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华中农业大学:《食品化学与分析 Food Chemistry and Analysis》课程教学资源(教材)第六章 酶

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酶( enzyme)是一类具有很强催化活性的蛋白质,存在于一切生物体内 由生物细胞合成,并参与新陈代谢有关的化学反应。所以,在食品中涉及到 许多酶催化的反应,它们对食品的品质产生需宜或不需宜的影响和变化,例 如,水果、蔬菜的成熟,加工和贮藏过程中的酶促褐变引起的颜色变化、某 些风味物质的形成、水果中淀粉和果胶物质的降解,肉类和奶制品的熟化, 以及发酵生产的酒精饮料等。
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第六章酶 第一节概述 酶( enzyme)是一类具有很强催化活性的蛋白质,存在于一切生物体内 由生物细胞合成,并参与新陈代谢有关的化学反应。所以,在食品中涉及到 许多酶催化的反应,它们对食品的品质产生需宜或不需宜的影响和变化,例 如,水果、蔬菜的成熟,加工和贮藏过程中的酶促褐变引起的颜色变化、某 些风味物质的形成、水果中淀粉和果胶物质的降解,肉类和奶制品的熟化, 以及发酵生产的酒精饮料等。有时为了提高食品品质和产量,在加工或贮藏 过程中添加外源酶,例如利用淀粉酶和葡萄糖异构酶以玉米淀粉为原料生产 高果糖玉米糖浆,牛乳中添加乳糖酶以解决人群中乳糖酶缺乏的问题。在食 品贮藏和热处理过程中,常常根据组织亚细胞结构中酶的分布模式和活性的 变化,作为评价处理效果的一项指标,例如在牛奶、啤酒和蜂蜜的巴氏灭菌 中了解消毒的效果;区别新鲜和冷冻的肉与鱼类食品。食品成分的分析中, 常常利用酶的专一性和敏感性测定食品原料与产品的组成变化,达到控制质 量的目的。关于酶的本质和基础理论在生物化学中已有详细介绍,因此,本 章着重介绍酶在食品加工和贮藏过程中的特点、作用,及与此相关的一些基 本知识 酶的化学本质 人们对酶的认识起源于生产实践。我国几千年前就开始制作发酵饮料及 食品,夏禹时代,酿酒已经出现,周代已能制作饴糖和酱。春秋战国时期已 知道用曲治疗消化不良。西方国家19世纪初曾提出引起某些化学反应的物质 并对酒的发酵过程进行了大量研究。1878年提出了“酶”这个名称,已知生 物体系中的化学反应很少是在没有催化剂的情况下进行的,这些催化剂是称 为酶的专一蛋白质。酶的突出特征是它们的催化能力和专一性,酶加快反应 速率至少是一百万倍,最高可达10倍(如OMP脱羧酶)。酶在被催化的反应上 以及选择被称为底物的反应物上,都是高度专一的。 千万种蛋白质己被提纯,并已证明它们有酶促活力。20世纪80年代以前 致相信所有的酶都是蛋白质,后来核糖酶( riboyzmes)的发现,表明RNA 分子也可能像蛋白质一样,是有高度催化活性的酶。此外,在有些酶中除蛋 白质外还含有另外的一些成分,例如碳水化合物、磷酸盐和辅酶基团。实际 上生物体内除少数几种酶为核糖核酸分子外,大多数的酶类都是蛋白质。但

- 1 - 第六章 酶 第一节 概述 酶(enzyme)是一类具有很强催化活性的蛋白质,存在于一切生物体内, 由生物细胞合成,并参与新陈代谢有关的化学反应。所以,在食品中涉及到 许多酶催化的反应,它们对食品的品质产生需宜或不需宜的影响和变化,例 如,水果、蔬菜的成熟,加工和贮藏过程中的酶促褐变引起的颜色变化、某 些风味物质的形成、水果中淀粉和果胶物质的降解,肉类和奶制品的熟化, 以及发酵生产的酒精饮料等。有时为了提高食品品质和产量,在加工或贮藏 过程中添加外源酶,例如利用淀粉酶和葡萄糖异构酶以玉米淀粉为原料生产 高果糖玉米糖浆,牛乳中添加乳糖酶以解决人群中乳糖酶缺乏的问题。在食 品贮藏和热处理过程中,常常根据组织亚细胞结构中酶的分布模式和活性的 变化,作为评价处理效果的一项指标,例如在牛奶、啤酒和蜂蜜的巴氏灭菌 中了解消毒的效果;区别新鲜和冷冻的肉与鱼类食品。食品成分的分析中, 常常利用酶的专一性和敏感性测定食品原料与产品的组成变化,达到控制质 量的目的。关于酶的本质和基础理论在生物化学中已有详细介绍,因此,本 章着重介绍酶在食品加工和贮藏过程中的特点、作用,及与此相关的一些基 本知识。 一、酶的化学本质 人们对酶的认识起源于生产实践。我国几千年前就开始制作发酵饮料及 食品,夏禹时代,酿酒已经出现,周代已能制作饴糖和酱。春秋战国时期已 知道用曲治疗消化不良。西方国家 19 世纪初曾提出引起某些化学反应的物质, 并对酒的发酵过程进行了大量研究。1878 年提出了“酶”这个名称,已知生 物体系中的化学反应很少是在没有催化剂的情况下进行的,这些催化剂是称 为酶的专一蛋白质。酶的突出特征是它们的催化能力和专一性,酶加快反应 速率至少是一百万倍,最高可达 1017倍(如OMP脱羧酶)。酶在被催化的反应上 以及选择被称为底物的反应物上,都是高度专一的。 千万种蛋白质已被提纯,并已证明它们有酶促活力。20 世纪 80 年代以前 一致相信所有的酶都是蛋白质,后来核糖酶(riboyzmes)的发现,表明 RNA 分子也可能像蛋白质一样,是有高度催化活性的酶。此外,在有些酶中除蛋 白质外还含有另外的一些成分,例如碳水化合物、磷酸盐和辅酶基团。实际 上生物体内除少数几种酶为核糖核酸分子外,大多数的酶类都是蛋白质。但

是,也还必须注意到:蛋白质不是生物催化领域唯一的物质。目前食品工业 中应用的酶都是蛋白质,下面章节中提及的酶,也都专指化学本质为蛋白质 的酶。 酶是球形蛋白质,它同其他蛋白质一样,由氨基酸组成,也具有两性电 解质的性质,并具有一、二、三、四级结构。因而也受到环境因素的作用而 变化或沉淀,乃至丧失酶活性。酶的相对分子质量一般为13k~1000k范围。 酶中的蛋白质有的是简单蛋白,有的是结合蛋白,后者为酶蛋白与辅助因子 结合后形成的复合物。根据酶蛋白分子的特点可将酶分为三类,即单体酶, 只有一条具有活性部位的多肽链,相对分子质量在13k~35k之间,例如溶菌 酶、胰蛋白酶等,属于这一类的酶很少,一般都是催化水解反应的酶;寡聚 酶,由几个甚至几十个亚基组成,这些亚基可以是相同的多肽链,也可以是 不同的多肽链。亚基间不是共价键结合,彼此很容易分开。相对分子质量从 35k到几百万,例如磷酸化酶a和3一磷酸甘油醛脱氢酶等;多酶体系是由几 种酶彼此嵌合形成的复合体,相对分子质量一般都在几百万以上,例如脂肪 酸合成的脂肪酸合成酶复合体。 酶的辅助因子包括金属离子(例如Fe、Cu、Zn、Mg、Ca、Na、K等)及 有机化合物,它们本身无催化作用,但一般在酶促反应中运输转移电子、原 子或某些功能基团,如参与氧化还原或运载酰基的作用。有些蛋白质也具有 此种作用,称之为蛋白辅酶。与酶蛋白成松散结合的辅助因子,在大多数情 况下,可以通过透析或其他方法将它们从全酶中除去,这种辅助因子称为辅 酶( cofactor或 coenzyme)。但是,也有少数辅助因子是以共价键和酶蛋白 牢固结合在一起,不易透析除去,这种辅助因子称为辅基( prosthetic group) 、酶的特征 1、酶的催化作用 酶的显著特征是催化作用和专一性,酶是一种生物催化剂,除具有一般催 化剂的性质外,还显示出生物催化剂的特性:酶的催化效率高,以分子比表 示,酶催化反应的反应速率比非催化反应高10°~10倍,比其他催化反应高 10~103倍。以转换数kcat表示,大部分酶为1000,最大的可达几十万,甚 至一百万以上,酶的作用具有高度的专一性( Specificity),一种酶只能作 用于一种或一类底物,比其他一般催化更加脆弱,容易失活,凡使蛋白质变 性的因素都能使酶破坏而完全失去活性。所以,酶作用的条件一般都比较温 和,酶活力的调控在生物体的生命活动中起着重要的作用,酶的催化活力与 其辅基和金属离子密切相关

- 2 - 是,也还必须注意到:蛋白质不是生物催化领域唯一的物质。目前食品工业 中应用的酶都是蛋白质,下面章节中提及的酶,也都专指化学本质为蛋白质 的酶。 酶是球形蛋白质,它同其他蛋白质一样,由氨基酸组成,也具有两性电 解质的性质,并具有一、二、三、四级结构。因而也受到环境因素的作用而 变化或沉淀,乃至丧失酶活性。酶的相对分子质量一般为 13k~1000k 范围。 酶中的蛋白质有的是简单蛋白,有的是结合蛋白,后者为酶蛋白与辅助因子 结合后形成的复合物。根据酶蛋白分子的特点可将酶分为三类,即单体酶, 只有一条具有活性部位的多肽链,相对分子质量在 13k~35k 之间,例如溶菌 酶、胰蛋白酶等,属于这一类的酶很少,一般都是催化水解反应的酶;寡聚 酶,由几个甚至几十个亚基组成,这些亚基可以是相同的多肽链,也可以是 不同的多肽链。亚基间不是共价键结合,彼此很容易分开。相对分子质量从 35k 到几百万,例如磷酸化酶 a 和 3-磷酸甘油醛脱氢酶等;多酶体系是由几 种酶彼此嵌合形成的复合体,相对分子质量一般都在几百万以上,例如脂肪 酸合成的脂肪酸合成酶复合体。 酶的辅助因子包括金属离子(例如 Fe、Cu、Zn、Mg、Ca、Na、K 等)及 有机化合物,它们本身无催化作用,但一般在酶促反应中运输转移电子、原 子或某些功能基团,如参与氧化还原或运载酰基的作用。有些蛋白质也具有 此种作用,称之为蛋白辅酶。与酶蛋白成松散结合的辅助因子,在大多数情 况下,可以通过透析或其他方法将它们从全酶中除去,这种辅助因子称为辅 酶(cofactor 或 coenzyme)。但是,也有少数辅助因子是以共价键和酶蛋白 牢固结合在一起,不易透析除去,这种辅助因子称为辅基(prosthetic group)。 二、酶的特征 1、酶的催化作用 酶的显著特征是催化作用和专一性,酶是一种生物催化剂,除具有一般催 化剂的性质外,还显示出生物催化剂的特性:酶的催化效率高,以分子比表 示,酶催化反应的反应速率比非催化反应高 108 ~1020倍,比其他催化反应高 107 ~1013倍。以转换数kcat表示,大部分酶为 1000,最大的可达几十万,甚 至一百万以上,酶的作用具有高度的专一性(Specificity),一种酶只能作 用于一种或一类底物,比其他一般催化更加脆弱,容易失活,凡使蛋白质变 性的因素都能使酶破坏而完全失去活性。所以,酶作用的条件一般都比较温 和,酶活力的调控在生物体的生命活动中起着重要的作用,酶的催化活力与 其辅基和金属离子密切相关

酶的催化反应,如同所有的化学反应一样都需要服从热力学定律。当考 虑放热反应中的催化作用时,反应底物分子A生成产物B的活化能为△E是相当 高的,在大多数情况下,这样的反应不能自发进行,反应物A处于亚稳态。在 加入合适的催化剂后,使A转化为活化能较低的过渡态,形成中间产物EA或EP (图6-1),最后释放出产物P和游离的催化剂。在催化反应过程中,反应速率 常数增大几个数量级,但反应平衡常数不变。由于酶的高度催化活性,在体 外实验中,仅需要10~10mo1/的酶,催化就已经相当显著。但是在活细胞 中酶的浓度则高出很多。 反应过程 图6-1在非催化和酶催化过程自由能的变化 A→P;一一没有催化剂:……有催化剂E 表6-1列出了催化剂对某些反应的活化能和反应速率的影响 表6-1催化剂对某些反应的活化能和反应速率的影响 催化剂 活化能 速率常数 kJ-moI Ke1(25℃) H202→H20+1/202 56.5 2.1×10 过氧化氢酶 ~3.1×103 酪蛋白+nH20→(n+1)肽 胰蛋白酶 2.1×10 乙酸丁酯+H20→丁酸+乙醇 1.0 脂肪酶 ~4.2×10

- 3 - 酶的催化反应,如同所有的化学反应一样都需要服从热力学定律。当考 虑放热反应中的催化作用时,反应底物分子A生成产物B的活化能为△E是相当 高的,在大多数情况下,这样的反应不能自发进行,反应物A处于亚稳态。在 加入合适的催化剂后,使A转化为活化能较低的过渡态,形成中间产物EA或EP (图 6-1),最后释放出产物P和游离的催化剂。在催化反应过程中,反应速率 常数增大几个数量级,但反应平衡常数不变。由于酶的高度催化活性,在体 外实验中,仅需要 10-8~10-6mol/L的酶,催化就已经相当显著。但是在活细胞 中酶的浓度则高出很多。 图 6-1 在非催化和酶催化过程自由能的变化 A→P;——没有催化剂;……有催化剂 E 表 6-1 列出了催化剂对某些反应的活化能和反应速率的影响。 表 6-1 催化剂对某些反应的活化能和反应速率的影响 反 应 催化剂 活化能 kJ•mol-1 速率常数 Krel(25℃) 无 75 10 I- 56.5 ~2.1×103 H2O2→H2O + 1/2 O2 过氧化氢酶 26.8 ~3.1×108 H+ 酪蛋白+n H2O→(n+1)肽 86 1.0 胰蛋白酶 50 ~2.1×106 H+ 乙酸丁酯+H2O→丁酸+乙醇 55 1.0 脂肪酶 17.6 ~4.2 ×106

蔗糖+H0→葡萄糖+果糖 10 转化酶 5.6×100 亚油酸+02→亚油酸氢过氧化物无 150~270 C 30~50 脂肪氧合酶 16.7 10 2、酶的专一性 酶除了能显著提高反应速率外,还具有很高的专一性,它只能催化一种 或一类化学反应(反应专一性),而且对底物有严格的选择(底物专一性)。 另外变构酶还具有调节专一性的作用 (1)酶的底物专一性 酶的底物专一性( Substrate specficity)即特异性是指酶对它作用的 底物有严格的选择性,酶专一性分为两种类型: ①结构专一性:有些酶对底物的要求非常严格,只作用于一个底物,而不 作用于任何其他底物,这种专一性称为“绝对专一性”。例如脲酶只能催化尿 素水解,而对尿素的衍生物不起作用。麦芽糖酶只作用于麦芽糖而不作用于 其他双糖。 有些酶对底物要求比上述绝对专一性略低一些,它的作用对象不只是 种底物,这种专一性称为“相对专一性”。这些酶对键两端的基团要求程度不 同,只对其中一个基团要求严格,而对另一个则要求不严格,这种专一性称 为“族专一性”或“基团专一性”,这方面是有一些差异的。对于少部分酶是 基团专一性,例如水解酶,其中胰蛋白酶只能水解精氨酸或赖氨酸残基的羧 基形成的肽键或酯键。此性质常用于蛋白质序列的分析之中。另外一种相对 专一性的酶是只作用于一定的键,对键两端的基团并无严格要求,称为“键 专一性”,这类酶对底物的结构要求最低,例如酯酶催化酯键的水解,而对底 物 OR’中的R及R′基团则没有严格的要求,它既能催化水解甘油脂类 简单脂类,也能催化丙酰、丁酰胆碱或乙酰胆碱等,只是对于不同的脂类, 水解速率有所不同。大多数酶催化反应仅对一种底物起作用或优先催化一种 底物,如脲酶。酶的这种专一性评价,只有对纯酶而言才是可靠的,然而在 食品中应用的酶多数是由几种酶组成的混合物,同时还含有其他杂质,因此

- 4 - H+ 蔗糖+H2O→葡萄糖+果糖 107 1.0 转化酶 46 ~5.6×1010 无 150~270 1.0 Cu2+ 30~50 ~102 亚油酸+O2→亚油酸氢过氧化物 脂肪氧合酶 16.7 ~107 2、酶的专一性 酶除了能显著提高反应速率外,还具有很高的专一性,它只能催化一种 或一类化学反应(反应专一性),而且对底物有严格的选择(底物专一性)。 另外变构酶还具有调节专一性的作用。 (1)酶的底物专一性 酶的底物专一性(Substrate specficity)即特异性是指酶对它作用的 底物有严格的选择性,酶专一性分为两种类型: ①结构专一性:有些酶对底物的要求非常严格,只作用于一个底物,而不 作用于任何其他底物,这种专一性称为“绝对专一性”。例如脲酶只能催化尿 素水解,而对尿素的衍生物不起作用。麦芽糖酶只作用于麦芽糖而不作用于 其他双糖。 有些酶对底物要求比上述绝对专一性略低一些,它的作用对象不只是一 种底物,这种专一性称为“相对专一性”。这些酶对键两端的基团要求程度不 同,只对其中一个基团要求严格,而对另一个则要求不严格,这种专一性称 为“族专一性”或“基团专一性”,这方面是有一些差异的。对于少部分酶是 基团专一性,例如水解酶,其中胰蛋白酶只能水解精氨酸或赖氨酸残基的羧 基形成的肽键或酯键。此性质常用于蛋白质序列的分析之中。另外一种相对 专一性的酶是只作用于一定的键,对键两端的基团并无严格要求,称为“键 专一性”,这类酶对底物的结构要求最低,例如酯酶催化酯键的水解,而对底 物 中的 R 及 R′基团则没有严格的要求,它既能催化水解甘油脂类、 简单脂类,也能催化丙酰、丁酰胆碱或乙酰胆碱等,只是对于不同的脂类, 水解速率有所不同。大多数酶催化反应仅对一种底物起作用或优先催化一种 底物,如脲酶。酶的这种专一性评价,只有对纯酶而言才是可靠的,然而在 食品中应用的酶多数是由几种酶组成的混合物,同时还含有其他杂质,因此, R C O O R

不容易对这些酶的专一性作确切评价 ②立体专一性( Stereospecificity):酶的立体专一性非常明显,对于 些含有手性基团的化合物,存在光学或立体异构体,而某些酶能够识别底 物的顺、反异构或旋光异构体,也就是只能催化一个对映异构体,而对另外 个对映体则没有作用。因此,可利用酶的这个性质分离手性化合物。酶的 立体专一性在食品分析和加工中是非常重要的 (2)酶反应专一性 酶反应专一性( Reaction specificity)是指底物在允许的几个热力学 反应中,只有一个反应可以被酶催化。酶的分类和命名是以酶反应的专一性 而不是底物专一性为依据的 3、酶的催化理论 研究证明任何酶与底物作用,酶的特殊催化作用只局限于它的大分子的 定区域。对于不需要辅酶的酶来说,酶的活性中心就是指起催化作用的基 团在酶的三级结构中的位置,这些基团在一级结构上可能相差甚远,甚至位 于不同的肽链上,但是它们通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近 对于需要辅酶的酶来说,辅酶分子或辅酶分子的某一部分结构往往就是活性 中心的组成部分。确定酶的活性中心有助于研究酶的专一性 为了解释酶的催化理论,早期E. Fisher提出了“模板”( template)或 锁与钥匙学说(1 ock and key theory),认为底物分子或底物分子的一部分 像钥匙,而酶比喻为锁。底物专一地楔入到酶的活性中心部位,也就是说底 物分子进行化学反应的部位与酶分子上有催化效能的基团间有紧密互补的关 系(图 底物 酶一底物复合物 酶 图6-2酶专一性的锁和钥匙机制 利用“ Fisher”的理论还不能解释酶的结构既适合于可逆反应的底物, 又适合于可逆反应的产物,而且也不能解释酶的专一性中的所有现象。在催 化时,很多酶的构象在与底物结合时发生了变化。 Koshland后来在1958年提

- 5 - 不容易对这些酶的专一性作确切评价。 ②立体专一性(Stereospecificity):酶的立体专一性非常明显,对于 一些含有手性基团的化合物,存在光学或立体异构体,而某些酶能够识别底 物的顺、反异构或旋光异构体,也就是只能催化一个对映异构体,而对另外 一个对映体则没有作用。因此,可利用酶的这个性质分离手性化合物。酶的 立体专一性在食品分析和加工中是非常重要的。 (2)酶反应专一性 酶反应专一性(Reaction specificity)是指底物在允许的几个热力学 反应中,只有一个反应可以被酶催化。酶的分类和命名是以酶反应的专一性, 而不是底物专一性为依据的。 3、酶的催化理论 研究证明任何酶与底物作用,酶的特殊催化作用只局限于它的大分子的 一定区域。对于不需要辅酶的酶来说,酶的活性中心就是指起催化作用的基 团在酶的三级结构中的位置,这些基团在一级结构上可能相差甚远,甚至位 于不同的肽链上,但是它们通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近。 对于需要辅酶的酶来说,辅酶分子或辅酶分子的某一部分结构往往就是活性 中心的组成部分。确定酶的活性中心有助于研究酶的专一性。 为了解释酶的催化理论,早期 E.Fisher 提出了“模板”(template)或 锁与钥匙学说(lock and key theory),认为底物分子或底物分子的一部分 像钥匙,而酶比喻为锁。底物专一地楔入到酶的活性中心部位,也就是说底 物分子进行化学反应的部位与酶分子上有催化效能的基团间有紧密互补的关 系(图 6-2)。 图 6-2 酶专一性的锁和钥匙机制 利用“Fisher”的理论还不能解释酶的结构既适合于可逆反应的底物, 又适合于可逆反应的产物,而且也不能解释酶的专一性中的所有现象。在催 化时,很多酶的构象在与底物结合时发生了变化。Koshland 后来在 1958 年提

出了“诱导楔合”( induced- fit hypothesis),当酶分子与底物接近时,酶 蛋白受底物分子的诱导,其构象发生有利于与底物结合的变化,酶与底物在 此基础上互补楔合,进行反应(图6-3)。以后X一射线衍射分析的实验结果 支持了这一假说,证明了酶与底物结合时,确有显著的构象变化。 心物 图6-3酶与底物专一催化作用的“诱导楔合”机制示意图 事实上,通过旋光测定,了解到许多酶在它们的催化循环中的确有构象 变化,特别是X-射线衍射分析发现未结合在游离羧酸肽酶与结合了甘氨酰酪 氨酸底物的羧肽酶在构象上有很大区别。 酶的命名与分类 习惯命名法 1961年以前使用的酶的名称都是沿用习惯命名,比较简单,应用历史较 长,但缺乏系统性。有时出现一酶数名或一名数酶的情况。但由于沿用已久, 尽管容易混淆,但仍然使用。习惯命名的4个原则是:①绝大多数酶依据其 底物来命名,如淀粉酶、蛋白酶;②根据其所催化的反应性质来命名,如水 解酶、转氨酸、氧化酶;③根据作用底物和反应性质两个原则来命名,例如 琥珀酸脱氢酶;④在上述基础上加上酶的来源或酶的其他特点进行命名,如 胃蛋白酶、胰蛋白酶等。 2.国际系统命名法与分类 1961年国际生化协会酶学会议上提出了一个新的系统命名与分类的原

- 6 - 出了“诱导楔合”(induced-fit hypothesis),当酶分子与底物接近时,酶 蛋白受底物分子的诱导,其构象发生有利于与底物结合的变化,酶与底物在 此基础上互补楔合,进行反应(图 6-3)。以后 X-射线衍射分析的实验结果 支持了这一假说,证明了酶与底物结合时,确有显著的构象变化。 图 6-3 酶与底物专一催化作用的“诱导楔合”机制示意图 事实上,通过旋光测定,了解到许多酶在它们的催化循环中的确有构象 变化,特别是 X-射线衍射分析发现未结合在游离羧酸肽酶与结合了甘氨酰酪 氨酸底物的羧肽酶在构象上有很大区别。 三、 酶的命名与分类 1. 习惯命名法 1961 年以前使用的酶的名称都是沿用习惯命名,比较简单,应用历史较 长,但缺乏系统性。有时出现一酶数名或一名数酶的情况。但由于沿用已久, 尽管容易混淆,但仍然使用。习惯命名的 4 个原则是:①绝大多数酶依据其 底物来命名,如淀粉酶、蛋白酶;②根据其所催化的反应性质来命名,如水 解酶、转氨酸、氧化酶;③根据作用底物和反应性质两个原则来命名,例如 琥珀酸脱氢酶;④在上述基础上加上酶的来源或酶的其他特点进行命名,如 胃蛋白酶、胰蛋白酶等。 2. 国际系统命名法与分类 1961 年国际生化协会酶学会议上提出了一个新的系统命名与分类的原

则,已为国际生化协会所采用。1992年对此进行了修改。按照国际系统命名 法原则,每一种酶有一个系统名称和习惯名称,前者必须明确标准酶的底物 及催化反应的性质,每个酶有一个特定的编号。这种系统命名原则及系统编 号是相当严格的 国际系统分类的原则是将所有的酶促反应按反应性质分为6大类,分别 用1、2、3、4、5、6的编号表示,再根据底物中被作用的基团或键的特点将 每一大类分为若干个亚类,每一个亚类又按顺序编成1、2、3、4…等数字 每一个亚类可再分为若干个亚一亚类,仍用1、2、3、4…编号。每一种酶都 被指定为一个由4位数字组成的酶委员会编号( EC number)。例如黄嘌呤氧 化还原酶的系统命名为EC1.2.3.2。其中第一个数字指明该酶属于6大类中 的哪一类;第二个数为酶属的亚类;第三个数字是该酶所属的亚一亚类;第 四个数字则表明该酶在一定亚一亚类中的排号。一表6-2列出了食品中的 些重要酶的系统分类 表6-2食品中的一些重要的酶分类 类和亚类 EC编号 1.氧化还原酶 1.1供体为OH-OH 1.1.1受体为NAD或NADP 乙醇脱氢酶 1.1.1.1 丁二醇脱氢酶 1.1.1.4 L-艾杜糖醇-2-脱氢酶 1.1.1.14 L-乳糖脱氢酶 1.1.1.27 苹果酸脱氢酶 1.1.1.3 半乳糖-1-脱氢酶 1.1.1.48 葡萄糖-6-磷酸-1-脱氢酶 1.1.1.49 1.1.3受体为氧 葡萄糖氧化酶 1.1.3.4 黄嘌呤氧化酶 1.2供体为醛基 1.2.1受体为NAD'或NAD 醛脱氢酶 1.2.1.3 1.8供体为含硫化物 1.8.5受体为醌或醌类化合物谷胱甘肽脱氢酶 1.8.5.1 1.10体供为二烯醇或二酚 1.10.3受体为氧 抗坏血酸氧化酶 1.10.3.3 1.11受体为氢过化物 过氧化氢酶 1.11.1.6 过氧化物酶 1.11.1.7 1.13作用于单一供体 1.13.11与分子氧结合 脂肪氧合酶 1.13.11.12

- 7 - 则,已为国际生化协会所采用。1992 年对此进行了修改。按照国际系统命名 法原则,每一种酶有一个系统名称和习惯名称,前者必须明确标准酶的底物 及催化反应的性质,每个酶有一个特定的编号。这种系统命名原则及系统编 号是相当严格的。 国际系统分类的原则是将所有的酶促反应按反应性质分为 6 大类,分别 用 1、2、3、4、5、6 的编号表示,再根据底物中被作用的基团或键的特点将 每一大类分为若干个亚类,每一个亚类又按顺序编成 1、2、3、4…等数字, 每一个亚类可再分为若干个亚-亚类,仍用 1、2、3、4…编号。每一种酶都 被指定为一个由 4 位数字组成的酶委员会编号(EC number)。例如黄嘌呤氧 化还原酶的系统命名为 EC 1.2.3.2。其中第一个数字指明该酶属于 6 大类中 的哪一类;第二个数为酶属的亚类;第三个数字是该酶所属的亚-亚类;第 四个数字则表明该酶在一定亚-亚类中的排号。-表 6-2 列出了食品中的一 些重要酶的系统分类。 表 6-2 食品中的一些重要的酶分类 类和亚类 酶 EC 编号 1. 氧化还原酶 1.1 供体为 OH-OH 1.1.1 受体为NAD+ 或NADP+ 乙醇脱氢酶 1.1.1.1 丁二醇脱氢酶 1.1.1.4 L-艾杜糖醇-2-脱氢酶 1.1.1.14 L-乳糖脱氢酶 1.1.1.27 苹果酸脱氢酶 1.1.1.37 半乳糖-1-脱氢酶 1.1.1.48 葡萄糖-6-磷酸-1-脱氢酶 1.1.1.49 1.1.3 受体为氧 葡萄糖氧化酶 1.1.3.4 黄嘌呤氧化酶 1.1.3.22 1.2 供体为醛基 1.2.1 受体为NAD+ 或NADP+ 醛脱氢酶 1.2.1.3 1.8 供体为含硫化物 1.8.5 受体为醌或醌类化合物 谷胱甘肽脱氢酶 1.8.5.1 1.10 体供为二烯醇或二酚 1.10.3 受体为氧 抗坏血酸氧化酶 1.10.3.3 1.11 受体为氢过化物 过氧化氢酶 1.11.1.6 过氧化物酶 1.11.1.7 1.13 作用于单一供体 1.13.11 与分子氧结合 脂肪氧合酶 1.13.11.12

1.14作用于一对供体 一元酚单加氧酶(多酚氧化酶 2转移酶 2.7转移磷酸 2.7.1受体为OH 己糖激酶 甘油激酶 2.7.1.30 丙酮酸激酶 2.7.1.4 2.7.3受体为N-基 肌酸激酶 2.7.3.2 3水解酶 3.1切断酯键 3.1.1羧酸酯水解酶 羧酸酯酶 3.1.1.1 三酰甘油酯酶 3.1.1.3 磷酸酯酶A2 3.1.1.4 乙酰胆碱酯酶 3.1.1.7 果胶甲酯酶 3.1.1.11 磷酸酯酶A 3.1.1.32 3.1.3磷酸单酯水解酶 碱性磷酸酯酶 3.1.3.1 3.1.4磷酸双酯水解酶 磷脂酶C 3.1.4.2 磷脂酶D 3.1.4.4 3.2水解0-糖基化合物 3.2.1糖苷酸 淀粉酶 3.2.1.1 -淀粉酶 3.2.1.2 葡糖糖化酶 3.2.1.3 纤维素酶 3.2.1.4 聚半乳糖醛酸酶 3.2.1.15 溶菌酶 3.2.1.17 a-D-糖苷酶(麦芽糖酶) 3.2.1.20 -D-糖苷酶 3.2.1.2 a-D-半乳糖苷酶 3.2.1.22 β-D-半乳糖苷酶(乳糖酶) 3.2.1.23 β-呋喃果糖苷酶(转化酶或蔗糖3.2.1.26 酶) 1,3-β-D-木聚糖酶 3.2.1.32 a-L-鼠李糖苷酶 3.2.1.4 支链淀粉酶 3.2.1.41 外切聚半乳糖醛酸酶 3.2.3.67 3.2.3水解S-糖基化合物 葡糖硫苷酶(黑芥子硫苷酸酶) 3.4肽酶

- 8 - 1.14 作用于一对供体 一元酚单加氧酶(多酚氧化酶) 1.14.18.1 2 转移酶 2.7 转移磷酸 2.7.1 受体为 OH 己糖激酶 2.7.1.1 甘油激酶 2.7.1.30 丙酮酸激酶 2.7.1.40 2.7.3 受体为 N-基 肌酸激酶 2.7.3.2 3 水解酶 3.1 切断酯键 3.1.1 羧酸酯水解酶 羧酸酯酶 3.1.1.1 三酰甘油酯酶 3.1.1.3 磷酸酯酶A2 3.1.1.4 乙酰胆碱酯酶 3.1.1.7 果胶甲酯酶 3.1.1.11 磷酸酯酶A1 3.1.1.32 3.1.3 磷酸单酯水解酶 碱性磷酸酯酶 3.1.3.1 3.1.4 磷酸双酯水解酶 磷脂酶 C 3.1.4.2 磷脂酶 D 3.1.4.4 3.2 水解 O-糖基化合物 3.2.1 糖苷酸 α-淀粉酶 3.2.1.1 β-淀粉酶 3.2.1.2 葡糖糖化酶 3.2.1.3 纤维素酶 3.2.1.4 聚半乳糖醛酸酶 3.2.1.15 溶菌酶 3.2.1.17 α-D-糖苷酶(麦芽糖酶) 3.2.1.20 β-D-糖苷酶 3.2.1.21 α-D-半乳糖苷酶 3.2.1.22 β-D-半乳糖苷酶(乳糖酶) 3.2.1.23 β-呋喃果糖苷酶(转化酶或蔗糖 酶) 3.2.1.26 1,3-β-D-木聚糖酶 3.2.1.32 α-L-鼠李糖苷酶 3.2.1.40 支链淀粉酶 3.2.1.41 外切聚半乳糖醛酸酶 3.2.3.67 3.2.3 水解 S-糖基化合物 葡糖硫苷酶(黑芥子硫苷酸酶) 3.2.3.1 3.4 肽酶

3.4.21丝氨酸肽键内切酶微生物丝氨酸肽键内切酶如枯草杆3.4.21.62 菌蛋白酶 3.4.23天冬氨酸肽键内切酶凝乳酶 3.4.23.4 3.4.24金属肽键内切酶 嗜热菌蛋白酶 3.4.24.27 3.5作用于除肽键外的C-N键 3.5.2环内酰胺中 肌酸酐酶 3.5.2.10 4裂解酶 4.2C-0-裂解酶 4.2.2作用于多糖 果胶酸裂解酶 4.2.2.2 外切聚半乳糖醛酸裂解酶 4.2.2. 果胶裂解酶 4.2.2.10 5异构酶 5.3分子内氧化还原酶 5.3.1醛糖和酮糖间的互变木糖异构酶 5.3.1.5 葡萄糖-6-磷酸异构酶 5.3.1.9 四、生物体中的酶 自然界所有的生物体中都含有许多种类的酶,一些特殊的酶仅存在于细 胞内的一类细胞器中。细胞核中含有的酶主要涉及到核酸的生物合成和水解 降解,线粒体中含有与氧化磷酸化和生成ATP有关的氧化还原酶。细胞中的 许多酶常常在一个连续的反应链中起作用。酶在生物体内是非均匀分布的, 特定的器官含有特定的酶,在植物组织中这些酶随着生长、发育,其数量将 会发生变化,有的甚至十分显著 在完整细胞内,许多多酶体系具有自我调节的能力,酶的活力一般是通 过以下几种方式控制:隔离分布在亚细胞膜内,被细胞器控制;酶结合于膜 或细胞壁上;酶作用的底物结合于膜或细胞壁;酶与底物分离。此外,还可 通过依靠酶原的生物合成和生理上重要的内源酶抑制剂控制 旦组织受损将使酶与底物接近,导致食品在色泽、质地、风味和营养 上的改变。因此,热处理、低温保藏和酶抑制剂的使用均有利于稳定产品质 量 食品加工的生物材料中含有数以百计的不同种类的酶,这些酶对于原料 的生长、成熟、加工和保藏等均起着重要的作用。表6-3列举了一些食品原 料中几种酶的相对含量。可见不同的植物中各种酶的含量差异较大

- 9 - 3.4.21 丝氨酸肽键内切酶 微生物丝氨酸肽键内切酶如枯草杆 菌蛋白酶 3.4.21.62 3.4.23 天冬氨酸肽键内切酶 凝乳酶 3.4.23.4 3.4.24 金属肽键内切酶 嗜热菌蛋白酶 3.4.24.27 3.5 作用于除肽键外的 C-N 键 3.5.2 环内酰胺中 肌酸酐酶 3.5.2.10 4 裂解酶 4.2 C-O-裂解酶 4.2.2 作用于多糖 果胶酸裂解酶 4.2.2.2 外切聚半乳糖醛酸裂解酶 4.2.2.9 果胶裂解酶 4.2.2.10 5 异构酶 5.3 分子内氧化还原酶 5.3.1 醛糖和酮糖间的互变 木糖异构酶 5.3.1.5 葡萄糖-6-磷酸异构酶 5.3.1.9 四、生物体中的酶 自然界所有的生物体中都含有许多种类的酶,一些特殊的酶仅存在于细 胞内的一类细胞器中。细胞核中含有的酶主要涉及到核酸的生物合成和水解 降解,线粒体中含有与氧化磷酸化和生成 ATP 有关的氧化还原酶。细胞中的 许多酶常常在一个连续的反应链中起作用。酶在生物体内是非均匀分布的, 特定的器官含有特定的酶,在植物组织中这些酶随着生长、发育,其数量将 会发生变化,有的甚至十分显著。 在完整细胞内,许多多酶体系具有自我调节的能力,酶的活力一般是通 过以下几种方式控制:隔离分布在亚细胞膜内,被细胞器控制;酶结合于膜 或细胞壁上;酶作用的底物结合于膜或细胞壁;酶与底物分离。此外,还可 通过依靠酶原的生物合成和生理上重要的内源酶抑制剂控制。 一旦组织受损将使酶与底物接近,导致食品在色泽、质地、风味和营养 上的改变。因此,热处理、低温保藏和酶抑制剂的使用均有利于稳定产品质 量。 食品加工的生物材料中含有数以百计的不同种类的酶,这些酶对于原料 的生长、成熟、加工和保藏等均起着重要的作用。表 6-3 列举了一些食品原 料中几种酶的相对含量。可见不同的植物中各种酶的含量差异较大

表6-3不同原料中几种酶的相对含量 来源 相对含量(%) 聚半乳糖醛酸酶番茄 1.0 鳄梨 0.065 欧楂( Medlar) 0.027 梨 0.016 菠萝 0.024 胡萝卜 葡萄 脂肪氧合酶 大豆 摩尔拉豆( Urd bean) 0.64 绿豆 0.47 碗豆 0. 小麦 0.02 花生 0.01 过氧化物酶 青刀豆 豆荚 菜豆 0.62 菠菜 0.32 利马豆 0.15 多酚氧化酶是植物中最受注意的一种酶,在葡萄、洋李、无花果、枣、 茶叶和咖啡豆中含量很高,它在这些果实中起着人们期望的作用。另外,多 酚氧化酶在桃、苹果、香蕉、荔枝、马铃薯、莲藕和莴苣中的含量也是相当 高,然而它对这些果实起着不需宜的作用,易引起褐变,造成变质和腐烂, 对于新鲜果实的保藏带来极大困难。胡椒中不存在多酚氧化酶。 酶在食品中的活力与其生长环境和成熟度有关,从而给生产质量的稳定 性带来诸多不便。幸运的是,酶变性的速率依然遵循一级反应动力学,因此, 酶失活到一定程度所需的时间与酶的浓度无关。然而不同起始浓度的酶失活, 即使将酶失活到相同的百分数,但剩余的绝对酶活仍然是不同的。对于起始 浓度高的酶,完全失活则需要较长时间。食品原料中的同功酶往往具有不同 的热稳定性 五、酶的分离纯化与活力测定 酶的分离纯化

- 10 - 表 6-3 不同原料中几种酶的相对含量 酶 来源 相对含量(%) 聚半乳糖醛酸酶 番茄 1.0 鳄梨 0.065 欧楂(Medlar) 0.027 梨 0.016 菠萝 0.024 胡萝卜 0 葡萄 0 脂肪氧合酶 大豆 1.00 摩尔拉豆(Urd bean) 0.64 绿豆 0.47 碗豆 0.32 小麦 0.02 花生 0.01 过氧化物酶 青刀豆 1.00 豆荚 0.72 菜豆 0.62 菠菜 0.32 利马豆 0.15 多酚氧化酶是植物中最受注意的一种酶,在葡萄、洋李、无花果、枣、 茶叶和咖啡豆中含量很高,它在这些果实中起着人们期望的作用。另外,多 酚氧化酶在桃、苹果、香蕉、荔枝、马铃薯、莲藕和莴苣中的含量也是相当 高,然而它对这些果实起着不需宜的作用,易引起褐变,造成变质和腐烂, 对于新鲜果实的保藏带来极大困难。胡椒中不存在多酚氧化酶。 酶在食品中的活力与其生长环境和成熟度有关,从而给生产质量的稳定 性带来诸多不便。幸运的是,酶变性的速率依然遵循一级反应动力学,因此, 酶失活到一定程度所需的时间与酶的浓度无关。然而不同起始浓度的酶失活, 即使将酶失活到相同的百分数,但剩余的绝对酶活仍然是不同的。对于起始 浓度高的酶,完全失活则需要较长时间。食品原料中的同功酶往往具有不同 的热稳定性。 五、酶的分离纯化与活力测定 1、酶的分离纯化

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