59 第五章 蛋白质与核酸 一、教学目的与要求 1、 用蛋白质的结构特征阐明蛋白质的亲水性、等点性、乳化性、起泡性、变性作用、凝胶作用、膨润 作用及其应用。 2、 介绍烹饪加工中的蛋白质的变性及意义。 3、 了解核酸的有关知识。 二、教学重点与难点 1、 蛋白质的性质及在烹饪中的应用。 2、蛋白质的结构及两性电离。 三、课时安排与教学方法 教学内容 （计划／实际） 课时数 课程类型／ 教学方法 第一节 蛋白质的化学组成和α-氨基酸 4／ 理论／ 第二节 蛋白质的结构与分类 2／ 理论／ 第三节 蛋白质的性质 2／ 理论／ 第四节 蛋白质在烹调过程中的功能性质 2／ 理论／ 第五节 核酸及其功能 1／ 理论／ 合计 11／ 四、教学过程 第五章 蛋白质与核酸 蛋白质和核酸在生物体内占有特殊的地位，是构成细胞原生质的主要成分。原生质是生命现象 的物质基础。 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是动植物组织中的主要物质，占活细胞干重的50％以上，是生命活动的物质基础；蛋白质 是与生命活动联系紧密的物质，在生物体内，蛋白质有各种各样的生物学功能。 1、酶的催化功能； 2、激素的代谢调节功能； 3、血红蛋白和脂蛋白的运输功能； 4、肌纤维蛋白的运动功能； 5、机体的免疫功能和胶原蛋白的支架功能。 蛋白质不仅是构成各类细胞原生质的主要物质，而且核蛋白及其相应的核糖核酸还是遗传的主 要物质基础。 二、蛋白质的营养功能 构成蛋白质的基本材料就是20种基本氨基酸。由于它们在每一种蛋白质中的组成和排列顺序不同， 会形成具有不同空间结构的生物大分子，表现出不同的生物活性和功能特性。 从营养的角度考虑，食物中的蛋白质为我们提供构造机体所需的氮元素和必需氨基酸，是人类 生长发育的主要营养素。 三、蛋白质在烹饪中的作用
59 第五章 蛋白质与核酸 一、教学目的与要求 1、 用蛋白质的结构特征阐明蛋白质的亲水性、等点性、乳化性、起泡性、变性作用、凝胶作用、膨润 作用及其应用。 2、 介绍烹饪加工中的蛋白质的变性及意义。 3、 了解核酸的有关知识。 二、教学重点与难点 1、 蛋白质的性质及在烹饪中的应用。 2、蛋白质的结构及两性电离。 三、课时安排与教学方法 教学内容 （计划／实际） 课时数 课程类型／ 教学方法 第一节 蛋白质的化学组成和α-氨基酸 4／ 理论／ 第二节 蛋白质的结构与分类 2／ 理论／ 第三节 蛋白质的性质 2／ 理论／ 第四节 蛋白质在烹调过程中的功能性质 2／ 理论／ 第五节 核酸及其功能 1／ 理论／ 合计 11／ 四、教学过程 第五章 蛋白质与核酸 蛋白质和核酸在生物体内占有特殊的地位，是构成细胞原生质的主要成分。原生质是生命现象 的物质基础。 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是动植物组织中的主要物质，占活细胞干重的50％以上，是生命活动的物质基础；蛋白质 是与生命活动联系紧密的物质，在生物体内，蛋白质有各种各样的生物学功能。 1、酶的催化功能； 2、激素的代谢调节功能； 3、血红蛋白和脂蛋白的运输功能； 4、肌纤维蛋白的运动功能； 5、机体的免疫功能和胶原蛋白的支架功能。 蛋白质不仅是构成各类细胞原生质的主要物质，而且核蛋白及其相应的核糖核酸还是遗传的主 要物质基础。 二、蛋白质的营养功能 构成蛋白质的基本材料就是20种基本氨基酸。由于它们在每一种蛋白质中的组成和排列顺序不同， 会形成具有不同空间结构的生物大分子，表现出不同的生物活性和功能特性。 从营养的角度考虑，食物中的蛋白质为我们提供构造机体所需的氮元素和必需氨基酸，是人类 生长发育的主要营养素。 三、蛋白质在烹饪中的作用
60 从烹饪加工角度看，食物原料中的蛋白质对所烹调的食物的色泽、风味、质构等起着重要的作用。常见 烹饪原料中的蛋白质含量见表5-1。 表 5-1 常见烹饪原料的蛋白质含量 单位：％ (质量分数 ) 原 料 蛋白质含量 原 料 蛋白质含量 原 料 蛋白质含量 猪肉 猪肝 牛肉 带鱼 对虾 13.2 19.3 18.1 17.7 18.6 鸡蛋 牛奶 豆腐 豆浆 黄豆 12.7 3.0 5.0 1.8 35.1 四季豆 胡萝卜 马铃薯 菜花 花生仁 2.0 1.0 2.0 2.1 25.0 第一节 蛋白质的化学组成和α-氨基酸 一、蛋白质的化学组成 (一)蛋白质的元素组成 对蛋白质进行元素分析发现，与食品中的其它营养素相比，在蛋白质中，除含有碳、氢、氧元 素外，还含有氮元素和少量的硫元素，有些蛋白还含有铁、铜、磷和锌等元素。 C H O N S P Fe Cu Zn 对不同生物体来源的蛋白质元素组成进行比较后发现，这些蛋白质中氮元素的含量相近，都约 为16％。由于食物中的氮元素主要是由蛋白质提供的，因此，如果我们测定出食物中氮元素的量， 乘以100／16=6．25就可以推算出该食物中的蛋白质的含量，这个6．25就被称为蛋白质系数。这样 测得的蛋白质我们称其为粗蛋白，这就 是凯氏定氮测定蛋白质含量的原理。 1克N相当于100／16＝6.25克的蛋白质 6.25称为蛋白质系数 则食物中的蛋白质含量＝实验测得的N的量×6.25 (二)蛋白质的水解与消化 蛋白质是大分子物质，相对分子质量都在10 000以上。蛋白质不能被生物体直接利用，必须分解 成小分子物质后才能被机体吸收利用。 水解：我们把蛋白质在体外的降解反应称为蛋白质的水解； 消化：而把蛋白质在体内的水解过程称为消化。 对蛋白质在不同水解时期得到的水解或消化产物进行分析后发现，蛋白质在水解或消化过程中 逐渐降解，相对分子质量越来越小，最后成为各种氨基酸的混合物。蛋白质完全水解或消化后得到 的氨基酸是蛋白质的基本组成单位。 蛋白质 ⎯⎯⎯⎯→ 酸、碱、酶 胨 ⎯⎯⎯⎯→ 酸、碱、酶 多肽 ⎯⎯⎯⎯→ 酸、碱、酶 二肽 ⎯⎯⎯⎯→ 酸、碱、酶 氨基酸 根据蛋白质的水解程度，可将蛋白质的水解分为完全水解和部分水解。 完全水解： 产物――是各种氨基酸的混合物。 条件――在较激烈的水解条件下才能发生蛋白质的完全水解，如在强酸(盐酸、硫酸)、强碱(氢 氧化钠)、高浓度(12mol／L)、高温(100～110℃)长时间(10～20h)的水解条件下，能发生蛋白质的 完全水解。 酸水解――得到的氨基酸是L-氨基酸。酸水解时有少数氨基酸被破坏，如色氨酸完全被破坏， 羟基氨基酸及含酰胺基的氨基酸被分解或水解。 碱水解――其中多数氨基酸被破坏。碱对氨基酸产生消旋作用，所得产物是D型和L型氨基酸的 混合物。 蛋白质的水解，尤其是酸水解在食品加工中应用较多，如利用酸水解生产化学酱油、生产营养 添加剂氨基酸等。 不完全水解即部分水解： 产物――是各种大小不等的肽段和氨基酸。 条件――在较温和的水解条件下，发生不完全水解，如酶水 解、稀酸水解。 酶水解――优点是水解条件温和，水解温度通常在30～50℃，不产生消旋作用，也不破坏氨基
60 从烹饪加工角度看，食物原料中的蛋白质对所烹调的食物的色泽、风味、质构等起着重要的作用。常见 烹饪原料中的蛋白质含量见表5-1。 表 5-1 常见烹饪原料的蛋白质含量 单位：％ (质量分数 ) 原 料 蛋白质含量 原 料 蛋白质含量 原 料 蛋白质含量 猪肉 猪肝 牛肉 带鱼 对虾 13.2 19.3 18.1 17.7 18.6 鸡蛋 牛奶 豆腐 豆浆 黄豆 12.7 3.0 5.0 1.8 35.1 四季豆 胡萝卜 马铃薯 菜花 花生仁 2.0 1.0 2.0 2.1 25.0 第一节 蛋白质的化学组成和α-氨基酸 一、蛋白质的化学组成 (一)蛋白质的元素组成 对蛋白质进行元素分析发现，与食品中的其它营养素相比，在蛋白质中，除含有碳、氢、氧元 素外，还含有氮元素和少量的硫元素，有些蛋白还含有铁、铜、磷和锌等元素。 C H O N S P Fe Cu Zn 对不同生物体来源的蛋白质元素组成进行比较后发现，这些蛋白质中氮元素的含量相近，都约 为16％。由于食物中的氮元素主要是由蛋白质提供的，因此，如果我们测定出食物中氮元素的量， 乘以100／16=6．25就可以推算出该食物中的蛋白质的含量，这个6．25就被称为蛋白质系数。这样 测得的蛋白质我们称其为粗蛋白，这就 是凯氏定氮测定蛋白质含量的原理。 1克N相当于100／16＝6.25克的蛋白质 6.25称为蛋白质系数 则食物中的蛋白质含量＝实验测得的N的量×6.25 (二)蛋白质的水解与消化 蛋白质是大分子物质，相对分子质量都在10 000以上。蛋白质不能被生物体直接利用，必须分解 成小分子物质后才能被机体吸收利用。 水解：我们把蛋白质在体外的降解反应称为蛋白质的水解； 消化：而把蛋白质在体内的水解过程称为消化。 对蛋白质在不同水解时期得到的水解或消化产物进行分析后发现，蛋白质在水解或消化过程中 逐渐降解，相对分子质量越来越小，最后成为各种氨基酸的混合物。蛋白质完全水解或消化后得到 的氨基酸是蛋白质的基本组成单位。 蛋白质 ⎯⎯⎯⎯→ 酸、碱、酶 胨 ⎯⎯⎯⎯→ 酸、碱、酶 多肽 ⎯⎯⎯⎯→ 酸、碱、酶 二肽 ⎯⎯⎯⎯→ 酸、碱、酶 氨基酸 根据蛋白质的水解程度，可将蛋白质的水解分为完全水解和部分水解。 完全水解： 产物――是各种氨基酸的混合物。 条件――在较激烈的水解条件下才能发生蛋白质的完全水解，如在强酸(盐酸、硫酸)、强碱(氢 氧化钠)、高浓度(12mol／L)、高温(100～110℃)长时间(10～20h)的水解条件下，能发生蛋白质的 完全水解。 酸水解――得到的氨基酸是L-氨基酸。酸水解时有少数氨基酸被破坏，如色氨酸完全被破坏， 羟基氨基酸及含酰胺基的氨基酸被分解或水解。 碱水解――其中多数氨基酸被破坏。碱对氨基酸产生消旋作用，所得产物是D型和L型氨基酸的 混合物。 蛋白质的水解，尤其是酸水解在食品加工中应用较多，如利用酸水解生产化学酱油、生产营养 添加剂氨基酸等。 不完全水解即部分水解： 产物――是各种大小不等的肽段和氨基酸。 条件――在较温和的水解条件下，发生不完全水解，如酶水 解、稀酸水解。 酶水解――优点是水解条件温和，水解温度通常在30～50℃，不产生消旋作用，也不破坏氨基
61 酸。缺点是酶水解时间较长且水解也难彻底。 在动物体内，要将蛋白质完全消化，往往需要几种酶共同参与才能完成。利用蛋白质的不完全 水解，可以改善蛋白质的可消化性、溶解性及其它功能特性，如蛋白质的起泡性、乳化性等，生产 出更多的适宜加工需要的蛋白质原料。 二、α-氨基酸 (一)氨基酸的结构特点 构成天然蛋白质的常见氨基酸仅有20种，这些氨基酸我们称其为基本氨基酸，其在水溶液 或晶体状态时的结构通式为： CHO COO－ HO－C－H 在水溶液中：＋ H3N－C－H CH2OH R L-(-)甘油醛 L-α-氨基酸 式中，R代表氨基酸的侧链基团，各种氨基酸的区别就在于侧链R基的不同。 除脯氨酸外，这些氨基酸在结构上的共同特点是： 都是α-氨基酸，在与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基；除甘氨酸外，其余的α-氨基酸中 的α-碳原子是手性碳原子，因此氨基酸具有旋光性；将天然蛋白质中的氨基酸的构型与甘油醛的构 型相比较发现，天然蛋白质中的氨基酸构型绝大部分是L-型。 (二)氨基酸的分类 氨基酸的分类方法很多。 按氨基酸侧链R基的化学结构分类 杂环族 芳香族 脂肪族 在生物体中更需要我们了解的是一个蛋白质中的氨基酸侧链基团与水的相互作用的大小，这直接 影响蛋白质在生物体中的功能，也直接关系到蛋白质在食品中的作用。基于上述的原因，通常对氨基 酸的分类是按其侧链R基与水的相互作用的大小，即极性进行的。 按R基的极性分类 、带负电荷的氨基酸 、带正电荷的氨基酸 、不带电荷的极性氨基酸 、非极性氨基酸 4 3 2 1 20种基本 氨基酸可以分成四 组。这些基本氨基 酸的结构、在食品 中的分布见表 4-2。 (教科 书:P390-393 ) 1、非极性氨基酸 结构特点：侧链R基为非极性基团。 种类：8种，包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸这四个带有脂肪烃侧链的氨基酸；两种芳香 族氨基酸：苯丙氨酸和色氨酸，蛋氨酸(甲硫氨酸)和脯氨酸。 性质：这组氨基酸与水的相互作用最弱，疏水性最强。 2、不带电荷的极性氨基酸 结构特点：这组氨基酸的侧链为不带有电荷的极性基团。 种 类： 7种，包括含羟基的丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸，含酰胺基的天冬酰胺和谷酰胺，含巯 基的半胱氨酸及侧链R基为H原子的甘氨酸。 性 质： 这组氨基酸侧链的极性基团可以与水形成氢键，亲水性增大。 3、带正电荷的氨基酸 结构特点：这类氨基酸的侧链基团带有一个正电荷，即整个分子中有两个带正电荷的氨基和一个 带负电荷的羧基，在pH＝7时整个分子携带正电荷，是碱性氨基酸。 种 类： 3种，这类氨基酸有赖氨酸、精氨酸和组氨酸。 性 质： 这组氨基酸与水的相互作用除了氢键作用外，还存在离子的水合作用，所以，它们 与水的相互作用更强烈。这组氨基酸都能溶于水。 4、带负电荷的氨基酸 结构特点：即在氨基酸的侧链基团上带有一个负电荷，整个分子有两个带负电荷的羧基和一个正 电荷的氨基，在pH＝7时整个分子携带负电荷，属于酸性氨基酸。 种 类： 2种，这组氨基酸有两个，为天冬氨酸和谷氨酸。性 质： 其与水的相互作用同带 正电荷的氨基酸
61 酸。缺点是酶水解时间较长且水解也难彻底。 在动物体内，要将蛋白质完全消化，往往需要几种酶共同参与才能完成。利用蛋白质的不完全 水解，可以改善蛋白质的可消化性、溶解性及其它功能特性，如蛋白质的起泡性、乳化性等，生产 出更多的适宜加工需要的蛋白质原料。 二、α-氨基酸 (一)氨基酸的结构特点 构成天然蛋白质的常见氨基酸仅有20种，这些氨基酸我们称其为基本氨基酸，其在水溶液 或晶体状态时的结构通式为： CHO COO－ HO－C－H 在水溶液中：＋ H3N－C－H CH2OH R L-(-)甘油醛 L-α-氨基酸 式中，R代表氨基酸的侧链基团，各种氨基酸的区别就在于侧链R基的不同。 除脯氨酸外，这些氨基酸在结构上的共同特点是： 都是α-氨基酸，在与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基；除甘氨酸外，其余的α-氨基酸中 的α-碳原子是手性碳原子，因此氨基酸具有旋光性；将天然蛋白质中的氨基酸的构型与甘油醛的构 型相比较发现，天然蛋白质中的氨基酸构型绝大部分是L-型。 (二)氨基酸的分类 氨基酸的分类方法很多。 按氨基酸侧链R基的化学结构分类 杂环族 芳香族 脂肪族 在生物体中更需要我们了解的是一个蛋白质中的氨基酸侧链基团与水的相互作用的大小，这直接 影响蛋白质在生物体中的功能，也直接关系到蛋白质在食品中的作用。基于上述的原因，通常对氨基 酸的分类是按其侧链R基与水的相互作用的大小，即极性进行的。 按R基的极性分类 、带负电荷的氨基酸 、带正电荷的氨基酸 、不带电荷的极性氨基酸 、非极性氨基酸 4 3 2 1 20种基本 氨基酸可以分成四 组。这些基本氨基 酸的结构、在食品 中的分布见表 4-2。 (教科 书:P390-393 ) 1、非极性氨基酸 结构特点：侧链R基为非极性基团。 种类：8种，包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸这四个带有脂肪烃侧链的氨基酸；两种芳香 族氨基酸：苯丙氨酸和色氨酸，蛋氨酸(甲硫氨酸)和脯氨酸。 性质：这组氨基酸与水的相互作用最弱，疏水性最强。 2、不带电荷的极性氨基酸 结构特点：这组氨基酸的侧链为不带有电荷的极性基团。 种 类： 7种，包括含羟基的丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸，含酰胺基的天冬酰胺和谷酰胺，含巯 基的半胱氨酸及侧链R基为H原子的甘氨酸。 性 质： 这组氨基酸侧链的极性基团可以与水形成氢键，亲水性增大。 3、带正电荷的氨基酸 结构特点：这类氨基酸的侧链基团带有一个正电荷，即整个分子中有两个带正电荷的氨基和一个 带负电荷的羧基，在pH＝7时整个分子携带正电荷，是碱性氨基酸。 种 类： 3种，这类氨基酸有赖氨酸、精氨酸和组氨酸。 性 质： 这组氨基酸与水的相互作用除了氢键作用外，还存在离子的水合作用，所以，它们 与水的相互作用更强烈。这组氨基酸都能溶于水。 4、带负电荷的氨基酸 结构特点：即在氨基酸的侧链基团上带有一个负电荷，整个分子有两个带负电荷的羧基和一个正 电荷的氨基，在pH＝7时整个分子携带负电荷，属于酸性氨基酸。 种 类： 2种，这组氨基酸有两个，为天冬氨酸和谷氨酸。性 质： 其与水的相互作用同带 正电荷的氨基酸
62 (三)氨基酸的合理营养——必需氨基酸 1、必需氨基酸的概念 各种动物在生长和发育中都需要一定的氨基酸。有些氨基酸在体内不能合成或合成速度过慢，不能满 足 人 体 生长发育 的需要，必需依靠食物获得，这 样的氨基酸称为必需氨基酸。 对人体来说，共有八种氨基酸为必需氨基酸，它们是：亮 氨酸、异亮 氨酸、赖氨酸 、蛋氨酸、 苯丙氨 酸 、 色 氨酸、苏 氨酸和缬氨酸。对婴儿来说，组氨酸也是必需氨基酸。 需要指出的是，其它的氨基酸对机体的生长发育也是必需的，只是这些氨基酸可以通过体内合成， 一般不会缺乏。 2、氨基酸的合理营养 完全蛋白质：为了满足机体合成组织细胞蛋白质的需要，必需氨基酸不但量要充分，而且相互间 要有一定的比例。这是因为只有当食品蛋白质中的必需氨基酸的数量和比例与合成机体细胞所需的必 需氨基酸的数量、比例相一致时，才能最大限度地充分利用食物蛋白质满足机体的需要，只有这样才 能称得上是蛋白质(或氨基酸)的合理营养。这样的蛋白质被称为完全蛋白质。 1973 年，联合国粮农组织和世界卫生组织(FAO／wHO)联合专家委员会修订并公布了“理想蛋白质”的 必需氨基酸模式谱。 表5-3表明，并不是所有食物蛋白质的必需氨基酸组成模式都与推荐模式一致。动物蛋白是优质 蛋白；植物蛋白的质量不高，尤其谷物蛋白的差距更大。在谷物蛋白中，并不是每种必需氨基酸含 量都低于模式，而是各氨基酸间比例不合理，如小麦蛋白的赖氨酸、蛋氨酸、色氨酸低于标准。这 样，即使其它必需氨基酸含量较高，在合成人体蛋白质时也不能充分利用，多余的氨基酸只能作为 能量消耗掉，造成蛋白质资源的浪费。我们把食物蛋白质 必需氨基酸 中那些低于 标准的必需 氨基酸称 为该蛋 白质 限制氨基酸 ，与标准 相差最大的 称为第一限 制氨基酸，依此类推。在合成机体蛋白质时，所能合成的蛋 白质量的多少取决于第一限制氨基酸的数量。如果我们能够补充这部分必需氨基酸的不足，那么， 就可以提高这种蛋白质的量。利用氨基酸强化与食物互补，可以达到上述目的，如在面包、面粉中 强化赖氨酸，利用玉米和大豆互补弥补玉米和大豆中含硫氨基酸和色氨酸的不足，等等。 各种常见食物原料的蛋白质中氨基酸含量及模式见表 5-3。 表 5-3 常见食物必需氨基酸含量及模式 必 需 氨基酸 成人需 要量模式 稻米蛋白 小麦蛋白 大豆蛋白 猪肉蛋白 牛肉蛋白 全鸡蛋 蛋白 比值 ％ 比值 ％ 比值 ％ 比值 ％ 比值 ％ 比值 ％ 比值 色氨酸 苯丙氨酸 赖氨酸 苏氨酸 蛋氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 缬氨酸 1.0 4.4 3.2 2.0 4.4 4.4 2.8 3.2 1.6 4.4 3.7 3.8 1.9 9.0 3.3 5.5 1 2.8 2.3 2.3 1.2 5.6 2.1 3.4 1.1 2.5 2.4 3.1 1.4 7.1 3.6 4.2 1 4.1 2.2 2.8 1.3 6.5 3.3 3.8 1.2 4.7 6.1 4.3 1.1 9.6 4.2 4.7 1 3.9 5.1 3.6 0.9 8.0 3.5 3.9 1.3 3.9 7.8 4.9 2.7 7.8 4.1 5.6 1 3.0 6 3.8 2.1 6 3.2 4.2 1.1 3.7 7.6 4.9 2.7 7.7 4.1 5.5 1 3.4 6.9 4.5 2.5 7.0 3.7 5.0 1.6 5.6 5.6 5.6 5.2 3.4 9.2 5.0 1 3.5 3.5 3.3 5.1 5.8 3.1 4.3 三、氨基酸的理化性质 （一）物理性质 （1）晶体 状态 α -氨基酸 都是以 两性离 子( + H3 N-CHR-COO- )形式存在的无色晶体，并具各自 特殊的晶型，我们可以利用晶型来鉴别各种氨基酸。 （2）熔点 α-氨基酸的熔点在200～300℃之间。各种氨基酸有其固定的熔点，也可用来定性 鉴定氨基酸。在烹饪加工中，应注意加工温度和处理时间对氨基酸的破坏、分解作用。如谷氨酸钠(味 精)在烹饪加工中就会发生如下变化。 HOOC-CH2CH2CH(NH2)-COONa ⎯135 ⎯℃～⎯140⎯℃→ H2O ＋ 谷氨酸钠（鲜味） 焦性谷氨酸钠（无味） 焦谷氨酸钠无味。所以在烹调过程中，要注意味精加入时间，应在菜烧好后出锅前加入，这样可
62 (三)氨基酸的合理营养——必需氨基酸 1、必需氨基酸的概念 各种动物在生长和发育中都需要一定的氨基酸。有些氨基酸在体内不能合成或合成速度过慢，不能满 足 人 体 生长发育 的需要，必需依靠食物获得，这 样的氨基酸称为必需氨基酸。 对人体来说，共有八种氨基酸为必需氨基酸，它们是：亮 氨酸、异亮 氨酸、赖氨酸 、蛋氨酸、 苯丙氨 酸 、 色 氨酸、苏 氨酸和缬氨酸。对婴儿来说，组氨酸也是必需氨基酸。 需要指出的是，其它的氨基酸对机体的生长发育也是必需的，只是这些氨基酸可以通过体内合成， 一般不会缺乏。 2、氨基酸的合理营养 完全蛋白质：为了满足机体合成组织细胞蛋白质的需要，必需氨基酸不但量要充分，而且相互间 要有一定的比例。这是因为只有当食品蛋白质中的必需氨基酸的数量和比例与合成机体细胞所需的必 需氨基酸的数量、比例相一致时，才能最大限度地充分利用食物蛋白质满足机体的需要，只有这样才 能称得上是蛋白质(或氨基酸)的合理营养。这样的蛋白质被称为完全蛋白质。 1973 年，联合国粮农组织和世界卫生组织(FAO／wHO)联合专家委员会修订并公布了“理想蛋白质”的 必需氨基酸模式谱。 表5-3表明，并不是所有食物蛋白质的必需氨基酸组成模式都与推荐模式一致。动物蛋白是优质 蛋白；植物蛋白的质量不高，尤其谷物蛋白的差距更大。在谷物蛋白中，并不是每种必需氨基酸含 量都低于模式，而是各氨基酸间比例不合理，如小麦蛋白的赖氨酸、蛋氨酸、色氨酸低于标准。这 样，即使其它必需氨基酸含量较高，在合成人体蛋白质时也不能充分利用，多余的氨基酸只能作为 能量消耗掉，造成蛋白质资源的浪费。我们把食物蛋白质 必需氨基酸 中那些低于 标准的必需 氨基酸称 为该蛋 白质 限制氨基酸 ，与标准 相差最大的 称为第一限 制氨基酸，依此类推。在合成机体蛋白质时，所能合成的蛋 白质量的多少取决于第一限制氨基酸的数量。如果我们能够补充这部分必需氨基酸的不足，那么， 就可以提高这种蛋白质的量。利用氨基酸强化与食物互补，可以达到上述目的，如在面包、面粉中 强化赖氨酸，利用玉米和大豆互补弥补玉米和大豆中含硫氨基酸和色氨酸的不足，等等。 各种常见食物原料的蛋白质中氨基酸含量及模式见表 5-3。 表 5-3 常见食物必需氨基酸含量及模式 必 需 氨基酸 成人需 要量模式 稻米蛋白 小麦蛋白 大豆蛋白 猪肉蛋白 牛肉蛋白 全鸡蛋 蛋白 比值 ％ 比值 ％ 比值 ％ 比值 ％ 比值 ％ 比值 ％ 比值 色氨酸 苯丙氨酸 赖氨酸 苏氨酸 蛋氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 缬氨酸 1.0 4.4 3.2 2.0 4.4 4.4 2.8 3.2 1.6 4.4 3.7 3.8 1.9 9.0 3.3 5.5 1 2.8 2.3 2.3 1.2 5.6 2.1 3.4 1.1 2.5 2.4 3.1 1.4 7.1 3.6 4.2 1 4.1 2.2 2.8 1.3 6.5 3.3 3.8 1.2 4.7 6.1 4.3 1.1 9.6 4.2 4.7 1 3.9 5.1 3.6 0.9 8.0 3.5 3.9 1.3 3.9 7.8 4.9 2.7 7.8 4.1 5.6 1 3.0 6 3.8 2.1 6 3.2 4.2 1.1 3.7 7.6 4.9 2.7 7.7 4.1 5.5 1 3.4 6.9 4.5 2.5 7.0 3.7 5.0 1.6 5.6 5.6 5.6 5.2 3.4 9.2 5.0 1 3.5 3.5 3.3 5.1 5.8 3.1 4.3 三、氨基酸的理化性质 （一）物理性质 （1）晶体 状态 α -氨基酸 都是以 两性离 子( + H3 N-CHR-COO- )形式存在的无色晶体，并具各自 特殊的晶型，我们可以利用晶型来鉴别各种氨基酸。 （2）熔点 α-氨基酸的熔点在200～300℃之间。各种氨基酸有其固定的熔点，也可用来定性 鉴定氨基酸。在烹饪加工中，应注意加工温度和处理时间对氨基酸的破坏、分解作用。如谷氨酸钠(味 精)在烹饪加工中就会发生如下变化。 HOOC-CH2CH2CH(NH2)-COONa ⎯135 ⎯℃～⎯140⎯℃→ H2O ＋ 谷氨酸钠（鲜味） 焦性谷氨酸钠（无味） 焦谷氨酸钠无味。所以在烹调过程中，要注意味精加入时间，应在菜烧好后出锅前加入，这样可
63 以避免味精被破坏。 （3）溶解性 α-氨基酸是离子型化合物。除胱氨酸和酪氨酸外，其它氨基酸都能溶于水。溶 解度大的氨基酸是那些容易质子化的氨基酸，氨基酸侧链R基的极性越大、带有的电荷数目越多，在水 中的溶解度越大。 （4）味感 α-氨基酸都呈现味感。氨基酸的味感与其立体构型有关。D-氨基酸多数带有甜味， 而L-氨基酸依其侧链R基不同而有甜、苦、鲜、酸四种不同的味感。一般R基为疏水基团的L-型氨基酸 带有苦味，R基是极性基团的往往有甜味。谷氨酸和天冬氨酸本身带酸味，但其钠盐却有鲜味。 （二）氨基酸的酸碱性和等电点 1、酸碱性质 一般无机盐为离子化合物，具有高熔点，能溶于水而不溶于有机溶剂。氨基酸也具有这个特点， 因此可以推断氨基酸也为离子化合物。在水溶液及晶体状态下，氨基酸以两性离子的形式存在。 所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能给出质子的 -NH3 +正离子和能接受质子的-COO-负离子的离子型化合物。因此，氨基酸是两性离子。 根据Bronsted-lowry的酸碱学说，酸是质子(H+ )的供体，碱是质子的受体，表示如下： HA(酸)→ H + + A- (碱) 所以，以两性离子存在的氨基酸，也是两性电解质，在不同的酸碱条件下会发生解离作用。当 加入酸时，由于-COO-接受质子，使氨基酸成为带正电荷的阳离子，在电场作用下向负极移动；而加 入碱时，则-NH3 +释放质子，氨基酸成为带负电荷的阴离子，在电场中向正极移动。氨基酸在不同条 件下的存在状态为： H2 N-CRH-COO- ==== + H3 N-CRH-COO- ==== + H3 N-CRH-COOH 在碱性溶液中 在晶体状态或在水溶液中 在酸性溶液中 氨基酸是两性电解质，这使得它在酸和碱中的溶解度大于其在水中的溶解度。利用氨基酸的这一 性质，我们可以用稀酸或稀碱来提取氨基酸。 2、等电点 定义：当氨基酸处于兼性离子状态(极少数为中性分子)而且可能解离为阳离子和阴离子的趋势相等时，其所处环 境的pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。 特点：在等电点处，氨基酸既不向电场的正极也不向电场的负极移动，因此这时氨基酸的净电荷数 为0。由于静电作用，氨基酸的溶解度最小，易于沉淀。 利用这个性质，可以分离制备氨基酸。如谷氨酸生产中就是利用这一原理，将微生物发酵液的pH 调整到其等电点（pI＝3.22），使谷氨酸沉淀析出。 （三）氨基酸的化学反应 氨基酸虽是离子型化合物，但在溶液状态下存在下列平衡： H2 N-CHR-COOH ==== + H3 N-CHR-COO- 当-NH2或-COOH参与化学反应时，这个平衡被打破，向左移动。反应是按分子型进行的，因此， 在化学反应中可按H2N-CHR-COOH表示。 氨基酸的反应是指它的氨基和羧基以及侧链上的官能团所参与的那些反应。 1、与茚三酮的显色反应 茚三酮在微酸溶液中与α-氨基酸共热，发生下列氧化、脱氧、脱羧作用，生成蓝紫色物质。 利用此反应，我们可以通过比色分析定性、定量地测定各种氨基酸，也可用量压法通过测定反 应释放出的CO2量的多少定量测定氨基酸的含量。 2、与甲醛的反应 氨基酸的甲醛滴定法是测定氨基酸含量的一种常用的实验法。其反应原理为：
63 以避免味精被破坏。 （3）溶解性 α-氨基酸是离子型化合物。除胱氨酸和酪氨酸外，其它氨基酸都能溶于水。溶 解度大的氨基酸是那些容易质子化的氨基酸，氨基酸侧链R基的极性越大、带有的电荷数目越多，在水 中的溶解度越大。 （4）味感 α-氨基酸都呈现味感。氨基酸的味感与其立体构型有关。D-氨基酸多数带有甜味， 而L-氨基酸依其侧链R基不同而有甜、苦、鲜、酸四种不同的味感。一般R基为疏水基团的L-型氨基酸 带有苦味，R基是极性基团的往往有甜味。谷氨酸和天冬氨酸本身带酸味，但其钠盐却有鲜味。 （二）氨基酸的酸碱性和等电点 1、酸碱性质 一般无机盐为离子化合物，具有高熔点，能溶于水而不溶于有机溶剂。氨基酸也具有这个特点， 因此可以推断氨基酸也为离子化合物。在水溶液及晶体状态下，氨基酸以两性离子的形式存在。 所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能给出质子的 -NH3 +正离子和能接受质子的-COO-负离子的离子型化合物。因此，氨基酸是两性离子。 根据Bronsted-lowry的酸碱学说，酸是质子(H+ )的供体，碱是质子的受体，表示如下： HA(酸)→ H + + A- (碱) 所以，以两性离子存在的氨基酸，也是两性电解质，在不同的酸碱条件下会发生解离作用。当 加入酸时，由于-COO-接受质子，使氨基酸成为带正电荷的阳离子，在电场作用下向负极移动；而加 入碱时，则-NH3 +释放质子，氨基酸成为带负电荷的阴离子，在电场中向正极移动。氨基酸在不同条 件下的存在状态为： H2 N-CRH-COO- ==== + H3 N-CRH-COO- ==== + H3 N-CRH-COOH 在碱性溶液中 在晶体状态或在水溶液中 在酸性溶液中 氨基酸是两性电解质，这使得它在酸和碱中的溶解度大于其在水中的溶解度。利用氨基酸的这一 性质，我们可以用稀酸或稀碱来提取氨基酸。 2、等电点 定义：当氨基酸处于兼性离子状态(极少数为中性分子)而且可能解离为阳离子和阴离子的趋势相等时，其所处环 境的pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。 特点：在等电点处，氨基酸既不向电场的正极也不向电场的负极移动，因此这时氨基酸的净电荷数 为0。由于静电作用，氨基酸的溶解度最小，易于沉淀。 利用这个性质，可以分离制备氨基酸。如谷氨酸生产中就是利用这一原理，将微生物发酵液的pH 调整到其等电点（pI＝3.22），使谷氨酸沉淀析出。 （三）氨基酸的化学反应 氨基酸虽是离子型化合物，但在溶液状态下存在下列平衡： H2 N-CHR-COOH ==== + H3 N-CHR-COO- 当-NH2或-COOH参与化学反应时，这个平衡被打破，向左移动。反应是按分子型进行的，因此， 在化学反应中可按H2N-CHR-COOH表示。 氨基酸的反应是指它的氨基和羧基以及侧链上的官能团所参与的那些反应。 1、与茚三酮的显色反应 茚三酮在微酸溶液中与α-氨基酸共热，发生下列氧化、脱氧、脱羧作用，生成蓝紫色物质。 利用此反应，我们可以通过比色分析定性、定量地测定各种氨基酸，也可用量压法通过测定反 应释放出的CO2量的多少定量测定氨基酸的含量。 2、与甲醛的反应 氨基酸的甲醛滴定法是测定氨基酸含量的一种常用的实验法。其反应原理为：
64 虽然氨基酸是两性电解质，但是它的酸碱性较弱，是弱酸弱碱。用强酸或强碱滴定氨基酸时， 滴定曲线较为平缓，没有明显的跃迁，所以不能用酸碱直接滴定测定氨基酸含量的多少。当氨基酸 溶液中加入甲醛后，甲醛与α-氨基作用，形成-NHCH2 0H、-N(CH2 0H)2等羟甲基衍生物,降低了-NH2 的碱性，相对增强了-NH3 ＋的酸性解离，使其离解常数下降了2～3个pH单位，用氢氧化钠滴定其解离的 H ＋时滴定曲线向pH低的方向移动，出现较明显的跃迁，滴定终点也从pH＝ll～12移到pH＝9附近，可 用酚酞作为指示剂指示终点。 甲醛滴定法测定氨基酸的操作简便，是食品分析常用的方法。该方法由于氨基酸的酸性较弱，滴 定终点不好把握，造成测定的精确度稍差，但一般能够满足食品分析的要求。 3、与羰基的反应 氨基酸的α-氨基与羰基脱水缩合，生成希夫碱。这个反应与食品中的重要呈色、呈味反应— —美拉德反应有关。这个反应既为食品提供所需的色泽和风味，也会造成氨基酸尤其是必需氨基酸 ——赖氨酸的破坏及不期望的色泽和气味。 4、脱羧反应 R-CH-COOH⎯脱羧酶 ⎯⎯→ CO2 + RCH2NH2 NH2 这个反应在加热、碱处理条件下也可以发生。 5、形成肽键的反应 一个氨基酸的α-氨基与另一个氨基酸的α-羧基可以缩合成肽，形成肽键-CO-NH-。 R-CH-COOH + H2 N-CH-COOH→R-CH-C-N-CH-COOH + H2 O NH2 R1 NH2 O H R1 这是氨基酸构成蛋白质的基本反应。两个氨基酸形成的肽是二肽，三个氨基酸形成的肽是三 肽，依此类推，多个氨基酸形成 的肽就是多肽。 第二节 蛋白质的结构与分类 蛋白质的基本组成单位是氨基酸。氨基酸的结构、性质对蛋白质的结构、性质影响很大，可以说，正是 由于蛋白质的基本组成单位相同，所以，自然界生物体中存在的蛋白质有相似的结合方式时表现出 相似的基本性质；由于各种蛋白质中氨基酸的组成、排列顺序不同，导致了蛋白质具有不同的空间 结构和功能，导致了自然界五彩缤纷的生命现象。另外，由于蛋白质是生物大分子物质，因而，与 无机物、有机物及小分子物质相比，又有许多大分子物质具有的特性，如在食品中发挥着各种各样 的功能特性。因此，学习蛋白质结构的多层次性，可以帮助我们深入了解食品蛋白质的功能和性质。 一、蛋白质的结构 实验已经证明蛋白质是由各种氨基酸通过肽键连接而成的多肽链，再由一条或多条多肽链按各 自特殊方式组合成具有完整生物活性的大分子。长期研究蛋白质结构的结果是确认了蛋白质的结构 有不同的层次。蛋白质的结构有很多，这里我们主要介绍蛋白质的一级、二级、三级、四级结构。 （一）一级结构 蛋白质 的一级结构 ，即蛋白质 的基本结构 ，是指蛋白 质中各种氨 基酸按一定 顺序排列构 成的蛋白质 肽链骨架 。 蛋白 质的一级结 构包含以下 内容：多肽链的数 目，每一 条多肽链中 末端氨基酸 的种类，每一条多肽 链中氨基 酸的数 目 、 种 类 和排列顺 序，链内及 链间二硫 键的位置和 数目。 维持蛋白质一级结构的作用力是肽键和二硫键，属强相互作用，所以蛋白质的一级结构非常稳 定，不易被破坏。 我们把一个氨基酸的α-氨基与另一个氨基酸的α-羧基缩合失去一分子水，形成的-CO-NH-键称 为肽键。蛋白质的一级结构正是由许多的氨基酸通过肽键相互连接而成的线状大分子，像链一样， 所以被称为肽链。 肽键的特点:肽键是蛋白质分子中氨基酸连接的最基本方式，与一般的-C-N-单键不同，肽键中 的-C-N-单键具有40％双键性质，所以肽键的亚氨基(-NH-)在pH=0～14的范围内没有明显的解离和 质子化的倾向，同时肽链中的肽键不能自由旋转，这一点在肽链折叠形成蛋白质空间结构时是很重
64 虽然氨基酸是两性电解质，但是它的酸碱性较弱，是弱酸弱碱。用强酸或强碱滴定氨基酸时， 滴定曲线较为平缓，没有明显的跃迁，所以不能用酸碱直接滴定测定氨基酸含量的多少。当氨基酸 溶液中加入甲醛后，甲醛与α-氨基作用，形成-NHCH2 0H、-N(CH2 0H)2等羟甲基衍生物,降低了-NH2 的碱性，相对增强了-NH3 ＋的酸性解离，使其离解常数下降了2～3个pH单位，用氢氧化钠滴定其解离的 H ＋时滴定曲线向pH低的方向移动，出现较明显的跃迁，滴定终点也从pH＝ll～12移到pH＝9附近，可 用酚酞作为指示剂指示终点。 甲醛滴定法测定氨基酸的操作简便，是食品分析常用的方法。该方法由于氨基酸的酸性较弱，滴 定终点不好把握，造成测定的精确度稍差，但一般能够满足食品分析的要求。 3、与羰基的反应 氨基酸的α-氨基与羰基脱水缩合，生成希夫碱。这个反应与食品中的重要呈色、呈味反应— —美拉德反应有关。这个反应既为食品提供所需的色泽和风味，也会造成氨基酸尤其是必需氨基酸 ——赖氨酸的破坏及不期望的色泽和气味。 4、脱羧反应 R-CH-COOH⎯脱羧酶 ⎯⎯→ CO2 + RCH2NH2 NH2 这个反应在加热、碱处理条件下也可以发生。 5、形成肽键的反应 一个氨基酸的α-氨基与另一个氨基酸的α-羧基可以缩合成肽，形成肽键-CO-NH-。 R-CH-COOH + H2 N-CH-COOH→R-CH-C-N-CH-COOH + H2 O NH2 R1 NH2 O H R1 这是氨基酸构成蛋白质的基本反应。两个氨基酸形成的肽是二肽，三个氨基酸形成的肽是三 肽，依此类推，多个氨基酸形成 的肽就是多肽。 第二节 蛋白质的结构与分类 蛋白质的基本组成单位是氨基酸。氨基酸的结构、性质对蛋白质的结构、性质影响很大，可以说，正是 由于蛋白质的基本组成单位相同，所以，自然界生物体中存在的蛋白质有相似的结合方式时表现出 相似的基本性质；由于各种蛋白质中氨基酸的组成、排列顺序不同，导致了蛋白质具有不同的空间 结构和功能，导致了自然界五彩缤纷的生命现象。另外，由于蛋白质是生物大分子物质，因而，与 无机物、有机物及小分子物质相比，又有许多大分子物质具有的特性，如在食品中发挥着各种各样 的功能特性。因此，学习蛋白质结构的多层次性，可以帮助我们深入了解食品蛋白质的功能和性质。 一、蛋白质的结构 实验已经证明蛋白质是由各种氨基酸通过肽键连接而成的多肽链，再由一条或多条多肽链按各 自特殊方式组合成具有完整生物活性的大分子。长期研究蛋白质结构的结果是确认了蛋白质的结构 有不同的层次。蛋白质的结构有很多，这里我们主要介绍蛋白质的一级、二级、三级、四级结构。 （一）一级结构 蛋白质 的一级结构 ，即蛋白质 的基本结构 ，是指蛋白 质中各种氨 基酸按一定 顺序排列构 成的蛋白质 肽链骨架 。 蛋白 质的一级结 构包含以下 内容：多肽链的数 目，每一 条多肽链中 末端氨基酸 的种类，每一条多肽 链中氨基 酸的数 目 、 种 类 和排列顺 序，链内及 链间二硫 键的位置和 数目。 维持蛋白质一级结构的作用力是肽键和二硫键，属强相互作用，所以蛋白质的一级结构非常稳 定，不易被破坏。 我们把一个氨基酸的α-氨基与另一个氨基酸的α-羧基缩合失去一分子水，形成的-CO-NH-键称 为肽键。蛋白质的一级结构正是由许多的氨基酸通过肽键相互连接而成的线状大分子，像链一样， 所以被称为肽链。 肽键的特点:肽键是蛋白质分子中氨基酸连接的最基本方式，与一般的-C-N-单键不同，肽键中 的-C-N-单键具有40％双键性质，所以肽键的亚氨基(-NH-)在pH=0～14的范围内没有明显的解离和 质子化的倾向，同时肽链中的肽键不能自由旋转，这一点在肽链折叠形成蛋白质空间结构时是很重
65 要的。这样，我们把蛋白质的一级结构的多肽链表示如下： 两个半胱氨酸的侧链上的巯基脱氢就形成二硫键。除肽键外,二硫键是维持蛋白质的一级结构唯 一的键，起着稳定蛋白质之间结构的作用，且往往与蛋白质的生物活性有关。 -SH + HS- ⎯−⎯2H→-S-S- 如将牛胰岛素中的二硫键切断，牛胰岛素的生物活性丧失；而将 胰岛素的两条多肽链放在一起，它们会自动聚合并恢复生物活性，经测定，发现多肽链间二硫键重 新生成，所以二硫键对稳定蛋白质的一级结构及空间结构有极重要的作用。一般蛋白质中二硫键数 目越多，蛋白质的结构就越稳定。 蛋白质中的二硫键既可以存在于同一条多肽链内，也可以发生在两条不同的多肽链之间，前者 为分子内二硫键，后者为分子间二硫键。 二硫键的形成:两个半胱氨酸中的-SH脱氢 类型:分子内 分子间 作用:稳定蛋白质结构 与生物活性有关 (二)空间结构 只具有一级结构的蛋白质不具有生物活性，但它却携带着蛋白质生物活性的全部信息。天然的 具有生物活性的蛋白质都具有空间结构，即蛋白质的多肽链按一定的方式折叠盘绕成特有的空间三 维构象，它包含了蛋白质中的原子和基团在三维空间的排列、分布及肽链的走向。 蛋白质在形成空间结构时，遵循Pauling等人提出的蛋白质的立体化学基本原则。它的主要内 容是：肽键(-CO-NH-)中的四个原子和它相邻的两个Cα原子共面，构成所谓肽平面；肽键中的C-N键 不可自由旋转，为了使整个体系的能量最低与C-N键相连的H和O原子反向。依据上述原则，就可以 把多肽链的主链看成是由一系列坚硬的平面组成；平面之间被Cα 原子隔开。由于主链上有1／3的C-N 键，它们不能自由转动,所以一条多肽链在空间可能的排布数目受到很大限制。主链上的Cα-N和Cα -C可以转动，但也不是完全自由的，因为它要受到与Cα 相连的侧链基团(R基团)及相邻的两个肽键 上的羰基O和亚氨基H的影响和限制。因此，蛋白质的空间结构既是复杂的也是有一定规律的。 蛋白质的空间结构是分层次的，主要包括二级结构、三级结构和四级结构。其中，二级结构是 较低层次的蛋白质的空间结构，以二级结构为其立体结构的蛋白质主要是一些纤维状蛋白质，如角 蛋白、胶原蛋白、丝心蛋白等，存在于毛发、指甲、皮肤、筋腱中。三、四级结构属于较高层次的 蛋白质空间结构，一些有重要生理功能的蛋白质都具有三级或三级以上的结构。 1、二级结构 蛋白质的二级结构是指蛋白质具有一定规则程度氢键结构的多肽链空间排列。蛋白质的二级结构 只涉及蛋白质分子主链的构象及 其链内的氢键排布，而不涉及侧链在空间的排布以及与其它多肽链的关系。 现在已经发现多种蛋白质的二级结构，其中，较重要的有α－螺旋、β－折叠等几种形式。 （1）α—螺旋 为蛋白质多肽链的主链盘绕成的有周期性的规则螺旋结构(图5-1)，主要是右手 螺旋。在该结构中，每3.6个氨基酸残基构成螺旋的一圈，沿螺旋轴方向上升0.54nm；Cα上的侧链R 基伸向外侧；主链上相邻的螺旋间形成与轴基本平行的链内氢键(-N-H.O=C-)，氢键的连接次序是， 每一个氨基酸肽键上的羰基氧原子与其相邻的第五个氨基酸上肽键的亚氨基的氢原子形成链内氢 键，α-螺旋中大量主链上的氢键是其结构稳定的主要力量。 多肽链侧链-R基的大小和电荷性质，直接影响其能否形成稳定的α-螺旋结构。侧链-R基小且 不带电荷的多肽链，由于空间位阻小且无静电相互排斥的影响，所以更容易形成α-螺旋。 α-螺旋是蛋白质中最常见、含量最丰富的二级结构。如纤维状蛋白中的。α-角蛋白就完全是 由α-螺旋构成的，在肌红蛋白和 血红蛋白中也存在大量的α-螺旋。 稳定α-螺旋的作用力：链内氢键 形成α-螺旋的条件：侧链-R基小且不带电荷的多肽链，由于空间位阻小且无静电相互排斥的 影响，所以更容易形成α-螺旋。 实例：α－角蛋白 100％α－螺旋 肌红蛋白 70％ 牛乳的乳球蛋白 0％
65 要的。这样，我们把蛋白质的一级结构的多肽链表示如下： 两个半胱氨酸的侧链上的巯基脱氢就形成二硫键。除肽键外,二硫键是维持蛋白质的一级结构唯 一的键，起着稳定蛋白质之间结构的作用，且往往与蛋白质的生物活性有关。 -SH + HS- ⎯−⎯2H→-S-S- 如将牛胰岛素中的二硫键切断，牛胰岛素的生物活性丧失；而将 胰岛素的两条多肽链放在一起，它们会自动聚合并恢复生物活性，经测定，发现多肽链间二硫键重 新生成，所以二硫键对稳定蛋白质的一级结构及空间结构有极重要的作用。一般蛋白质中二硫键数 目越多，蛋白质的结构就越稳定。 蛋白质中的二硫键既可以存在于同一条多肽链内，也可以发生在两条不同的多肽链之间，前者 为分子内二硫键，后者为分子间二硫键。 二硫键的形成:两个半胱氨酸中的-SH脱氢 类型:分子内 分子间 作用:稳定蛋白质结构 与生物活性有关 (二)空间结构 只具有一级结构的蛋白质不具有生物活性，但它却携带着蛋白质生物活性的全部信息。天然的 具有生物活性的蛋白质都具有空间结构，即蛋白质的多肽链按一定的方式折叠盘绕成特有的空间三 维构象，它包含了蛋白质中的原子和基团在三维空间的排列、分布及肽链的走向。 蛋白质在形成空间结构时，遵循Pauling等人提出的蛋白质的立体化学基本原则。它的主要内 容是：肽键(-CO-NH-)中的四个原子和它相邻的两个Cα原子共面，构成所谓肽平面；肽键中的C-N键 不可自由旋转，为了使整个体系的能量最低与C-N键相连的H和O原子反向。依据上述原则，就可以 把多肽链的主链看成是由一系列坚硬的平面组成；平面之间被Cα 原子隔开。由于主链上有1／3的C-N 键，它们不能自由转动,所以一条多肽链在空间可能的排布数目受到很大限制。主链上的Cα-N和Cα -C可以转动，但也不是完全自由的，因为它要受到与Cα 相连的侧链基团(R基团)及相邻的两个肽键 上的羰基O和亚氨基H的影响和限制。因此，蛋白质的空间结构既是复杂的也是有一定规律的。 蛋白质的空间结构是分层次的，主要包括二级结构、三级结构和四级结构。其中，二级结构是 较低层次的蛋白质的空间结构，以二级结构为其立体结构的蛋白质主要是一些纤维状蛋白质，如角 蛋白、胶原蛋白、丝心蛋白等，存在于毛发、指甲、皮肤、筋腱中。三、四级结构属于较高层次的 蛋白质空间结构，一些有重要生理功能的蛋白质都具有三级或三级以上的结构。 1、二级结构 蛋白质的二级结构是指蛋白质具有一定规则程度氢键结构的多肽链空间排列。蛋白质的二级结构 只涉及蛋白质分子主链的构象及 其链内的氢键排布，而不涉及侧链在空间的排布以及与其它多肽链的关系。 现在已经发现多种蛋白质的二级结构，其中，较重要的有α－螺旋、β－折叠等几种形式。 （1）α—螺旋 为蛋白质多肽链的主链盘绕成的有周期性的规则螺旋结构(图5-1)，主要是右手 螺旋。在该结构中，每3.6个氨基酸残基构成螺旋的一圈，沿螺旋轴方向上升0.54nm；Cα上的侧链R 基伸向外侧；主链上相邻的螺旋间形成与轴基本平行的链内氢键(-N-H.O=C-)，氢键的连接次序是， 每一个氨基酸肽键上的羰基氧原子与其相邻的第五个氨基酸上肽键的亚氨基的氢原子形成链内氢 键，α-螺旋中大量主链上的氢键是其结构稳定的主要力量。 多肽链侧链-R基的大小和电荷性质，直接影响其能否形成稳定的α-螺旋结构。侧链-R基小且 不带电荷的多肽链，由于空间位阻小且无静电相互排斥的影响，所以更容易形成α-螺旋。 α-螺旋是蛋白质中最常见、含量最丰富的二级结构。如纤维状蛋白中的。α-角蛋白就完全是 由α-螺旋构成的，在肌红蛋白和 血红蛋白中也存在大量的α-螺旋。 稳定α-螺旋的作用力：链内氢键 形成α-螺旋的条件：侧链-R基小且不带电荷的多肽链，由于空间位阻小且无静电相互排斥的 影响，所以更容易形成α-螺旋。 实例：α－角蛋白 100％α－螺旋 肌红蛋白 70％ 牛乳的乳球蛋白 0％
66 图 5-1 α –螺 旋 结 构（右 手） （2）β折叠 是稍有折叠的多肽链片层结构(见图5-2)。 在β折叠结构中，多肽链呈锯齿状，多肽链的长轴相互平行，Cα-Cβ键几乎垂直于折叠片的表面，使相 邻的侧链交替地分布在片的两侧而远离折叠片。相邻肽链之间借助主链上的氢键彼此联成片层结构， 且所有的肽键都参与形成链间氢键，氢键与多肽链的长轴接近垂直，这是维持β－折叠片结构稳定的主要力 量。 图5-2 β-折叠结构 相邻的肽链可以是平行的。也可以是不平行的。 与α螺旋结构相同，当侧链-R基带同种电荷或-R基过大时，不能形成β折叠结构。 β-折叠结构广泛存在于蛋白质中，如纤维状蛋白中的丝心蛋白就是以β-折叠结构形式存在的。 在纤维状蛋白中，氢键主要在肽链之间形成；而在球蛋白中，β-折叠既可在不同肽链或不同分子间 形成，也可在同一肽链的不同部分之间形成。 稳定β-折叠的作用力：链间氢键 形成β-折叠的条件：当侧链-R基带同种电荷或-R基过大时，不能形成β-折叠结构。 二级结构的特点： 从上述的两种蛋白质的二级结构可以看出：蛋白质的二级结构具有明显的方向性，有明显的轴， 有有规律的重复；维持蛋白质的主要力量是多肽链主链上的氢键；蛋白质中氨基酸侧链－R基的组成、 带电状况及大小对蛋白质的二级结构的形成和稳定性有非常大的影响。 2、三级、四级结构 三级结构:蛋白质的三级结构是 指二级结构和非二级结构在空 间进一步盘曲、折叠，形成包括全部主 侧链在内 的 专 一 性三维排 布。 对单纯蛋白质来说，三级结构就是蛋白质分子的特征的空间结构；对由多条多肽链组成的蛋白 质来说，是指各组成链的主链和侧链各自的三维折叠。所以蛋白质的三级结构是蛋白质分子或亚基的 所有原子在空间的排布，它不涉及相邻分子和亚基间的相互关系。 肌红蛋白的三级结构共由α-螺旋和无规卷曲共同构成的，整个分子呈球状结构，共分为8段α- 螺旋，螺旋间是无规卷曲(位于螺旋段间拐角处)，肽链的羧基末端也是无规卷曲。α-螺旋构象大约 占整个分子的75％，每段α-螺旋区段长度为7-24个氨基酸残基。拐 角处的无规卷曲长度为1-8个氨基酸残基，其主要氨基酸残基为脯氨酸和羟脯氨酸。整个分子十分紧
66 图 5-1 α –螺 旋 结 构（右 手） （2）β折叠 是稍有折叠的多肽链片层结构(见图5-2)。 在β折叠结构中，多肽链呈锯齿状，多肽链的长轴相互平行，Cα-Cβ键几乎垂直于折叠片的表面，使相 邻的侧链交替地分布在片的两侧而远离折叠片。相邻肽链之间借助主链上的氢键彼此联成片层结构， 且所有的肽键都参与形成链间氢键，氢键与多肽链的长轴接近垂直，这是维持β－折叠片结构稳定的主要力 量。 图5-2 β-折叠结构 相邻的肽链可以是平行的。也可以是不平行的。 与α螺旋结构相同，当侧链-R基带同种电荷或-R基过大时，不能形成β折叠结构。 β-折叠结构广泛存在于蛋白质中，如纤维状蛋白中的丝心蛋白就是以β-折叠结构形式存在的。 在纤维状蛋白中，氢键主要在肽链之间形成；而在球蛋白中，β-折叠既可在不同肽链或不同分子间 形成，也可在同一肽链的不同部分之间形成。 稳定β-折叠的作用力：链间氢键 形成β-折叠的条件：当侧链-R基带同种电荷或-R基过大时，不能形成β-折叠结构。 二级结构的特点： 从上述的两种蛋白质的二级结构可以看出：蛋白质的二级结构具有明显的方向性，有明显的轴， 有有规律的重复；维持蛋白质的主要力量是多肽链主链上的氢键；蛋白质中氨基酸侧链－R基的组成、 带电状况及大小对蛋白质的二级结构的形成和稳定性有非常大的影响。 2、三级、四级结构 三级结构:蛋白质的三级结构是 指二级结构和非二级结构在空 间进一步盘曲、折叠，形成包括全部主 侧链在内 的 专 一 性三维排 布。 对单纯蛋白质来说，三级结构就是蛋白质分子的特征的空间结构；对由多条多肽链组成的蛋白 质来说，是指各组成链的主链和侧链各自的三维折叠。所以蛋白质的三级结构是蛋白质分子或亚基的 所有原子在空间的排布，它不涉及相邻分子和亚基间的相互关系。 肌红蛋白的三级结构共由α-螺旋和无规卷曲共同构成的，整个分子呈球状结构，共分为8段α- 螺旋，螺旋间是无规卷曲(位于螺旋段间拐角处)，肽链的羧基末端也是无规卷曲。α-螺旋构象大约 占整个分子的75％，每段α-螺旋区段长度为7-24个氨基酸残基。拐 角处的无规卷曲长度为1-8个氨基酸残基，其主要氨基酸残基为脯氨酸和羟脯氨酸。整个分子十分紧
67 密结实，分子内部有一个可容纳4个H20分子的空间。极性氨基酸残基几乎全部分布于分子的表面，而 非极性氨基酸残基则被埋在分子内部。辅基血红素(heme)就处于 肌红蛋白分子表面的一个洞穴内，并通过组氨酸残基与肌红蛋白分子内部相连。 肌 红 蛋 白的三级 结构 维系三级结构稳定的作用力有氢键、二硫键、离子键、疏水作用力和范德华力，其中疏水作用力 起主要作用。 四级结构:由 两条或两 条以上的 具有三级 结构的 多肽链聚 合而成特 定构象的 蛋白质分 子被称 为蛋白质 的四级 结构。 亚基：其中的每一条 多肽链称为亚基。亚基单独存在无生物活性只有聚合成四级结构才具有完整的生 物活性。如血红蛋白就由四条亚基组成。 具备三级结构的蛋白质分子，都有近似球状或椭球状的外形，所以，我们常把具有三级、四级结 构的蛋白质称为球蛋白，与生命活动相关的重要蛋白质都是球蛋白，如酶，蛋白激素，运载和贮存蛋 白，抗体蛋白等。食品中许多蛋白质也是球蛋白，如大豆球蛋白、菜籽蛋白、乳球蛋白、花生球蛋白 等。 在球蛋白中，疏水基或非极性残基明显地埋藏在分子的内 部，极性残基趋向分布在分子的表面或外面。所有的球蛋白结构 都有一个疏水的内核，且紧密堆积，形成极其致密的球状结构。 球蛋白的这种结构特性，是影响其物理、化学及功能特性的重要 原因。 维持蛋白质三级、四级结构的主要作用：是一些弱相互作用， 主要包括：疏水相 互作用 、氢键 、范德华 力和盐 键。除此之外，共价二 硫键在维持蛋白质三级、四级结构 中也发挥重要作用。维持蛋白质三级、四级结构的氢键主要是侧链与侧链、侧链与主链间的氢键。 由于球蛋白在折 叠中总是趋 向于把疏 水残基埋藏 在分子的内 部，这 个现象我们 称之为疏水 相互作用 。由于蛋白质 的氨基酸中存在大量的疏水基团，所以，当它们自动避开水相相互聚集时，对球蛋白的密集堆积起 重要的作用。 二、蛋白质的分类 天然蛋白质的种类繁多，结构复杂，功能各异。目前，蛋白质的分类主要是根据蛋白质的形状、 组成、溶解性来进行。 (一)按照蛋白质分子的形状分类 1、纤维状蛋白 这类蛋白的外形似纤维状或细棒状，分子轴比(长轴／短轴)大于10，主要作为动物体的支架和外 保护成分，如指甲中的角蛋白、皮肤中的胶原蛋白、骨骼肌中的肌球蛋白和肌动蛋白等。这类蛋白的 分子多为有规则的线性结构，蛋白质的二级结构往往是其主体。这类蛋白质一般溶解性较差。 2、球蛋白 这类蛋白的外形为球形或椭球形。外形为球状的蛋白质都具有三级以上的结构。这类蛋白质中的 疏水性基团倾向埋在蛋白质分子的内部，而亲水性基团倾向暴露在蛋白质分子的表面，所以，这类蛋
67 密结实，分子内部有一个可容纳4个H20分子的空间。极性氨基酸残基几乎全部分布于分子的表面，而 非极性氨基酸残基则被埋在分子内部。辅基血红素(heme)就处于 肌红蛋白分子表面的一个洞穴内，并通过组氨酸残基与肌红蛋白分子内部相连。 肌 红 蛋 白的三级 结构 维系三级结构稳定的作用力有氢键、二硫键、离子键、疏水作用力和范德华力，其中疏水作用力 起主要作用。 四级结构:由 两条或两 条以上的 具有三级 结构的 多肽链聚 合而成特 定构象的 蛋白质分 子被称 为蛋白质 的四级 结构。 亚基：其中的每一条 多肽链称为亚基。亚基单独存在无生物活性只有聚合成四级结构才具有完整的生 物活性。如血红蛋白就由四条亚基组成。 具备三级结构的蛋白质分子，都有近似球状或椭球状的外形，所以，我们常把具有三级、四级结 构的蛋白质称为球蛋白，与生命活动相关的重要蛋白质都是球蛋白，如酶，蛋白激素，运载和贮存蛋 白，抗体蛋白等。食品中许多蛋白质也是球蛋白，如大豆球蛋白、菜籽蛋白、乳球蛋白、花生球蛋白 等。 在球蛋白中，疏水基或非极性残基明显地埋藏在分子的内 部，极性残基趋向分布在分子的表面或外面。所有的球蛋白结构 都有一个疏水的内核，且紧密堆积，形成极其致密的球状结构。 球蛋白的这种结构特性，是影响其物理、化学及功能特性的重要 原因。 维持蛋白质三级、四级结构的主要作用：是一些弱相互作用， 主要包括：疏水相 互作用 、氢键 、范德华 力和盐 键。除此之外，共价二 硫键在维持蛋白质三级、四级结构 中也发挥重要作用。维持蛋白质三级、四级结构的氢键主要是侧链与侧链、侧链与主链间的氢键。 由于球蛋白在折 叠中总是趋 向于把疏 水残基埋藏 在分子的内 部，这 个现象我们 称之为疏水 相互作用 。由于蛋白质 的氨基酸中存在大量的疏水基团，所以，当它们自动避开水相相互聚集时，对球蛋白的密集堆积起 重要的作用。 二、蛋白质的分类 天然蛋白质的种类繁多，结构复杂，功能各异。目前，蛋白质的分类主要是根据蛋白质的形状、 组成、溶解性来进行。 (一)按照蛋白质分子的形状分类 1、纤维状蛋白 这类蛋白的外形似纤维状或细棒状，分子轴比(长轴／短轴)大于10，主要作为动物体的支架和外 保护成分，如指甲中的角蛋白、皮肤中的胶原蛋白、骨骼肌中的肌球蛋白和肌动蛋白等。这类蛋白的 分子多为有规则的线性结构，蛋白质的二级结构往往是其主体。这类蛋白质一般溶解性较差。 2、球蛋白 这类蛋白的外形为球形或椭球形。外形为球状的蛋白质都具有三级以上的结构。这类蛋白质中的 疏水性基团倾向埋在蛋白质分子的内部，而亲水性基团倾向暴露在蛋白质分子的表面，所以，这类蛋
68 白在水中较易溶解。食品中的许多蛋白质属于球蛋白，如大豆球蛋白、小麦球蛋白、菜籽球蛋白、肌红蛋 白、乳清蛋白等。 （二）按照蛋白质的组成与溶解性分类 1、单纯蛋白质 这类蛋白质在水解时只产生氨基酸，根据其溶解性的差异，可分为以下几类： （1）清蛋白(白蛋白) 可溶于水、稀盐、稀酸、稀碱溶液；在饱和硫酸铵溶液中沉淀析出，加 热凝固。如蛋清蛋白、乳清蛋白、豆清蛋白、谷清蛋白等。这类蛋白质富含含硫氨基酸，是必需氨基 酸中色氨酸、蛋氨酸的良好来源。 （2）球蛋白 不溶于水，溶于稀盐及稀酸、稀碱溶液中；在半饱和硫酸铵溶液中沉淀析出；动 物性蛋白遇热凝固，植物性蛋白遇热不凝固。如大豆球蛋白、乳球蛋白、棉籽球蛋白、豌豆球蛋白、 肌球蛋白等。 （3）谷蛋白 谷蛋白不溶于水、稀盐溶液及乙醇溶液，溶于稀酸和稀碱。谷蛋白主要存在于谷 物种子中，如麦谷蛋白和米谷蛋白等。 （4）醇溶谷蛋白 不溶于水、稀盐溶液中，但能溶于50％～80％的乙醇中；加热不凝固。醇溶 谷蛋白主要存在于谷物种子中，如小麦醇溶谷蛋白、玉米醇溶谷蛋白等。 小麦中的麦谷蛋白和麦醇溶谷蛋白是小麦面粉的功能性蛋白――面筋的主要成分。这两种蛋白质 都不溶于水，但吸水膨胀性很强。麦醇溶蛋白与面筋的粘性、可塑性有关；麦谷蛋白与面筋的弹性有 关。面筋在面团形成时起着骨架作用，能很好的保持面团中有糖类所产生的气体，从而使蒸烤出的馒 头和面包具有多孔性，松软可口，同时又具有一定韧性。 面筋以干重计，其中含蛋白质86.5％（其中麦胶蛋白43.02％，麦谷蛋白39.10％，清蛋白和球蛋 白4.41％），脂肪2.80％，糖类8.58％（可溶性糖2.13％，淀粉6.45％）。 （5）组蛋白 是一类碱性蛋白质，能溶于水及稀酸，不溶于稀氨溶液中，遇热不凝固。水解后 产生大量碱性氨基酸。大多数组蛋白在细胞内是和核酸结合在一起的。 （6）精蛋白 是一类碱性蛋白质。溶于水及稀酸，遇热不凝固，在细胞中和核酸结合在一起。 特点是分子中含有大量精氨酸，数量高达25～30％，典型的例子是鱼的成熟精细胞中的鱼精蛋白。 （7）硬蛋白 这类蛋白不溶于水和盐、稀酸、稀碱溶液，故又称不溶蛋白。在动物组织中起保 护作用的结缔组织蛋白即属硬蛋白类。如毛、发、角、爪、筋、骨中的胶原蛋白、角蛋白、弹性蛋白 和丝蛋白等。 胶原蛋白是结缔组织中的一类重要硬蛋白。当骨骼用稀盐浸泡，骨中无机盐溶解，剩下的物质即 为纯粹的胶原。胶原用水煮沸即成为白明胶。 弹性蛋白是腱、韧带中的一种硬蛋白。对水、酸、碱都有抗力，可被弹性蛋白酶水解，不容易被 消化。 角蛋白是角、毛、发、皮肤角质层中的一种硬蛋白，还有大量胱氨酸。 丝蛋白是某些昆虫所分泌的丝中的硬蛋白。 2、结合蛋白质 水解后，除了有氨基酸外，还有其它非氨基酸物质。 辅基：其非蛋白质部分称为辅基。 常见的辅基是：核酸(核蛋白)、糖(糖蛋白)、脂类(脂蛋白)、磷酸(磷蛋白)、色素(色蛋白)。 结合蛋白质在生物的遗传、代谢调控、营养物的转运、氧气和二氧化碳的输送等方面发挥主要 作用。与食品加工关系较密切的结合蛋白是磷蛋白和色蛋白，如牛乳中的功能性蛋白酪蛋白就是磷 蛋白，色蛋白中的肌红蛋白和叶绿蛋白与烹饪过程中动物肌肉或绿色蔬菜的颜色变化有关。 第三节 蛋白质的性质 蛋白质的性质与蛋白质的基本组成和结构特点密切相关。 蛋白质的基本组成单位是氨基酸。因此，蛋白质的许多物理化学性质与氨基酸的性质相似，如 蛋白质也是两性物质，存在等电点；许多鉴定氨基酸的化学反应也可用来鉴定蛋白质，如蛋白质与 茚三酮的反应等。 与此同时，蛋白质又是大分子亲水物质。蛋白质的相对分子质量为104～105，表面分布着大量 的亲水性基团，所以，蛋白质有良好的水化特性，并在食品中发挥各种功能。 一、两性性质和等电点 蛋白质是由氨基酸组成的大分子物质。所以，与氨基酸相类似，蛋白质也是两性物质。蛋白质 中可解离的基团除了蛋白质分子末端的α-氨基和α-羧基外，主要是侧链-R基，如侧链的氨基、羧 基、咪唑基、胍基、酚基、巯基等。如果以H2N-Pr-COOH代表蛋白质，其两性性质可表示为：
68 白在水中较易溶解。食品中的许多蛋白质属于球蛋白，如大豆球蛋白、小麦球蛋白、菜籽球蛋白、肌红蛋 白、乳清蛋白等。 （二）按照蛋白质的组成与溶解性分类 1、单纯蛋白质 这类蛋白质在水解时只产生氨基酸，根据其溶解性的差异，可分为以下几类： （1）清蛋白(白蛋白) 可溶于水、稀盐、稀酸、稀碱溶液；在饱和硫酸铵溶液中沉淀析出，加 热凝固。如蛋清蛋白、乳清蛋白、豆清蛋白、谷清蛋白等。这类蛋白质富含含硫氨基酸，是必需氨基 酸中色氨酸、蛋氨酸的良好来源。 （2）球蛋白 不溶于水，溶于稀盐及稀酸、稀碱溶液中；在半饱和硫酸铵溶液中沉淀析出；动 物性蛋白遇热凝固，植物性蛋白遇热不凝固。如大豆球蛋白、乳球蛋白、棉籽球蛋白、豌豆球蛋白、 肌球蛋白等。 （3）谷蛋白 谷蛋白不溶于水、稀盐溶液及乙醇溶液，溶于稀酸和稀碱。谷蛋白主要存在于谷 物种子中，如麦谷蛋白和米谷蛋白等。 （4）醇溶谷蛋白 不溶于水、稀盐溶液中，但能溶于50％～80％的乙醇中；加热不凝固。醇溶 谷蛋白主要存在于谷物种子中，如小麦醇溶谷蛋白、玉米醇溶谷蛋白等。 小麦中的麦谷蛋白和麦醇溶谷蛋白是小麦面粉的功能性蛋白――面筋的主要成分。这两种蛋白质 都不溶于水，但吸水膨胀性很强。麦醇溶蛋白与面筋的粘性、可塑性有关；麦谷蛋白与面筋的弹性有 关。面筋在面团形成时起着骨架作用，能很好的保持面团中有糖类所产生的气体，从而使蒸烤出的馒 头和面包具有多孔性，松软可口，同时又具有一定韧性。 面筋以干重计，其中含蛋白质86.5％（其中麦胶蛋白43.02％，麦谷蛋白39.10％，清蛋白和球蛋 白4.41％），脂肪2.80％，糖类8.58％（可溶性糖2.13％，淀粉6.45％）。 （5）组蛋白 是一类碱性蛋白质，能溶于水及稀酸，不溶于稀氨溶液中，遇热不凝固。水解后 产生大量碱性氨基酸。大多数组蛋白在细胞内是和核酸结合在一起的。 （6）精蛋白 是一类碱性蛋白质。溶于水及稀酸，遇热不凝固，在细胞中和核酸结合在一起。 特点是分子中含有大量精氨酸，数量高达25～30％，典型的例子是鱼的成熟精细胞中的鱼精蛋白。 （7）硬蛋白 这类蛋白不溶于水和盐、稀酸、稀碱溶液，故又称不溶蛋白。在动物组织中起保 护作用的结缔组织蛋白即属硬蛋白类。如毛、发、角、爪、筋、骨中的胶原蛋白、角蛋白、弹性蛋白 和丝蛋白等。 胶原蛋白是结缔组织中的一类重要硬蛋白。当骨骼用稀盐浸泡，骨中无机盐溶解，剩下的物质即 为纯粹的胶原。胶原用水煮沸即成为白明胶。 弹性蛋白是腱、韧带中的一种硬蛋白。对水、酸、碱都有抗力，可被弹性蛋白酶水解，不容易被 消化。 角蛋白是角、毛、发、皮肤角质层中的一种硬蛋白，还有大量胱氨酸。 丝蛋白是某些昆虫所分泌的丝中的硬蛋白。 2、结合蛋白质 水解后，除了有氨基酸外，还有其它非氨基酸物质。 辅基：其非蛋白质部分称为辅基。 常见的辅基是：核酸(核蛋白)、糖(糖蛋白)、脂类(脂蛋白)、磷酸(磷蛋白)、色素(色蛋白)。 结合蛋白质在生物的遗传、代谢调控、营养物的转运、氧气和二氧化碳的输送等方面发挥主要 作用。与食品加工关系较密切的结合蛋白是磷蛋白和色蛋白，如牛乳中的功能性蛋白酪蛋白就是磷 蛋白，色蛋白中的肌红蛋白和叶绿蛋白与烹饪过程中动物肌肉或绿色蔬菜的颜色变化有关。 第三节 蛋白质的性质 蛋白质的性质与蛋白质的基本组成和结构特点密切相关。 蛋白质的基本组成单位是氨基酸。因此，蛋白质的许多物理化学性质与氨基酸的性质相似，如 蛋白质也是两性物质，存在等电点；许多鉴定氨基酸的化学反应也可用来鉴定蛋白质，如蛋白质与 茚三酮的反应等。 与此同时，蛋白质又是大分子亲水物质。蛋白质的相对分子质量为104～105，表面分布着大量 的亲水性基团，所以，蛋白质有良好的水化特性，并在食品中发挥各种功能。 一、两性性质和等电点 蛋白质是由氨基酸组成的大分子物质。所以，与氨基酸相类似，蛋白质也是两性物质。蛋白质 中可解离的基团除了蛋白质分子末端的α-氨基和α-羧基外，主要是侧链-R基，如侧链的氨基、羧 基、咪唑基、胍基、酚基、巯基等。如果以H2N-Pr-COOH代表蛋白质，其两性性质可表示为：