蛋白质结构
蛋白质结构
（二）蛋白质的空间结构（三维结构） 1. 蛋白质空间结构的研究方法 (1) X-射线衍射法（X-ray diffraction method） (2) 核磁共振（NMR） (3) 光谱法（红外光谱、紫外差光谱、荧光光谱） (4) 旋光色散法（optical rotatory dispersion, ORD） (5) 园二色性（circular dichroism, CD） (6) 氢同位素交换法
（二）蛋白质的空间结构（三维结构） 1. 蛋白质空间结构的研究方法 (1) X-射线衍射法（X-ray diffraction method） (2) 核磁共振（NMR） (3) 光谱法（红外光谱、紫外差光谱、荧光光谱） (4) 旋光色散法（optical rotatory dispersion, ORD） (5) 园二色性（circular dichroism, CD） (6) 氢同位素交换法
X-射线衍射法 简单原理
X-射线衍射法 简单原理
2.蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构是指多 肽链本身的折叠和盘绕方式。 酰胺平面和两面角
2.蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构是指多 肽链本身的折叠和盘绕方式。 酰胺平面和两面角
早在20世纪30年代，Pauling和Corey就开始有X-射 线衍射方法研究了氨基酸和肽的结构，他们得到了重要的 结论: (1) 肽键的键长介于C-N单键和双键之间，具有部分双键的性质， 不能自由旋转。 (2) 肽键中的四个原子和它相邻的两个α-碳原子处于同一平面，形 成了酰胺平面，也称肽键平面。 (3) 在酰胺平面中C=0与N-H呈反式
早在20世纪30年代，Pauling和Corey就开始有X-射 线衍射方法研究了氨基酸和肽的结构，他们得到了重要的 结论: (1) 肽键的键长介于C-N单键和双键之间，具有部分双键的性质， 不能自由旋转。 (2) 肽键中的四个原子和它相邻的两个α-碳原子处于同一平面，形 成了酰胺平面，也称肽键平面。 (3) 在酰胺平面中C=0与N-H呈反式
R H
多肽链的主链由许多酰胺平面组成，平面之间以α碳原子 相隔。而Cα-C键和Cα-N键是单键，可以自由旋转，其中Cα-C 键旋转的角度称ψ，Cα-N键旋转的角度称φ。ψ和φ这一对两 面角决定了相邻两个酰胺平面的相对位置，也就决定了肽链的 构象
多肽链的主链由许多酰胺平面组成，平面之间以α碳原子 相隔。而Cα-C键和Cα-N键是单键，可以自由旋转，其中Cα-C 键旋转的角度称ψ，Cα-N键旋转的角度称φ。ψ和φ这一对两 面角决定了相邻两个酰胺平面的相对位置，也就决定了肽链的 构象
(1) α-螺旋 1950年美国Pauling等人在研究纤维状蛋白质时，提出了α-螺旋， 后来发现在球状蛋白质分子中也存在α-螺旋
(1) α-螺旋 1950年美国Pauling等人在研究纤维状蛋白质时，提出了α-螺旋， 后来发现在球状蛋白质分子中也存在α-螺旋
① 蛋白质多肽链像螺旋一样盘曲上升，每3.6个氨基酸残基螺旋上升 一圈，每圈螺旋的高度为0.54nm，每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm， 螺旋上升时，每个残基沿轴旋转100º 。 ② 在同一肽链内相邻的螺圈之间形成氢链。 ③ α-螺旋有右手螺旋和左手螺旋之分，天然蛋白质绝大部分是右 手螺旋，到目前为止仅在嗜热菌蛋白酶中发现了一段左手螺旋。 α-螺旋结构的要点如下： α-螺旋的稳定性主要靠氢键来维持
① 蛋白质多肽链像螺旋一样盘曲上升，每3.6个氨基酸残基螺旋上升 一圈，每圈螺旋的高度为0.54nm，每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm， 螺旋上升时，每个残基沿轴旋转100º 。 ② 在同一肽链内相邻的螺圈之间形成氢链。 ③ α-螺旋有右手螺旋和左手螺旋之分，天然蛋白质绝大部分是右 手螺旋，到目前为止仅在嗜热菌蛋白酶中发现了一段左手螺旋。 α-螺旋结构的要点如下： α-螺旋的稳定性主要靠氢键来维持
除了上面这种典型的α-螺旋外，还有一些不典型的α-螺 旋，所以规定了有关螺旋的写法，用“nS ”来表示，n为螺旋 上升一圈氨基酸的残基数。S为氢键封闭环内的原子数，典 型的α-螺旋用3.613表示，非典型的α-螺旋有3.010， 4.416（π 螺旋）等
除了上面这种典型的α-螺旋外，还有一些不典型的α-螺 旋，所以规定了有关螺旋的写法，用“nS ”来表示，n为螺旋 上升一圈氨基酸的残基数。S为氢键封闭环内的原子数，典 型的α-螺旋用3.613表示，非典型的α-螺旋有3.010， 4.416（π 螺旋）等