《生物化学》课程教学大纲 (理论学时：110学时) 使用教材： 生物化学（第6版）》 (普通高教“十五”国家级规划教材) 生物化学是从分子水平研究生命活动的一门学科。长期以来，科学家们一直努力去揭示生命活 动的奥秘。特别是十九世纪后期，借助生物学、化学、物理学及数学等学科的技术方法，生物化学 取得了突飞猛进的发展。经历了一个多世纪的发展，生物化学已经建立了该领域的研究对象：细 胞、生命活动的过程、个体的生长、发育和繁殖。医学生物化学是以人体及与人类生命活动相关的 生物为对象，试图阐明人类生命活动的奥秘。因此医学生物化学已成为医学基础学科中的先进领 域，为其它多种学科发展的必不可少的核心。生物化学作为一个边缘学科正向生物学、遗传学、免 疫学、分子生理学、药理学、病理学等学科领域渗透。为了更好地认识生命，研究生命，探索生命 的奥秘，在分子水平上解决疾病的预防、诊断、治疗等问题，学好生物化学这门课程就显得更加重 要。 近年来，生物化学的发展突飞猛进，生物化学的研究内容己从五十年代的新陈代谢为中心转移 到分子生物学为重点。为了适应当今医学基础各学科及临床医学的需要，除了解与医学有关的物质 代谢，如糖代谢、脂代谢等能量代谢之外，更重要的是学好分子生物学的基本理论如核酸、蛋白等 生物大分子的结构和功能，代谢调节机制及基因表达调控等，同时联系临床的常见疾病，重点在分 子水平上认识其病因，加深对其治疗原理的理解。当然对于不同的专业应有不同的要求和侧重。作 为基础医学专业的学生，其培养的目的主要是作为教学和科研服务，因此对于这个专业的学生不仅 要求系统掌握生物化学的基本理论而且液同时要求较好地掌握生物化学的基本技术。 本大纲正是从上述目的出发，在要求学生了解经典的物质代谢途径的基础上，进一步学好分子 生物学的基本知识，同时掌握生物化学基本技术和分子生物学常见的技术，使学生们着重联系生命 现象及临床医学进行学习，为从事临床医学打下深厚的基础。 绪 论 一、目的要求 介绍生物化学的发展简史，了解生物化学研究的基本内容及在医学中的重要地位。 二、主要内容 生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，从分子水平探讨生命的本质。生物化学 主要研究生物体分子结构与功能、物质代谢与调节以及遗传信息传递的分子基础与调控规律。人们 通常将研究核酸、蛋白质等所有生物大分子结构、功能及基因结构、表达与调控的内容称为分子生 物学。 (一)生物化学的发展简史 1.生物化学初期阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成 成分以及生物体的分泌物和排泄物
《生物化学》课程教学大纲 （理论学时：110学时） 使用教材： 生物化学（第6版） （普通高教“十五”国家级规划教材） 生物化学是从分子水平研究生命活动的一门学科。长期以来，科学家们一直努力去揭示生命活 动的奥秘。特别是十九世纪后期，借助生物学、化学、物理学及数学等学科的技术方法，生物化学 取得了突飞猛进的发展。经历了一个多世纪的发展，生物化学已经建立了该领域的研究对象：细 胞、生命活动的过程、个体的生长、发育和繁殖。医学生物化学是以人体及与人类生命活动相关的 生物为对象，试图阐明人类生命活动的奥秘。因此医学生物化学已成为医学基础学科中的先进领 域，为其它多种学科发展的必不可少的核心。生物化学作为一个边缘学科正向生物学、遗传学、免 疫学、分子生理学、药理学、病理学等学科领域渗透。为了更好地认识生命，研究生命，探索生命 的奥秘，在分子水平上解决疾病的预防、诊断、治疗等问题，学好生物化学这门课程就显得更加重 要。 近年来，生物化学的发展突飞猛进，生物化学的研究内容已从五十年代的新陈代谢为中心转移 到分子生物学为重点。为了适应当今医学基础各学科及临床医学的需要，除了解与医学有关的物质 代谢，如糖代谢、脂代谢等能量代谢之外，更重要的是学好分子生物学的基本理论如核酸、蛋白等 生物大分子的结构和功能，代谢调节机制及基因表达调控等，同时联系临床的常见疾病，重点在分 子水平上认识其病因，加深对其治疗原理的理解。当然对于不同的专业应有不同的要求和侧重。作 为基础医学专业的学生，其培养的目的主要是作为教学和科研服务，因此对于这个专业的学生不仅 要求系统掌握生物化学的基本理论而且液同时要求较好地掌握生物化学的基本技术。 本大纲正是从上述目的出发，在要求学生了解经典的物质代谢途径的基础上，进一步学好分子 生物学的基本知识，同时掌握生物化学基本技术和分子生物学常见的技术，使学生们着重联系生命 现象及临床医学进行学习，为从事临床医学打下深厚的基础。 绪 论 一、目的要求 介绍生物化学的发展简史，了解生物化学研究的基本内容及在医学中的重要地位。 二、主要内容 生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，从分子水平探讨生命的本质。生物化学 主要研究生物体分子结构与功能、物质代谢与调节以及遗传信息传递的分子基础与调控规律。人们 通常将研究核酸、蛋白质等所有生物大分子结构、功能及基因结构、表达与调控的内容称为分子生 物学。 （一）生物化学的发展简史 1．生物化学初期阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成 成分以及生物体的分泌物和排泄物
2.生物化学蓬勃发展阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生 物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3.分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的 关系，从1953年至今。以1953年，Watson和Crick提出DNA的双螺旋结构模型为重要标志，生物化学 的发展进入分子生物学阶段。 (二)生物化学研究的主要内容包括： 1.生物分子的结构和功能 2.物质代谢及其调节 3.基因信息传递及其调控。 (三)生物化学与医学的发展密切相关，相互促进 医学生物化学主要研究人体的生物化学，它既是生物化学，也是医学的重要组成部分。 可以揭示疾病的发病机理。如对肿瘤的发病机理的研究，揭示了癌基因的存在。帮助疾病的诊 断，如对肝功能的生化检查和寻找疾病治疗的方法。 三、学时安排 1学时 第一章 蛋白质的结构与功能 一、目的要求 (一)掌握：1.蛋白质的基本组成单位。 2.蛋白质各级结构的基本概念、结构特点和维系键。 3.蛋白质重要的理化性质（两性解离、沉淀、变性）。 4.蛋白质分离纯化常用方法的基本原理： (二)熟悉：蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系。 (三)了解：多肽链中氨基酸序列分析及空间结构测定的方法。 二、主要内容 蛋白质的基本组成单位是α一氨基酸，有0种。氨基酸属于两性电解质，在溶液的pH等于其pI 时，氨基酸呈兼性离子。氨基酸的常见理化性质：茚三酮反映、芳香族氨基酸的紫外吸收等。氨基 酸可通过肽键相连而成肽。小于10个氨基酸组成的肽称为寡肽，反之则称为多肽。 蛋白质结构分为一级、二级、三级和四级结构四个层次。蛋白质一级结构是指蛋白质分子中氨 基酸自N端至C端的排列顺序，即氨基酸序列，其连接键为肽键，还包括二硫键。形成肽键的6个原子 处于同一平面，构成所谓的肽单元。二级、三级和四级结构研究蛋白质的空间构象，分层次阐述蛋 白质的三维立体结构。二级结构是指蛋白质主链局部的空间结构，不涉及氨基酸残基侧链构象。主 要为α一螺旋、B一折叠、B一转角和无规卷曲，以氢键维持其稳定性。在蛋白质中，存在二个或 三个具有二级结构的肽段所形成的特殊空间构象，称为模体，发挥着特殊的生物学功能。三级结构 是指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。三级结构的形成和稳定主要靠次级键。一些蛋 白质的三级结构可形成]个或数个球状或纤维状的区域，各行其功能，称为结构域。蛋白质天然构象 的正确形成依赖分子伴侣的作用。四级结构是指蛋白质亚基之间的缔合，也主要靠次级键维系。 一级结构是空间构象的基础，空间构象是功能的基础。一级结构相似的蛋白质，其空间构象及 功能也相近。若蛋白质的一级结构发生改变则影响其正常功能，引起的疾病称为分子病。 蛋白质空间构象与功能有着密切的关系。空间构象发生改变，可导致其理化性质改变和生物活 性丧失。蛋白质发生变性后，只要其一级结构未遭破坏，仍可在一定条件下复性，恢复原有的空间 构象和功能
2．生物化学蓬勃发展阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生 物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的 关系，从1953年至今。以1953年，Watson和Crick提出DNA的双螺旋结构模型为重要标志，生物化学 的发展进入分子生物学阶段。 （二）生物化学研究的主要内容包括： 1．生物分子的结构和功能 2．物质代谢及其调节 3．基因信息传递及其调控。 （三）生物化学与医学的发展密切相关，相互促进 医学生物化学主要研究人体的生物化学，它既是生物化学，也是医学的重要组成部分。 可以揭示疾病的发病机理。如对肿瘤的发病机理的研究，揭示了癌基因的存在。帮助疾病的诊 断，如对肝功能的生化检查和寻找疾病治疗的方法。 三、学时安排 1学时 第一章 蛋白质的结构与功能 一、目的要求 （一）掌握：1．蛋白质的基本组成单位。 2．蛋白质各级结构的基本概念、结构特点和维系键。 3．蛋白质重要的理化性质（两性解离、沉淀、变性）。 4．蛋白质分离纯化常用方法的基本原理； （二）熟悉：蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系。 （三）了解：多肽链中氨基酸序列分析及空间结构测定的方法。 二、主要内容 蛋白质的基本组成单位是α－氨基酸，有20种。氨基酸属于两性电解质，在溶液的pH等于其pI 时，氨基酸呈兼性离子。氨基酸的常见理化性质：茚三酮反映、芳香族氨基酸的紫外吸收等。氨基 酸可通过肽键相连而成肽。小于 10个氨基酸组成的肽称为寡肽，反之则称为多肽。 蛋白质结构分为一级、二级、三级和四级结构四个层次。蛋白质一级结构是指蛋白质分子中氨 基酸自N端至C端的排列顺序，即氨基酸序列，其连接键为肽键，还包括二硫键。形成肽键的6个原子 处于同一平面，构成所谓的肽单元。二级、三级和四级结构研究蛋白质的空间构象，分层次阐述蛋 白质的三维立体结构。二级结构是指蛋白质主链局部的空间结构，不涉及氨基酸残基侧链构象。主 要为α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规卷曲，以氢键维持其稳定性。在蛋白质中，存在二个或 三个具有二级结构的肽段所形成的特殊空间构象，称为模体，发挥着特殊的生物学功能。三级结构 是指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。三级结构的形成和稳定主要靠次级键。一些蛋 白质的三级结构可形成1个或数个球状或纤维状的区域，各行其功能，称为结构域。蛋白质天然构象 的正确形成依赖分子伴侣的作用。四级结构是指蛋白质亚基之间的缔合，也主要靠次级键维系。 一级结构是空间构象的基础，空间构象是功能的基础。一级结构相似的蛋白质，其空间构象及 功能也相近。若蛋白质的一级结构发生改变则影响其正常功能，引起的疾病称为分子病。 蛋白质空间构象与功能有着密切的关系。空间构象发生改变，可导致其理化性质改变和生物活 性丧失。蛋白质发生变性后，只要其一级结构未遭破坏，仍可在一定条件下复性，恢复原有的空间 构象和功能
蛋白质具有两性解离的特点；在理化因素作用下可以发生变性；变性的蛋白质在去处变性因素 后有时可以恢复其天然构象：蛋白质是胶体分子，因此溶解于水的两个要素是水化膜和同种电荷间 的排斥作用，破坏这两个因素会使蛋白质从其溶液中析出称为沉淀。沉淀的蛋白质不一定变性。此 外蛋白质有紫外吸收、茚三酮反应、双缩脲反应等 分离纯化蛋白质是研究单个蛋白质结构和功能的先决条件。通常利用蛋白质的理化性质，采取 不损伤蛋白质结构和功能的物理方法来纯化蛋白质。常用的方法有：蛋白质的沉淀（盐析）、离 心、分子筛层析、层析、电泳技术等 1.重点内容： (1)蛋白质的基本结构和空间结构的特点。 (2)蛋白质的结构与功能和理化性质的关系。 2.难点内容： 多肽链中氨基酸序列分析及空间结构测定。 三、学时安排 6学时 第二章 核酸的结构与功能 一、目的要求 (一)掌握：1.核酸的基本组成成份、基本组成单位及各级结构的维系键。 2.核酸(B-DNA,mRNA,tRNA,rRNA)的各级结构特点。 3.核酸重要的理化性质（变性、复性、紫外吸收及相关概念）。 (二)熟悉：分子杂交的应用：核酸酶与核酶。 (三)了解：DNA结构多样性；DNA是一个动态分子；真核生物染色体的结构及其它小分子RNA的种 类与功能。 二、主要内容 天然存在的核酸包括DNA和RNA。核酸的基本组成成分是碱基、戊糖和磷酸，基本组成单位是核 苷酸。核酸的一级结构指DNA和RNA的核苷酸排列顺序，也称为碱基序列。DNA分子中的戊糖为脱氧核 糖、碱基成分为A、G、C、T,RNA分子中为戊糖为核糖、碱基成分为A、G、C、U。 DNA的二级结构为由两条反向平行的多聚核苷酸链组成的右手螺旋结构，双螺旋的稳定横向靠氢 键维系，纵向则靠碱基堆积力维系，两条链的碱基之间以氢键相连，A与T配对，AT之间形成两个 氢键；G与C配对，GC之间形成三个氢键。DNA在双螺旋结构基础上在细胞内进一步折叠为超螺旋结 构，并在蛋白质参与下构成核小体，并进一步折叠将DNA紧密压缩于染色体中。 DNA的基本功能是作为生物遗传信息复制的模板，是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活 动的基础。 RNA以单链为主，主要包括(1)mRNA:结构特点是含有5'端帽子结构和3'端的多聚A尾。功能是 作为蛋白质合成的摸板。(2)tRNA:以含有稀有碱基为特点，具有三叶草型二级结构和倒L型三级 结构。功能是运载氨基酸。(3)rRNA:与蛋白质共同组成蛋白质合成的场所--一核蛋白体。（4) 具有催化作用的RNA称为核酶。 DNA变性是指在理化因素作用下，DNA分子中双链分开成单链的过程。复性是去除变性因素后， 分开的单链分子按照碱基互补配对原则重新形成双链的过程。DNA在热变性过程中紫外光吸收值逐渐 增加，达到最大值50%时的温度成为解链温度(Tm),其值大小与G+C含量成正比
蛋白质具有两性解离的特点；在理化因素作用下可以发生变性；变性的蛋白质在去处变性因素 后有时可以恢复其天然构象；蛋白质是胶体分子，因此溶解于水的两个要素是水化膜和同种电荷间 的排斥作用，破坏这两个因素会使蛋白质从其溶液中析出称为沉淀。沉淀的蛋白质不一定变性。此 外蛋白质有紫外吸收、茚三酮反应、双缩脲反应等 分离纯化蛋白质是研究单个蛋白质结构和功能的先决条件。通常利用蛋白质的理化性质，采取 不损伤蛋白质结构和功能的物理方法来纯化蛋白质。常用的方法有：蛋白质的沉淀（盐析）、离 心、分子筛层析、层析、电泳技术等 1．重点内容： （1）蛋白质的基本结构和空间结构的特点。 （2）蛋白质的结构与功能和理化性质的关系。 2．难点内容： 多肽链中氨基酸序列分析及空间结构测定。 三、学时安排 6学时 第二章 核酸的结构与功能 一、目的要求 （一）掌握：1．核酸的基本组成成份、基本组成单位及各级结构的维系键。 2．核酸（B-DNA，mRNA，tRNA，rRNA）的各级结构特点。 3．核酸重要的理化性质（变性、复性、紫外吸收及相关概念）。 （二）熟悉： 分子杂交的应用；核酸酶与核酶。 （三）了解： DNA结构多样性；DNA是一个动态分子；真核生物染色体的结构及其它小分子RNA的种 类与功能。 二、主要内容 天然存在的核酸包括DNA和RNA。核酸的基本组成成分是碱基、戊糖和磷酸，基本组成单位是核 苷酸。核酸的一级结构指DNA和RNA的核苷酸排列顺序，也称为碱基序列。DNA分子中的戊糖为脱氧核 糖、碱基成分为A、G、C、T，RNA分子中为戊糖为核糖、碱基成分为A、G、C、U。 DNA的二级结构为由两条反向平行的多聚核苷酸链组成的右手螺旋结构，双螺旋的稳定横向靠氢 键维系，纵向则靠碱基堆积力维系，两条链的碱基之间以氢键相连， A与T配对，AT之间形成两个 氢键；G与C配对，GC之间形成三个氢键。DNA在双螺旋结构基础上在细胞内进一步折叠为超螺旋结 构，并在蛋白质参与下构成核小体，并进一步折叠将DNA紧密压缩于染色体中。 DNA的基本功能是作为生物遗传信息复制的模板，是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活 动的基础。 RNA以单链为主，主要包括（1）mRNA：结构特点是含有5´端帽子结构和3´端的多聚A尾。功能是 作为蛋白质合成的摸板。（2）tRNA：以含有稀有碱基为特点，具有三叶草型二级结构和倒L型三级 结构。功能是运载氨基酸。（3）rRNA：与蛋白质共同组成蛋白质合成的场所----核蛋白体。（4） 具有催化作用的RNA称为核酶。 DNA变性是指在理化因素作用下，DNA分子中双链分开成单链的过程。复性是去除变性因素后， 分开的单链分子按照碱基互补配对原则重新形成双链的过程。DNA在热变性过程中紫外光吸收值逐渐 增加，达到最大值50%时的温度成为解链温度（Tm），其值大小与G+C含量成正比
核酸酶是水解核酸的酶，分为DNA酶和RNA酶。按作用部位不同，又分为核酸外切酶和核酸内切 酶。具有严格序列依赖性的核酸内切酶称为限制性内切酶。 1.重点内容： (1)各类核酸结构特点以及与其功能的关系。 (2)核酸的理化性质：变性、复性、紫外吸收性质。 2.难点内容： DNA结构多样性，分子杂交的应用。 三、学时安排 5学时 第三章 酶 一、目的要求 (一)掌握：1.酶的分子组成。 2.酶的活性中心。 3.底物浓度、抑制剂对酶促反应速度的影响。 4.酶活性的调节。 5.温度、pH和激活剂对酶促反应速度的影响 (二)熟悉：酶促反应机制；酶与医学的关系。 (三)了解：酶的命名与分类。 二、主要内容 酶是由活细胞合成的对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。酶分为单纯酶和结合酶，后者包 括蛋白质和非蛋白质辅助因子。酶蛋白决定酶促反应的特异性，辅助因子决定酶促反应的性质。许 多B族维生素参与辅酶或辅基分子的组成。 酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空 间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。酶促反应 具有高效性、高度特异性和可调节性。 酶促反应动力学研究影响酶促反应速度的各种因素，包括底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制 剂、和激活剂等。底物浓度对反应速度的影响可用米氏方程式表示： V=Vmax·[S]/(Km+[S]) K为米氏常数，等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度，可近似反映酶和底物的亲和力（成 反比)。酶促反应在最适H和最适温度时活性最高。酶的抑制作用包括不可逆性抑制与可逆性抑制 两种。可逆性抑制中，竞争性抑制作用的表观K值增大，Vmax不变；非竞争性抑制作用的Km值不变， Vmax,减小，反竞争性抑制作用的Kn值和Vmax均减小。 机体对酶的活性调节是调节代谢的重要途径之一。体内有些酶以无活性的酶原形式存在，只 有在需要发挥作用时才转化为有活性的酶：针对代谢途径中的关键酶的活性可有变构调节和共价修 饰调节两种方式，是体内快速调节酶活性的重要方式。同工酶是指催化的化学反应相同，酶蛋白的 分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶，是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或同 一基因转录生成的不同RNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。同工酶在不同的组织与细胞中具有不 同的代谢特点。 酶可以分为六大类：氧化还原酶、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和合成酶类。酶 的名称包括系统名称和推荐名称
核酸酶是水解核酸的酶，分为DNA酶和RNA酶。按作用部位不同，又分为核酸外切酶和核酸内切 酶。具有严格序列依赖性的核酸内切酶称为限制性内切酶。 1．重点内容： （1）各类核酸结构特点以及与其功能的关系。 （2）核酸的理化性质：变性、复性、紫外吸收性质。 2．难点内容： DNA结构多样性，分子杂交的应用。 三、学时安排 5学时 第三章 酶 一、目的要求 （一）掌握：1．酶的分子组成。 2．酶的活性中心。 3．底物浓度、抑制剂对酶促反应速度的影响。 4．酶活性的调节。 5．温度、pH和激活剂对酶促反应速度的影响 （二）熟悉：酶促反应机制；酶与医学的关系。 （三）了解：酶的命名与分类。 二、主要内容 酶是由活细胞合成的对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。酶分为单纯酶和结合酶，后者包 括蛋白质和非蛋白质辅助因子。酶蛋白决定酶促反应的特异性，辅助因子决定酶促反应的性质。许 多B族维生素参与辅酶或辅基分子的组成。 酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空 间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。酶促反应 具有高效性、高度特异性和可调节性。 酶促反应动力学研究影响酶促反应速度的各种因素，包括底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制 剂、和激活剂等。底物浓度对反应速度的影响可用米氏方程式表示： V=Vmax·[S]/(Km+[S]) Km为米氏常数，等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度，可近似反映酶和底物的亲和力（成 反比）。酶促反应在最适pH和最适温度时活性最高。酶的抑制作用包括不可逆性抑制与可逆性抑制 两种。可逆性抑制中，竞争性抑制作用的表观Km值增大，Vmax不变；非竞争性抑制作用的Km值不变， Vmax，减小，反竞争性抑制作用的Km值和Vmax均减小。 机体对酶的活性调节是调节代谢的重要途径之一。体内有些酶以无活性的酶原形式存在，只 有在需要发挥作用时才转化为有活性的酶；针对代谢途径中的关键酶的活性可有变构调节和共价修 饰调节两种方式，是体内快速调节酶活性的重要方式。同工酶是指催化的化学反应相同，酶蛋白的 分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶，是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或同 一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。同工酶在不同的组织与细胞中具有不 同的代谢特点。 酶可以分为六大类：氧化还原酶、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和合成酶类。酶 的名称包括系统名称和推荐名称
酶与医学的关系十分密切。酶与疾病的发生、发展密切相关，酶可以作为试剂和药物用于疾病 的诊断和治疗。 1.重点内容： (1)酶的结构与功能。 (2)底物浓度、抑制剂对酶促反应速度的影响。 2.难点内容： 酶的调节。 三、学时安排 6学时 第四章 糖代谢 一、目的要求 (一)掌握：1.糖代谢（包括分解代谢与合成代谢）各途径的细胞定位、关键酶（限速酶）、反 应特点及生理意义。 2.糖有氧氧化的基本过程及三羧酸循环的意义。 3.血糖的来源与去路以及激素对血糖水平的调节。 (二)熟悉：熟悉各代谢途径的基本过程及相互联系。 (三)了解：各代谢途径的调节。 二、主要内容 糖最主要生物学功能是在机体代谢中提供能量。 糖代谢主要指葡萄糖在体内的复杂代谢过程，包括分解代谢与合成代谢。其分解代谢途径 主要有糖酵解、糖的有氧氧化及磷酸戊糖途径；合成代谢包括糖原合成和糖异生。 糖酵解是在不需氧情况下，葡萄糖生成乳酸的反应过程。细胞定位是胞浆。关键酶是己糖 激酶或葡萄糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。糖酵解的生理意义在于迅速提供能量，1分子 葡萄糖经糖酵解可净生成2分子ATP。 糖的有氧氧化是指葡萄糖在有氧条件下彻底氧化生成水和C02的反应过程，是糖氧化供能的 主要方式。细胞定位包括胞浆和线粒体。其反应过程分为三个阶段：（一）葡萄糖→丙酮酸： (二)丙酮酸→乙酰CoA:(三)乙酰CoA彻底氧化（三羧酸循环和氧化磷酸化）。三羧酸循环的生 理意义在于：①是三大营养素的最终代谢通路；②是三大营养素相互转变的联系枢纽；③为其他合 成代谢提供前体物质：④为氧化磷酸化提供还原当量。1分子乙酰CoA经三羧酸循环运转一周的产物 为2分子CO2、3分子NADH+H、1分子FADH2和1分子GTP。NADH+H和FADH2经氧化磷酸化生成ATP及H20。 1分子乙酰C0A经三羧酸循环和氧化磷酸化后共生成12分子ATP。糖有氧氧化的关键酶包括6-磷酸果糖 激酶-1、丙酮酸激酶、己糖激酶或葡萄糖激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二 酸脱氢酶和柠檬酸合酶。 葡萄糖通过磷酸戊糖途径代谢可产生磷酸核糖和NADPH+-H。磷酸核糖是合成核苷酸的重要 原料。NADPH-+H作为供氢体参与多种代谢反应。磷酸戊糖途径在胞浆中进行，其关键酶是6-磷酸葡 萄糖脱氢酶。 肝和肌肉是储存糖原的主要组织。糖原分解习惯上是指肝糖原分解成为葡萄糖，这是血糖的 重要来源。由于肌组织中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，肌糖原不能分解成葡萄糖，只能进行糖酵解或有氧 氧化。糖原合成与分解的关键酶分别为糖原合酶及磷酸化酶
酶与医学的关系十分密切。酶与疾病的发生、发展密切相关，酶可以作为试剂和药物用于疾病 的诊断和治疗。 1．重点内容： （1）酶的结构与功能。 （2）底物浓度、抑制剂对酶促反应速度的影响。 2．难点内容： 酶的调节。 三、学时安排 6学时 第四章 糖代谢 一、目的要求 （一）掌握： 1．糖代谢（包括分解代谢与合成代谢）各途径的细胞定位、关键酶（限速酶）、反 应特点及生理意义。 2．糖有氧氧化的基本过程及三羧酸循环的意义。 3．血糖的来源与去路以及激素对血糖水平的调节。 （二）熟悉：熟悉各代谢途径的基本过程及相互联系。 （三）了解：各代谢途径的调节。 二、主要内容 糖最主要生物学功能是在机体代谢中提供能量。 糖代谢主要指葡萄糖在体内的复杂代谢过程，包括分解代谢与合成代谢。其分解代谢途径 主要有糖酵解、糖的有氧氧化及磷酸戊糖途径；合成代谢包括糖原合成和糖异生。 糖酵解是在不需氧情况下，葡萄糖生成乳酸的反应过程。细胞定位是胞浆。关键酶是己糖 激酶或葡萄糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。糖酵解的生理意义在于迅速提供能量，1分子 葡萄糖经糖酵解可净生成2分子ATP。 糖的有氧氧化是指葡萄糖在有氧条件下彻底氧化生成水和CO2的反应过程，是糖氧化供能的 主要方式。细胞定位包括胞浆和线粒体。其反应过程分为三个阶段：（一）葡萄糖→丙酮酸； （二）丙酮酸→乙酰CoA；（三）乙酰CoA彻底氧化（三羧酸循环和氧化磷酸化）。三羧酸循环的生 理意义在于：①是三大营养素的最终代谢通路；②是三大营养素相互转变的联系枢纽；③为其他合 成代谢提供前体物质；④为氧化磷酸化提供还原当量。1分子乙酰CoA经三羧酸循环运转一周的产物 为2分子CO2、3分子NADH+H+、1分子FADH2和1分子GTP。NADH+H+和FADH2经氧化磷酸化生成ATP及H2O。 1分子乙酰CoA经三羧酸循环和氧化磷酸化后共生成12分子ATP。糖有氧氧化的关键酶包括6-磷酸果糖 激酶-1、丙酮酸激酶、己糖激酶或葡萄糖激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二 酸脱氢酶和柠檬酸合酶。 葡萄糖通过磷酸戊糖途径代谢可产生磷酸核糖和NADPH+H+。磷酸核糖是合成核苷酸的重要 原料。NADPH+H+作为供氢体参与多种代谢反应。磷酸戊糖途径在胞浆中进行，其关键酶是6-磷酸葡 萄糖脱氢酶。 肝和肌肉是储存糖原的主要组织。糖原分解习惯上是指肝糖原分解成为葡萄糖，这是血糖的 重要来源。由于肌组织中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，肌糖原不能分解成葡萄糖，只能进行糖酵解或有氧 氧化。糖原合成与分解的关键酶分别为糖原合酶及磷酸化酶
糖异生是指由乳酸、甘油和生糖氨基酸等非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。器官定 位主要是肝，次为肾。糖异生途径指丙酮酸转变为葡萄糖的过程，与酵解途径的多数反应是共有的 可逆反应，但酵解途径中3个关键酶所催化的反应是不可逆的，在糖异生途径中须由丙酮酸羧化酶、 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖双磷酸酶-1和葡萄糖-6-磷酸酶催化。糖异生的生理意义主要在于维 持血糖水平的恒定。 血糖是指血中的葡萄糖，其正常水平相对恒定，维持在3.89-6.11mmo1/L之间，这是血糖的来源 和去路相对平衡的结果。血糖水平主要受多种激素的调控。 1.重点内容： (1)糖的有氧氧化、糖酵解、磷酸戊糖途径及糖异生。 (2)血糖及其调节。 2.难点内容： 各代谢途径的联系与调节。 三、学时安排 9学时 第五章 脂类代谢 一、目的要求 (一)掌握：1.脂肪的分解代谢关键酶、关键物质及途径的细胞定位（相关概念、脂肪酸B氧 化、酮体)。 2.脂肪酸及胆固醇合成原料、关键酶及关键物质。 3.卵磷脂的合成代谢。 4.胆固醇的代谢转变。 5.血浆脂蛋白分类和功能。 6.重要载脂蛋白的功能。 (二)熟悉：脂类的消化吸收： (三)了解：脂肪酸合成过程，血浆脂蛋白代谢及脂蛋白代谢异常。 二、主要内容 脂类分为脂肪（甘油三酯）及类脂两大类。脂肪的主要功能是储能及供能。类脂包括胆固醇及其 酯、磷脂及糖脂等，是生物膜的重要组分，参与细胞识别及信息传递，并是多种生理活性物质的前 体。 甘油三酯是机体储存能量的主要形式，以肝的合成能力最强。合成所需的甘油及脂酸主要 由葡萄糖代谢提供。 甘油三酯经脂肪动员水解产生甘油和脂酸。甘油可循糖代谢途径代谢。脂酸则氧化分解释 出大量能量，以ATP形式供机体利用。脂酸经活化，进入线粒体进行B-氧化（脱氢、加水、再脱氢及 硫解)，然后彻底氧化。酮体是脂酸在肝内氧化不全的产物，酮体的氧化在肝外组织。长期饥饿时脑 及肌肉组织主要靠酮体氧化供能。 脂酸和胆固醇的合成原料（主要为乙酰CoA、NADPH-+H、ATP)来自糖代谢。胆固醇在体内可转 化为胆汁酸、类固醇激素、维生素D3及胆固醇酯。 甘油磷脂的合成原料有甘油、酯酰CoA、丝氨酸、胆碱、ATP、CTP等，全身各组织细胞几乎均可 以合成磷脂。磷脂是组成细胞膜系统的基本成分。 血脂不溶于水，以脂蛋白形式运输。按超速离心法可将血浆脂蛋白分为乳糜微粒(CM)、极低密 度脂蛋白、低密度脂蛋白及高密度脂蛋白四类。CM主要转运外源性甘油三酯及胆固醇，VLDL主要转
糖异生是指由乳酸、甘油和生糖氨基酸等非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。器官定 位主要是肝，次为肾。糖异生途径指丙酮酸转变为葡萄糖的过程，与酵解途径的多数反应是共有的 可逆反应，但酵解途径中3个关键酶所催化的反应是不可逆的，在糖异生途径中须由丙酮酸羧化酶、 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖双磷酸酶-1和葡萄糖-6-磷酸酶催化。糖异生的生理意义主要在于维 持血糖水平的恒定。 血糖是指血中的葡萄糖，其正常水平相对恒定，维持在3.89-6.11mmol/L之间，这是血糖的来源 和去路相对平衡的结果。血糖水平主要受多种激素的调控。 1．重点内容： （1）糖的有氧氧化、糖酵解、磷酸戊糖途径及糖异生。 （2）血糖及其调节。 2．难点内容： 各代谢途径的联系与调节。 三、学时安排 9学时 第五章 脂类代谢 一、目的要求 （一）掌握： 1．脂肪的分解代谢关键酶、关键物质及途径的细胞定位（相关概念、脂肪酸β氧 化、酮体）。 2．脂肪酸及胆固醇合成原料、关键酶及关键物质。 3．卵磷脂的合成代谢。 4．胆固醇的代谢转变。 5．血浆脂蛋白分类和功能。 6．重要载脂蛋白的功能。 （二）熟悉： 脂类的消化吸收； （三）了解：脂肪酸合成过程，血浆脂蛋白代谢及脂蛋白代谢异常。 二、主要内容 脂类分为脂肪(甘油三酯)及类脂两大类。脂肪的主要功能是储能及供能。类脂包括胆固醇及其 酯、磷脂及糖脂等，是生物膜的重要组分，参与细胞识别及信息传递，并是多种生理活性物质的前 体。 甘油三酯是机体储存能量的主要形式，以肝的合成能力最强。合成所需的甘油及脂酸主要 由葡萄糖代谢提供。 甘油三酯经脂肪动员水解产生甘油和脂酸。甘油可循糖代谢途径代谢。脂酸则氧化分解释 出大量能量，以ATP形式供机体利用。脂酸经活化，进入线粒体进行β-氧化(脱氢、加水、再脱氢及 硫解)，然后彻底氧化。酮体是脂酸在肝内氧化不全的产物，酮体的氧化在肝外组织。长期饥饿时脑 及肌肉组织主要靠酮体氧化供能。 脂酸和胆固醇的合成原料（主要为乙酰CoA、NADPH+H+、ATP）来自糖代谢。胆固醇在体内可转 化为胆汁酸、类固醇激素、维生素D3及胆固醇酯。 甘油磷脂的合成原料有甘油、酯酰CoA、丝氨酸、胆碱、ATP、CTP等，全身各组织细胞几乎均可 以合成磷脂。磷脂是组成细胞膜系统的基本成分。 血脂不溶于水，以脂蛋白形式运输。按超速离心法可将血浆脂蛋白分为乳糜微粒(CM)、极低密 度脂蛋白、低密度脂蛋白及高密度脂蛋白四类。CM主要转运外源性甘油三酯及胆固醇，VLDL主要转
运内源性甘油三酯，LDL主要将肝合成的内源性胆固醇转运至肝外组织，而HDL则参与胆固醇的逆向 转运。 1.重点内容： (1)脂肪酸B氧化。 (2)卵磷脂合成代谢，胆固醇合成代谢及其代谢转变。 (3)血浆脂蛋白的种类及其功能。 2.难点内容： (1)脂肪酸合成代谢过程。 (2)血浆脂蛋白的代谢过程。 三、学时安排 9学时 第六章 生物氧化 一、目的要求 (一)掌握：1.基本概念：生物氧化、氧化磷酸化、呼吸链。 2.呼吸链各组分及电子传递链顺序。 3.生物体内产生ATP的方式。 4.NADH进入线粒体的两种穿梭机制。 (二)熟悉化学渗透假说及ATP合成的机制。 (三)了解微粒体、过氧化酶体及其他部位的氧化体系及其特点。 二、主要内容 生物氧化主要指供能物质在体内分解时，逐步释放能量，以维持生命活动，并最终生成C02 和H20的过程。 生物体内产生ATP的方式包括底物水平磷酸化和氧化磷酸化，以后者为主一一指代谢物脱下 2H,经呼吸链中多种酶和辅酶逐步传递最终与02结合生成H20,在递氢过程中使ADP磷酸化生成ATP。 底物水平磷酸化指代谢物分子中能量直接转移生成ATP。 呼吸链组分包括4种功能复合体：NADH-泛醌还原酶（复合体1）、琥珀酸-泛醌还原酶（复合体 IⅡ)、泛醌-细胞色素C还原酶（复合体）、以及细胞色素C氧化酶（复合体V)。以及CoQ和Cytc。 呼吸链各组分电子传递顺序： 琥珀酸 FAD(Fe-S) ↓ NADH→FMN(Fe-S)→CoQ→Cytb→cytcl→Cytc→Cytaa3 →02 根据传递顺序的不同分为两条呼吸链：NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链。 NADH氧化 呼吸链存在3个偶联部位，琥珀酸氧化呼吸链存在2个偶联部位。化学渗透假说是解释氧化磷酸化机 制的主要学说。该假说认为，电子经呼吸链传递释放的能量，可将从线粒体内膜的基质侧泵到内 膜外侧，产生质子电化学梯度储存能量。当质子顺梯度经ATP合酶F,回流时，F,催化ADP和Pi生成并 释放ATP。 氧化磷酸化的过程受调节。主要影响因素为ADP/ATP比值。呼吸链抑制剂阻断呼吸链某一部位使 电子不能传给氧；解偶联剂使氧化和磷酸化偶联过程脱离；氧化磷酸化抑制剂对电子传递和磷酸化
运内源性甘油三酯，LDL主要将肝合成的内源性胆固醇转运至肝外组织，而HDL则参与胆固醇的逆向 转运。 1．重点内容： （1）脂肪酸β氧化。 （2）卵磷脂合成代谢，胆固醇合成代谢及其代谢转变。 （3）血浆脂蛋白的种类及其功能。 2．难点内容： （1）脂肪酸合成代谢过程。 （2）血浆脂蛋白的代谢过程。 三、学时安排 9学时 第六章 生物氧化 一、目的要求 （一）掌握：1．基本概念：生物氧化、氧化磷酸化、呼吸链。 2．呼吸链各组分及电子传递链顺序。 3．生物体内产生ATP的方式。 4．NADH进入线粒体的两种穿梭机制。 （二）熟悉化学渗透假说及ATP合成的机制。 （三）了解微粒体、过氧化酶体及其他部位的氧化体系及其特点。 二、主要内容 生物氧化主要指供能物质在体内分解时，逐步释放能量，以维持生命活动，并最终生成C02 和H20的过程。 生物体内产生ATP的方式包括底物水平磷酸化和氧化磷酸化，以后者为主——指代谢物脱下 2H，经呼吸链中多种酶和辅酶逐步传递最终与02结合生成H20，在递氢过程中使ADP磷酸化生成ATP。 底物水平磷酸化指代谢物分子中能量直接转移生成ATP。 呼吸链组分包括4种功能复合体：NADH-泛醌还原酶(复合体1)、琥珀酸-泛醌还原酶(复合体 Ⅱ)、泛醌-细胞色素C还原酶(复合体Ⅲ)、以及细胞色素C氧化酶(复合体Ⅳ)。以及CoQ和Cytc。 呼吸链各组分电子传递顺序： 琥珀酸 ↓ FAD(Fe-S) ↓ NADH → FMN(Fe-S) → CoQ → Cytb → cytc1 → Cytc → Cytaa3 → O2 根据传递顺序的不同分为两条呼吸链：NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链。 NADH氧化 呼吸链存在3个偶联部位，琥珀酸氧化呼吸链存在2个偶联部位。化学渗透假说是解释氧化磷酸化机 制的主要学说。该假说认为，电子经呼吸链传递释放的能量，可将H +从线粒体内膜的基质侧泵到内 膜外侧，产生质子电化学梯度储存能量。当质子顺梯度经ATP合酶F0回流时，F1催化ADP和Pi生成并 释放ATP。 氧化磷酸化的过程受调节。主要影响因素为ADP／ATP比值。呼吸链抑制剂阻断呼吸链某一部位使 电子不能传给氧；解偶联剂使氧化和磷酸化偶联过程脱离；氧化磷酸化抑制剂对电子传递和磷酸化
均有抑制作用。 ATP为生物体内能量的载体。磷酸肌酸是肌肉和脑组织中主要能量贮存形式。 胞液中生成的NADH不能直接进入线粒体，而必须经ā一磷酸甘油穿梭系统或苹果酸一天冬 氨酸穿梭系统进入线粒体后才能进行氧化，分别生成2分子或3分子ATP。 生物体内还存在其他氧化体系，其特点是不伴磷酸化，不能生成ATP,主要与生物转化有 关。 1.重点内容 (1)氧化磷酸化和呼吸链的基本概念。 (2)呼吸链的各种组分及其种类。 2.难点内容 (1)呼吸链四种复合体结构及功能。 (2)化学渗透假说机制。 三、学时安排 4学时 第七章 氨基酸代谢 一、目的要求 (一)掌握：1.氨基酸联合脱氨基方式。 2.氨代谢。 3.一碳单位及甲硫氨酸循环。 (二)熟悉：蛋白质的营养价值、芳香族氨基酸代谢、支链氨基酸代谢。 (三)了解：蛋白质的消化、吸收及腐败作用。 二、主要内容 体内不能合成而必须由食物供应的氨基酸，称为营养必需氨基酸（缬异亮苏蛋赖苯色）。 氨基酸脱氨基生成氨及相应的酮酸，这是氨基酸的主要分解途径。转氨基与L-谷氨酸氧化脱氨基的 联合脱氨基作用，是体内大多数氨基酸脱氨基的主要方式。由于这个过程可逆，因此也是体内合成 非必需氨基酸的重要途径。骨骼肌等组织中，氨基酸主要通过“嘌吟核苷酸循环”脱去氨基。 酮酸可转变为糖或脂，也可氧化供能。氨是有毒物质。体内的氨通过丙氨酸、谷氨酰胺等 形式转运到肝，在肝脏主要经鸟氨酸循环合成尿素，排出体外。肝功能严重损伤时，产生高氨血症 和肝昏迷。体内小部分氨在肾以铵盐形式随尿排出。 某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团，称为一碳单位，包括甲 基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基。四氢叶酸是一碳单位的运载体。一碳单位的主要功用是 作为合成嘌呤及嘧啶核苷酸的原料，是联系氨基酸与核酸代谢的枢纽。 甲硫氨酸为含硫氨基酸，其主要功能是通过甲硫氨酸循环，提供活性甲基(SAM)。除此，还 可参与肌酸等代谢。 苯丙氨酸和酪氨酸是两种重要的芳香族氨基酸。苯丙氨酸经羟化作用生成酪氨酸。后者参与儿茶 酚胺、黑色素等代谢。苯酮酸尿症、白化病等遗传病与苯丙氨酸或酪氨酸的代谢异常有关。 1.重点内容
均有抑制作用。 ATP为生物体内能量的载体。磷酸肌酸是肌肉和脑组织中主要能量贮存形式。 胞液中生成的NADH不能直接进入线粒体，而必须经α—磷酸甘油穿梭系统或苹果酸－天冬 氨酸穿梭系统进入线粒体后才能进行氧化，分别生成2分子或3分子ATP。 生物体内还存在其他氧化体系，其特点是不伴磷酸化，不能生成ATP，主要与生物转化有 关。 1．重点内容 （1）氧化磷酸化和呼吸链的基本概念。 （2）呼吸链的各种组分及其种类。 2．难点内容 （1）呼吸链四种复合体结构及功能。 （2）化学渗透假说机制。 三、学时安排 4学时 第七章 氨基酸代谢 一、目的要求 （一）掌握： 1．氨基酸联合脱氨基方式。 2．氨代谢。 3．一碳单位及甲硫氨酸循环。 （二）熟悉：蛋白质的营养价值、芳香族氨基酸代谢、支链氨基酸代谢。 （三）了解：蛋白质的消化、吸收及腐败作用。 二、主要内容 体内不能合成而必须由食物供应的氨基酸，称为营养必需氨基酸（缬异亮苏蛋赖苯色）。 氨基酸脱氨基生成氨及相应的酮酸，这是氨基酸的主要分解途径。转氨基与L-谷氨酸氧化脱氨基的 联合脱氨基作用，是体内大多数氨基酸脱氨基的主要方式。由于这个过程可逆，因此也是体内合成 非必需氨基酸的重要途径。骨骼肌等组织中，氨基酸主要通过“嘌呤核苷酸循环”脱去氨基。 酮酸可转变为糖或脂，也可氧化供能。氨是有毒物质。体内的氨通过丙氨酸、谷氨酰胺等 形式转运到肝，在肝脏主要经鸟氨酸循环合成尿素，排出体外。肝功能严重损伤时，产生高氨血症 和肝昏迷。体内小部分氨在肾以铵盐形式随尿排出。 某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团，称为一碳单位，包括甲 基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基。四氢叶酸是一碳单位的运载体。一碳单位的主要功用是 作为合成嘌呤及嘧啶核苷酸的原料，是联系氨基酸与核酸代谢的枢纽。 甲硫氨酸为含硫氨基酸，其主要功能是通过甲硫氨酸循环，提供活性甲基(SAM)。除此，还 可参与肌酸等代谢。 苯丙氨酸和酪氨酸是两种重要的芳香族氨基酸。苯丙氨酸经羟化作用生成酪氨酸。后者参与儿茶 酚胺、黑色素等代谢。苯酮酸尿症、白化病等遗传病与苯丙氨酸或酪氨酸的代谢异常有关。 1．重点内容
(1)氨基酸的一般代谢及氨代谢。 (2)一碳单位代谢及甲硫氨酸循环。 2.难点内容 个别氨基酸代谢及一些生理活性物质。 三、学时安排 6学时 第八章 核苷酸代谢 一、目的要求 (一)掌握：1.嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的原料、关键酶、重要的中间产物及其相互 转变。 2.脱氧核苷酸的生成。 3.核苷酸分解代谢的产物及其与医学的关系。 (二)熟悉：核苷酸补救合成及抗代谢物： (三)了解：核苷酸从头合成的调节。 二、主要内容 核苷酸最主要的功能是作为合成核酸的原料。体内的核苷酸主要由机体细胞自身合成。食物来 源的嘌呤和嘧啶极少被机体利用。 体内核糖核苷酸的合成有两条途径：从头合成和补救合成。从头合成的原料是磷酸核糖、 氨基酸、一碳单位及C02等简单物质，嘌呤核糖核苷酸是在PRPP的基础上逐步形成嘌呤环，首先生成 IMP,再分别转变成AMP和GMP。嘧啶核糖核苷酸是先合成嘧啶环，再与PRPP相连，首先合成的是 UMP,再UMP→CMP。补救合成实际是现成碱基或核苷的重新利用，虽合成量极少，但具重要生理意 义。 脱氧核糖核苷酸是在核糖核苷酸还原酶作用下由各自相应的NDP还原而成。四氢叶酸携带的 一碳单位是合成dTMP过程中甲基的必要来源。 根据嘌呤和嘧啶核苷酸的合成过程，可以设计多种抗代谢物，包括嘌呤、嘧啶类似物，叶 酸类似物，氨基酸类似物等。这些抗代谢物在抗肿瘤治疗中有重要作用。 嘌呤分解代谢的终产物是尿酸，黄嘌呤氧化酶是这个代谢过程的重要酶。痛风症主要是由 于嘌呤代谢异常，尿酸生成过多而引起的。别嘌呤醇可抑制黄嘌呤氧化酶，可用于痛风症的治疗。 嘧啶分解产物为NH3、C02和B氨基酸，可随尿排出或进一步代谢。 1.重点内容 (1)核苷酸的从头合成。 (2)核苷酸的分解产物。 2.难点内容 (1)核苷酸从头合成的调节。 (2)抗代谢物的作用机理。 三、学时安排 4学时 第九章 物质代谢的联系与调节
（1）氨基酸的一般代谢及氨代谢。 （2）一碳单位代谢及甲硫氨酸循环。 2．难点内容 个别氨基酸代谢及一些生理活性物质。 三、学时安排 6学时 第八章 核苷酸代谢 一、目的要求 （一）掌握：1．嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的原料、关键酶、重要的中间产物及其相互 转变。 2．脱氧核苷酸的生成。 3．核苷酸分解代谢的产物及其与医学的关系。 （二）熟悉：核苷酸补救合成及抗代谢物； （三）了解：核苷酸从头合成的调节。 二、主要内容 核苷酸最主要的功能是作为合成核酸的原料。体内的核苷酸主要由机体细胞自身合成。食物来 源的嘌呤和嘧啶极少被机体利用。 体内核糖核苷酸的合成有两条途径：从头合成和补救合成。从头合成的原料是磷酸核糖、 氨基酸、一碳单位及C02等简单物质，嘌呤核糖核苷酸是在PRPP的基础上逐步形成嘌呤环，首先生成 IMP，再分别转变成AMP和GMP。嘧啶核糖核苷酸是先合成嘧啶环，再与PRPP相连，首先合成的是 UMP，再UMP→CMP。补救合成实际是现成碱基或核苷的重新利用，虽合成量极少，但具重要生理意 义。 脱氧核糖核苷酸是在核糖核苷酸还原酶作用下由各自相应的NDP还原而成。四氢叶酸携带的 一碳单位是合成dTMP过程中甲基的必要来源。 根据嘌呤和嘧啶核苷酸的合成过程，可以设计多种抗代谢物，包括嘌呤、嘧啶类似物，叶 酸类似物，氨基酸类似物等。这些抗代谢物在抗肿瘤治疗中有重要作用。 嘌呤分解代谢的终产物是尿酸，黄嘌呤氧化酶是这个代谢过程的重要酶。痛风症主要是由 于嘌呤代谢异常，尿酸生成过多而引起的。别嘌呤醇可抑制黄嘌呤氧化酶，可用于痛风症的治疗。 嘧啶分解产物为NH3、CO2和β氨基酸，可随尿排出或进一步代谢。 1．重点内容 （1）核苷酸的从头合成。 （2）核苷酸的分解产物。 2．难点内容 （1）核苷酸从头合成的调节。 （2）抗代谢物的作用机理。 三、学时安排 4学时 第九章 物质代谢的联系与调节
一、目的要求 (一)掌握：细胞水平代谢调节的内容与方式。 (二)熟悉：物质代谢的特点及相互联系。 (三)了解：组织器官的代谢特点。 二、主要内容 体内物质代谢的特点：①整体性：②在精细调节下进行；③动态平衡：④具共同的代谢 池：⑤ATP是共同能量形式；⑥NADPH是代谢所需的还原当量。各代谢途径之间可通过共同枢纽性中 间产物互相联系和转变。糖、脂肪、蛋白质在能量供应上可互相代替，互相制约，但不能完全互相 转变。肝是物质代谢的中心。从肠道吸收进入人体的营养素，几乎都是经肝的处理和中转；各器官 所需的营养素大多也通过肝的加工或转变，有的代谢终产物还需通过肝解毒和排出。 代谢调节可分为三级水平，即细胞水平调节、激素水平调节和以中枢神经系统为主导的整 体调节。细胞水平调节主要通过改变关键酶的活性来实现，包括酶的变构调节与酶蛋白的化学修饰 调节。变构调节与化学修饰调节二者相辅相成。 激素的代谢调节通过与靶细胞受体特异结合，将激素信号转化为细胞内一系列化学反应， 最终表现出激素的生物学效应。 神经系统可通过内分泌腺间接调节代谢，也可直接对组织、器官施加影响，进行整体调 节，从而使机体代谢处于相对稳定状态。饥饿及应激时物质代谢的改变是整体代谢调节的结果。 1.重点内容 细胞水平的代谢调节。 2.难点内容 各代谢物之间的相互联系 三、学时安排 4学时 第十章 DNA的生物合成 一、目的要求 (一)掌握：1.中心法则基本概念。 2.DNA复制的主要特征。 3.半保留复制的基本概念。 4.参与DNA复制过程的各种物质的作用及复制、逆转录的基本过程。 5.DNA损伤的分子基础及其修复方式。 (二)熟悉：端粒酶的特性及作用。 (三)了解：半保留复制的实验依据：逆转录的研究意义。 二、主要内容 分子生物学的中心法则阐明了生物遗传信息传递的规律。通过复制使遗传信息能够代代相 传。半保留复制是DNA复制的最重要特征。复制是以dNTP为原料，通过磷酸二酯键使dNMP聚合成长链 的化学过程。催化这一反应的是DNA聚合酶。原核生物的DNA聚合酶有I,Ⅱ，Ⅲ三种。真核生物有 DNA聚合酶a,B,Y,δ，E多种。复制的过程需要多种酶和其他因子参加，如解螺旋酶、DNA拓 扑异构酶、引物酶等。复制中的新链，总是从5'向3'方向延长的。DNA双链走向相反，而子链延长只 能是一个走向，因此半不连续性是复制的另一重要特征，即有领头链和随从链之分。原核生物双向 复制从起始点向终止点汇合成环状DNA。真核生物的端粒酶是保证染色体DNA能进行线性复制所必须 的
一、目的要求 （一）掌握：细胞水平代谢调节的内容与方式。 （二）熟悉：物质代谢的特点及相互联系。 （三）了解：组织器官的代谢特点。 二、主要内容 体内物质代谢的特点：①整体性；②在精细调节下进行；③动态平衡；④具共同的代谢 池；⑤ATP是共同能量形式；⑥NADPH是代谢所需的还原当量。各代谢途径之间可通过共同枢纽性中 间产物互相联系和转变。糖、脂肪、蛋白质在能量供应上可互相代替，互相制约，但不能完全互相 转变。肝是物质代谢的中心。从肠道吸收进入人体的营养素，几乎都是经肝的处理和中转；各器官 所需的营养素大多也通过肝的加工或转变，有的代谢终产物还需通过肝解毒和排出。 代谢调节可分为三级水平，即细胞水平调节、激素水平调节和以中枢神经系统为主导的整 体调节。细胞水平调节主要通过改变关键酶的活性来实现，包括酶的变构调节与酶蛋白的化学修饰 调节。变构调节与化学修饰调节二者相辅相成。 激素的代谢调节通过与靶细胞受体特异结合，将激素信号转化为细胞内一系列化学反应， 最终表现出激素的生物学效应。 神经系统可通过内分泌腺间接调节代谢，也可直接对组织、器官施加影响，进行整体调 节，从而使机体代谢处于相对稳定状态。饥饿及应激时物质代谢的改变是整体代谢调节的结果。 1．重点内容 细胞水平的代谢调节。 2．难点内容 各代谢物之间的相互联系 三、学时安排 4学时 第十章 DNA的生物合成 一、目的要求 （一）掌握：1．中心法则基本概念。 2．DNA复制的主要特征。 3．半保留复制的基本概念。 4．参与DNA复制过程的各种物质的作用及复制、逆转录的基本过程。 5．DNA损伤的分子基础及其修复方式。 （二）熟悉：端粒酶的特性及作用。 （三）了解：半保留复制的实验依据；逆转录的研究意义。 二、主要内容 分子生物学的中心法则阐明了生物遗传信息传递的规律。通过复制使遗传信息能够代代相 传。半保留复制是DNA复制的最重要特征。复制是以dNTP为原料，通过磷酸二酯键使dNMP聚合成长链 的化学过程。催化这一反应的是DNA聚合酶。原核生物的DNA聚合酶有Ⅰ，Ⅱ，Ⅲ三种。真核生物有 DNA聚合酶α，β，γ，δ，ε多种。复制的过程需要多种酶和其他因子参加，如解螺旋酶、DNA拓 扑异构酶、引物酶等。复制中的新链，总是从5'向3'方向延长的。DNA双链走向相反，而子链延长只 能是一个走向，因此半不连续性是复制的另一重要特征，即有领头链和随从链之分。原核生物双向 复制从起始点向终止点汇合成环状DNA。真核生物的端粒酶是保证染色体DNA能进行线性复制所必须 的