第十九章氨基酸、蛋白质和核酸 蛋白质和核酸是生命现象的物质基础,是参与生物体内各种生物变化最重要的组分。蛋 白质存在于一切细胞中,它们是构成人体和动植物的基本材料,肌肉、毛发、皮肤、指甲、 血清、血红蛋白、神经、激素、酶等都是由不同蛋白质组成的。蛋白质在有机体中承担不同 的生理功能,它们供给肌体营养、输送氧气、防御疾病、控制代谢过程、传递遗传信息、负 责机械运动等。核酸分子携带着遗传信息,在生物的个体发育、生长、繁殖和遗传变异等生 命过程中起着极为重要的作用。 人们通过长期的实验发现:蛋白质被酸、碱或蛋白酶催化水解,最终均产生α-氨基酸 因此,要了解蛋白质的组成、结构和性质,我们必须先讨论α-氨基酸。 19.1氨基酸 氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基(-№2)取代后的衍生物。目前发现的天然 氨基酸约有300种,构成蛋白质的氨基酸约有30余种,其中常见的有20余种,人们把这些 氨基酸称为蛋白氨基酸。其它不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白氨基酸。 、a-氨基酸的构型、分类和命名 构成蛋白质的20余种常见氨基酸中除脯氨酸外,都是α-氨基酸,其结构可用通式表示 RCHCOOH NH, 这些α一氨基酸中除甘氨酸外,都含有手性碳原子,有旋光性。其构型一般都是L-型(某 些细菌代谢中产生极少量D氨基酸 HaN L-氨基酸 氨基酸的构型也可用R、S标记法表示 根据α-氨基酸通式中R-基团的碳架结构不同,α-氨基酸可分为脂肪族氨基酸、芳香 族氨基酸和杂环族氨基酸:根据R-基团的极性不同,a一氨基酸又可分为非极性氨基酸和极 性氨基酸;根据a-氨基酸分子中氨基(-NH2)和羧基(-COOH)的数目不同,α一氨基酸还 可分为中性氨基酸(羧基和氨基数目相等)、酸性氨基酸(羧基数目大于氨基数目)、碱性氨 基酸(氨基的数目多于羧基数目)。 氨基酸命名通常根据其来源或性质等采用俗名,例如氨基乙酸因具有甜味称为甘氨酸 丝氨酸最早来源于蚕丝而得名。在使用中为了方便起见,常用英文名称缩写符号(通常为前 三个字母)或用中文代号表示。例如甘氨酸可用Gly或G或“甘”字来表示其名称。氨基酸 的系统命名法与其它取代羧酸的命名相同,即以羧酸为母体命名。 组成蛋白质的氨基酸中,有八种动物自身不能合成,必须从食物中获取,缺乏时会引起 疾病,它们被称为必需氨基酸 a氨基酸的物理性质
COOH H2N H R L-氨基酸 第十九章 氨基酸、蛋白质和核酸 蛋白质和核酸是生命现象的物质基础，是参与生物体内各种生物变化最重要的组分。蛋 白质存在于一切细胞中，它们是构成人体和动植物的基本材料，肌肉、毛发、皮肤、指甲、 血清、血红蛋白、神经、激素、酶等都是由不同蛋白质组成的。蛋白质在有机体中承担不同 的生理功能，它们供给肌体营养、输送氧气、防御疾病、控制代谢过程、传递遗传信息、负 责机械运动等。核酸分子携带着遗传信息，在生物的个体发育、生长、繁殖和遗传变异等生 命过程中起着极为重要的作用。 人们通过长期的实验发现：蛋白质被酸、碱或蛋白酶催化水解，最终均产生α-氨基酸。 因此，要了解蛋白质的组成、结构和性质，我们必须先讨论α-氨基酸。 19.1 氨基酸 氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基（-NH2）取代后的衍生物。目前发现的天然 氨基酸约有 300 种，构成蛋白质的氨基酸约有 30 余种，其中常见的有 20 余种，人们把这些 氨基酸称为蛋白氨基酸。其它不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白氨基酸。 一、α-氨基酸的构型、分类和命名 构成蛋白质的 20 余种常见氨基酸中除脯氨酸外，都是α-氨基酸，其结构可用通式表示： 这些α-氨基酸中除甘氨酸外，都含有手性碳原子，有旋光性。其构型一般都是 L-型（某 些细菌代谢中产生极少量 D-氨基酸）。 氨基酸的构型也可用 R、S 标记法表示。 根据α-氨基酸通式中 R-基团的碳架结构不同，α-氨基酸可分为脂肪族氨基酸、芳香 族氨基酸和杂环族氨基酸；根据 R-基团的极性不同，α-氨基酸又可分为非极性氨基酸和极 性氨基酸；根据α-氨基酸分子中氨基（-NH2）和羧基（-COOH）的数目不同，α-氨基酸还 可分为中性氨基酸（羧基和氨基数目相等）、酸性氨基酸（羧基数目大于氨基数目）、碱性氨 基酸（氨基的数目多于羧基数目）。 氨基酸命名通常根据其来源或性质等采用俗名，例如氨基乙酸因具有甜味称为甘氨酸、 丝氨酸最早来源于蚕丝而得名。在使用中为了方便起见，常用英文名称缩写符号（通常为前 三个字母）或用中文代号表示。例如甘氨酸可用 Gly 或 G 或“甘”字来表示其名称。氨基酸 的系统命名法与其它取代羧酸的命名相同，即以羧酸为母体命名。 组成蛋白质的氨基酸中，有八种动物自身不能合成，必须从食物中获取，缺乏时会引起 疾病，它们被称为必需氨基酸。 二、α-氨基酸的物理性质 RCHCOOH NH2
a-氨基酸一般为无色晶体,熔点比相应的羧酸或胺类要高,一般为200-300℃(许多 氨基酸在接近熔点时分解)。除甘氨酸外,其它的α-氨基酸都有旋光性。大多数氨基酸易溶 于水,而不溶于有机溶剂 三、a-氨基酸的化学性质 氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基,因此它具有羧酸和胺类化合物的性质:同时,由 于氨基与羧基之间相互影响及分子中R-基团的某些特殊结构,又显示出一些特殊的性质。 1.氨基酸的两性性质和等电点 氨基酸分子中同时含有羧基(-OOH)和氨基(-NH),不仅能与强碱或强酸反应生成盐 而且还可在分子内形成内盐 RCHCOH RCHCO NH 内盐(偶极离子 氨基酸内盐分子是既带有正电荷又带有负电荷的离子,称为两性离子或偶极离子。固体 氨基酸以偶极离子形式存在,静电引力大,具有很高的熔点,可溶于水而难溶于有机溶剂。 氨基酸分子是偶极离子,在酸性溶液中它的羧基负离子可接受质子,发生碱式电离带正 电荷;而在碱性溶液中铵根正离子给出质子,发生酸式电离带负电荷。偶极离子加酸和加碱 时引起的变化,可用下式表示 RCHCOH OH- RCHCO'=OH- RCHCO NH3 NH3 NH, 正离子 偶极离子 负离子 2.氨基酸中氨基的反应 (1)与亚硝酸反应大多数氨基酸中含有伯氨基,可以定量与亚硝酸反应,生成α-羟基 酸,并放氮气 R-CH-COOH HNO, R-CH-COOH+H20+N2↑ 该反应定量进行,从释放出的氮气的体积可计算分子中氨基的含量。这个方法称为范 斯莱克( Van Slyke)氨基测定法,可用于氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定 (2)与甲醛反应氨基酸分子中的氨基能作为亲核试剂进攻甲醛的羰基,生成( 二羟甲基)氨基酸。 R-CH-COOH 2HCHO R-CH-COOH HOH,C-N-CH,OH 在(N,N-二羟甲基)氨基酸中,由于羟基的吸电子诱导效应,降低了氨基氮原子的电子 云密度,削弱了氮原子结合质子的能力,使氨基的碱性削弱或消失,这样就可以用标准碱液 来滴定氨基酸的羧基,用于氨基酸含量的测定。这种方法称为氨基酸的甲醛滴定法 在生物体内,氨基酸分子中的氨基在某些酶的催化下,可与醛酮反应生成弱碱性的西佛 RCHO H2 N-CH-COOH R'CHN-CH-CO0 西佛碱
R-CH-COOH + HNO2 ─→ R-CH-COOH + H2O + N2↑ | | NH2 OH α-氨基酸一般为无色晶体，熔点比相应的羧酸或胺类要高，一般为 200—300℃（许多 氨基酸在接近熔点时分解）。除甘氨酸外，其它的α-氨基酸都有旋光性。大多数氨基酸易溶 于水，而不溶于有机溶剂。 三、α-氨基酸的化学性质 氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，因此它具有羧酸和胺类化合物的性质；同时，由 于氨基与羧基之间相互影响及分子中 R-基团的某些特殊结构，又显示出一些特殊的性质。 1．氨基酸的两性性质和等电点 氨基酸分子中同时含有羧基（-COOH）和氨基（-NH2），不仅能与强碱或强酸反应生成盐， 而且还可在分子内形成内盐。 内盐（偶极离子） 氨基酸内盐分子是既带有正电荷又带有负电荷的离子，称为两性离子或偶极离子。固体 氨基酸以偶极离子形式存在，静电引力大，具有很高的熔点，可溶于水而难溶于有机溶剂。 氨基酸分子是偶极离子，在酸性溶液中它的羧基负离子可接受质子，发生碱式电离带正 电荷；而在碱性溶液中铵根正离子给出质子，发生酸式电离带负电荷。偶极离子加酸和加碱 时引起的变化，可用下式表示： 正离子 偶极离子 负离子 pH pI 2．氨基酸中氨基的反应 （1）与亚硝酸反应 大多数氨基酸中含有伯氨基，可以定量与亚硝酸反应，生成α-羟基 酸,并放氮气。 该反应定量进行，从释放出的氮气的体积可计算分子中氨基的含量。这个方法称为范 斯莱克（Van Slyke）氨基测定法，可用于氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定。 （2）与甲醛反应 氨基酸分子中的氨基能作为亲核试剂进攻甲醛的羰基，生成（N,N- 二羟甲基）氨基酸。 在（N,N-二羟甲基）氨基酸中，由于羟基的吸电子诱导效应，降低了氨基氮原子的电子 云密度，削弱了氮原子结合质子的能力，使氨基的碱性削弱或消失，这样就可以用标准碱液 来滴定氨基酸的羧基，用于氨基酸含量的测定。这种方法称为氨基酸的甲醛滴定法。 在生物体内，氨基酸分子中的氨基在某些酶的催化下，可与醛酮反应生成弱碱性的西佛 R-CH-COOH + 2HCHO R-CH-COOH | ─→ | NH2 HOH2C-N-CH2OH R’CHO + H2 N-CH-COOH ─→R’CH=N-CH-COOH | | R R 西佛碱 RCHCOH RCHCO - NH2 O O NH3 + RCHCOH RCHCO - O O NH3 + +NH3 NH2 O RCHCO OH - - H + OH - H +
碱( Schiff'base),它是植物体内合成生物碱及生物体内酶促转氨基反应的中间产物。 (3)与2,4-二硝基氟苯反应氨基酸能与2,4-二硝基氟苯(DNFB)反应生成N(2,4- 二硝基苯基)氨基酸,简称N-DNP-氨基酸。这个化合物显黄色,可+用于氨基酸的比色测定。 英国科学家桑格尔( Sanger)首先用这个反应来标记多肽或蛋白质的N-端氨基酸,再将肽 链水解,经层析检测,就可识别多肽或蛋白质的N-端氨基酸 F+H2 N-CHCOOH弱碱 -NH-CHCOOH +HE N-DNP氨基酸(黄色) (4)氧化脱氨反应氨基酸分子的氨基可以被双氧水或高锰酸钾等氧化剂氧化,生成 亚氨基酸,然后进一步水解,脱去氨基生成α-酮酸。 R-cCo→Rcmn~0 OH H20 R-CH-COOH R-C-COOH a-亚氨基酸a-羟基-a-氨基酸 生物体内在酶催化下,氨基酸也可发生氧化脱氨反应,这是生物体内蛋白质分解代谢的 重要反应之一。 3.氨基酸中羧基的反应 (1)与醇反应氨基酸在无水乙醇中通入干燥氯化氢,加热回流时生成氨基酸酯 C2Hs-OH F HCI R-CH-C-0-C2H5 H20 α-氨基酸酯在醇溶液中又可与氨反应,生成氨基酸酰胺。 R-CH-C-OC2Hs NH3 -- R-CH-C-NH2 C2H5-OH 这是生物体内以谷氨酰胺和天冬酰胺形式储存氮素的一种主要方式。 2)脱羧反应将氨基酸缓缓加热或在高沸点溶剂中回流,可以发生脱羧反应生成胺 生物体内的脱羧酶也能催化氨基酸的脱羧反应,这是蛋白质腐败发臭的主要原因。例如赖氨 酸脱羧生成1,5-戊二胺(尸胺)。 H2N-CH2(CH2)3-CH-COOH H2N-(CH2)s-NH2 戊二胺(尸胺) 4.氨基酸中氨基和羧基共同参与的反应 (1)与水合茚三酮的反应α-氨基酸与水合茚三酮的弱酸性溶液共热,一般认为先发 生氧化脱氨、脱羧,生成氨和还原型茚三酮,产物再与水合茚三酮进一步反应,生成蓝紫色 物质。这个反应非常灵敏,可用于氨基酸的定性及定量测定
碱（Schiff’ base）,它是植物体内合成生物碱及生物体内酶促转氨基反应的中间产物。 （3）与 2,4-二硝基氟苯反应 氨基酸能与 2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应生成 N-（2,4- 二硝基苯基）氨基酸，简称 N-DNP-氨基酸。这个化合物显黄色，可+用于氨基酸的比色测定。 英国科学家桑格尔（Sanger）首先用这个反应来标记多肽或蛋白质的 N-端氨基酸 ，再将肽 链水解，经层析检测，就可识别多肽或蛋白质的 N-端氨基酸。 （4）氧化脱氨反应 氨基酸分子的氨基可以被双氧水或高锰酸钾等氧化剂氧化，生成α -亚氨基酸，然后进一步水解，脱去氨基生成α-酮酸。 生物体内在酶催化下，氨基酸也可发生氧化脱氨反应，这是生物体内蛋白质分解代谢的 重要反应之一。 3．氨基酸中羧基的反应 （1）与醇反应 氨基酸在无水乙醇中通入干燥氯化氢，加热回流时生成氨基酸酯。 α-氨基酸酯在醇溶液中又可与氨反应，生成氨基酸酰胺。 这是生物体内以谷氨酰胺和天冬酰胺形式储存氮素的一种主要方式。 （2）脱羧反应 将氨基酸缓缓加热或在高沸点溶剂中回流，可以发生脱羧反应生成胺。 生物体内的脱羧酶也能催化氨基酸的脱羧反应，这是蛋白质腐败发臭的主要原因。例如赖氨 酸脱羧生成 1,5-戊二胺（尸胺）。 4．氨基酸中氨基和羧基共同参与的反应 （1）与水合茚三酮的反应 α-氨基酸与水合茚三酮的弱酸性溶液共热，一般认为先发 生氧化脱氨、脱羧，生成氨和还原型茚三酮，产物再与水合茚三酮进一步反应，生成蓝紫色 物质。这个反应非常灵敏，可用于氨基酸的定性及定量测定。 OH O [O] H2O | -NH3 ‖ R-CH-COOH ─→ R-C-COOH ─→ R-C-COOH ─→ R-C-COOH | ‖ | NH2 NH NH2 α-亚氨基酸 α-羟基-α-氨基酸 O O ‖ 干 HCl ‖ R-CH-C-OH + C2H5-OH ─→ R-CH-C-O-C2H5 + H2O | | NH2 NH2 O O ‖ ‖ R-CH-C-OC2H5 + NH3 ─→ R-CH-C- NH2 + C2H5-OH | | NH2 NH2 △ H2N-CH2(CH2)3-CH-COOH ─→ H2N-(CH2)5-NH2 | NH2 戊二胺（尸胺） F NO2 O2N + H2N-CHCOOH R 弱碱 NO2 O2N NH-CHCOOH R + HF N-DNP-氨基酸（黄色）
t H2N-CH-COOH +R-CHO cO2 +NH3 还原型茚三酮 t Ho NOH 蓝紫色 凡是有游离氨基的氨基酸都和水合茚三酮试剂发生显色反应,多肽和蛋白质也有此反 应,脯氨酸和羟脯氨酸与水合茚三酮反应时,生成黄色化合物。 (2)与金属离子形成配合物某些氨基酸与某些金属离子能形成结晶型化合物,有时可 以用来沉淀和鉴别某些氨基酸。例如二分子氨基酸与铜离子能形成深紫色配合物结晶: 2R-CH-COOH+Cu2+—→0=0 CH-R +2H (3)脱羧失氨作用氨基酸在酶的作用下,同时脱去羧基和氨基得到醇 CH3)2CH-CH2-CH-COOH+ H20 (CH3)2CH-CH2- CH2OH CO2 +NHs 工业上发酵制取乙醇时,杂醇就是这样产生的 此外,一些氨基酸侧链具有的官能基团,如羟基、酚基、吲哚基、胍基、巯基及非α 氨基等,均可以发生相应的反应,这是进行蛋白质化学修饰的基础。q-氨基酸还可通过分 子间的-NH2基与-COOH基缩合脱水形成多肽,该反应是形成蛋白质一级结构的基础,将在蛋 白质部分介绍。 5.氨基酸的受热分解反应 a-氨基酸受热时发生分子间脱水生成交酰胺:y-或δ-氨基酸受热时发生分子内脱水 生成内酰胺;β-氨基酸受热时不发生脱水反应,而是失氨生成不饱和酸 R-CH NH NH, NH, HO CH-R NH CH-R a-氨基酸 交酰胺 RCHCHOCOOH RCH-CHCOOH Nha NH
凡是有游离氨基的氨基酸都和水合茚三酮试剂发生显色反应，多肽和蛋白质也有此反 应，脯氨酸和羟脯氨酸与水合茚三酮反应时，生成黄色化合物。 （2）与金属离子形成配合物 某些氨基酸与某些金属离子能形成结晶型化合物，有时可 以用来沉淀和鉴别某些氨基酸。例如二分子氨基酸与铜离子能形成深紫色配合物结晶： （3）脱羧失氨作用 氨基酸在酶的作用下，同时脱去羧基和氨基得到醇。 工业上发酵制取乙醇时，杂醇就是这样产生的。 此外，一些氨基酸侧链具有的官能基团，如羟基、酚基、吲哚基、胍基、巯基及非α- 氨基等，均可以发生相应的反应，这是进行蛋白质化学修饰的基础。α-氨基酸还可通过分 子间的-NH2 基与-COOH 基缩合脱水形成多肽，该反应是形成蛋白质一级结构的基础，将在蛋 白质部分介绍。 5. 氨基酸的受热分解反应 α-氨基酸受热时发生分子间脱水生成交酰胺；γ-或δ-氨基酸受热时发生分子内脱水 生成内酰胺；β-氨基酸受热时不发生脱水反应，而是失氨生成不饱和酸。 α-氨基酸 交酰胺 酶 (CH3)2CH-CH2-CH-COOH + H2O ──→ (CH3)2CH- CH2 - CH2OH + CO2 +NH3 │ NH2 C C C O O H C OH C C O O OH OH + H2N-CH-COOH │ R ──→ + R-CHO + CO2 +NH3 C C C O O H OH C C C O O HO HO 蓝紫色 + NH3 + ──→ 还原型茚三酮 C C C O O C C C O N O - RCH=CHCOOH + NH3 NH2 RCHCH2COOH R-CH OH NH2 HO C C O O NH2 CH-R O C R-CH NH NH CH-R O C NH2 O / R-CH C=O │ Cu │ 2R-CH-COOH + Cu2 + ──→ O = C CH-R + 2H+ │ / NH2 O NH2
β-氨基酸 a,B-不饱和酸 CH RCHCH2CH2COOH--RCH CH2 Y-氨基酸 内酰胺 192蛋白质 蛋白质是由多种α-氨基酸组成的一类天然高分子化合物,分子量一般可由一万左右到 几百万,有的分子量甚至可达几千万,但元素组成比较简单,主要含有碳、氢、氮、氧、硫, 有些蛋白质还有磷、铁、镁、碘、铜、锌等。 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%,即每克氮相当于6.25g蛋白质,生物体中的 氮元素,绝大部分都是以蛋白质形式存在,因此,常用定氮法先测出农副产品样品的含氮量 然后计算成蛋白质的近似含量,称为粗蛋白含量。 W粗蛋白=W氦×6.2 蛋白质的分类 蛋白质种类繁多,结构复杂,目前只能根据蛋白质的形状、溶解性及化学组成粗略分类。 蛋白质根据其形状可分为球状蛋白质(如卵清蛋白)和纤维蛋白质(如角蛋白);根据化学 组成又可分简单蛋白质和结合蛋白质 1.简单蛋白质 仅由氨基酸组成的蛋白质称为简单蛋白质。2.结合蛋白质 由简单蛋白质与非蛋白质成分(称为辅基)结合而成的复杂蛋白质,称为结合蛋白质。 结合蛋白质又可根据辅基不同进行分类 二、蛋白质的结构 蛋白质分子是由a-氨基酸经首尾相连形成的多肽链,肽链在三维空间具有特定的复杂 而精细结构。这种结构不仅决定蛋白质的理化性质,而且是生物学功能的基础。蛋白质的结 构通常分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构四种层次,蛋白质的二级、三级、四 级结构又统称为蛋白质的空间结构或高级结构。 1.蛋白质的一级结构—一多肽链 天然蛋白质是由a-氨基酸组成的。a-氨基酸分子间可以发生脱水反应生成酰胺 H20 H2N-CH-C-OH + H2N-CH-C-OH H2N-CK NH+CH-C-OH 肽键 在生成的酰胺分子中两端仍含有a-NH28-0O,因此仍然可以与其它a-氨基酸继续 缩合脱水形成长链大分子。在蛋白质化学中,8这种酰胺键 称为“肽键”。氨基酸分 子之间以肽键形式首尾相连形成的化合物称为肽,由两个氨基酸缩合形成的肽称为二肽,由 个氨基酸缩合形成的肽称为三肽,由多个
β-氨基酸 α,β-不饱和酸 γ-氨基酸 内酰胺 19.2 蛋白质 蛋白质是由多种α-氨基酸组成的一类天然高分子化合物，分子量一般可由一万左右到 几百万，有的分子量甚至可达几千万，但元素组成比较简单，主要含有碳、氢、氮、氧、硫， 有些蛋白质还有磷、铁、镁、碘、铜、锌等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为 16%，即每克氮相当于 6.25g 蛋白质，生物体中的 氮元素，绝大部分都是以蛋白质形式存在，因此，常用定氮法先测出农副产品样品的含氮量， 然后计算成蛋白质的近似含量，称为粗蛋白含量。 W 粗蛋白=W 氮×6.25 一、蛋白质的分类 蛋白质种类繁多，结构复杂，目前只能根据蛋白质的形状、溶解性及化学组成粗略分类。 蛋白质根据其形状可分为球状蛋白质（如卵清蛋白）和纤维蛋白质（如角蛋白）；根据化学 组成又可分简单蛋白质和结合蛋白质。 1.简单蛋白质 仅由氨基酸组成的蛋白质称为简单蛋白质。2. 结合蛋白质 由简单蛋白质与非蛋白质成分（称为辅基）结合而成的复杂蛋白质，称为结合蛋白质。 结合蛋白质又可根据辅基不同进行分类 二、蛋白质的结构 蛋白质分子是由α-氨基酸经首尾相连形成的多肽链，肽链在三维空间具有特定的复杂 而精细结构。这种结构不仅决定蛋白质的理化性质，而且是生物学功能的基础。蛋白质的结 构通常分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构四种层次，蛋白质的二级、三级、四 级结构又统称为蛋白质的空间结构或高级结构。 1．蛋白质的一级结构——多肽链 天然蛋白质是由α-氨基酸组成的。α-氨基酸分子间可以发生脱水反应生成酰胺。 在生成的酰胺分子中两端仍含有α-NH2 及-COOH， 因此仍然可以与其它α-氨基酸继续 缩合脱水形成长链大分子。在蛋白质化学中，这种酰胺键 称为“肽键”。氨基酸分 子之间以肽键形式首尾相连形成的化合物称为肽，由两个氨基酸缩合形成的肽称为二肽，由 三个氨基酸缩合形成的肽称为三肽，由多个 O ‖ H2N-CH-C-OH | R1 O ‖ H2N-CH-C-OH | R2 + O O ‖ ‖ H2N-CH-C- NH-CH-C-OH | | R1 R2 ──→ - H2O 肽键 C-NHO (- ) C O NH2 RCH NH RCHCH2CH2COOH CH2 CH2
氨基酸缩合形成的肽称为多肽。肽链中每个氨基酸都失去了原有结构的完整性,因此肽链中 的氨基酸通常称为氨基酸残基。肽链一端含有α-氨基的氨基酸残基称为“N-端”:含有游离 羧基的氨基酸残基称为“C-端”。例如: 肽的命名是以C-端氨基酸为母体,肽链中其它氨基酸名称中的“酸”字改为“酰”字, 称为“某氨酰”,并从N-端开始依次写在母体名称之前,两者之间通常用“-”连接,例如: 肽链通常用简称表示,即按从N端到C-端的顺序,将组成肽链的各种氨基酸的英文或 中文简称写到一起,简称间通常用“-”连接,并在C-端氨基酸简称后加“肽”字。例如, 谷-胱-甘肽的结构式为: H,N-CHa-C-NH-CH-COOH 甘氨酰-丙氨酸(甘-丙肽 -Ala) 2.蛋白质分子的构象 多肽中的肽键实质上是一种酰胺键,由于酰胺键中氮原子上的孤对电子与酰基形成p 共轭体系,使C-N键具有一定程度的双键性质。x-射线衍射证明,肽链中酰胺部分在一个 平面上(肽链中的这种平面称为肽平面或酰胺平面),与羰基及氨基相连的两个基团处于反 式位置:酰胺碳氮键长(0.132nm)比一般的C-N单键键长(O.147mm)短一些,这些都表明 酰胺碳氮键具有部分双键的性质。因此,肽键中的碳氮键的自由旋转受到阻碍,但与肽键中 氮和碳原子相连接的两个基团可以自由旋转(即相邻肽平面可以旋转),因此表现出不同的 构象 H 相邻酰胺平面可以绕Ca旋转 酰胺平面示意图 、蛋白质的理化性质 1.蛋白质的两性和等电点 蛋白质多肽链的N-端有氨基,C-端有羧基,其侧链上也常含有碱性基团和酸性基团。 因此,蛋白质与氨基酸相似,也具有两性性质和等电点。蛋白质溶液在某一pH值时,其分 子所带的正、负电荷相等,即成为净电荷为零的偶极离子,此时溶液的pH值称为该蛋白质 的等电点(pl)。蛋白质溶液在不同的pH溶液中,以不同的形式存在,其平衡体系如下 NH3 COO OH Pr COC O OH 阴离 两性离子 阳离子 等电点(p) 式中H2N-Pr-COOH表示蛋白质分子,羧基代表分子中所有的酸性基团,氨基代表所有
氨基酸缩合形成的肽称为多肽。肽链中每个氨基酸都失去了原有结构的完整性，因此肽链中 的氨基酸通常称为氨基酸残基。肽链一端含有α-氨基的氨基酸残基称为“N-端”；含有游离 羧基的氨基酸残基称为“C-端”。例如： 肽的命名是以 C-端氨基酸为母体，肽链中其它氨基酸名称中的“酸”字改为“酰”字， 称为“某氨酰”，并从 N-端开始依次写在母体名称之前，两者之间通常用“-”连接，例如： 肽链通常用简称表示，即按从 N-端到 C-端的顺序，将组成肽链的各种氨基酸的英文或 中文简称写到一起，简称间通常用“-”连接，并在 C-端氨基酸简称后加“肽”字。例如， 谷-胱-甘肽的结构式为： 2. 蛋白质分子的构象 多肽中的肽键实质上是一种酰胺键，由于酰胺键中氮原子上的孤对电子与酰基形成 p- π共轭体系，使 C-N 键具有一定程度的双键性质。x-射线衍射证明，肽链中酰胺部分在一个 平面上（肽链中的这种平面称为肽平面或酰胺平面），与羰基及氨基相连的两个基团处于反 式位置；酰胺碳氮键长（0.132nm）比一般的 C-N 单键键长（0.147nm）短一些，这些都表明 酰胺碳氮键具有部分双键的性质。因此，肽键中的碳氮键的自由旋转受到阻碍，但与肽键中 氮和碳原子相连接的两个基团可以自由旋转（即相邻肽平面可以旋转），因此表现出不同的 构象。 酰胺平面示意图 三、蛋白质的理化性质 1. 蛋白质的两性和等电点 蛋白质多肽链的 N-端有氨基，C-端有羧基，其侧链上也常含有碱性基团和酸性基团。 因此，蛋白质与氨基酸相似，也具有两性性质和等电点。蛋白质溶液在某一 pH 值时，其分 子所带的正、负电荷相等，即成为净电荷为零的偶极离子，此时溶液的 pH 值称为该蛋白质 的等电点（pI）。蛋白质溶液在不同的 pH 溶液中，以不同的形式存在，其平衡体系如下: COO NH2 Pr + Pr NH3 + COO COOH Pr NH3 OH _ H + H + OH _ 阴离子 两性离子 阳离子 pH > pI 等电点(pI) pH < pI 式中 H2N-Pr-COOH 表示蛋白质分子，羧基代表分子中所有的酸性基团，氨基代表所有 O CH3 ‖ │ H2N-CH2-C-NH-CH-COOH 甘氨酰-丙氨酸（甘-丙肽，Gly-Ala）
的碱性基团,Pr代表其它部分。 2.蛋白质的胶体性质 蛋白质是大分子化合物,其分子大小一般在1-100mm之间,在胶体分散相质点范围, 所以蛋白质分散在水中,其水溶液具有胶体溶液的一般特性。例如具有丁铎尔( Tyndall现 象,布朗( Brown)运动,不能透过半透膜以及较强的吸附作用等。 3.蛋白质的沉淀 蛋白质溶液的稳定性是有条件的、相对的。如果改变这种相对稳定的条件,例如除去蛋 白质外层的水膜或者电荷,蛋白质分子就会凝集而沉淀。蛋白质的沉淀分为可逆沉淀和不可 逆沉淀 (1)可逆沉淀可逆沉淀是指蛋白质分子的内部结构仅发生了微小改变或基本保持不 变,仍然保持原有的生理活性。只要消除了沉淀的因素,已沉淀的蛋白质又会重新溶解。 盐析一般不会破坏蛋白质的结构,当加水或透析时,沉淀又能重新溶解。所以盐析作用 是可逆沉淀。 (2)不可逆沉淀蛋白质在沉淀时,空间构象发生了很大的变化或被破坏,失去了原有 的生物活性,即使消除了沉淀因素也不能重新溶解,称为不可逆沉淀。不可逆沉淀的方法有 ①水溶性有机溶剂沉淀法向蛋白质加入适量的水溶性有机溶剂如乙醇、丙酮等,由 于它们对水的亲合力大于蛋白质,使蛋白质粒子脱去水化膜而沉淀。这种作用在短时间和低 温时,沉淀是可逆的,但若时间较长和温度较高时,则为不可逆沉淀。 ②化学试剂沉淀法重金属盐如Hg2、Pb、Cur2、Ag等重金属阳离子能与蛋白质 阴离子结合产生不可逆沉淀 ③生物碱试剂沉淀法苦味酸、三氯乙酸、鞣酸、磷钨酸、磷钼酸等生物碱沉淀剂, 能与蛋白质阳离子结合,使蛋白质产生不可逆沉淀。 此外,强酸或强碱以及加热、紫外线或Ⅹ射线照射等物理因素,都可导致蛋白质的某 些副键被破坏,引起构象发生很大改变,使疏水基外露,引起蛋白质沉淀,从而失去生物活 性。这些沉淀也是不可逆的 4.蛋白质的变性 由于物理或化学因素的影响,蛋白质分子的内部结构发生了变化,导致理化性质改变, 生理活性丧失,称做蛋白质的变性。变性后的蛋白质称为变性蛋白质。 引起蛋白质变性的因素很多,物理因素有加热、高压、剧烈振荡、超声波、紫外线或 Ⅹ-射线照射等。化学因素有强酸、强碱、重金属离子、生物碱试剂和有机溶剂等。蛋白质的 变性一方面是维持具有复杂而精细空间结构的蛋白质的副键被破坏,原有的空间结构被改 变,疏水基外露:另一方面,蛋白质分子中的某些活泼基团如-NH2、CO0H、-0H等与化学试 剂发生了反应 蛋白质的变性分为可逆变性和不可逆变性,若仅改变了蛋白质的三级结构,可能只引起 可逆变性;若破坏了二级结构,则会引起不可逆变性。但是,蛋白质的变性不会引起它的一 级结构改变。蛋白质变性一般产生不可逆沉淀,但蛋白质的沉淀不一定变性(如蛋白质的盐 析);反之,变性也不一定沉淀,例如有时蛋白质受强酸或强碱的作用变性后,常由于带同
的碱性基团，Pr 代表其它部分。 2. 蛋白质的胶体性质 蛋白质是大分子化合物，其分子大小一般在 1-100 nm 之间，在胶体分散相质点范围， 所以蛋白质分散在水中，其水溶液具有胶体溶液的一般特性。例如具有丁铎尔(Tyndall)现 象，布朗(Brown)运动，不能透过半透膜以及较强的吸附作用等。 3. 蛋白质的沉淀 蛋白质溶液的稳定性是有条件的、相对的。如果改变这种相对稳定的条件，例如除去蛋 白质外层的水膜或者电荷，蛋白质分子就会凝集而沉淀。蛋白质的沉淀分为可逆沉淀和不可 逆沉淀。 （1）可逆沉淀 可逆沉淀是指蛋白质分子的内部结构仅发生了微小改变或基本保持不 变，仍然保持原有的生理活性。只要消除了沉淀的因素，已沉淀的蛋白质又会重新溶解。 盐析一般不会破坏蛋白质的结构，当加水或透析时，沉淀又能重新溶解。所以盐析作用 是可逆沉淀。 （2）不可逆沉淀 蛋白质在沉淀时，空间构象发生了很大的变化或被破坏，失去了原有 的生物活性，即使消除了沉淀因素也不能重新溶解，称为不可逆沉淀。不可逆沉淀的方法有： ① 水溶性有机溶剂沉淀法 向蛋白质加入适量的水溶性有机溶剂如乙醇、丙酮等，由 于它们对水的亲合力大于蛋白质，使蛋白质粒子脱去水化膜而沉淀。这种作用在短时间和低 温时，沉淀是可逆的，但若时间较长和温度较高时，则为不可逆沉淀。 ② 化学试剂沉淀法 重金属盐如 Hg2+、Pb2+ 、Cu2+、Ag+ 等重金属阳离子能与蛋白质 阴离子结合产生不可逆沉淀。： ③ 生物碱试剂沉淀法 苦味酸、三氯乙酸、鞣酸、磷钨酸、磷钼酸等生物碱沉淀剂， 能与蛋白质阳离子结合，使蛋白质产生不可逆沉淀。 此外，强酸或强碱以及加热、紫外线或 X-射线照射等物理因素，都可导致蛋白质的某 些副键被破坏，引起构象发生很大改变，使疏水基外露，引起蛋白质沉淀，从而失去生物活 性。这些沉淀也是不可逆的。 4. 蛋白质的变性 由于物理或化学因素的影响，蛋白质分子的内部结构发生了变化，导致理化性质改变， 生理活性丧失，称做蛋白质的变性。变性后的蛋白质称为变性蛋白质。 引起蛋白质变性的因素很多，物理因素有加热、高压、剧烈振荡、超声波、紫外线或 X-射线照射等。化学因素有强酸、强碱、重金属离子、生物碱试剂和有机溶剂等。蛋白质的 变性一方面是维持具有复杂而精细空间结构的蛋白质的副键被破坏，原有的空间结构被改 变，疏水基外露；另一方面，蛋白质分子中的某些活泼基团如-NH2、-COOH、-OH 等与化学试 剂发生了反应。 蛋白质的变性分为可逆变性和不可逆变性，若仅改变了蛋白质的三级结构，可能只引起 可逆变性；若破坏了二级结构，则会引起不可逆变性。但是，蛋白质的变性不会引起它的一 级结构改变。蛋白质变性一般产生不可逆沉淀，但蛋白质的沉淀不一定变性（如蛋白质的盐 析）；反之，变性也不一定沉淀，例如有时蛋白质受强酸或强碱的作用变性后，常由于带同
性电荷而不会产生沉淀现象。然而不可逆沉淀一定会使蛋白质变性。 变性蛋白质与天然蛋白质有明显的差异,主要表现如下几个方面 (1)物理性质的改变蛋白质变性后,多肽链松散伸展,导致粘度增大;侧链疏水基外 露,导致溶解度降低而沉淀等。 (2)化学性质的改变蛋白质变性后结构松散,生物化学性质改变,易被酶水解:侧链 上的某些基团外露,易发生化学反应 (3)生理活性的丧失蛋白质变性后失去了原有的生物活性,例如,酶变性后失去了催 化功能:激素变性后失去了相应的生理调节功能:血红蛋白变性后失去了输送氧的功能等 蛋白质的变性作用对工农业生产、科学研究都具有十分广泛的意义。例如通常采用加热 紫外线照射、利用酒精、杀菌剂等杀菌消毒,其结果就是使细菌体内的蛋白质变性。菌种、 生物制剂的失效,种子失去发芽能力等均与蛋白质的变性有关。 5.水解作用 蛋白质水解经过一系列中间产物后,最终生成a-氨基酸。其水解过程如下: 蛋白质→蛋白月示→蛋白胨→多肽→二肽→a-氨基酸 蛋白质的水解反应,对研究蛋白质以及在生物体中的代谢都具有十分重要的意义。 19.3核酸简介 核酸是储存、复制及表达生物遗传信息的生物高分子化合物。任何有机体包括病毒、细 菌、植物和动物,都无例外地含有核酸。核酸可分为核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA) 两类,RNA主要存在于细胞质中,控制生物体内蛋白质的合成;DNA主要存在于细胞核中, 决定生物体的繁殖、遗传及变异。“种瓜得瓜,种豆得豆”是劳动人民对核酸遗传信息子孙 相传的最早认识。因此,核酸化学是分子生物学和分子遗传学的基础。现在已知某些核酸也 有酶的作用 我国于1981年全合成出了酵母丙氨酸t-RNA,标志着我国在核酸研究上已达到世界先 进水平 、核酸的组成 核酸仅由C、H、0、N、P五种元素组成,其中P的含量变化不大,平均含量为9.5%, 每克磷相当于10.5克的核酸。因此,通过测定核酸的含磷量,即可计算出核酸的大约含量。 W粗核酸(%)=wp×10.5 核酸在酸、碱或酶的作用下,可以逐步水解。核酸完全水解后得到磷酸、戊糖、含氮碱 三类化合物 核酸(多核苷酸) 核苷酸(单核苷酸) 磷酸 核苷 戊糖 含氮碱 核酸中的戊糖分为D-核糖(D- ribose)和D2-脱氧核糖(D-2- deoxyribose)两类。核
性电荷而不会产生沉淀现象。然而不可逆沉淀一定会使蛋白质变性。 变性蛋白质与天然蛋白质有明显的差异，主要表现如下几个方面： （1）物理性质的改变 蛋白质变性后，多肽链松散伸展，导致粘度增大；侧链疏水基外 露，导致溶解度降低而沉淀等。 （2）化学性质的改变 蛋白质变性后结构松散，生物化学性质改变，易被酶水解；侧链 上的某些基团外露，易发生化学反应。 （3）生理活性的丧失 蛋白质变性后失去了原有的生物活性，例如，酶变性后失去了催 化功能；激素变性后失去了相应的生理调节功能；血红蛋白变性后失去了输送氧的功能等。 蛋白质的变性作用对工农业生产、科学研究都具有十分广泛的意义。例如通常采用加热、 紫外线照射、利用酒精、杀菌剂等杀菌消毒，其结果就是使细菌体内的蛋白质变性。菌种、 生物制剂的失效，种子失去发芽能力等均与蛋白质的变性有关。 5. 水解作用 蛋白质水解经过一系列中间产物后，最终生成α-氨基酸。其水解过程如下： 蛋白质→蛋白月示 →蛋白胨→多肽→二肽→α-氨基酸 蛋白质的水解反应，对研究蛋白质以及在生物体中的代谢都具有十分重要的意义。 19.3 核酸简介 核酸是储存、复制及表达生物遗传信息的生物高分子化合物。任何有机体包括病毒、细 菌、植物和动物，都无例外地含有核酸。核酸可分为核糖核酸（RNA）和脱氧核糖核酸（DNA） 两类，RNA 主要存在于细胞质中，控制生物体内蛋白质的合成；DNA 主要存在于细胞核中， 决定生物体的繁殖、遗传及变异。“种瓜得瓜，种豆得豆”是劳动人民对核酸遗传信息子孙 相传的最早认识。因此，核酸化学是分子生物学和分子遗传学的基础。现在已知某些核酸也 有酶的作用。 我国于 1981 年全合成出了酵母丙氨酸 t-RNA，标志着我国在核酸研究上已达到世界先 进水平。 一、核酸的组成 核酸仅由 C、H、O、N、P 五种元素组成，其中 P 的含量变化不大，平均含量为 9.5%， 每克磷相当于 10.5 克的核酸。因此，通过测定核酸的含磷量，即可计算出核酸的大约含量。 W 粗核酸（%）= Wp×10.5 核酸在酸、碱或酶的作用下，可以逐步水解。核酸完全水解后得到磷酸、戊糖、含氮碱 三类化合物。 核酸中的戊糖分为 D-核糖（D-ribose）和 D-2-脱氧核糖（D-2-deoxyribose）两类。核 核酸（多核苷酸） ↓ 核苷酸（单核苷酸） ┌─────┴─────┐ ↓ ↓ 磷酸 核苷 ┌─────┴─────┐ ↓ ↓ 戊糖 含氮碱
酸的分类通常是根据戊糖种类不同进行的。核酸中的碱基可分为嘌呤碱及嘧啶碱两类,两种 核酸在碱基组成上也有差异。两种核酸均含有磷酸 RNA与DMA在化学组成上的异同 DNA 戊糖 β-D-核糖 脱氧核糖 嘧啶碱 尿嘧啶胞嘧啶 胸腺嘧啶胞嘧啶 含氮碱 嘌呤碱 腺嘌呤鸟嘌呤 腺嘌呤鸟嘌呤 H3POA 二、(单)核苷酸——核酸的基本结构单位 核酸是由单核苷酸连接而成的高分子化合物,而单核苷酸又是由核苷和磷酸结合而成的 磷酸酯 1.核苷 核苷是由D-核糖或D-2-脱氧核糖C位上的β-羟基与嘧啶碱的1位氮上或嘌呤碱9位氮上 的氢原子脱水而成的氮糖苷。两种核苷的结构以腺苷及脱氧胞苷为例表示如下,其它核苷只 需用相应碱基进行置换即得。 为了区别碱基和糖中原子的位置,戊糖中碳原子编号用带撤的数码表示。它们的名称与 缩写见表 核苷的名称及缩写 RNA中的核糖核苷 DNA中的脱氧核糖核苷 缩写 名称 缩写 腺嘌呤核苷 A(腺苷) 腺嘌呤脱氧核苷 dA(脱氧腺苷) 鸟嘌呤核苷 G(鸟苷) 鸟嘌呤脱氧核苷 dG(脱氧鸟苷) 胞嘧啶核苷 C(胞苷) 胞嘧啶脱氧核苷 dC(脱氧胞苷) 尿嘧啶核苷 U(尿苷) 胸腺嘧啶脱氧核苷 dT(脱氧胸苷) 2.(单)核苷酸 (单)核苷酸是核苷中戊糖上的C5或C3位上的羟基与磷酸缩合而成的酯。 单核苷酸的命名有两种方法:①作为酸来命名,即5′-某核苷酸或3-某核苷酸。②作 为核苷的磷酸酯,可命名为某苷-5-磷酸或某苷-33-磷酸 三、核酸的结构 1.核酸的一级结构 核酸是由许多(单)核苷酸所组成的多核苷酸大分子。RNA的分子量一般在104-10°之 间,而DNA在10-10之间。无论是RNA还是DNA,都是由一个单核苷酸中戊糖的Cs上的磷 酸与另一个单核苷酸中戊糖的C3上羟基之间,通过3’,5-磷酸二酯键连接而成的长链化合
酸的分类通常是根据戊糖种类不同进行的。核酸中的碱基可分为嘌呤碱及嘧啶碱两类，两种 核酸在碱基组成上也有差异。两种核酸均含有磷酸 RNA 与 DNA 在化学组成上的异同 类 别 RNA DNA 戊 糖 β-D-核糖 β-D-2-脱氧核糖 含氮碱 嘧啶碱 尿嘧啶 胞嘧啶 胸腺嘧啶 胞嘧啶 嘌呤碱 腺嘌呤 鸟嘌呤 腺嘌呤 鸟嘌呤 磷 酸 H3PO4 H3PO4 二、（单）核苷酸——核酸的基本结构单位 核酸是由单核苷酸连接而成的高分子化合物，而单核苷酸又是由核苷和磷酸结合而成的 磷酸酯。 1. 核苷 核苷是由 D-核糖或 D-2-脱氧核糖 C1 位上的β-羟基与嘧啶碱的 1 位氮上或嘌呤碱 9 位氮上 的氢原子脱水而成的氮糖苷。两种核苷的结构以腺苷及脱氧胞苷为例表示如下，其它核苷只 需用相应碱基进行置换即得。 为了区别碱基和糖中原子的位置，戊糖中碳原子编号用带撇的数码表示。它们的名称与 缩写见表。 核苷的名称及缩写 RNA 中的核糖核苷 DNA 中的脱氧核糖核苷 名称 缩写 名称 缩写 腺嘌呤核苷 A（腺苷） 腺嘌呤脱氧核苷 dA（脱氧腺苷） 鸟嘌呤核苷 G（鸟苷） 鸟嘌呤脱氧核苷 dG（脱氧鸟苷） 胞嘧啶核苷 C（胞苷） 胞嘧啶脱氧核苷 dC（脱氧胞苷） 尿嘧啶核苷 U（尿苷） 胸腺嘧啶脱氧核苷 dT（脱氧胸苷） 2．（单）核苷酸 （单）核苷酸是核苷中戊糖上的 C5’或 C3’位上的羟基与磷酸缩合而成的酯。 单核苷酸的命名有两种方法：①作为酸来命名，即 5’-某核苷酸或 3’-某核苷酸。②作 为核苷的磷酸酯，可命名为某苷-5’-磷酸或某苷-3’-磷酸。 三、核酸的结构 1. 核酸的一级结构 核酸是由许多（单）核苷酸所组成的多核苷酸大分子。RNA 的分子量一般在 104 -106 之 间，而 DNA 在 106 -109 之间。无论是 RNA 还是 DNA，都是由一个单核苷酸中戊糖的 C5’上的磷 酸与另一个单核苷酸中戊糖的 C3’上羟基之间，通过 3’，5’-磷酸二酯键连接而成的长链化合
物。例如,大肠杆菌染色体DNA的分子量为2.6×10°,由4×10°碱基对组成,长度为1.4 ×10°mm。核酸中RNA主要由AMP、GMP、CMP和UMP四种单核苷酸结合而成。DNA主要由dAMP dGMP、dOMP和dTM四种单核苷酸结合而成。核酸的一级结构是指组成核酸的各种单核苷酸 按照一定比例和一定的顺序,通过磷酸二酯键连接而成的核苷酸长链 2.DNA的双螺旋结构 1953年瓦特生( Waston)和克利格( Crick)通过对DNA分子的X衍射的研究和碱基 性质的分析,提出了DMA的二级结构为双螺旋结构,被认为是二十世纪自然科学的重大突破 之一。DNA双螺旋结构(图13-10)的要点是: (1)DNA分子由两条走向相反的多核苷酸链组成,绕同一中心轴相互平行盘旋成双螺旋 体结构。两条链均为右手螺旋,即DNA主链走向为右手双螺旋体。 (2)碱基的环为平面结构,处于螺旋内侧,并与中心轴垂直。磷酸与2-脱氧核糖处于 螺旋外侧,彼此通过3’或5’-磷酸二酯键相连,糖环平面与中心轴平行 (3)两个相邻碱基对之间的距离(碱基堆积距离)为0.34mm。螺旋每旋一圈包含10个 单核苷酸,即每旋转一周的高度(螺距)为3.4nm。螺旋直径为2nms (4)两条核苷酸链之间的碱基以特定的方式配对并形成氢键连接在一起。配对的碱基处 于同一平面上,与上下的碱基平面堆积在一起,成对碱基之间的纵向作用力叫做碱基堆积力 它也是使两条核苷酸链结合并维持双螺旋空间结构的重要作用力 DNA两条链之间碱基配对的规则是:一条链上的嘌呤碱基与另一条链上的嘧啶碱基配 对。一方面,螺旋圈的直径恰好能容纳一个嘌呤碱和一个嘧啶碱配对。如两个嘌呤碱互相配 对,则体积太大无法容纳:如两个嘧啶碱互相配对,则由于两链之间距离太远,不能形成氢 键。另一方面,若以A-T、G-C配对可形成五个氢键,而以A-C、GT配对只能形成四个氢键 氢键的数目越多,越有利于双螺旋结构的稳定性,因此在DNA双螺旋结构中,只有A与T 之间或G与C之间才能配对。在DNA双螺旋结构中,这种A-T或C-G配对,并以氢键相连 接的规律,称为碱基配对规则或碱基互补规则(图13-10)。 由于碱基配对的互补性,所以一条螺旋的单核苷酸的次序(即碱基次序)决定了另一条 链的单核苷酸的碱基次序。这决定了DNA复制的特殊规律及在遗传学中具有重要意义。 RNA的空间结构与DNMA不同,RNA一般由一条回折的多核苷酸链构成,具有间隔着的双 股螺旋与单股螺旋体结枃部分,它是靠嘌呤碱与嘧啶碱之间的氢键保持相对稳定的结构,碱 基互补规则是A-U、C-G 四、核酸的性质 1.物理性质 DNA为白色纤维状物质,RNA为白色粉状物质。它们都微溶于水,水溶液显酸性,具有 一定的粘度及胶体溶液的性质。它们可溶于稀碱和中性盐溶液,易溶于2-甲氧基乙醇,难 溶于乙醇、乙醚等溶剂。核酸在260mm左右都有最大吸收,可利用紫外分光光度法进行定量 测定 2.核酸的水解 核酸是核苷通过磷酸二酯键连接而成的高分子化合物,在酸、碱或酶的作用下都能水解 在酸性条件下,由于糖苷键对酸不稳定,核酸水解生成碱基、戊糖、磷酸及单核苷酸的混
物。例如，大肠杆菌染色体 DNA 的分子量为 2.6×109，由 4×106 碱基对组成，长度为 1.4 ×106 nm。核酸中 RNA 主要由 AMP、GMP、CMP 和 UMP 四种单核苷酸结合而成。DNA 主要由 dAMP、 dGMP、dCMP 和 dTMP 四种单核苷酸结合而成。核酸的一级结构是指组成核酸的各种单核苷酸 按照一定比例和一定的顺序，通过磷酸二酯键连接而成的核苷酸长链。 2. DNA 的双螺旋结构 1953 年瓦特生（Waston ）和克利格（Crick ）通过对 DNA 分子的 X-衍射的研究和碱基 性质的分析，提出了 DNA 的二级结构为双螺旋结构，被认为是二十世纪自然科学的重大突破 之一。DNA 双螺旋结构（图 13-10）的要点是： （1）DNA 分子由两条走向相反的多核苷酸链组成，绕同一中心轴相互平行盘旋成双螺旋 体结构。两条链均为右手螺旋，即 DNA 主链走向为右手双螺旋体。 （2）碱基的环为平面结构，处于螺旋内侧，并与中心轴垂直。磷酸与 2-脱氧核糖处于 螺旋外侧，彼此通过 3’或 5’-磷酸二酯键相连，糖环平面与中心轴平行。 （3）两个相邻碱基对之间的距离（碱基堆积距离）为 0.34nm。螺旋每旋一圈包含 10 个 单核苷酸，即每旋转一周的高度（螺距）为 3.4nm。螺旋直径为 2nm。 （4）两条核苷酸链之间的碱基以特定的方式配对并形成氢键连接在一起。配对的碱基处 于同一平面上，与上下的碱基平面堆积在一起，成对碱基之间的纵向作用力叫做碱基堆积力， 它也是使两条核苷酸链结合并维持双螺旋空间结构的重要作用力。 DNA 两条链之间碱基配对的规则是：一条链上的嘌呤碱基与另一条链上的嘧啶碱基配 对。一方面，螺旋圈的直径恰好能容纳一个嘌呤碱和一个嘧啶碱配对。如两个嘌呤碱互相配 对，则体积太大无法容纳；如两个嘧啶碱互相配对，则由于两链之间距离太远，不能形成氢 键。另一方面，若以 A-T、G-C 配对可形成五个氢键，而以 A-C、G-T 配对只能形成四个氢键。 氢键的数目越多，越有利于双螺旋结构的稳定性，因此在 DNA 双螺旋结构中，只有 A 与 T 之间或 G 与 C 之间才能配对。在 DNA 双螺旋结构中， 这种 A-T 或 C-G 配对，并以氢键相连 接的规律，称为碱基配对规则或碱基互补规则（图 13-10）。 由于碱基配对的互补性，所以一条螺旋的单核苷酸的次序（即碱基次序）决定了另一条 链的单核苷酸的碱基次序。这决定了 DNA 复制的特殊规律及在遗传学中具有重要意义。 RNA 的空间结构与 DNA 不同，RNA 一般由一条回折的多核苷酸链构成，具有间隔着的双 股螺旋与单股螺旋体结构部分，它是靠嘌呤碱与嘧啶碱之间的氢键保持相对稳定的结构，碱 基互补规则是 A-U、C-G。 四、核酸的性质 1. 物理性质 DNA 为白色纤维状物质，RNA 为白色粉状物质。它们都微溶于水，水溶液显酸性，具有 一定的粘度及胶体溶液的性质。它们可溶于稀碱和中性盐溶液，易溶于 2-甲氧基乙醇，难 溶于乙醇、乙醚等溶剂。核酸在 260nm 左右都有最大吸收，可利用紫外分光光度法进行定量 测定。 2. 核酸的水解 核酸是核苷通过磷酸二酯键连接而成的高分子化合物，在酸、碱或酶的作用下都能水解。 在酸性条件下，由于糖苷键对酸不稳定， 核酸水解生成碱基、戊糖、磷酸及单核苷酸的混
