清蛋白),而其他蛋白质(如大豆蛋白、花生蛋白、酪蛋白、乳清蛋白和肌纤维蛋白)在远离pl的pH时表现 出较好的乳化性质。 加热处理常可降低吸附在界面上的蛋白质膜的粘度和硬度,因而降低了乳状液的稳定性。加入小分子 的表面活性剂,由于降低了蛋白质膜的硬度和削弱了使蛋白质保留在界面上的作用力,也使蛋白质的乳化 性能下降 总之,可溶性蛋白质能够扩散并吸附在油/水界面是决定蛋白质乳化性质最重要的特性。 测定蛋白质乳化性质的方法常见的有乳化能力和乳状液稳定性试验。 乳化能力(C)是指每克蛋白质在相转变前所能乳化的油体积(m1)。EC值随蛋白质浓度增加而降低。 其方法是在不断地搅拌蛋白质的水(或盐)溶液或分散体系的同时恒速连续加入油或熔化的脂肪,从粘度的 突然下降,颜色的变化(特别是存在油溶性染料时)或电阻的增加测定相转变。 乳状液稳定性(ES)的计算式为 ES=乳状液的最终体积×100÷乳状液的最初体积 乳状液的最终体积是在低速离心或放置几小时后测定的。 五、起泡性质 食品泡沫通常是气泡分散在含有可溶性表面活性剂的连续液体或半固体相中的分散体系。形成泡沫的 薄液层连续相将气泡分开,气液界面能达到m2/ml液体的水平。形成这个界面时需要机械能量。为保持 界面而不使气泡聚集,通常需要加入表面活性剂以降低界面能并在截留的气泡之间形成一个弹性的保护壁 垒。一些蛋白质能通过吸附在气/液界面形成一个保护膜。泡沫形成和泡沫稳定需要稍有不同的蛋白质性质。 泡沫形成需要可溶性蛋白质扩散到空气/水界面,并很快地展开、浓缩和散布,以降低表面张力。缺乏二级 和三级结构的松散蛋白分子(如β-酪蛋白等)具有良好的起泡性质。为了稳定一个泡沫,必须在每一个气泡 周围形成厚的、粘着的、弹性的、连续的和空气不能渗透的蛋白质膜。部分地抗表面展开的高相对分子质 量球蛋白能产生具有良好表面流变性质的厚吸附膜,从而具有良好的泡沫稳定性(如κ-酪蛋白)。低界面张 力、高粘度的主体液相和牢固而有弹性的吸附蛋白质膜是决定泡沫稳定性的三个重要特性。 蛋白质的高溶解度是具有良好起泡能力和稳定性的先决条件。不溶解的蛋白质粒子(如肌纤维蛋白、胶 束和处在pl时的蛋白质)则能提高表面粘度而在稳定泡沫中起着有益的作用。在等电点时,分子间的静电 相吸增加了吸附在空气/水界面上蛋白质膜的厚度和硬度,形成的泡沫虽较少但稳定性高(如球蛋白、面筋 蛋白、乳清蛋臼)。但对于某些蛋白质,在极端pH时因其粘度提高而使泡沫的稳定性增高。鸡蛋蛋清在它 们的天然pH8~9)和接近pl(4-5)时都具有最佳的泡沫性质 盐能影响蛋白质的溶解度、粘度、展开和聚集性,因而能改变起泡性质。Ca2能在蛋白质的羧基间形 成桥接而改进泡沫稳定性 糖类能提高整体相粘度而抑制了泡沫的膨胀,但可改进泡沫的稳定性。故加工过程中常在后阶段加入 糖 为形成足够的泡沫,搅拌时间和强度必须保证使蛋白质充分地展开和吸附。但过分激烈的搅拌会导致 起泡性和稳定性下降。 重力、压力差和蒸发引起薄层液体的排水(泄漏),气体在水相的溶解性使气体从小泡向大泡扩散,以 及将气泡分开的液体薄层破裂是造成泡沫不稳定的三个主要原因。 鼓泡、打擦或振荡是食品加工中常用的三种起泡方法。 六、风味结合性质 风味物与蛋白质的结合可区分为三类:(1)通过范德华力相互作用的物理吸附;(2通过共价或静电键的 325
325 蛋白质的乳化能力与溶解度成正比。但一旦乳状液形成，则不溶解的蛋白质粒子也具有稳定乳状液的 作用。 pH 以各种不同的方式影响蛋白质的乳化性质。一些蛋白质在等电点时具有最佳的乳化性质(明胶和蛋 清蛋白)，而其他蛋白质(如大豆蛋白、花生蛋白、酪蛋白、乳清蛋白和肌纤维蛋白)在远离 pI 的 pH 时表现 出较好的乳化性质。 加热处理常可降低吸附在界面上的蛋白质膜的粘度和硬度，因而降低了乳状液的稳定性。加入小分子 的表面活性剂，由于降低了蛋白质膜的硬度和削弱了使蛋白质保留在界面上的作用力，也使蛋白质的乳化 性能下降。 总之，可溶性蛋白质能够扩散并吸附在油/水界面是决定蛋白质乳化性质最重要的特性。 测定蛋白质乳化性质的方法常见的有乳化能力和乳状液稳定性试验。 乳化能力(EC)是指每克蛋白质在相转变前所能乳化的油体积(m1)。EC 值随蛋白质浓度增加而降低。 其方法是在不断地搅拌蛋白质的水(或盐)溶液或分散体系的同时恒速连续加入油或熔化的脂肪，从粘度的 突然下降，颜色的变化(特别是存在油溶性染料时)或电阻的增加测定相转变。 乳状液稳定性(ES)的计算式为： ES＝乳状液的最终体积×100÷乳状液的最初体积 乳状液的最终体积是在低速离心或放置几小时后测定的。 五、起泡性质 食品泡沫通常是气泡分散在含有可溶性表面活性剂的连续液体或半固体相中的分散体系。形成泡沫的 薄液层连续相将气泡分开，气/液界面能达到l m2 /m1 液体的水平。形成这个界面时需要机械能量。为保持 界面而不使气泡聚集，通常需要加入表面活性剂以降低界面能并在截留的气泡之间形成一个弹性的保护壁 垒。一些蛋白质能通过吸附在气/液界面形成一个保护膜。泡沫形成和泡沫稳定需要稍有不同的蛋白质性质。 泡沫形成需要可溶性蛋白质扩散到空气/水界面，并很快地展开、浓缩和散布，以降低表面张力。缺乏二级 和三级结构的松散蛋白分子(如β-酪蛋白等)具有良好的起泡性质。为了稳定一个泡沫，必须在每一个气泡 周围形成厚的、粘着的、弹性的、连续的和空气不能渗透的蛋白质膜。部分地抗表面展开的高相对分子质 量球蛋白能产生具有良好表面流变性质的厚吸附膜，从而具有良好的泡沫稳定性(如κ-酪蛋白)。低界面张 力、高粘度的主体液相和牢固而有弹性的吸附蛋白质膜是决定泡沫稳定性的三个重要特性。 蛋白质的高溶解度是具有良好起泡能力和稳定性的先决条件。不溶解的蛋白质粒子(如肌纤维蛋白、胶 束和处在 pI 时的蛋白质)则能提高表面粘度而在稳定泡沫中起着有益的作用。在等电点时，分子间的静电 相吸增加了吸附在空气/水界面上蛋白质膜的厚度和硬度，形成的泡沫虽较少但稳定性高(如球蛋白、面筋 蛋白、乳清蛋白)。但对于某些蛋白质，在极端 pH 时因其粘度提高而使泡沫的稳定性增高。鸡蛋蛋清在它 们的天然 pH(8～9)和接近 pI(4~5)时都具有最佳的泡沫性质。 盐能影响蛋白质的溶解度、粘度、展开和聚集性，因而能改变起泡性质。Ca2+能在蛋白质的羧基间形 成桥接而改进泡沫稳定性。 糖类能提高整体相粘度而抑制了泡沫的膨胀，但可改进泡沫的稳定性。故加工过程中常在后阶段加入 糖。 为形成足够的泡沫，搅拌时间和强度必须保证使蛋白质充分地展开和吸附。但过分激烈的搅拌会导致 起泡性和稳定性下降。 重力、压力差和蒸发引起薄层液体的排水(泄漏)，气体在水相的溶解性使气体从小泡向大泡扩散，以 及将气泡分开的液体薄层破裂是造成泡沫不稳定的三个主要原因。 鼓泡、打擦或振荡是食品加工中常用的三种起泡方法。 六、风味结合性质 风味物与蛋白质的结合可区分为三类：(1)通过范德华力相互作用的物理吸附；(2)通过共价或静电键的
化学吸附;(3通过氢键和疏水相互作用的结合 在一些情况中,挥发物通过共价键和蛋白质相结合,此过程通常是不可逆的。如醛或酮同氨基的结合 和胺同羰基的结合。对于高相对分子质量的挥发物更可能产生不可逆的固定化。 风味物质的结合促进了肽链的伸展,使更多的疏水性氨基酸残基暴露而能提供更多的有效结合部位。 因此,非极性挥发物穿透并同蛋白质的疏水性核心相互作用具有正协同性,使蛋白质趋于不稳定化并能改 变蛋白质的溶解度。 任何能改变蛋白质构象的因素都能影响挥发物的结合。水能促进极性挥发物的结合而蛋白质的降解则 导致风味物的释放。如蛋白质的部分水解常可用于大豆蛋白的脱腥。受热变性时,挥发物的结合量增加 冷冻干燥脱水可释出结合的风味物:脂类的存在可有效改善各种羰基风味物的结合与保留特性 七、组织化 在一定条件下,可溶性植物蛋白质或乳蛋白质能够形成具有咀嚼性和良好持水特征的膜状或纤维状产 品。这些产品在随后的水化和加热处理中仍能保持所形成的组织化特性。 (1)热凝结和膜形成浓缩的大豆蛋白溶液能在平坦的金属表面或布上产生薄而水化的蛋白质膜,如中 国传统豆制品“百叶”。由于水的表面蒸发和蛋白质的热凝结,在95℃下保持几小时的豆奶表面可形成薄 的蛋白质脂膜,移去后,新的膜又重复产生。采用此法可生产腐竹(皮)。 (2)纤维形成将植物蛋白和乳蛋白浓溶液喷丝、缔合、成形、调味后,可制成各种风味的人造肉。其 工艺过程为:将10%~40%的蛋白质溶液调节pH至10以上,静电斥力促使蛋白质的亚基完全解离并充分 伸展形成粘稠液,经脱气、澄清(防止喷丝中产生纤维断裂)后,在压力下通过一块含有1000目/em2以上小 L(Φ50~15oμm)的模板,使展开的蛋白质分子沿着小孔中的流动方向定向。喷丝过程产生的细丝进入酸性 NaCl溶液中,由于等电点pH和盐析效应致使蛋白质凝结。蛋白质分子彼此通过氢键、离子键和二硫键强烈 地作用形成水化的蛋白质纤维。经部分脱水后加入粘合剂(如明胶、鸡蛋白、谷蛋白或凝胶多糖)、调味剂 等食品添加剂及脂类。凝结、调味后的蛋白质细丝经切割、整形和压缩等处理所产生了类似火腿、家禽肉 或鱼肌肉的人造肉制品 (3)热塑挤压热塑挤压是目前所采用的使植物蛋白组织化的主要技术。它能产生干燥的纤维状或多孔 的颗粒或厚块(不是纤维),它们在复水时具有可咀嚼的结构。其特点是可使用价格较低的浓缩蛋白溶液或 粉末(含蛋白45%~70%)。其工艺是:凭借一只旋转的螺旋推进机的作用将水化的蛋白质-多糖通过一个圆 筒,同时使物料经受10~20MPa高压、高剪切力和高温。在20~150s期间内,混合料的温度升高到150~ 200℃,转变成粘稠状态,然后快速地挤压通过一个模板进入正常的大气压环境。在物料内部水分快速蒸 发的同时形成了膨胀的蒸汽泡。冷却后,蛋白质-多糖基体具有高度膨胀和干燥的结构。 八、面团形成 存在于小麦谷粒胚乳中的面筋蛋白质有一个特殊性质,即当它们在室温下与水一起混合和揉搓时具有 形成一种非常粘稠的糊状物或“面团”的能力。这是面粉转变成面团和通过发酵及焙烤进一步转变成面包 的基础。面筋蛋白质富含谷氨酰胺(◇>33%)和羟基氨基酸,倾向于形成氢键,使面筋蛋白具有吸水性及粘着 性。面筋蛋白中存在许多非极性氨基酸,产生的疏水交互作用使蛋白聚集并能与脂肪或糖脂有效结合。面 筋蛋白还具有形成众多二硫交联键的能力,使面筋蛋白易于在面团中产生坚韧的互相连结的网络结构。 当水化的面粉被混和揉搓时,面筋蛋白质定向排列和部分展开。这样就促进了疏水相互作用和二硫键 的形成。当面筋蛋白颗粒转变成薄膜时,建立了具有粘弹性的三维蛋白网络,能截留淀粉颗粒和其他面粉 组分 谷蛋白决定着面团的弹性、粘合性和混合容限。醇溶谷蛋白促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。两 类蛋白质的适当平衡在很大程度上决定着对发酵期间所产生的CO2的截留特性。 第二节食品中的蛋白质
326 化学吸附；(3)通过氢键和疏水相互作用的结合。 在一些情况中，挥发物通过共价键和蛋白质相结合，此过程通常是不可逆的。如醛或酮同氨基的结合 和胺同羰基的结合。对于高相对分子质量的挥发物更可能产生不可逆的固定化。 风味物质的结合促进了肽链的伸展，使更多的疏水性氨基酸残基暴露而能提供更多的有效结合部位。 因此，非极性挥发物穿透并同蛋白质的疏水性核心相互作用具有正协同性，使蛋白质趋于不稳定化并能改 变蛋白质的溶解度。 任何能改变蛋白质构象的因素都能影响挥发物的结合。水能促进极性挥发物的结合而蛋白质的降解则 导致风味物的释放。如蛋白质的部分水解常可用于大豆蛋白的脱腥。受热变性时，挥发物的结合量增加； 冷冻干燥脱水可释出结合的风味物；脂类的存在可有效改善各种羰基风味物的结合与保留特性。 七、组织化 在一定条件下，可溶性植物蛋白质或乳蛋白质能够形成具有咀嚼性和良好持水特征的膜状或纤维状产 品。这些产品在随后的水化和加热处理中仍能保持所形成的组织化特性。 (1)热凝结和膜形成 浓缩的大豆蛋白溶液能在平坦的金属表面或布上产生薄而水化的蛋白质膜，如中 国传统豆制品“百叶”。由于水的表面蒸发和蛋白质的热凝结，在 95℃下保持几小时的豆奶表面可形成薄 的蛋白质-脂膜，移去后，新的膜又重复产生。采用此法可生产腐竹(皮)。 (2)纤维形成 将植物蛋白和乳蛋白浓溶液喷丝、缔合、成形、调味后，可制成各种风味的人造肉。其 工艺过程为：将 10％～40％的蛋白质溶液调节pH至 10 以上，静电斥力促使蛋白质的亚基完全解离并充分 伸展形成粘稠液，经脱气、澄清(防止喷丝中产生纤维断裂)后，在压力下通过一块含有 1000 目/cm2 以上小 孔(Ф50～150µm)的模板，使展开的蛋白质分子沿着小孔中的流动方向定向。喷丝过程产生的细丝进入酸性 NaCl溶液中，由于等电点pH和盐析效应致使蛋白质凝结。蛋白质分子彼此通过氢键、离子键和二硫键强烈 地作用形成水化的蛋白质纤维。经部分脱水后加入粘合剂(如明胶、鸡蛋白、谷蛋白或凝胶多糖)、调味剂 等食品添加剂及脂类。凝结、调味后的蛋白质细丝经切割、整形和压缩等处理所产生了类似火腿、家禽肉 或鱼肌肉的人造肉制品。 (3)热塑挤压 热塑挤压是目前所采用的使植物蛋白组织化的主要技术。它能产生干燥的纤维状或多孔 的颗粒或厚块(不是纤维)，它们在复水时具有可咀嚼的结构。其特点是可使用价格较低的浓缩蛋白溶液或 粉末(含蛋白 45％～70％)。其工艺是：凭借一只旋转的螺旋推进机的作用将水化的蛋白质-多糖通过一个圆 筒，同时使物料经受 10～20MPa 高压、高剪切力和高温。在 20～150s 期间内，混合料的温度升高到 150～ 200℃，转变成粘稠状态，然后快速地挤压通过一个模板进入正常的大气压环境。在物料内部水分快速蒸 发的同时形成了膨胀的蒸汽泡。冷却后，蛋白质-多糖基体具有高度膨胀和干燥的结构。 八、面团形成 存在于小麦谷粒胚乳中的面筋蛋白质有一个特殊性质，即当它们在室温下与水一起混合和揉搓时具有 形成一种非常粘稠的糊状物或“面团”的能力。这是面粉转变成面团和通过发酵及焙烤进一步转变成面包 的基础。面筋蛋白质富含谷氨酰胺(>33％)和羟基氨基酸，倾向于形成氢键，使面筋蛋白具有吸水性及粘着 性。面筋蛋白中存在许多非极性氨基酸，产生的疏水交互作用使蛋白聚集并能与脂肪或糖脂有效结合。面 筋蛋白还具有形成众多二硫交联键的能力，使面筋蛋白易于在面团中产生坚韧的互相连结的网络结构。 当水化的面粉被混和揉搓时，面筋蛋白质定向排列和部分展开。这样就促进了疏水相互作用和二硫键 的形成。当面筋蛋白颗粒转变成薄膜时，建立了具有粘弹性的三维蛋白网络，能截留淀粉颗粒和其他面粉 组分。 谷蛋白决定着面团的弹性、粘合性和混合容限。醇溶谷蛋白促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。两 类蛋白质的适当平衡在很大程度上决定着对发酵期间所产生的CO2的截留特性。 第二节 食品中的蛋白质
肉类蛋白质 肉类中的蛋白质可以分为肌浆中的蛋白质、肌原纤维中的蛋白质和基质蛋白质三部分。 肌浆蛋白质主要有肌溶蛋白和肌球蛋白两大类,占肌肉蛋白质总量的20%~30%。肌溶蛋白溶于水, 在55~65℃变性凝固;肌球蛋白溶于盐溶液,在50°C时变性凝固。此外,肌浆蛋白质中还包括有少量使 肌肉呈现红色的肌红蛋白 肌原纤维蛋白质包括有肌球蛋白(即肌凝蛋白)、肌动蛋白(即肌纤蛋白)、肌动球蛋白(即肌纤凝蛋白)和 肌原球蛋白等。这些蛋白质占肌肉蛋白质总量的5%~53%。由于这些蛋白质的存在,使肌肉保持有一定 结构,亦称为肌肉的结构蛋白质。其中,肌球蛋白溶于盐溶液,在有盐存在时,其变性开始温度是30℃C。 在肌原纤维蛋白质中,肌球蛋白占55%,是肉中含量最多的一种蛋白质。在屠宰以后经成熟过程,肌球蛋 白质与肌动蛋白结合成肌动球蛋白。肌动球蛋白溶于盐溶液中,其变性凝固的温度范围是45~50℃C。由于 肌原纤维蛋白质溶于一定浓度的盐溶液,所以也称盐溶性肌肉蛋白质。 基质蛋白质主要有胶原蛋白和弹性蛋白。都属于硬蛋白类,不溶于水和盐溶液。胶原蛋白在有水存在 下,加热可膨润,温度在80℃以上,能分解为明胶。弹性蛋白加热至30℃才会水解。 、胶原和明胶 胶原是皮、骨和结缔组织中的主要蛋白质。它的氨基酸组成有下列特征:脯氨酸、羟脯氨酸和甘氨酸 含量较高,蛋氨酸含量较少,而且不含胱氨酸或色氨酸。胶原分子由三股螺旋组成,外形呈棒状。许多胶 原分子橫向结合成胶原纤维而存在于结缔组织中。胶原纤维具有高度的结晶性,加热到一定温度会发生突 然收缩,例如牛肌肉中的胶原纤维在65℃即发生这一变化。胶原纤维中结晶区域的“熔化”可能是产生这 个变化的原因。 明胶是胶原分子热分解的产物。工业上是把胶原含量高的组织如皮、骨置于加碱或加酸的热水中长时 间的提取而制得。胶原的相对分子质量为3×105,而明胶的相对分子质量正好为其三分之一,即1×105。明 胶溶于热水中,冷却时凝固成富有弹性的凝胶。明胶的凝胶具有热可逆性,加热时熔化,冷却时凝固,这 个特性在食品工业特别是糖果制造业中有着广泛的应用。 在35~40℃和较高温度下保存的明胶,都易失去溶解性,其原因可能是由于明胶分子的聚合引起的 其中包括交联和氢键的作用。在水溶液中,明胶缓慢地水解成相对分子质量较小的片断,粘度下降,失去 胶凝能力。明胶对酶的作用敏感,几乎所有的蛋白酶都能作用于明胶。 三、乳蛋白质 乳蛋白质的成分随品种而变化,下面以牛乳为例讨论其中的蛋白质的成分及其性质。 所有的乳皆由三个不同的相组成:连续的水溶液(乳清)、分散的脂肪球和由酪蛋白构成的微细固体粒 子(胶粒)。蛋白质同时存在于上述三相中。 (一)酪蛋白 酪蛋白是乳蛋白质中最主要的一类蛋白质,约占乳蛋白的80%~82%。它含有胱氨酸和蛋氨酸,但不 含半胱氨酸。在酪蛋白中还含有磷酸,以一磷酸酯键与苏氨酸及丝氨酸的羟基相结合,属于磷蛋白质。 酪蛋白由a31、β、K及γ四种主要组分组成。a31和β-酪蛋白酸钙构成酪蛋白胶粒的中心,外面覆盖着 层由κ-酪蛋白构成的保护胶体。没有κ-酪蛋白时,其他酪蛋白和钙离子的复合物使将沉淀。 酪蛋白胶粒在牛乳中比较稳定,但经冻结或加热等处理,也会发生凝胶现象。加热到130℃C经数分钟, 酪蛋白变性而凝固沉淀。此时凝固物中亦含有热变性的乳清蛋白。添加酸或凝乳酶,酪蛋白胶粒的稳定性 被破坏而凝固,乳制品的干酪就是利用凝乳酶对酪蛋白凝固作用而制成的。 (二)乳清蛋白 牛乳中酪蛋白沉淀下来以后,保留在上面的清液即为乳清,存在乳清中的蛋白质称为乳清蛋白,乳清 327
327 一、肉类蛋白质 肉类中的蛋白质可以分为肌浆中的蛋白质、肌原纤维中的蛋白质和基质蛋白质三部分。 肌浆蛋白质主要有肌溶蛋白和肌球蛋白两大类，占肌肉蛋白质总量的 20％～30％。肌溶蛋白溶于水， 在 55～65℃变性凝固；肌球蛋白溶于盐溶液，在 50˚C 时变性凝固。此外，肌浆蛋白质中还包括有少量使 肌肉呈现红色的肌红蛋白。 肌原纤维蛋白质包括有肌球蛋白(即肌凝蛋白)、肌动蛋白(即肌纤蛋白)、肌动球蛋白(即肌纤凝蛋白)和 肌原球蛋白等。这些蛋白质占肌肉蛋白质总量的 5l％～53％。由于这些蛋白质的存在，使肌肉保持有一定 结构，亦称为肌肉的结构蛋白质。其中，肌球蛋白溶于盐溶液，在有盐存在时，其变性开始温度是 30℃。 在肌原纤维蛋白质中，肌球蛋白占 55％，是肉中含量最多的一种蛋白质。在屠宰以后经成熟过程，肌球蛋 白质与肌动蛋白结合成肌动球蛋白。肌动球蛋白溶于盐溶液中，其变性凝固的温度范围是 45～50℃。由于 肌原纤维蛋白质溶于一定浓度的盐溶液，所以也称盐溶性肌肉蛋白质。 基质蛋白质主要有胶原蛋白和弹性蛋白。都属于硬蛋白类，不溶于水和盐溶液。胶原蛋白在有水存在 下，加热可膨润，温度在 80℃以上，能分解为明胶。弹性蛋白加热至 30℃才会水解。 二、胶原和明胶 胶原是皮、骨和结缔组织中的主要蛋白质。它的氨基酸组成有下列特征：脯氨酸、羟脯氨酸和甘氨酸 含量较高，蛋氨酸含量较少，而且不含胱氨酸或色氨酸。胶原分子由三股螺旋组成，外形呈棒状。许多胶 原分子横向结合成胶原纤维而存在于结缔组织中。胶原纤维具有高度的结晶性，加热到一定温度会发生突 然收缩，例如牛肌肉中的胶原纤维在 65℃即发生这一变化。胶原纤维中结晶区域的“熔化”可能是产生这 个变化的原因。 明胶是胶原分子热分解的产物。工业上是把胶原含量高的组织如皮、骨置于加碱或加酸的热水中长时 间的提取而制得。胶原的相对分子质量为 3×105 ，而明胶的相对分子质量正好为其三分之一，即 1×105 。明 胶溶于热水中，冷却时凝固成富有弹性的凝胶。明胶的凝胶具有热可逆性，加热时熔化，冷却时凝固，这 个特性在食品工业特别是糖果制造业中有着广泛的应用。 在 35～40℃和较高温度下保存的明胶，都易失去溶解性，其原因可能是由于明胶分子的聚合引起的， 其中包括交联和氢键的作用。在水溶液中，明胶缓慢地水解成相对分子质量较小的片断，粘度下降，失去 胶凝能力。明胶对酶的作用敏感，几乎所有的蛋白酶都能作用于明胶。 三、乳蛋白质 乳蛋白质的成分随品种而变化，下面以牛乳为例讨论其中的蛋白质的成分及其性质。 所有的乳皆由三个不同的相组成：连续的水溶液(乳清)、分散的脂肪球和由酪蛋白构成的微细固体粒 子(胶粒)。蛋白质同时存在于上述三相中。 (一)酪蛋白 酪蛋白是乳蛋白质中最主要的一类蛋白质，约占乳蛋白的 80％～82％。它含有胱氨酸和蛋氨酸，但不 含半胱氨酸。在酪蛋白中还含有磷酸，以一磷酸酯键与苏氨酸及丝氨酸的羟基相结合，属于磷蛋白质。 酪蛋白由αs1、β、κ及γ四种主要组分组成。αs1和β-酪蛋白酸钙构成酪蛋白胶粒的中心，外面覆盖着一 层由κ-酪蛋白构成的保护胶体。没有κ-酪蛋白时，其他酪蛋白和钙离子的复合物便将沉淀。 酪蛋白胶粒在牛乳中比较稳定，但经冻结或加热等处理，也会发生凝胶现象。加热到 130℃经数分钟， 酪蛋白变性而凝固沉淀。此时凝固物中亦含有热变性的乳清蛋白。添加酸或凝乳酶，酪蛋白胶粒的稳定性 被破坏而凝固，乳制品的干酪就是利用凝乳酶对酪蛋白凝固作用而制成的。 (二)乳清蛋白 牛乳中酪蛋白沉淀下来以后，保留在上面的清液即为乳清，存在乳清中的蛋白质称为乳清蛋白，乳清
蛋白中有许多组分,其中最主要的是β乳球蛋白和∝乳清蛋白。 (1)β乳球蛋白β-乳球蛋白约占乳清蛋白质的50%,仅存在pH3.5以下和pH75以上的乳清中。在 pH35~7.5之间则以二聚体形式存在。β-乳球蛋白是一种简单蛋白质,含有游离的-SH基,牛奶加热产生 气味可能与它有关。加热、增加钙离子浓度或pH值超过8.6等都能使它变性。 (2)α-乳清蛋白α-乳清蛋白在乳清蛋白中占25%,比较稳定。分子中含有四个二硫键,但不含游离 乳清中还有血清清蛋白、免疫球蛋白和酶等其他蛋白质。 (三)脂肪球膜蛋白质 在乳脂肪球周围的薄膜中吸附着少量的蛋臼质(每100g脂肪吸附蛋白质不到g),这层膜控制着牛乳 中脂肪水分散体系的稳定性。脂肪球膜蛋白质是磷脂蛋白质,并含有少量糖类化合物 四、种子蛋白质 谷类、豆类尤其是油料种子中皆含有丰富的蛋白质 (一)谷物蛋白质 谷物中的蛋白质含量一般在10%左右(小麦和大麦约含13%,大米和玉米约含9%)。下面重点讨论小 麦面粉的蛋白质 根据溶解度,可将面粉蛋白质分为四类:构成面筋的醇溶谷蛋白和谷蛋白、水溶性的清蛋白和球蛋白 面粉蛋白质的主要部分是面筋,约占总氮量的80%。它由小麦醇溶蛋白和小麦谷蛋白构成,前者能溶 于60%~70%的乙醇中,后者能溶于稀酸和稀碱中。醇溶谷蛋白和谷蛋白的相对分子质量差别很大。醇溶 谷蛋白的相对分子质量在2×104~5×104范围内,而谷蛋白的相对分子质量则在5×104~1×105之间。两者 都含二硫键,但醇溶谷蛋白中的二硫键主要是分子内二硫键,而谷蛋白中则是分子内二硫键和分子间二硫 键并存。二硫键的存在,是面团具有一定弹性和机械强度的主要原因。用水洗面团制得的粗面筋中含有脂 质。面筋是由扁平的蛋白质“片状体”构成的薄片结构,而脂蛋白层插入其中。当薄片结构变形时,脂质 则能起着滑润剂的作用 清蛋白在面粉蛋白质中占6%~12%。它含有多种组分,这些组分在分子大小和氨基酸组成方面颇为 相似,其色氨酸含量高于其他面粉蛋白质。清蛋白主要影响面粉的焙烤质量。 球蛋白在面粉蛋白质中占5%~12%。其特点是色氨酸含量低而精氨酸含量高,可溶于稀盐溶液。球 蛋白亦含多种组分 为增强面粉之粘弹性,除采用含面筋较多的面粉外,在磨制成面粉后,必须放置适当时间,使之氧化 成熟,故加用氧化剂漂白,兼有改良粉质的作用 面粉中含湿面筋量达35%以上的,称为高筋粉,适于制作面包、油条等;含量为25%~35%以下的 为中筋粉,适用于制作面条、小型面包等;含量在25%以下的为低筋粉,适用于制作饼干、糕点等。 (二)油料种子蛋白质 大豆、花生、棉籽、向日葵、油菜及其他油料作物的种子中除了油脂以外还含有丰富的蛋白质。因此 提取油脂后的饼粕或粉粕是重要的蛋白质资源。 油料种子蛋白质中主要成分是球蛋白类,大豆粉粕中含有44%~50%的蛋白质,是目前最重要的植物 蛋白质来源。用乙醇水溶液提取掉大豆粉粕中的糖分和小分子的肽,残余物中蛋白质含量以干物质计可达 70%以上,称为“大豆蛋白质浓缩物”。如果要得到纯度更高的蛋白质,可先用稀碱提取,然后在pH4 45下沉淀蛋白质,这样可得到很纯的大豆蛋白质。 花生仁中蛋白质占26%~29%,油占35.8%~542%。花生蛋白中,水溶性的清蛋白约有10%,余下 的90%为阴离子球蛋白,由花生球蛋白和伴球蛋白两个主要成分组成,二者之比约为2~4:l。花生蛋白 中蛋氨酸、赖氨酸和苏氨酸含量偏低,还含有胰蛋白酶抑制剂、甲状腺肿素、血球凝集素等抗营养的有害 因子。热处理可使这些因子失活。另外,花生易感染黄曲霉而含有致癌的黄曲霉毒素,故在加工过程中用 氨处理或加入过氧化苯甲酰、H2O等氧化剂以破坏黄曲霉毒素。采用水溶后机械分离法提取优质花生油的 同时,可制备优质的天然花生蛋白。 328
328 蛋白中有许多组分，其中最主要的是 β-乳球蛋白和 α-乳清蛋白。 (1) β-乳球蛋白 β-乳球蛋白约占乳清蛋白质的 50％，仅存在 pH3.5 以下和 pH7.5 以上的乳清中。在 pH3.5～7.5 之间则以二聚体形式存在。β-乳球蛋白是一种简单蛋白质，含有游离的－SH 基，牛奶加热产生 气味可能与它有关。加热、增加钙离子浓度或 pH 值超过 8.6 等都能使它变性。 (2) α-乳清蛋白 α-乳清蛋白在乳清蛋白中占 25％，比较稳定。分子中含有四个二硫键，但不含游离－ SH 基。 乳清中还有血清清蛋白、免疫球蛋白和酶等其他蛋白质。 (三)脂肪球膜蛋白质 在乳脂肪球周围的薄膜中吸附着少量的蛋白质(每 100g 脂肪吸附蛋白质不到 1g)，这层膜控制着牛乳 中脂肪水分散体系的稳定性。脂肪球膜蛋白质是磷脂蛋白质，并含有少量糖类化合物。 四、种子蛋白质 谷类、豆类尤其是油料种子中皆含有丰富的蛋白质。 (一)谷物蛋白质 谷物中的蛋白质含量一般在 10％左右(小麦和大麦约含 13％，大米和玉米约含 9％)。下面重点讨论小 麦面粉的蛋白质。 根据溶解度，可将面粉蛋白质分为四类：构成面筋的醇溶谷蛋白和谷蛋白、水溶性的清蛋白和球蛋白。 面粉蛋白质的主要部分是面筋，约占总氮量的 80％。它由小麦醇溶蛋白和小麦谷蛋白构成，前者能溶 于 60％～70％的乙醇中，后者能溶于稀酸和稀碱中。醇溶谷蛋白和谷蛋白的相对分子质量差别很大。醇溶 谷蛋白的相对分子质量在 2×104 ～5×104 范围内，而谷蛋白的相对分子质量则在 5×104 ～1×106 之间。两者 都含二硫键，但醇溶谷蛋白中的二硫键主要是分子内二硫键，而谷蛋白中则是分子内二硫键和分子间二硫 键并存。二硫键的存在，是面团具有一定弹性和机械强度的主要原因。用水洗面团制得的粗面筋中含有脂 质。面筋是由扁平的蛋白质“片状体”构成的薄片结构，而脂蛋白层插入其中。当薄片结构变形时，脂质 则能起着滑润剂的作用。 清蛋白在面粉蛋白质中占 6％～12％。它含有多种组分，这些组分在分子大小和氨基酸组成方面颇为 相似，其色氨酸含量高于其他面粉蛋白质。清蛋白主要影响面粉的焙烤质量。 球蛋白在面粉蛋白质中占 5％～12％。其特点是色氨酸含量低而精氨酸含量高，可溶于稀盐溶液。球 蛋白亦含多种组分。 为增强面粉之粘弹性，除采用含面筋较多的面粉外，在磨制成面粉后，必须放置适当时间，使之氧化 成熟，故加用氧化剂漂白，兼有改良粉质的作用。 面粉中含湿面筋量达 35％以上的，称为高筋粉，适于制作面包、油条等；含量为 25％～35％以下的 为中筋粉，适用于制作面条、小型面包等；含量在 25％以下的为低筋粉，适用于制作饼干、糕点等。 (二)油料种子蛋白质 大豆、花生、棉籽、向日葵、油菜及其他油料作物的种子中除了油脂以外还含有丰富的蛋白质。因此， 提取油脂后的饼粕或粉粕是重要的蛋白质资源。 油料种子蛋白质中主要成分是球蛋白类，大豆粉粕中含有 44％～50％的蛋白质，是目前最重要的植物 蛋白质来源。用乙醇水溶液提取掉大豆粉粕中的糖分和小分子的肽，残余物中蛋白质含量以干物质计可达 70％以上，称为“大豆蛋白质浓缩物”。如果要得到纯度更高的蛋白质，可先用稀碱提取，然后在 pH4～ 4.5 下沉淀蛋白质，这样可得到很纯的大豆蛋白质。 花生仁中蛋白质占 26％～29％，油占 35.8%～54.2％。花生蛋白中，水溶性的清蛋白约有 10％，余下 的 90％为阴离子球蛋白，由花生球蛋白和伴球蛋白两个主要成分组成，二者之比约为 2～4∶l。花生蛋白 中蛋氨酸、赖氨酸和苏氨酸含量偏低，还含有胰蛋白酶抑制剂、甲状腺肿素、血球凝集素等抗营养的有害 因子。热处理可使这些因子失活。另外，花生易感染黄曲霉而含有致癌的黄曲霉毒素，故在加工过程中用 氨处理或加入过氧化苯甲酰、H2O2等氧化剂以破坏黄曲霉毒素。采用水溶后机械分离法提取优质花生油的 同时，可制备优质的天然花生蛋白
棉籽是另一种重要的植物蛋白资源。利用棉籽蛋白的重要工艺问题是要除去棉籽中有毒的棉酚和类棉 酚色素等毒物成分。脱毒方法有加FeSO4、NaOH等化学添加剂法、高水分蒸炒法、微生物降解法和有机溶 剂(如乙醇、丙酮)萃取法等。 五、单细胞蛋白 由微生物来源的蛋白质称为单细胞蛋白(SCP)。在酵母菌中可达40%~60%,霉菌中为20%~40% 细菌中甚至可高达80%之多。微生物转化能力强,繁殖生长快,几乎可利用任何原料,是重要的蛋白资源。 单细胞蛋白的特点是核蛋白含量很高(可高达50%)。由于人体缺乏尿酸氧化酶,核酸的代谢产物尿酸在人 体内不能进一步降解,加之尿酸在水中的溶解度很低,它仅能部分地被排出体外。尿酸在体内积累会引起 关节炎病以及肾和膀胱结石,因而单细胞蛋白目前主要供饲料用。 第三节蛋白质的分离制备及改性 、蛋白质的分高制备 为了保持天然蛋白的固有性质和功能性质,防止蛋白质的变性,分离制备蛋白质一般均采用较温和的 方法。 (1)原料预处理针对不同的原料及分离提纯要求,对原料进行预处理,包括除杂、破碎、提油、去毒 等,使原料适合于所选定分离提纯方法的要求。 (2)用适当的溶剂提取根据原料中蛋白质的溶解特性,选择适当的溶剂、pH值、离子强度及温度、 时间,尽量将原料中蛋白质溶解到溶剂中。实质上这一步是一个溶解过程。在这一步要尽量采用温和的条 件,防止蛋白质变性和失去所要求的功能性质。一般用水提取清蛋白,稀盐溶液(0. mol/L NaCl)提取球蛋 白。球蛋白和其他不溶于水的蛋白质也可用稀碱液提取,但碱液常易使蛋白质变性。如果试样中蛋白质已 经变性,可利用蛋白酶部分水解蛋白质,增加溶解度后再提取。 (3)分离提纯将溶剂抽提出的蛋白质溶液和渣分离。可采用常规过滤法或离心过滤法得到蛋白质溶 液。根据所得到蛋白质溶液的特性及对分离提纯蛋白质的要求,可采用真空浓缩后直接喷雾干燥;也可采 用调pH值到该分离蛋白质的等电点沉淀或再盐析沉淀,然后透析除盐,也可直接采用超滤、反渗透、离 子交换、电渗析等分离技术来分离提纯。 超滤时不加热在不发生相变的条件下进行大分子质量组分的浓缩、分离。不破坏蛋白质的生理活性。 超滤的另外一个特点是适于从分子质量分布范围广泛的复杂混合物中分离出小分子质量组分。例如,乳蛋 白混合物的分离。对于蛋白质这种热敏性大分子,在室温下通过超滤进行分离、浓缩,将最大限度地减少 热处理产生的不利于其重组加工的功能性质(包括溶解度、起泡能力、胶凝性、乳化能力、持油和持水特性 等)的副反应。 反渗透可在低温下进行,利于保持食品功能性组分的生物活性。 离子交换已成功用于许多蛋白质的分离纯化过程。蛋白质是两性大分子,依赖环境pH可分别采用阴、 阳离子交换剂进行分离。洗脱方式有两种,即改变pH和提高离子强度。 电渗析技术主要用于脱盐 纳米过滤有时称为“超滲”,它允许诸如NaCl、KCl之类的小分子和水一起从料液中分离出来,故兼 有浓缩和脱盐的效果。纳米过滤操作压力较反滲透低,只有15~35bar。操作温度通常为10~25℃,流量 15~40L/m2h。在食品工业中可采用纳米过滤代替反渗透处理甜乳清或酸乳清。例如,农家干酪乳清酸度 很高,不仅腐蚀设备,而且还不能添加到大多数食品中。但经纳米过滤处理后,不但脱出了盐和酸,同时 乳清液也浓缩了4倍。 4)干燥、包装干燥方法可采用喷雾干燥、直接热风干燥、沸腾干燥等方法,再根据所得到蛋白质的 特性和用途要求进行包装
329 棉籽是另一种重要的植物蛋白资源。利用棉籽蛋白的重要工艺问题是要除去棉籽中有毒的棉酚和类棉 酚色素等毒物成分。脱毒方法有加FeSO4、NaOH等化学添加剂法、高水分蒸炒法、微生物降解法和有机溶 剂(如乙醇、丙酮)萃取法等。 五、单细胞蛋白 由微生物来源的蛋白质称为单细胞蛋白(SCP)。在酵母菌中可达 40％～60%，霉菌中为 20％～40％， 细菌中甚至可高达 80％之多。微生物转化能力强，繁殖生长快，几乎可利用任何原料，是重要的蛋白资源。 单细胞蛋白的特点是核蛋白含量很高(可高达 50％)。由于人体缺乏尿酸氧化酶，核酸的代谢产物尿酸在人 体内不能进一步降解，加之尿酸在水中的溶解度很低，它仅能部分地被排出体外。尿酸在体内积累会引起 关节炎病以及肾和膀胱结石，因而单细胞蛋白目前主要供饲料用。 第三节 蛋白质的分离制备及改性 一、蛋白质的分离制备 为了保持天然蛋白的固有性质和功能性质，防止蛋白质的变性，分离制备蛋白质一般均采用较温和的 方法。 (1)原料预处理 针对不同的原料及分离提纯要求，对原料进行预处理，包括除杂、破碎、提油、去毒 等，使原料适合于所选定分离提纯方法的要求。 (2)用适当的溶剂提取 根据原料中蛋白质的溶解特性，选择适当的溶剂、pH 值、离子强度及温度、 时间，尽量将原料中蛋白质溶解到溶剂中。实质上这一步是一个溶解过程。在这一步要尽量采用温和的条 件，防止蛋白质变性和失去所要求的功能性质。一般用水提取清蛋白，稀盐溶液(0.1mol/L NaCl)提取球蛋 白。球蛋白和其他不溶于水的蛋白质也可用稀碱液提取，但碱液常易使蛋白质变性。如果试样中蛋白质已 经变性，可利用蛋白酶部分水解蛋白质，增加溶解度后再提取。 (3)分离提纯 将溶剂抽提出的蛋白质溶液和渣分离。可采用常规过滤法或离心过滤法得到蛋白质溶 液。根据所得到蛋白质溶液的特性及对分离提纯蛋白质的要求，可采用真空浓缩后直接喷雾干燥；也可采 用调 pH 值到该分离蛋白质的等电点沉淀或再盐析沉淀，然后透析除盐，也可直接采用超滤、反渗透、离 子交换、电渗析等分离技术来分离提纯。 超滤时不加热,在不发生相变的条件下进行大分子质量组分的浓缩、分离。不破坏蛋白质的生理活性。 超滤的另外一个特点是适于从分子质量分布范围广泛的复杂混合物中分离出小分子质量组分。例如，乳蛋 白混合物的分离。对于蛋白质这种热敏性大分子，在室温下通过超滤进行分离、浓缩，将最大限度地减少 热处理产生的不利于其重组加工的功能性质(包括溶解度、起泡能力、胶凝性、乳化能力、持油和持水特性 等)的副反应。 反渗透可在低温下进行,利于保持食品功能性组分的生物活性。 离子交换已成功用于许多蛋白质的分离纯化过程。蛋白质是两性大分子，依赖环境 pH 可分别采用阴、 阳离子交换剂进行分离。洗脱方式有两种，即改变 pH 和提高离子强度。 电渗析技术主要用于脱盐。 纳米过滤有时称为 “超渗”，它允许诸如NaCl、KCl之类的小分子和水一起从料液中分离出来，故兼 有浓缩和脱盐的效果。纳米过滤操作压力较反渗透低，只有 15～35bar。操作温度通常为 10～25℃，流量 15～40L/m2 ·h。在食品工业中可采用纳米过滤代替反渗透处理甜乳清或酸乳清。例如，农家干酪乳清酸度 很高，不仅腐蚀设备，而且还不能添加到大多数食品中。但经纳米过滤处理后，不但脱出了盐和酸，同时 乳清液也浓缩了 4 倍。 (4)干燥、包装 干燥方法可采用喷雾干燥、直接热风干燥、沸腾干燥等方法，再根据所得到蛋白质的 特性和用途要求进行包装
蛋白质的改性 蛋白质改性修饰技术就是利用物理因素(如热、高频电场、微波、超声波、强烈震荡等)或化学因素(化 学试剂或生物因素酶,微生物等)使蛋白质分子中氨基酸残基侧链基团和多肽链发生某种变化,引起蛋白 质大分子空间结构和理化性质发生改变,在不影响其营养价值的基础上改善其加工功能特性。目前,用 改性修饰蛋白质的技术有三方面:物理改性,化学改性,生物改性。 1、蛋白质的物理改性 蛋白质的物理改性是指利用热、电、机械能、声能等物理作用形式,如采用蒸煮、挤压、搅打、纺丝 均属物理改性方法,它具有费用低,无毒无副作用,作用时间短,对产品营养性能影响较小等优点。例如, 利用高频电场对大豆蛋白质分子进行处理,大豆蛋白质分子正负电荷在高速交变的电场作用下,产生往复 极化,蛋白质分子受到强烈的拉伸、撞击、摩擦、挤压等作用并产生极化效应,使大豆蛋白质分子空间结 构改变,产生分子改性现象。利用高温均质对大豆浓缩蛋白进行改性处理,可使其溶解度、乳化性和起泡 性提高。溶解度由16%增至70%,乳化性由2%增至91%。高温浓缩使蛋白分子热变性并形成聚集体, 高速均质产生的剪切及搅拌作用,流体中任何一个很小的部分都相对于另一部分作高速运动,一SH和-S S一基团之间无法正确取向并形成二硫键,可防止聚集体的进一步聚合。 2、蛋白质的化学改性 动物蛋白营养价值高,但资源有限。植物蛋白资源广泛,生产成本低,且具有保健作用,然而其功能 性质较动物蛋白差,常需要对其功能性质进行改进,才能适合食品加工。 蛋白质化学改性(修饰)主要是通过蛋白质电荷特性的改变而实现其功能特性的改善。主要方法有:部 分降解、磷酸化、磺酸化、羧甲基化、酰基化和脱酰胺基等方法。 (1)部分水解可采用酸、碱或蛋白酶处理蛋白质,使之部分降解,以增加溶解性,从而提高持水性、 乳化性和起泡性等 么)脱酰胺基植物蛋白均含有大量的酰胺基团,部分水解脱除后,可显著地改善其功能性质。酸碱处 可脱去酰胺基团,但也会引起蛋白质的降解。 (3)磷酸化蛋白质分子中的一OH、一NH2、一COOH等基团可与POCl3反应,经水解后可将磷酸基团 引入肽链,从而增加蛋白质的水化能力,改善乳化性和发泡性。POCl3也可作为交联剂,使不同肽链或同 肽链的不同区段间产生交联,并同时改变蛋白质的电荷特性,改善蛋白质的凝胶特性,增加粘弹性等 2Pro-NH, Pro-OPO Pro-OH 3POCl3 Pro-NH- Pro+Po-CO-OPO3(Pro代表蛋白质或肽 Pro-COOH 蛋白质磷酸化后使蛋白质分子的负电荷增加,可用于核蛋白的脱核酸。也可利用磷酸化时的共价交联 作用将限制性氨基酸共价交联到蛋白质分子上,从而提高蛋白质的营养价值。 (4)磺酸化在适当条件下,将蛋白质分子中的一SH,一S一S一基氧化成磺酸基,可提高蛋白质的溶 解性、抗凝集性,増加粘稠性、乳化性和保脂性。 (5)羧甲基化蛋白质分子中的一OH基团可与 HCOCI反应而被羧甲基化,从而提高水溶性和抗菌性。 (6)酰基化蛋白质分子中的一OH、一NH2基团可与琥珀酸酐或乙酸酐作用而被酰基化修饰,可改善 蛋白质的溶解性、发泡性、吸水性、热稳定性,并可提高粘度 7)硫醇化由于二硫键和半胱氨酸的一SH的作用,小麦面筋蛋白和动物肌肉蛋白都具有良好的韧弹 性和组织感。如在大豆蛋白结构中引入一些含有一SH基、一S一S一基,就可提高韧弹性、粘弹性和组织 感。经酶催化后,可将N-乙酰基高半胱氨酸硫羟内酯(N-AHTL)和S-乙酰巯基琥珀酐(S-AMSA)分子中的巯 基引入到大豆蛋白的氨基上。大豆蛋白经硫醇化作用引入硫醇基后,使得大豆蛋白的韧性、粘弹性、凝胶 性、组织感有明显提高,具有类似面筋蛋白的效果。 (8)酰基化利用还原糖与蛋白质的氨基发生美拉德反应,提高蛋白质的溶解度、粘度和抗蛋白酶水解 性能。如天然β乳球蛋白经糖酰化后可提高溶解度。 330
二、蛋白质的改性 蛋白质改性修饰技术就是利用物理因素(如热、高频电场、微波、超声波、强烈震荡等)或化学因素(化 学试剂)或生物因素(酶，微生物等)使蛋白质分子中氨基酸残基侧链基团和多肽链发生某种变化，引起蛋白 质大分子空间结构和理化性质发生改变，在不影响其营养价值的基础上改善其加工功能特性。目前，用于 改性修饰蛋白质的技术有三方面：物理改性，化学改性，生物改性。 1、蛋白质的物理改性 蛋白质的物理改性是指利用热、电、机械能、声能等物理作用形式，如采用蒸煮、挤压、搅打、纺丝 均属物理改性方法，它具有费用低，无毒无副作用，作用时间短，对产品营养性能影响较小等优点。例如， 利用高频电场对大豆蛋白质分子进行处理，大豆蛋白质分子正负电荷在高速交变的电场作用下，产生往复 极化，蛋白质分子受到强烈的拉伸、撞击、摩擦、挤压等作用并产生极化效应，使大豆蛋白质分子空间结 构改变，产生分子改性现象。利用高温均质对大豆浓缩蛋白进行改性处理，可使其溶解度、乳化性和起泡 性提高。溶解度由 16％增至 70％，乳化性由 2％增至 91％。高温浓缩使蛋白分子热变性并形成聚集体， 高速均质产生的剪切及搅拌作用，流体中任何一个很小的部分都相对于另一部分作高速运动，－SH 和－S －S－基团之间无法正确取向并形成二硫键，可防止聚集体的进一步聚合。 2、蛋白质的化学改性 动物蛋白营养价值高，但资源有限。植物蛋白资源广泛，生产成本低，且具有保健作用，然而其功能 性质较动物蛋白差，常需要对其功能性质进行改进，才能适合食品加工。 蛋白质化学改性(修饰)主要是通过蛋白质电荷特性的改变而实现其功能特性的改善。主要方法有：部 分降解、磷酸化、磺酸化、羧甲基化、酰基化和脱酰胺基等方法。 (1)部分水解 可采用酸、碱或蛋白酶处理蛋白质，使之部分降解，以增加溶解性，从而提高持水性、 乳化性和起泡性等。 (2)脱酰胺基 植物蛋白均含有大量的酰胺基团，部分水解脱除后，可显著地改善其功能性质。酸碱处 理均可脱去酰胺基团，但也会引起蛋白质的降解。 (3)磷酸化 蛋白质分子中的－OH、－NH2、－COOH等基团可与POCl3反应，经水解后可将磷酸基团 引入肽链，从而增加蛋白质的水化能力，改善乳化性和发泡性。POCl3也可作为交联剂，使不同肽链或同 一肽链的不同区段间产生交联，并同时改变蛋白质的电荷特性，改善蛋白质的凝胶特性，增加粘弹性等。 2Pro NH2 Pro OH Pro COOH 3POCl3 H2O Pro NH P O O N H Pro Pro OPO3 Pro CO OPO3 9HCl (Pro代表蛋白质或肽) 蛋白质磷酸化后使蛋白质分子的负电荷增加，可用于核蛋白的脱核酸。也可利用磷酸化时的共价交联 作用将限制性氨基酸共价交联到蛋白质分子上，从而提高蛋白质的营养价值。 (4)磺酸化 在适当条件下，将蛋白质分子中的－SH，－S－S－基氧化成磺酸基，可提高蛋白质的溶 解性、抗凝集性，增加粘稠性、乳化性和保脂性。 (5)羧甲基化 蛋白质分子中的－OH 基团可与 HCOCl 反应而被羧甲基化，从而提高水溶性和抗菌性。 (6)酰基化 蛋白质分子中的－OH、－NH2基团可与琥珀酸酐或乙酸酐作用而被酰基化修饰，可改善 蛋白质的溶解性、发泡性、吸水性、热稳定性，并可提高粘度。 (7) 硫醇化 由于二硫键和半胱氨酸的－SH 的作用，小麦面筋蛋白和动物肌肉蛋白都具有良好的韧弹 性和组织感。如在大豆蛋白结构中引入一些含有－SH 基、－S－S－基，就可提高韧弹性、粘弹性和组织 感。经酶催化后，可将 N-乙酰基高半胱氨酸硫羟内酯(N-AHTL)和 S-乙酰巯基琥珀酐(S-AMSA)分子中的巯 基引入到大豆蛋白的氨基上。大豆蛋白经硫醇化作用引入硫醇基后，使得大豆蛋白的韧性、粘弹性、凝胶 性、组织感有明显提高，具有类似面筋蛋白的效果。 (8)酰基化 利用还原糖与蛋白质的氨基发生美拉德反应，提高蛋白质的溶解度、粘度和抗蛋白酶水解 性能。如天然 β-乳球蛋白经糖酰化后可提高溶解度。 330
3、蛋白质的酶法改性 酶解是一种不降低蛋白质营养价值,又能改善食品蛋白质功能特性的简便方法。工业中常用的蛋白酶 有胃蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶和微生物蛋白酶等。 4、蛋白质的化学酶改性 化学改性和酶改性联合使用,对蛋白功能改善更有效。例如,用菠萝蛋白酶部分水解已琥珀酰化的 鱼肌原纤维蛋白能增加分散性,降低粘度,在搅打时有更大的泡沫膨胀性,但乳化活性和凝胶作用有所降 第四节食品加工对蛋白质的影响 、热处理 在食品加工中,以热处理对蛋白质的影响较大,影响的程度取决于加热时间、温度、湿度以及有无还 原性物质等因素。热处理涉及到的化学反应有:变性、分解、氨基酸氧化、氨基酸键之间的交换及新键的 形成等。 从有利方面看,绝大多数蛋白质加热后营养价值得到提高。适宜的加热条件使蛋白质发生变性,球状 肽链受热造成次级键断裂,折叠的肽链松散,易被消化酶水解,从而提高消化率。加热可破坏植物蛋白质 胰蛋白酶和其他抗营养的抑制素。但过度加热又导致氨基酸的氧化、键交换、形成新酰胺键等,从而难以 被消化酶水解,造成消化迟滞,食品的风味也随之降低。 组成蛋白质氨基酸中以胱氨酸对热最敏感,在没有糖类化合物存在的条件下,蛋白质在115℃加热27h, 将有50%~60%的胱氨酸被破坏,并产生硫化氢。胱氨酸加热时破坏反应为 CH2 CH(NH2)COOH HOCH CH(NH2)COOH +2H2O--2H2S+ S一CH2CH(NH2)COOH OHC·CH(NH2)COOH 在强烈加热过程中,赖氨酸的ε-NH2容易与天门冬氨酸或谷氨酸之间发生反应,形成交联肽键,这些 反应既可以在同一肽链中发生,也可以在邻近的肽链中发生。赖氨酸的ε-NH2和谷酰胺或天门冬酰胺反应 也形成新的肽键,此反应可用下式(Po代表蛋白质或肽)表示 Pro-CO-NH2+ Pro-NH2A Pro-GNH-Pro+ NH3 酰胺基 交联肽键 粮谷在加工中,经膨化或烘烤能使蛋白质中的赖氨酸因形成新的肽键而受到损失或者变得难以消化, 从而影响蛋白质的营养价值。赖氨酸、精氨酸、色氨酸、苏氨酸和组氨酸等在热处理中很容易与还原糖(如 葡萄糖、果糖、乳糖)形成羰氨反应,使产品带有金黄色以至棕褐色。如小麦面粉中虽然清蛋白仅占6% 12%,但由于清蛋白中色氨酸含量较高,它对面粉焙烤呈色起较大的作用 由此可见,食品加工中选择适宜的热处理条件,对保持蛋白质营养价值有重要意义 二、碱处理 对食品进行碱处理,尤其是与热处理同时进行时,对蛋白质的营养价值影响很大 蛋白质经过碱处理后,能发生很多变化,生成各种新的氨基酸。能引起变化的氨基酸有丝氨酸、赖氨 酸、胱氨酸和精氨酸等。如大豆蛋白在pH122、40℃条件下加热4h后,胱氨酸、赖氨酸逐渐减少,并有 赖氨基丙氨酸的生成。首先胱氨酸转变成脱氢丙氨酸、硫化氢和硫 S-CH2CH(NH2)COOH OH- 2CH COOH +HS+ S S一CH2CH(NH2)COOH NH
3、蛋白质的酶法改性 酶解是一种不降低蛋白质营养价值，又能改善食品蛋白质功能特性的简便方法。工业中常用的蛋白酶 有胃蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶和微生物蛋白酶等。 4、蛋白质的化学-酶改性 化学改性和酶改性联合使用，对蛋白功能改善更有效。例如，用菠萝蛋白酶部分水解已琥珀酰化的 鱼肌原纤维蛋白能增加分散性，降低粘度，在搅打时有更大的泡沫膨胀性，但乳化活性和凝胶作用有所降 低。 第四节 食品加工对蛋白质的影响 一、热处理 在食品加工中，以热处理对蛋白质的影响较大，影响的程度取决于加热时间、温度、湿度以及有无还 原性物质等因素。热处理涉及到的化学反应有：变性、分解、氨基酸氧化、氨基酸键之间的交换及新键的 形成等。 从有利方面看，绝大多数蛋白质加热后营养价值得到提高。适宜的加热条件使蛋白质发生变性，球状 肽链受热造成次级键断裂，折叠的肽链松散，易被消化酶水解，从而提高消化率。加热可破坏植物蛋白质 胰蛋白酶和其他抗营养的抑制素。但过度加热又导致氨基酸的氧化、键交换、形成新酰胺键等，从而难以 被消化酶水解，造成消化迟滞，食品的风味也随之降低。 组成蛋白质氨基酸中以胱氨酸对热最敏感，在没有糖类化合物存在的条件下，蛋白质在 115℃加热 27h， 将有 50％～60％的胱氨酸被破坏，并产生硫化氢。胱氨酸加热时破坏反应为： S S CH2CH(NH2)COOH CH2CH(NH2)COOH 2H2O 2H2S HOCH2CH(NH2)COOH OHC CH(NH2)COOH 在强烈加热过程中，赖氨酸的ε-NH2容易与天门冬氨酸或谷氨酸之间发生反应，形成交联肽键，这些 反应既可以在同一肽链中发生，也可以在邻近的肽链中发生。赖氨酸的ε-NH2和谷酰胺或天门冬酰胺反应 也形成新的肽键，此反应可用下式(Pro代表蛋白质或肽)表示： ε Pro CO NH2 NH2 Pro Pro C NH Pro O NH3 酰胺基 -氨基 交联肽键 粮谷在加工中，经膨化或烘烤能使蛋白质中的赖氨酸因形成新的肽键而受到损失或者变得难以消化， 从而影响蛋白质的营养价值。赖氨酸、精氨酸、色氨酸、苏氨酸和组氨酸等在热处理中很容易与还原糖(如 葡萄糖、果糖、乳糖)形成羰氨反应，使产品带有金黄色以至棕褐色。如小麦面粉中虽然清蛋白仅占 6％～ 12％，但由于清蛋白中色氨酸含量较高，它对面粉焙烤呈色起较大的作用。 由此可见，食品加工中选择适宜的热处理条件，对保持蛋白质营养价值有重要意义。 二、碱处理 对食品进行碱处理，尤其是与热处理同时进行时，对蛋白质的营养价值影响很大。 蛋白质经过碱处理后，能发生很多变化，生成各种新的氨基酸。能引起变化的氨基酸有丝氨酸、赖氨 酸、胱氨酸和精氨酸等。如大豆蛋白在 pH12.2、40℃条件下加热 4h 后，胱氨酸、赖氨酸逐渐减少，并有 赖氨基丙氨酸的生成。首先胱氨酸转变成脱氢丙氨酸、硫化氢和硫： S S CH2CH(NH2)COOH CH2CH(NH2)COOH 2CH2 C H2S NH2 OH COOH S 331
脱氢丙氨酸非常活泼,容易与赖氨酸的εNH结合生成赖氨基丙氨酸 HOOC=CH—(CH2)4-NH-CH2-CH—CoOH NH2 脱氢丙氨酸还可与精氨酸、组氨酸、苏氨酸、丝氨酸、酪氨酸和色氨酸残基之间通过缩合反应形成天 然蛋白质中不存在的衍生物,使肽链间产生共价交联,从而营养价值降低。 碱处理可使精氨酸、胱氨酸、色氨酸、丝氨酸和赖氨酸等发生构型变化,由天然的L-型转变为D型 降低了营养价值 、冷冻加工 采用冷冻和冰冻进行食品贮存,能抑制微生物的繁殖、酶活性及化学变化,从而延缓或防止蛋白质的 腐败。 冰冻肉类时,肉组织会受到一定程度的破坏。解冻时间过长,会引起相当量的蛋白质降解,而且水- 蛋白质结合状态被破坏,代之以蛋白质蛋白质之间的相互作用,形成不可逆的蛋白质变性。这些变化导致 蛋白质持水力丧失。例如冰冻鱼类时,由于肌球蛋白质不稳定,容易变性,使肌肉硬化,肌肉的持水力降 低。因此,解冻以后鱼体变得既干且韧,鱼肉的风味变坏 关于冷冻使蛋白质变性的原因,主要是由于蛋白质质点分散密度的变化而引起的。由于温度下降,水 结晶逐渐形成,同时一部分结合水发生冻结,使蛋白质分子中的水化膜减弱甚至消失,蛋白质侧链暴露出 来,同时加上在冻结中形成的水结晶的挤压,使蛋白质质点互相靠近而结合,致使蛋白质质点凝集沉淀。 这种作用主要与冻结速度有关。冻结速度越快,水结晶越小,挤压作用也越小,变性程度就越小。根据这 个原理,食品工业都采用快速冷冻法,以避免蛋白质变性,保持食品原有的风味 四、脱水与干燥 食品经过脱水干燥后,便于贮存与运输。但干燥时,如温度过高,时间过长,蛋白质结构受到破坏, 则引起蛋白质的变性,因而食品的复水性降低,硬度增加,风味变劣。目前最好的干燥方法是冷冻真空干 燥,使蛋白质的外层水化膜和蛋白质颗粒间的自由水在低温下结成冰,然后在高真空下升华除去水分而达 到干燥保存的目的。真空干燥法,不仅蛋白质变性极少,还能保持食品原来的色、香、味。 五、辐射 辐射技术是一种利用放射线对食品进行杀菌、抑制酶的活性、减少营养损失的加工保藏方法。辐射处 理后,蛋白质有轻度的辐射分解。肉类食品在射线作用下最易发生脱氨、脱羧、硫基氧化、交联、降解等 作用,使食品风味有所降低。 蛋白质受辐射破坏的程度依据蛋白质本身的性质及辐射状况而异,能与水产生自由基反应的物质存在 越多,蛋白质受损就越少。胱氨酸是最易被破坏的,其次是酪氨酸和组氨酸。例如,以500kGy的剂量处 理牛肉,约50%的胱氨酸和10%的酪氨酸被破坏。一般说来,辐射对氨基酸和蛋白质的营养价值无多大 影响(营养价值约降低9%左右),与一般加热消毒差不多。但往往使得颜色、香味及组织发生变化 332
脱氢丙氨酸非常活泼，容易与赖氨酸的ε-NH2结合生成赖氨基丙氨酸： CH NH2 (CH2) HOOC 4 NH CH2 CH NH2 COOH 脱氢丙氨酸还可与精氨酸、组氨酸、苏氨酸、丝氨酸、酪氨酸和色氨酸残基之间通过缩合反应形成天 然蛋白质中不存在的衍生物，使肽链间产生共价交联，从而营养价值降低。 碱处理可使精氨酸、胱氨酸、色氨酸、丝氨酸和赖氨酸等发生构型变化，由天然的 L-型转变为 D 型， 降低了营养价值。 三、冷冻加工 采用冷冻和冰冻进行食品贮存，能抑制微生物的繁殖、酶活性及化学变化，从而延缓或防止蛋白质的 腐败。 冰冻肉类时，肉组织会受到一定程度的破坏。解冻时间过长，会引起相当量的蛋白质降解，而且水- 蛋白质结合状态被破坏，代之以蛋白质-蛋白质之间的相互作用，形成不可逆的蛋白质变性。这些变化导致 蛋白质持水力丧失。例如冰冻鱼类时，由于肌球蛋白质不稳定，容易变性，使肌肉硬化，肌肉的持水力降 低。因此，解冻以后鱼体变得既干且韧，鱼肉的风味变坏。 关于冷冻使蛋白质变性的原因，主要是由于蛋白质质点分散密度的变化而引起的。由于温度下降，水 结晶逐渐形成，同时一部分结合水发生冻结，使蛋白质分子中的水化膜减弱甚至消失，蛋白质侧链暴露出 来，同时加上在冻结中形成的水结晶的挤压，使蛋白质质点互相靠近而结合，致使蛋白质质点凝集沉淀。 这种作用主要与冻结速度有关。冻结速度越快，水结晶越小，挤压作用也越小，变性程度就越小。根据这 个原理，食品工业都采用快速冷冻法，以避免蛋白质变性，保持食品原有的风味。 四、脱水与干燥 食品经过脱水干燥后，便于贮存与运输。但干燥时，如温度过高，时间过长，蛋白质结构受到破坏， 则引起蛋白质的变性，因而食品的复水性降低，硬度增加，风味变劣。目前最好的干燥方法是冷冻真空干 燥，使蛋白质的外层水化膜和蛋白质颗粒间的自由水在低温下结成冰，然后在高真空下升华除去水分而达 到干燥保存的目的。真空干燥法，不仅蛋白质变性极少，还能保持食品原来的色、香、味。 五、辐射 辐射技术是一种利用放射线对食品进行杀菌、抑制酶的活性、减少营养损失的加工保藏方法。辐射处 理后，蛋白质有轻度的辐射分解。肉类食品在射线作用下最易发生脱氨、脱羧、硫基氧化、交联、降解等 作用，使食品风味有所降低。 蛋白质受辐射破坏的程度依据蛋白质本身的性质及辐射状况而异，能与水产生自由基反应的物质存在 越多，蛋白质受损就越少。胱氨酸是最易被破坏的，其次是酪氨酸和组氨酸。例如，以 500kGy 的剂量处 理牛肉，约 50％的胱氨酸和 10％的酪氨酸被破坏。一般说来，辐射对氨基酸和蛋白质的营养价值无多大 影响(营养价值约降低 9％左右），与一般加热消毒差不多。但往往使得颜色、香味及组织发生变化。 332
