在血液或体液内除Ig分子外，还发现另一族参予免疫效应的大分子，称为补体分子。早在19世纪未，发现在新鲜免疫血清内加入相应细菌，无论进行体内或体外实验，均证明可以将细菌溶解，将这种现象称之为免疫溶菌现象。如将免疫血清加热60°C30分钟则可丧失溶菌能力。进一步证明免疫血清中含有二种物质与溶菌现象有关，即对热稳定的组分称为杀菌素，即抗体（complement,C）。其后又证实了抗各种动物红细胞的抗体加入补体成分亦可引起红细胞的溶解现象。自此建立了早期的补体概念。即补体为正常血清中的单一组分，它可被抗原与抗体形成的复合物所活化产生溶菌和溶细胞现象。而单独的抗体或补体均不能引起细胞溶解现象。第一节补体系统的组成和理化性质一、补体分子的组分和命名进入60年代后，由于蛋白质化学和免疫化学技术的进步，自血液中分离、纯化补体成分成功，现已证明补体是单一成分的论点是不正确的，它是由三组球蛋白大分子组成。即第一组分是由9种补体成分组成，分别命名为C1、C2、C3、C4、C5、C6、C7、C8、C9。其中C1是由三个亚单位组成，命名为Clg、CIr、CIs，因此第一组分是由11种球蛋白大分子组成。在70年代又发现一些新的血清因子参予补体活化，但它们不是经过抗原抗体复合物的活化途径。而是通过旁路活化途径。这此些因子包括B因子、D因P因子，它们构成补体的第二组分。其后又发现多种参矛控制补体活化的抑制因子或灭活因子，如CI抑制物、1因子、H因子、C4结合蛋白、过敏毒素灭活因子等。这些因子可控制补体分子的活化，对维持补体在体内的平衡起调节作用，它们构成了补体的第三组分。由于补体活化另一途径的深入研究，对补体系统的生物学意义有了新的识别，从而打破了对补体的传统观点，建立了新的概念。即补体系统是由将近20多种血清蛋白组成的多分子系统，具有酶的活性和自我调节作用。它至少有二种不同的活化途径其生物学意义不仅是抗体分子的辅助或增强因子，也具有独立的生物学作用，对机体的防御功能、免疫系统功能的调节以及免疫病理过程都发挥重要作用。1968年世界卫生组织（WHO）的补体命名委员会对补体进行了统一命名。分别以C1....C9命名，1981年对新发现的一些成分和因子也进行了统一命名。每一补体的肽链结构用希腊字母表示，如C3a和β链等。每一分子的酶解断片可用小写英文字母表
在血液或体液内除Ig分子外，还发现另一族参予免疫效应的大分子，称为补体分 子。早在19世纪末，发现在新鲜免疫血清内加入相应细菌，无论进行体内或体外实 验，均证明可以将细菌溶解，将这种现象称之为免疫溶菌现象。如将免疫血清加热 60°C30分钟则可丧失溶菌能力。进一步证明免疫血清中含有二种物质与溶菌现象有 关，即对热稳定的组分称为杀菌素，即抗体（complement,C）。其后又证实了抗各 种动物红细胞的抗体加入补体成分亦可引起红细胞的溶解现象。自此建立了早期的补 体概念。即补体为正常血清中的单一组分，它可被抗原与抗体形成的复合物所活化， 产生溶菌和溶细胞现象。而单独的抗体或补体均不能引起细胞溶解现象。 第一节 补体系统的组成和理化性质 一、补体分子的组分和命名 进入60年代后，由于蛋白质化学和免疫化学技术的进步，自血液中分离、纯化补 体成分成功，现已证明补体是单一成分的论点是不正确的，它是由三组球蛋白大分子 组成。即第一组分是由9种补体成分组成，分别命名为C1、C2、C3、C4、C5、C6、 C7、C8、C9。其中C1是由三个亚单位组成，命名为Clq、Clr、Cls，因此第一组分是 由11种球蛋白大分子组成。在70年代又发现一些新的血清因子参予补体活化，但它们 不是经过抗原抗体复合物的活化途径。而是通过旁路活化途径。这此些因子包括B因 子、D因P因子，它们构成补体的第二组分。其后又发现多种参矛控制补体活化的抑制 因子或灭活因子，如CI抑制物、I因子、H因子、C4结合蛋白、过敏毒素灭活因子等。 这些因子可控制补体分子的活化，对维持补体在体内的平衡起调节作用，它们构成了 补体的第三组分。 由于补体活化另一途径的深入研究，对补体系统的生物学意义有了新的识别，从 而打破了对补体的传统观点，建立了新的概念。即补体系统是由将近20多种血清蛋白 组成的多分子系统，具有酶的活性和自我调节作用。它至少有二种不同的活化途径， 其生物学意义不仅是抗体分子的辅助或增强因子，也具有独立的生物学作用，对机体 的防御功能、免疫系统功能的调节以及免疫病理过程都发挥重要作用。 1968年世界卫生组织（WHO）的补体命名委员会对补体进行了统一命名。分别 以C1.C9命名，1981年对新发现的一些成分和因子也进行了统一命名。每一补体的 肽链结构用希腊字母表示,如C3a和β链等。每一分子的酶解断片可用小写英文字母表
示如C3a和C3b等酶解断片，具有酶活性分子可在其上画横线表示之，如C1为无酶活性分子，而C1为有酶活性分子。对具有酶活性的复合物则应用其断片表示，如C3转化酶可用C4b,2a表示。表3-1WHO对部分补体成分的命名（1981）统一名称曾用名称B因子C3激活剂前体，热稳定因子等D因子C3激活剂前体转化酶，GBGaSe等P因子备解素H因子C3bINA促进因子1因子C3b灭活因子，KAF等补体分子是分别由肝细胞、巨噬细胞以及肠粘膜上皮细胞等多种细胞产生的。其理化性质及其在血清中的含量差异甚大。全部补体分子的化学组成均为多糖蛋白，各补体成分的分子量变动范围很大，其中C4结合蛋白的分子量最大，为55万，D因子分子量最小仅为2.3万。大多数补体成分的电泳迁移率属β球蛋白，少数属a球蛋白及y球蛋白。血清中补体蛋白约占总球蛋白的10%，其中含量最高的为C3，约含1mg/ml而D因子仅含1μg/ml，二者相差约干倍。人类某些疾病其总补含量或单一成分含量可发生变化，因而对体液中补体水平的测定，或组织内补体定位观察，对一些疾病的诊断具有一定意义。二、补体的理化性质补体系统中各成分的理化性状概括列于表3-2。由表见，补体成分大多是β球蛋白，少数几种属a或y球蛋白，分子量在25~390KD之间。在血清中的含量以C3为最高，达1300μg/ml，其次为C4、S蛋白和H因子，各约为C3含量的1/3；其他成分的含量仅为C3的1/10或更低。补体成分的产生部位如表3-3所示，其中C7的产生部位尚不清楚表3-2补体系统各成分的理化性状补体成分分子量(KD)电泳区带肽链数目血清含量裂解片段Clq390y21870
示如C3a和C3b等酶解断片，具有酶活性分子可在其上画横线表示之，如C1为无酶活 性分子，而C1为有酶活性分子。对具有酶活性的复合物则应用其断片表示，如C3转化 酶可用C4b,2a表示。 表3-1 WHO对部分补体成分的命名（1981） 统一名称 曾用名称 B因子 C3激活剂前体，热稳定因子等 D因子 C3激活剂前体转化酶，GBGase等 P因子 备解素 H因子 C3bINA促进因子 I因子 C3b灭活因子，KAF等 补体分子是分别由肝细胞、巨噬细胞以及肠粘膜上皮细胞等多种细胞产生的。其 理化性质及其在血清中的含量差异甚大。全部补体分子的化学组成均为多糖蛋白，各 补体成分的分子量变动范围很大，其中C4结合蛋白的分子量最大，为55万，D因子分 子量最小仅为2.3万。大多数补体成分的电泳迁移率属β球蛋白，少数属a球蛋白及γ球 蛋白。血清中补体蛋白约占总球蛋白的10%，其中含量最高的为C3，约含1mg/ml， 而D因子仅含1μg/ml，二者相差约千倍。人类某些疾病其总补含量或单一成分含量可 发生变化，因而对体液中补体水平的测定，或组织内补体定位观察，对一些疾病的诊 断具有一定意义。 二、补体的理化性质 补体系统中各成分的理化性状概括列于表3-2。由表见，补体成分大多是β球蛋 白，少数几种属a或γ球蛋白，分子量在25～390KD之间。在血清中的含量以C3为最 高，达1300μg/ml，其次为C4、S蛋白和H因子，各约为C3含量的1/3；其他成分的 含量仅为C3的1/10或更低。 补体成分的产生部位如表3-3所示，其中C7的产生部位尚不清楚。 表3-2补体系统各成分的理化性状 补体成分 分子量(KD) 电泳区带 肽链数目 血清含量 裂解片段 Clq 390 γ2 18 70
Clr95β1351Cls8535α1C2117β130C2a,C2bC3a,C3b2190β11300C3(A因子)C3c.C3d3C4180β2430C4a,C4bC4c,C4dβ12C519075C5a,C5bC6β21601281C7β255120355C8163y1C9791200α95β1B因子（C3PA)240Ba,Bb2251D因子α（C3PA酶原）25220y24P因子(备解素）1C1INH105180α250C4bp11006~8293β50因子（C3bINA)β1H因子150400(β1H)180S蛋白α500表3-3补体系统各成分产生部位补体成分产生部位C1小肠上皮细胞、脾、巨噬细胞C2巨噬细胞C3巨噬细胞、肝C4巨噬细胞、肝C5巨噬细胞C6肝?C7肝C8C9肝B因子巨噬细胞、肝
Clr 95 β 1 35 Cls 85 α 1 35 C2 117 β1 1 30 C2a,C2b C3(A因子) 190 β1 2 1300 C3a,C3b C3c,C3d C4 180 β2 3 430 C4a,C4b C4c,C4d C5 190 β1 2 75 C5a,C5b C6 128 β2 1 60 C7 120 β2 1 55 C8 163 γ1 3 55 C9 79 α 1 200 B因子（C3PA） 95 β 1 240 Ba,Bb D因子（C3PA酶原） 25 α 1 2 P因子（备解素） 220 γ2 4 25 C1INH 105 α 1 180 C4bp 1100 6～8 250 I因子（C3bINA） 93 β 2 50 H因子（β1H） 150 β 1 400 S蛋白 80 α 1 500 表3-3补体系统各成分产生部位 补体成分 产生部位 C1 小肠上皮细胞、脾、巨噬细胞 C2 巨噬细胞 C3 巨噬细胞、肝 C4 巨噬细胞、肝 C5 巨噬细胞 C6 肝 C7 ？ C8 肝 C9 肝 B因子 巨噬细胞、肝
D因子巨噬细胞、血小板P因子巨噬细胞I因子巨噬细胞H因子巨噬细胞、血小板第二节补体系统的激活补体系统各成分通常多以非活性状态存在于血浆之中，当其被激活物质活化之后，才表现出各种生物学活性。补体系统的激活可以从C1开始；也可以越过C1、C2、C4，从C3开始。前一种激活途径称为经典途径（classicalpathway）或替代途径。“经典”，“传统”只是意味着，人们早年从抗原体复合物激活补体的过程来研究补体激活的机制时，发现补体系统是从C1开始激活的连锁反应。从种系发生角度而言，旁路途径是更为古老的、原始的激活途径。从同一个体而言，在尚未形成获得性免疫，即未产生抗体之前，经旁路途径激活补体，即可直接作用于入侵的微生物等异物，作为非特异性免疫而发挥效应。由于对旁路途径的认识，远远晚在经典之后，加上人们先入为主观念，造成了命名的不合理。一、经典激活途径参与补体经典激活途径的成分包括C1～C9。按其在激活过程中的作用，人为地分成三组，即识别单位（Clg、Clr、CIs）、活化单位（C4、C2、C3）和膜攻击单位（C5~C9），分别在激活的不同阶段即识别阶段、活化阶段和膜功击阶段中发挥作用。（一）识别阶段
D因子 巨噬细胞、血小板 P因子 巨噬细胞 I因子 巨噬细胞 H因子 巨噬细胞、血小板 第二节 补体系统的激活 补体系统各成分通常多以非活性状态存在于血浆之中，当其被激活物质活化之 后，才表现出各种生物学活性。补体系统的激活可以从C1开始；也可以越过C1、 C2、C4，从C3开始。前一种激活途径称为经典途径（classical pathway）或替代途 径。“经典”，“传统”只是意味着，人们早年从抗原体复合物激活补体的过程来研 究补体激活的机制时，发现补体系统是从C1开始激活的连锁反应。从种系发生角度而 言，旁路途径是更为古老的、原始的激活途径。从同一个体而言，在尚未形成获得性 免疫，即未产生抗体之前，经旁路途径激活补体，即可直接作用于入侵的微生物等异 物，作为非特异性免疫而发挥效应。由于对旁路途径的认识，远远晚在经典之后，加 上人们先入为主观念，造成了命名的不合理。 一、经典激活途径 参与补体经典激活途径的成分包括C1～C9。按其在激活过程中的作用，人为地分 成三组，即识别单位（Clq、Clr、Cls）、活化单位（C4、C2、C3）和膜攻击单位 （C5～C9），分别在激活的不同阶段即识别阶段、活化阶段和膜功击阶段中发挥作 用。 （一）识别阶段
ClIgC抗体组胞膜图3-1Clq示意图C1与抗原抗体复合物中免疫球蛋的补体结合点相结合至C1酯酶形成的阶段C1是由三个单位Clq、Clr和Cls依赖Ca+结合成的牢固的非活性大分子。Clq：Clq分子有6个能与免疫球蛋白分子上的补体结合点相结合的部位。当两个以上的结合部位与免疫球蛋白分子结合时，即Clq桥联免疫球蛋白之后，才能激活后续的补体各成分（图3-1）IgG为单体，只有当其与抗原结合时，才能使两个以上的IgG分子相互靠拢，提供两个以上相邻的补体结合点不能与Cl接触，只有当lgM与抗原结合，发生构型改变，暴露出补体结合部位之后，才能与Clq结合。一个分子的IgM激活补体的能力大于IgG。Clq与补体结合点桥联后，其构型发生改变，导致Clr和Cls的相继活化。Clr:Clr在C1大分子中起着连接Clq和Cls的作用。Clq启动后可引起Clr构型的改变，在活性的Clr后者可使Cls活化。Cls:Clr使Cls的肽链裂解，其中一个片段Cls具有酯酶活化，即CI的活性。此酶活性可被C1INH灭活在经典途径中，一旦形成CIs，即完成识别阶段，并进入活化阶段（二）活化阶段
图3-1CIq示意图 C1与抗原抗体复合物中免疫球蛋的补体结合点相结合至C1酯酶形成的阶段。 C1是由三个单位Clq、Clr和Cls依赖Ca+结合成的牢固的非活性大分子。 Clq：Clq分子有6个能与免疫球蛋白分子上的补体结合点相结合的部位。当两个 以上的结合部位与免疫球蛋白分子结合时，即Clq桥联免疫球蛋白之后，才能激活后续 的补体各成分（图3-1）IgG为单体，只有当其与抗原结合时，才能使两个以上的IgG 分子相互靠拢，提供两个以上相邻的补体结合点不能与Clq接触，只有当IgM与抗原结 合，发生构型改变，暴露出补体结合部位之后，才能与Clq结合。一个分子的IgM激活 补体的能力大于IgG。Clq与补体结合点桥联后，其构型发生改变，导致Clr和Cls的相 继活化。 Clr:Clr在C1大分子中起着连接Clq和Cls的作用。Clq启动后可引起Clr构型的改 变，在活性的Clr,后者可使Cls活化。 Cls:Clr使Cls的肽链裂解，其中一个片段Cls具有酯酶活化，即CI的活性。此酶活 性可被C1INH灭活。 在经典途径中，一旦形成Cls，即完成识别阶段，并进入活化阶段。 （二）活化阶段
CI作用于后续的补体成分，至形成C3转化酶（C42）和C5转化酶（C423）的阶段。C4：C4是CI的底物。在Mg2+存在下，CI使C4裂解为C4a和C4b两个片段，并使被结合的C4b迅速失去结合能力。CI与C4反应之后能更好地显露出CI作用于C2的酶活性部位。C2：C2虽然也是CI的底物，但CI先在C4作用之后明显增强了与C2的相互作用。C2在Mg2+存在下被Cl裂解为两个片段C2a和C2b。当C4b与C2a结合成C4b2b（简写成C42)即为经典途径的C3转化酶。C3：C3被C3转化酶裂解在C3a和C3b两个片段，分子内部的疏酯基（-S-CO-）外露，成为不稳定的结合部位。硫酯基经加水分解，成为-SH和-COOH也可与细菌或细胞表面的-NH2和-OH反应而共价结合。因此，C3b通过不稳定的结合部位，结合到抗原抗体复合物上或结合到C42激活C3所在部位附近的微生物、高分子物质及细胞膜上。这点，对于介导调理作用和免疫粘附作用具有重要意义。C3b的另一端是个稳定的结合部位。C3b通过此部位与具有C3b受体的细胞相结合（图3-2）。C3b可被I因子火活。C3a留在液相中，具有过敏毒素活性，可被羟肽酶B灭活。(shC3结合王靶细跑或一S免疫复合带上T75与细胞膜装面（CRC3转化臀作用部位结合的部位I因子作用部位图3-2C3分子及其裂解产物生物活性示意图C3b与C42相结合产生的C423（C4b2b3b）为经典途径的C5转化酶。至此完成活化阶段。（三）膜攻击阶段C5转化酶裂解C5后，继而作用于后续的其他补体成分，最终导致细胞受损、细胞裂解的阶段
CI作用于后续的补体成分，至形成C3转化酶（C42）和C5转化酶（C423）的阶 段。 C4：C4是CI的底物。在Mg2+存在下，CI使C4裂解为C4a和C4b两个片段，并使 被结合的C4b迅速失去结合能力。CI与C4反应之后能更好地显露出CI作用于C2的酶活 性部位。 C2：C2虽然也是CI的底物，但CI先在C4作用之后明显增强了与C2的相互作用。 C2在Mg2+存在下被CI裂解为两个片段C2a和C2b。当C4b与C2a结合成C4b2b(简写 成C42)即为经典途径的C3转化酶。 C3：C3被C3转化酶裂解在C3a和C3b两个片段，分子内部的疏酯基（-S-CO-） 外露，成为不稳定的结合部位。硫酯基经加水分解，成为-SH和-COOH也可与细菌或 细胞表面的-NH2和-OH反应而共价结合。因此，C3b通过不稳定的结合部位，结合到 抗原抗体复合物上或结合到C42激活C3所在部位附近的微生物、高分子物质及细胞膜 上。这点，对于介导调理作用和免疫粘附作用具有重要意义。C3b的另一端是个稳定 的结合部位。C3b通过此部位与具有C3b受体的细胞相结合（图3-2）。C3b可被I因子 灭活。C3a留在液相中，具有过敏毒素活性，可被羟肽酶B灭活。 图3-2 C3分子及其裂解产物生物活性示意图 C3b与C42相结合产生的C423（C4b2b3b）为经典途径的C5转化酶。至此完成 活化阶段。 （三）膜攻击阶段 C5转化酶裂解C5后，继而作用于后续的其他补体成分，最终导致细胞受损、细胞 裂解的阶段
C5：C5转化酶裂解C5产生出C5a和C5b两个片段。C5a游离于液相中，具有过敏毒素活性和趋化活性。C5b可吸附于邻近的细胞表面，但其活性极不稳定，易于衰变成C5bi。C6~C9：C5b虽不稳定，当其与C6结合成C56复合物则较为稳定，但此C5b6并无活性。C5b6与C7结合成三分子的复合物C5b67时，较稳定，不易从细胞膜上解离。C5b67即可吸附于已致敏的细胞膜上，也可吸附在邻近的，未经致敏的细胞膜上（即未结合有抗体的细胞膜上）。C5b67是使细胞膜受损伤的一个关键组分。它与细胞膜结合后，即插入膜的磷脂双层结构中。若C5b67未与适当的细胞膜结合，则其中的C5b仍可衰变，失去与细胞膜结合和裂解细胞的活性。C5b67虽无酶活性，但其分子排列方式有利于吸附C8形成C5678。其中C8是C9的结合部位，因此继续形成C5～9，即补体的膜攻击单位，可使细胞膜穿孔受损。目前已经证明，不C5b、C6、C7结合到细胞膜下是细胞膜仍完整无损；只有在吸附C8之后才出现轻微的损伤，细胞内容物开始渗漏。在结合C9以后才加速细胞膜的损伤过程，因而认为C9是C8的促进因子。（图3-3）
C5：C5转化酶裂解C5产生出C5a和C5b两个片段。C5a游离于液相中，具有过敏 毒素活性和趋化活性。C5b可吸附于邻近的细胞表面，但其活性极不稳定，易于衰变 成C5bi。 C6～C9：C5b虽不稳定，当其与C6结合成C56复合物则较为稳定，但此C5b6并 无活性。C5b6与C7结合成三分子的复合物C5b67时，较稳定，不易从细胞膜上解 离。 C5b67即可吸附于已致敏的细胞膜上，也可吸附在邻近的，未经致敏的细胞膜上 （即未结合有抗体的细胞膜上）。C5b67是使细胞膜受损伤的一个关键组分。它与细 胞膜结合后，即插入膜的磷脂双层结构中。 若C5b67未与适当的细胞膜结合，则其中的C5b仍可衰变，失去与细胞膜结合和 裂解细胞的活性。 C5b67虽无酶活性，但其分子排列方式有利于吸附C8形成C5678。其中C8是C9 的结合部位，因此继续形成C5～9，即补体的膜攻击单位，可使细胞膜穿孔受损。 目前已经证明，不C5b、C6、C7结合到细胞膜下是细胞膜仍完整无损；只有在吸 附C8之后才出现轻微的损伤，细胞内容物开始渗漏。在结合C9以后才加速细胞膜的损 伤过程，因而认为C9是C8的促进因子。（图3-3）
（细胞膜表面）（相环境）抗系抗件钢别单6(0)CI位CCabt2C14+C4微C2活C2a4C2b3)C142位C3C3b→C3aC1423RC.5C5b05膜C56766.C7双C61由单C5~9位@CB,C9图3-3经典途径的激活二、旁路激活途径旁路激活途径与经典激活途径不同之处在于激活是越过了C1、C4、C2三种成分，直接激活C3继而完成C5至C9各成分的连锁反应，还在于激活物质并非抗原抗体复合物而是细菌的细胞壁成分一脂多糖，以及多糖、肽聚糖、磷壁酸和凝聚的IgA和IgG4等物质。旁路激活途径在细菌性感染早期，尚未产生特异性抗体时，即可发挥重要的抗感染作用。（一）生理情况下的准备阶段在正常生理情况下，C3与B因子、D因子等相互作用，可产生极少量的C3B和C3bBb（旁路途径的C3转化酶），但迅速受H因子和I因子的作用，不再能激活C3和后续的补体成分（图3-4，左）。只有当H因子和因子的作用被阻挡之际，旁路途径方得以激活（图3-4，右）
图3-3经典途径的激活 二、旁路激活途径 旁路激活途径与经典激活途径不同之处在于激活是越过了C1、C4、C2三种成 分，直接激活C3继而完成C5至C9各成分的连锁反应，还在于激活物质并非抗原抗体 复合物而是细菌的细胞壁成分—脂多糖，以及多糖、肽聚糖、磷壁酸和凝聚的IgA和 IgG4等物质。旁路激活途径在细菌性感染早期，尚未产生特异性抗体时，即可发挥重 要的抗感染作用。 （一）生理情况下的准备阶段 在正常生理情况下，C3与B因子、D因子等相互作用，可产生极少量的C3B和 C3bBb（旁路途径的C3转化酶），但迅速受H因子和I因子的作用，不再能激活C3和 后续的补体成分（图3-4，左）。只有当H因子和I因子的作用被阻挡之际，旁路途径 方得以激活（图3-4，右）
C3：血浆中的C3可自然地、缓慢地裂解，持续产生少量的C3b，释入液相中的C3b迅速被因子灭活。B因子：液相中缓慢产生的C3b在Mg2+存在下，可与B因子结合形成C3BbD因子：体液中同时存在着无活性的D因子和有活性的D因子（B因子转化酶）。D因子作用于C3bB，可使此复合物中的B因子裂解，形成C3bBb和Ba游离于液相中。C3bBb可使C3裂解为C3a和C3b，但烊际上此酶效率不高亦不稳定，H因子可置换C3bBb复合物中的Bb使C3b与Bb解离，解离或游离的C3b立即被I因子灭活。因此在无激活物质存在的生理情况下，C3bBb保持在极低的水平，不能大量裂解C3，也不能激活后续补体成分。但是这种C3的低速度裂解和低浓度C3bBb的形成，具有重大意义。可比喻为处于“箭在弦上，一触即发”的状态。(二）旁路途径的激活旁路途径的激活在于激活物质（例如细菌脂多糖、肽聚糖；病素感染细胞、肿瘤细胞，疾阿米巴原虫等的出现。目前认为，激活物质的存在为C3b或C3bBb提供不易受H因子置换Bb，不受I因子灭活C3b的一种保护性微环境，使旁路激活途径从和缓进行的准备阶段过渡到正式激活的阶段（图3-4）。灭活1CS---+C3-B.Mg"→I因子C3:BH.I因子tiMC3hBb活
C3：血浆中的C3可自然地、缓慢地裂解，持续产生少量的C3b，释入液相中的 C3b迅速被I因子灭活。 B因子：液相中缓慢产生的C3b在Mg2+存在下，可与B因子结合形成C3Bb。 D因子：体液中同时存在着无活性的D因子和有活性的D因子（B因子转化酶）。 D因子作用于C3bB，可使此复合物中的B因子裂解，形成C3bBb和Ba游离于液相中。 C3bBb可使C3裂解为C3a和C3b，但烊际上此酶效率不高亦不稳定，H因子可置换 C3bBb复合物中的Bb,使C3b与Bb解离，解离或游离的C3b立即被I因子灭活。因此， 在无激活物质存在的生理情况下，C3bBb保持在极低的水平，不能大量裂解C3，也不 能激活后续补体成分。但是这种C3的低速度裂解和低浓度C3bBb的形成，具有重大意 义。可比喻为处于“箭在弦上，一触即发”的状态。 (二)旁路途径的激活 旁路途径的激活在于激活物质(例如细菌脂多糖、肽聚糖；病素感染细胞、肿瘤细 胞，痢疾阿米巴原虫等)的出现。目前认为，激活物质的存在为C3b或C3bBb提供不易 受H因子置换Bb，不受Ⅰ因子灭活C3b的一种保护性微环境，使旁路激活途径从和缓 进行的准备阶段过渡到正式激活的阶段（图3-4）
C3hi.Mg医微活物惠C3uBAH国子C36:sbcsblC3bBb3图3-4旁路途径的激活左：在正常后理情况下，可产生出少量C3bBb，但迅即被激活右：在激活物存在下，C3b不易被I因子灭活，C3bBb中的Bb不易被H因子置换使激活过程得以进行。P因子：P因子旧日称备解素（properdin）。正常血浆中也有可以互相转换的两种P因子，P和P。C3bBb的半衰期甚短，当其与P因子结合成为C3bBbP时，半衰期可延长。这样可以获得更为稳定的、活性更强的C3转化酶。C3bBb3b:C3bBb与其裂解C3所产生的C3b可进一步形成多分子复合物C3bBb3b。C3bBb3b像经典途径中的C5转化酶C423一样，也可使C5裂解成C5a和C5b。后续的C6~C9各成分与其相互作用的情况与经典途经相同。（三）激活效应的扩大C3在两条激活途径中都占据着重要的地位。C4是血清中含量最多的补体成分，这也正是适应其作用之所需。不论在经典途径还是在旁路途径，当C3被激活物质激活时，其裂解产物C3b又可在B因子和D因子的参与作用下合成新的C3bBb。后者又进一步使C3裂解。由于血浆中有丰富的C3，又有足够的B因子和Mg2+，因此这一过程一旦被触发。就可能激活的产生显著的扩大效应。有人称此为依赖C3Bb的正反馈途径或称C3b的正反馈途径（图3-5）
图3-4旁路途径的激活 左：在正常后理情况下，可产生出少量C3bBb，但迅即被激活。 右：在激活物存在下，C3b不易被I因子灭活，C3bBb中的Bb不易被H因子置换， 使激活过程得以进行。 P因子：P因子旧称备解素（properdin）。正常血浆中也有可以互相转换的两种P 因子，P和P。C3bBb的半衰期甚短，当其与P因子结合成为C3bBbP时，半衰期可延 长。这样可以获得更为稳定的、活性更强的C3转化酶。 C3bBb3b:C3bBb 与 其 裂 解 C3 所 产 生 的 C3b 可 进 一 步 形 成 多 分 子 复 合 物 C3bBb3b。C3bBb3b像经典途径中的C5转化酶C423一样，也可使C5裂解成C5a和 C5b。后续的C6～C9各成分与其相互作用的情况与经典途经相同。 （三）激活效应的扩大 C3在两条激活途径中都占据着重要的地位。C4是血清中含量最多的补体成分，这 也正是适应其作用之所需。不论在经典途径还是在旁路途径，当C3被激活物质激活 时，其裂解产物C3b又可在B因子和D因子的参与作用下合成新的C3bBb。后者又进一 步使C3裂解。由于血浆中有丰富的C3，又有足够的B因子和Mg2+，因此这一过程一 旦被触发。就可能激活的产生显著的扩大效应。有人称此为依赖C3Bb的正反馈途径， 或称C3b的正反馈途径（图3-5）