氨基酸 蛋白质和核酸是最重要的生物大分子。蛋白质是一切生物体细胞的主要组成 成分，是生物体形态结构的物质基础，也是生命活动所依赖的物质基础。一切基 本的生命活动过程几乎都离不开蛋白质的参与。核酸由几种基本核苷酸组成，蛋 白质由约20种氨基酸组成。 氨基酸在自然界中主要以蛋白质或多肽形式存在于动植物体内，不同来源的 蛋白质在酸、碱或酶的作用下逐步降解，最后彻底水解为多种α一氨基酸的混合 物，所以α-氨基酸是组成蛋白质的基本单位。 一、氨基酸的结构、分类和命名 (一)氨基酸的结构和分类 羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代而生成的化合物称为氨基酸。氨基酸 的种类很多。根据分子中氨基和羧基的相对位置不同，可分为α-氨基酸、阝-氨 基酸、Y氨基酸等。如： CH3-CH-COOH CH-CH-COOH CH-CH-CH-COOH NH, NH2 a-氨基酸 &-氨基酸 B-氨基酸 组成蛋白质的氨基酸主要有20余种，除甘氨酸外，几乎都是L-型的a-氨 基酸，这是天然氨基酸的一般结构特征，其结构通式和费数尔投影式如下： COOH R-CH-COOH HN-H R 式中R代表侧链基团，不同α-氨基酸的区别只是R不同。 (二)氨基酸的命名 氨基酸的系统命名法与羟基酸相同，即以羧酸为母体，氨基为取代基称为“氨 基某酸”。氨基的位次习惯上用希腊字母α、B、Y等标示。但氨基酸通常是根据 其来源或性质用俗名。例如天冬氨酸源于天门冬植物的幼苗，甘氨酸因具有甜味 而得名。有时还用中文或英文缩写符号表示（见下表）。 表常见的氨基酸
氨基酸 蛋白质和核酸是最重要的生物大分子。蛋白质是一切生物体细胞的主要组成 成分，是生物体形态结构的物质基础，也是生命活动所依赖的物质基础。一切基 本的生命活动过程几乎都离不开蛋白质的参与。核酸由几种基本核苷酸组成，蛋 白质由约 20 种氨基酸组成。 氨基酸在自然界中主要以蛋白质或多肽形式存在于动植物体内，不同来源的 蛋白质在酸、碱或酶的作用下逐步降解，最后彻底水解为多种 α-氨基酸的混合 物，所以 α-氨基酸是组成蛋白质的基本单位。 一、氨基酸的结构、分类和命名 (一)氨基酸的结构和分类 羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代而生成的化合物称为氨基酸。氨基酸 的种类很多。根据分子中氨基和羧基的相对位置不同，可分为 α-氨基酸、β-氨 基酸、γ-氨基酸等。如： CH NH2 CH3 CH2－COOH NH2 CH2 CH－COOH NH2 CH3 CH－COOH α-氨基酸 α-氨基酸 -氨基酸 组成蛋白质的氨基酸主要有 20 余种，除甘氨酸外，几乎都是 L-型的 α-氨 基酸，这是天然氨基酸的一般结构特征，其结构通式和费歇尔投影式如下： R CH NH2 COOH COOH R H2N H 式中 R 代表侧链基团，不同 α-氨基酸的区别只是 R 不同。 (二) 氨基酸的命名 氨基酸的系统命名法与羟基酸相同，即以羧酸为母体，氨基为取代基称为“氨 基某酸”。氨基的位次习惯上用希腊字母 α、β、γ 等标示。但氨基酸通常是根据 其来源或性质用俗名。例如天冬氨酸源于天门冬植物的幼苗，甘氨酸因具有甜味 而得名。有时还用中文或英文缩写符号表示(见下表)。 表 常见的 α-氨基酸
名称 缩写符号 结构式 等电点 中性氨基酸 甘氨酸(glycine) 甘Gy (氨基乙酸) CO 5.97 丙氨酸(alanine) CH:CHCOO 丙 Ala 6.00 (a一氨基丙酸) 丝氨酸(serine) CH(OH)CHCOO 丝 Ser 56s (a一氨基-P-羟基丙酸) H 半胱氨酸(cysteine) 半胱Cys CH2(SH)CHCOO 5.05 (一氨基-B巯基丙酸) NH: *苏氨酸(threonine) CH.CH(OH)CHCOO 苏 Thr 5.70 (-氨基-B-羟基丁酸) NH *蛋氨酸(methionine) 蛋 Met 5.74 (a-氨基Y甲硫基丁酸) NH ◆缬氨酸(valine) (CH3)2CHCHCOO 缬 Val -NH3 5.96 (a氨基阝-甲基丁酸) *亮氨酸((eucine) 亮 Leu 6.02 (α-氨基Y甲基戊酸) *异亮氨酸(isoleucine) CHCH-CH(CH3CHCOO 异亮le 5.98 (α氨基-阝-甲基戊酸) NH ◆苯丙氨酸(phenylalanine) 苯丙Phe (a-氨基-P-苯基丙酸) NH 5.48 酪氨酸(tyrosine) P-HOC H CH-CHCOO Tyr 5.66 (-氨基-P-对羟苯基丙酸) 脯氨酸(proline) Pro 6.30 (a-四氢吡略甲酸)
名 称 缩写符号 结构式 等电点 中性氨基酸 甘氨酸(glycine) （氨基乙酸） 甘 Gly CH2－COO- + N H 3 5.97 丙氨酸(alanine) （α-氨基丙酸） 丙 Ala C H 3 C H C O O - + N H 3 6.00 丝氨酸(serine) （α-氨基-β-羟基丙酸） 丝 Ser C H 2 ( O H ) C H C O O - +N H 3 5.68 半胱氨酸(cysteine) （α-氨基-β 巯基丙酸） 半胱 Cys C H 2 ( S H ) C H C O O - +N H 3 5.05 *苏氨酸(threonine) （α-氨基-β-羟基丁酸） 苏 Thr C H 3 C H ( O H ) C H C O O - +N H 3 5.70 *蛋氨酸(methionine) （α-氨基-γ-甲硫基丁酸） 蛋 Met C H 3 S C H 2 C H 2 C H C O O - + N H 3 5.74 *缬氨酸(valine) （α-氨基-β-甲基丁酸） 缬 Val ( C H 3 ) 2 C H C H C O O - + N H 3 5.96 *亮氨酸(leucine) （α-氨基-γ-甲基戊酸） 亮 Leu ( C H 3 ) 2 C H C H 2 C H C O O - + N H 3 6.02 *异亮氨酸(isoleucine) （α-氨基-β-甲基戊酸） 异亮 Ile C H 3 C H 2 C H ( C H 3 ) C H C O O - +N H 3 5.98 *苯丙氨酸(phenylalanine) （α-氨基-β-苯基丙酸） 苯丙 Phe C 6 H 5 C H 2 C H C O O - + N H 3 5.48 酪氨酸(tyrosine) (α-氨基-β-对羟苯基丙酸 ) 酪 Tyr p H O C 6 H 4 C H 2 C H C O O - +N H 3 5.66 脯氨酸(proline) （α-四氢吡咯甲酸） 脯 Pro N C O O - + H H 6.30
*色氨酸(tryptophan) CH:CHCOO 色 Try NH: 580 【a一氨基-阝-(3-吲引哚)丙酸1 天冬酰胺(asparagine) 天胺Asn 541 (a一氨基丁酰氨酸) NH: 谷氨酰胺(glutamine) 谷胺Gln 5.65 (a-氨基戊酰氨酸) 酸性氨基酸 天冬氨酸(aspartic acid) HOOCCH CHCOO 天 Asp 2.77 (-氨基丁二酸) NH 谷氨酸(glutamic acid) Glu HOOCCH-CHCHCOO 3.22 (a-氨基戊二酸) NH 碱性氨基酸 精氨酸(arginine) NH Arg HaNCNH(CH2)CHCOO 10.76 (a氨基-♂-肌基戊酸) *赖氨酸(lysine) 赖 Lys H2N(CH2CHCOO 9.74 (a,w二氨基己酸) NH: 组氨酸(histidine) His NH; 7.59 [口一氨基-阝-(4-咪唑)丙酸] 二、氨基酸的性质 -氨基酸都是无色晶体，熔点很高，一般在200~300℃，在熔化的同时分 解并放出二氧化碳。各种α-氨基酸在水中的溶解度差别很大，它们都能溶于强 酸和强碱溶液中，而不溶于乙醇、乙醚、苯等有机溶剂。组成蛋白质的α一氨基 酸除甘氨酸外都有旋光性。 氨基酸分子中因同时含有氨基和羧基，所以氨基酸具有氨基和羧基的典型反 应，也具有两种基团在分子内相互影响而表现出的一些特殊性质。 (一)氨基酸的两性电离和等电点
*色氨酸(tryptophan) [α-氨基-β-(3-吲哚)丙酸] 色 Try N H CH2CHCOO - +NH3 5.80 天冬酰胺(asparagine) （α-氨基丁酰氨酸） 天胺 Asn H2N O +NH3 O O- || 5.41 谷氨酰胺(glutamine) （α-氨基戊酰氨酸） 谷胺 Gln | || | NH 2 O +NH3 O O- 5.65 酸性氨基酸 天冬氨酸(aspartic acid) （α-氨基丁二酸） 天 Asp HOOCCH2CHCOO- +NH3 2.77 谷氨酸(glutamic acid) （α-氨基戊二酸） 谷 Glu HOOCCH2CH2CHCOO - +NH3 3.22 碱性氨基酸 精氨酸（arginine） （α-氨基-δ-胍基戊酸） 精 Arg H2NCNH(CH2 )2CHCOONH +NH3 10.76 *赖氨酸（lysine） （α , ω-二氨基己酸） 赖 Lys H2N(CH2 )CHCOO - +NH3 9.74 组氨酸（histidine） [α-氨基-β-(4-咪唑)丙酸] 组 His N N H CH2CHCOO- +NH3 7.59 二、氨基酸的性质 α-氨基酸都是无色晶体，熔点很高，一般在 200～300℃，在熔化的同时分 解并放出二氧化碳 。各种 α-氨基酸在水中的溶解度差别很大，它们都能溶于强 酸和强碱溶液中，而不溶于乙醇、乙醚、苯等有机溶剂。组成蛋白质的 α-氨基 酸除甘氨酸外都有旋光性。 氨基酸分子中因同时含有氨基和羧基，所以氨基酸具有氨基和羧基的典型反 应，也具有两种基团在分子内相互影响而表现出的一些特殊性质。 (一) 氨基酸的两性电离和等电点
氨基酸分子中同时含有碱性的氨基和酸性的羧基，具有酸碱两性。因此氨基 酸既能与酸，又能与碱反应成盐，而且分子内碱性基团和酸性基团相互作用（质 子转移)也形成盐，这种盐称为内盐。 R-CH-COOH-R-CH-COO NH. NH 内盐粒子中正电荷和负电荷共存，所以又称其为两性离子或偶极离子。氨基 酸在水溶液中存在着解离平衡。在溶液中氨基酸带有何种电荷，取决于溶液的酸 碱性。溶液的pH减小，碱性电离程度增大，有利于氨基酸以阳离子的形式存在： 溶液的pH增大时，酸性电离程度增大，氨基酸的阴离子逐渐增加。通过调节溶 液的pH,使氨基酸的酸性与碱性电离程度相同，此时氨基酸主要以两性离子的 形式存在，氨基酸呈电中性。这种使氨基酸处于电中性状态的溶液的pH称为氨 基酸的等电点，用pl表示。 R-CH-COOH NH, H H OH R-CH -COO R-CH-COOH NH3' NH 阴离子 两性离子 阳离子 pH-pl PH=pl pHp时，氨基酸主要以阴离子形式存在，在电场中向正极移动。处 于等电状态(pH=p)的氨基酸，在电场中不向任何电极移动。各种氨基酸由于其 组成和结构不同，因此具有不同的等电点。等电点是氨基酸的一个特征常数，常 见氨基酸的pl见表14-1。由于羧基的电离略大于氨基，中性氨基酸的pl略小于 7,一般为5~6.3.而酸性氨基酸的pl为2.7~3.2，碱性氨基酸的pl为7.6~10.8。 氨基酸在等电点时溶解度最小。根据氨基酸的！不同，可以通过调节溶液 的pH,使不同氨基酸在各自的等电点结晶析出：在同一pH缓冲溶液中，各种 氨基酸电泳的方向和速率不同，据此可以分离、提纯和鉴定氨基酸。 (二)与茚三酮反应 一氨基酸与水合茚三酮溶液共热，生成蓝紫色的化合物，称为罗曼紫，并放
氨基酸分子中同时含有碱性的氨基和酸性的羧基，具有酸碱两性。因此氨基 酸既能与酸，又能与碱反应成盐，而且分子内碱性基团和酸性基团相互作用(质 子转移)也形成盐，这种盐称为内盐。 R－CH COOH R－CH COO NH2 NH3 + 内盐粒子中正电荷和负电荷共存，所以又称其为两性离子或偶极离子。氨基 酸在水溶液中存在着解离平衡。在溶液中氨基酸带有何种电荷，取决于溶液的酸 碱性。溶液的 pH 减小，碱性电离程度增大，有利于氨基酸以阳离子的形式存在； 溶液的 pH 增大时，酸性电离程度增大，氨基酸的阴离子逐渐增加。通过调节溶 液的 pH，使氨基酸的酸性与碱性电离程度相同，此时氨基酸主要以两性离子的 形式存在，氨基酸呈电中性。这种使氨基酸处于电中性状态的溶液的 pH 称为氨 基酸的等电点，用 pI 表示。 R CH COO － NH2 H + OH - OH - R CH COOH NH3 + pH=pI pHpI 阴离子 两性离子 阳离子 2 CH _ COOH _ R | NH 当溶液的 pH＜pI 时，氨基酸主要以阳离子形式存在，在电场中向负极移动； 当溶液的 pH＞pI 时，氨基酸主要以阴离子形式存在，在电场中向正极移动。处 于等电状态(pH＝pI)的氨基酸，在电场中不向任何电极移动。各种氨基酸由于其 组成和结构不同，因此具有不同的等电点。等电点是氨基酸的一个特征常数，常 见氨基酸的 pI 见表 14-1。由于羧基的电离略大于氨基，中性氨基酸的 pI 略小于 7，一般为 5～6.3。而酸性氨基酸的 pI 为 2.7～3.2，碱性氨基酸的 pI 为 7.6～10.8。 氨基酸在等电点时溶解度最小。根据氨基酸的 pI 不同，可以通过调节溶液 的 pH，使不同氨基酸在各自的等电点结晶析出；在同一 pH 缓冲溶液中，各种 氨基酸电泳的方向和速率不同，据此可以分离、提纯和鉴定氨基酸。 (二)与茚三酮反应 α-氨基酸与水合茚三酮溶液共热，生成蓝紫色的化合物，称为罗曼紫，并放
出CO2。此反应可用于氨基酸的定性鉴定或定量分析， 0 0 +C02t+H,0 水合茚三酮 罗曼紫 (三)成肽反应 一氨基酸分子间的氨基和羧基相互脱水缩合，形成的化合物称为肽。 R2 OH 肽分子中的酰胺键(_)又称为肽键。由2个氨基酸分子形成的肽为 肽。二肽分子中仍含有自由的氨基和羧基，因此可以继续与氨基酸脱水缩合成三 肽、四肽、五肽等，由较多的氨基酸按上述方式脱水缩合形成的肽称为多肽，多 肽的链状结构称为多肽链。 肽键 H2N-CH N-CH-COOH R 多肽链 在多肽链中，每个氨基酸单位都不是完整的分子，称为氨基酸残基。多肽 链两端的残基称为末端残基，保留着游离氨基的一端称为氨基末端或N-端：保 留着游离羧基的另一端称为羧基末端或C-端。习惯上把N-端写在左边，C-端写 在右边
出 CO2 。此反应可用于氨基酸的定性鉴定或定量分析。 ＋H2N CH R COOH △ O OH OH ＋CO2↑ ＋H2O 水合茚三酮 罗曼紫 O O O N O O (三)成肽反应 α-氨基酸分子间的氨基和羧基相互脱水缩合,形成的化合物称为肽。 CH R OH _ 1 + H NH C COOH _ H _ H2N _ CH _ C _ N _ CH _ COOH R1 R2 O H R2 _ O _ C | || | | || | | H2N H2O 肽分子中的酰胺键( _ C _ N _ O H || | )又称为肽键。由 2 个氨基酸分子形成的肽为二 肽。二肽分子中仍含有自由的氨基和羧基，因此可以继续与氨基酸脱水缩合成三 肽、四肽、五肽等，由较多的氨基酸按上述方式脱水缩合形成的肽称为多肽,多 肽的链状结构称为多肽链。 多肽链 肽键 H H H H2N－CH－C－N－CH－C－N－CH－C.N－CH－COOH R1 R2 R3 R O O O 在多肽链中，每个氨基酸单位都不是完整的分子，称为氨基酸残基。多肽 链两端的残基称为末端残基，保留着游离氨基的一端称为氨基末端或 N-端；保 留着游离羧基的另一端称为羧基末端或 C-端。习惯上把 N-端写在左边，C-端写 在右边