生物化学教学大细 课程英文名称：Biochemistry 课程编号：B080002课程类型：必修课 总学时：80+48学分：7.5 适用对像：本科教学（民、汉） 先修课程：无机及分析化学， 有机化学，普通生物学 使用教材： 《生物化学》 (第三版) 王镜岩 、朱圣庚、徐长法主编，高等教育出版社，2002 普通高等教育"九五"国家级重点教材 《基础生物化学实验》 自编教材，2005 参考书目： (Biochemistry,Reginald H.Garrett&Charles M.Grisham,2nd, 1999(影印版：高等教育出 版社，2002.11) 《生物学中的化学》，J.Fisher&J.R.P.Arnold,1999(翻译版：科学出版社，2002) 《生物化学教程》，第二版，张洪渊，四川大学出版社，1994年 《生物化学》，Lubert Stryer著，唐有棋等译，北京大学出版社，1987年 课程性质。目的和任务 生物化学是一门研究生命现象的化学本质的学科，其目标是在分子水平上探讨构成生物体的基本 物质的组成、结构、性质和功能，这些物质在生物体内的代谢规律及与复杂生命现象的之间的关 生物化学是生命科学各专业本科生的基础课，是学习生物学其他课程的重要基础；是现代生物学 中发展最快的一门前沿学科。细胞生物学、遗传学、微生物学、免疫学的研究都离不开生物化学 的理论与方法。临床医学 、药学与制药工程、食品与营养学等学科也以它为基础 它的主要任务是让学生理解和掌握生物分子的结构、性质和功能的关系，生物分子在体内的代谢 途径，物质转换，能量转换及其物质代谢的相互关系和调节，运用所学的生物化学知识从分子水 平上认识和解释生命过程中所发生的现象。 通过本课程的学习，使学生掌握生物化学的基本理论、基本知识、基本技能。为学习生命科学的 其它课程打好坚实基础，并不断将生物化学的新知识、新成果充实到教学中，使学生了解学科发展的 前沿。在教学中加强对学生的科学素养和能力的培养 二、教学基本要求 本课程要求学生掌握蛋白质、核酸、酶、维生素和辅酶、激素等生物大分子物质的化学结构，理 化性质，生物功能，并掌握大分子物质的提取、分离和鉴定的方法。 掌握糖代谢、脂类代谢的途径和生物氧化的机理及它们的调控；熟悉蛋白质降解和氨基酸分解代 谢、核酸降解和核苷酸分解途径；掌握物质代谢的相互关系及细胞代谢调节。了解国内外有关生 物化学的最新科技进展和成就。 教师必须依照大纲的要求讲授课程对教学内容要做到条理清晰，逻辑性强，由浅入深，重点突 出，难点深入浅出。对要掌握的内容，教师要图文并茂，结合实际，讲深讲透。使学生深入体会其 基本知识和基本理论，并能熟练地联系实际加以应用。对要求理解掌握的内容，教师应能重点的讲 解，要求学生在全面理解的基础上抓住重点。对要”了解"的内容，教师可作概括的讲解，使学生有一般 的认识。 三、教学内容（学时分配）及要求 绪论(1学时) .了解生物化学的定义，研究对像和任务，生物化学的研究进展和学习生物化学的方法及要求
生物化学教学大纲 课程英文名称： Biochemistry 课程编号：B080002 课程类型：必修课 总 学 时：80 + 48 学 分：7.5 适用对象：本科教学（民、汉） 先修课程：无机及分析化学，有机化学，普通生物学 使用教材： 《生物化学》（第三版），王镜岩、朱圣庚、徐长法主编，高等教育出版社，2002， 普通高等教育"九五"国家级重点教材 《基础生物化学实验》 自编教材，2005 参考书目： 《Biochemistry》, Reginald H. Garrett & Charles M. Grisham, 2nd，1999（影印版：高等教育出 版社，2002.11） 《生物学中的化学》，J. Fisher & J. R. P. Arnold, 1999（翻译版：科学出版社，2002） 《生物化学教程》，第二版，张洪渊，四川大学出版社，1994年 《生物化学》，Lubert Stryer著，唐有棋等译，北京大学出版社，1987年 一、 课程性质、目的和任务 生物化学是一门研究生命现象的化学本质的学科，其目标是在分子水平上探讨构成生物体的基本 物质的组成、结构、性质和功能，这些物质在生物体内的代谢规律及与复杂生命现象的之间的关 系。 生物化学是生命科学各专业本科生的基础课，是学习生物学其他课程的重要基础；是现代生物学 中发展最快的一门前沿学科。细胞生物学、遗传学、微生物学、免疫学的研究都离不开生物化学 的理论与方法。临床医学、药学与制药工程、食品与营养学等学科也以它为基础。 它的主要任务是让学生理解和掌握生物分子的结构、性质和功能的关系，生物分子在体内的代谢 途径，物质转换，能量转换及其物质代谢的相互关系和调节，运用所学的生物化学知识从分子水 平上认识和解释生命过程中所发生的现象。 通过本课程的学习，使学生掌握生物化学的基本理论、基本知识、基本技能。为学习生命科学的 其它课程打好坚实基础,并不断将生物化学的新知识、新成果充实到教学中,使学生了解学科发展的 前沿。在教学中加强对学生的科学素养和能力的培养。 二、教学基本要求 本课程要求学生掌握蛋白质、核酸、酶、维生素和辅酶、激素等生物大分子物质的化学结构，理 化性质，生物功能，并掌握大分子物质的提取、分离和鉴定的方法。 掌握糖代谢、脂类代谢的途径和生物氧化的机理及它们的调控；熟悉蛋白质降解和氨基酸分解代 谢、核酸降解和核苷酸分解途径；掌握物质代谢的相互关系及细胞代谢调节。了解国内外有关生 物化学的最新科技进展和成就。 教师必须依照大纲的要求讲授课程,对教学内容要做到条理清晰，逻辑性强，由浅入深，重点突 出，难点深入浅出。对要掌握的内容,教师要图文并茂，结合实际，讲深讲透。使学生深入体会其 基本知识和基本理论,并能熟练地联系实际加以应用。对要求理解掌握的内容,教师应能重点的讲 解,要求学生在全面理解的基础上抓住重点。对要"了解"的内容,教师可作概括的讲解,使学生有一般 的认识。 三、教学内容（学时分配）及要求 绪论 (1学时) 一. 了解生物化学的定义，研究对象和任务，生物化学的研究进展和学习生物化学的方法及要求
第一章蛋白质(14学时 掌握蛋白质的概念及重要性，蛋白质的功能，蛋白质的组成。掌握氨基酸的分类、结构及特点、 两性性质知等电点电永熟悉商定曲线.等电点和醒离百分数的十筒了解旋光性和光吸收 要求记住氨基酸的代号和结构。 理醒与亚硝酸反应.与用醛反应.与DNFB反应.与PTC反应.与丹茜跌氯反应.了醒与芒氧琳 氯反应、与邻苯二甲酸酐反应、成盐反应、成酯反应、成酰氯反应、掌握氨基和羧基共同参加的 反应（与茚三酮反应、成肽反应）。理解与碘乙酸反应、与过甲酸反应、与巯基乙醇反应、了解 与丙定反应、与二流苏糖醇的反应」 了解蛋白质的分类，理解蛋白质的一级结构，包括肽链的结构和命名，肽的两性性质，pK值和l 值，双缩脲反应，了解天然活性肽，胰岛素的一级结构。 掌握蛋白质一级结构的测定：N-未端和C-未端的氨基酸残基的测定，肽链的拆开和分离，氨基酸 组成的测定，多肽链的部分断裂和肽段的分离，肽段的氨基酸顺序测定，肽段在多肽链中次序的 确定， 二硫键位置的确定 掌握蛋白质的二级结构：构象与构型，多肽链的结构分析，二级结构的基本类型（α-螺旋，B-折 叠，B-转角与无规卷曲) ,影响二级结构形成的因素 理解超二级结构，纤维蛋白的二级结构（角蛋白、-角蛋白） 掌握蛋白质的三级结构和结构域，蛋白质的四级结构： 掌握维持蛋白质空间结构的作用力。了解分子伴侣。 理解蛋白质的结构与功能的关系：肌红蛋白质和血红蛋白结构与功能的关系 理解蛋白质胶体性质，变性与变性因素，蛋白质的复性，蛋白质的沉淀作用，了解最低分子量法 测蛋白质的分子量。 掌握电泳、离子交换层析、凝胶过滤层析、盐析、等电点沉淀、有机溶剂沉淀的原理和方法。熟 悉透析和超过滤，密度梯度离心、等电点聚焦电泳、聚丙烯酰胺凝胶电泳、SD凝胶电泳，了解 亲和层析的原理和方法。 第二章酶(12学时) 了解酶的生物学意义，酶的催化特性，酶的化学本质，酶的组成，核酶的概念。了解习惯命名和 系统命名、国际系统分类法及酶的编号。 掌握酶的反应速度及酶活力，国际活力单位，习惯活力单位，比活力，转换数。掌握底物浓度对 酶促反应速度的影响，米氏常数的意义和求法，了解米氏方程的推导。 理解H、温度、酶浓度、激活剂、抑制剂对酶反应速度的影响， 一些重要的知制 掌握竞争性、非竞争性、反竞争性抑制的概念、特点、动力学方程。 理解酶的专一性，酶的活性中心，锁与钥匙的学说，诱导楔合学说 理解与酶的高效率有关的因素：靠近与定向、张变扭曲、共价催化、酸碱催化、微环境的影响。 理解溶菌酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶的作用机理。理解胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶活 性中心的结构和专一性的相同点和不同点。 了解胰蛋白酶原、胰凝乳蛋白酶原的激活，几种肠道消化酶的激活及相互作用。了解寡聚酶、同 工酶、诱导酶、固定化酶概念。 第三章核酸(8学时) 了解核酸的发展、核酸概念及重要性，掌握核酸的组成，了解碱基、核苷、稀有核苷、核苷酸， 环化核苷酸、多磷酸核苷酸的结构。要求记住核苷酸的代号。 掌握DNA的一级结构、二级结构，DNA的重要特性，熟悉双螺旋的不同类型，左旋DNA,DNA的 环状结构 掌握RNA的类型，RNA的碱基组成，tRNA、mRNA、rRNA的结构和功能
第一章 蛋白质 (14学时) 掌握蛋白质的概念及重要性，蛋白质的功能，蛋白质的组成。掌握氨基酸的分类、结构及特点、 两性性质和等电点、电泳、熟悉滴定曲线、等电点和解离百分数的计算。了解旋光性和光吸收。 要求记住氨基酸的代号和结构。 理解与亚硝酸反应、与甲醛反应、与DNFB反应、与PITC反应、与丹磺酰氯反应、了解与苄氧酰 氯反应、与邻苯二甲酸酐反应、成盐反应、成酯反应、成酰氯反应、掌握氨基和羧基共同参加的 反应（与茚三酮反应、成肽反应）。理解与碘乙酸反应、与过甲酸反应、与巯基乙醇反应、了解 与氮丙啶反应、与二硫苏糖醇的反应。 了解蛋白质的分类，理解蛋白质的一级结构，包括肽链的结构和命名，肽的两性性质，pK值和pI 值，双缩脲反应，了解天然活性肽，胰岛素的一级结构。 掌握蛋白质一级结构的测定：N-末端和C-末端的氨基酸残基的测定，肽链的拆开和分离，氨基酸 组成的测定，多肽链的部分断裂和肽段的分离，肽段的氨基酸顺序测定，肽段在多肽链中次序的 确定，二硫键位置的确定。 掌握蛋白质的二级结构：构象与构型，多肽链的结构分析，二级结构的基本类型（α-螺旋，β-折 叠，β-转角与无规卷曲），影响二级结构形成的因素。 理解超二级结构，纤维蛋白的二级结构（角蛋白、β-角蛋白） 掌握蛋白质的三级结构和结构域，蛋白质的四级结构； 掌握维持蛋白质空间结构的作用力。了解分子伴侣。 理解蛋白质的结构与功能的关系：肌红蛋白质和血红蛋白结构与功能的关系。 理解蛋白质胶体性质，变性与变性因素，蛋白质的复性，蛋白质的沉淀作用，了解最低分子量法 测蛋白质的分子量。 掌握电泳、离子交换层析、凝胶过滤层析、盐析、等电点沉淀、有机溶剂沉淀的原理和方法。熟 悉透析和超过滤，密度梯度离心、等电点聚焦电泳、聚丙烯酰胺凝胶电泳、SDS凝胶电泳，了解 亲和层析的原理和方法。 第二章 酶 (12学时) 了解酶的生物学意义，酶的催化特性，酶的化学本质，酶的组成，核酶的概念。了解习惯命名和 系统命名、国际系统分类法及酶的编号。 掌握酶的反应速度及酶活力，国际活力单位，习惯活力单位，比活力，转换数。掌握底物浓度对 酶促反应速度的影响，米氏常数的意义和求法，了解米氏方程的推导。 理解pH、温度、酶浓度、激活剂、抑制剂对酶反应速度的影响，一些重要的抑制剂。 掌握竞争性、非竞争性、反竞争性抑制的概念、特点、动力学方程。 理解酶的专一性，酶的活性中心，锁与钥匙的学说，诱导楔合学说。 理解与酶的高效率有关的因素：靠近与定向、张变扭曲、共价催化、酸碱催化、微环境的影响。 理解溶菌酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶A的作用机理。理解胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶活 性中心的结构和专一性的相同点和不同点。 了解胰蛋白酶原、胰凝乳蛋白酶原的激活，几种肠道消化酶的激活及相互作用。了解寡聚酶、同 工酶、诱导酶、固定化酶概念。 第三章 核酸 (8学时) 了解核酸的发展、核酸概念及重要性，掌握核酸的组成，了解碱基、核苷、稀有核苷、核苷酸、 环化核苷酸、多磷酸核苷酸的结构。要求记住核苷酸的代号。 掌握DNA的一级结构、二级结构，DNA的重要特性，熟悉双螺旋的不同类型，左旋DNA，DNA的 环状结构 掌握RNA的类型，RNA的碱基组成， tRNA、mRNA、rRNA的结构和功能
理解核酸物理性质（分子大小、形状、溶解度、对酸碱的稳定性)，核酸的沉降特性，掌握核酸 紫外吸收（增色效应、减色效应），DNA变性，热变性和Tm值，Tm与DNA的种类、G-C含量、 离子强度的关系；DNA复性，影响复性的因素。 了解核酸内切酶，核酸外切酶，限制性内切酶 第四章维生素和辅酶(4学时) 理解维生素的概念和分类， 理解水溶性维生素和辅酶：维生素B1和TPP,维生素B2和FMN、FAD,维生素PP和NAD+、 NADP+,泛酸和CoA,叶酸和叶酸辅酶，生物素，维生素B6和磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺，维生素 B12和B12辅酶，维生素C,辅酶Q,硫辛酸结构与功能，要求记住名称、代号、作用。 自学脂溶性维生素(VA,VD,VE,VK)的结构特性与功能 第五章激素(2学时) 理解激素的概念、类别、分泌与化学本质 理解激素的作用原理：激素的受体，激素与受体的结合特点，多肽及蛋白激素的作用原理，甾醇 类激素的作用原理。 第六章糖代谢(12学时) 了解代谢的概念，物质和能量代谢、合成和分解代谢的关系 .了解生物体内重要的糖类：糖的DL构型，葡萄糖的环状结构，；重要的单糖（甘油醛、二羟丙 酮、核糖、葡萄糖、果糖)，低聚糖（蔗糖、麦芽糖），多糖（直链淀粉、支链淀粉、糖原）， 糖类的消化吸收 了解糖代谢概况，掌握糖酵解途径（酵解途径的酶类、ATP的生成情况、三步不可逆反应），掌 握三羧酸循环途径(TCA)、丙酮酸脱氢酶系催化机理，ATP的生成，了解磷酸甘油穿梭途径， 苹果酸穿梭途径，TCA反应速率调节。熟悉乙醛酸循环(Glyoxylate cycle) 理解磷酸戊糖途径，转酮酶和转醛酶，反应调控及生理意义。理解糖原的合成、分解和糖异生作 用。理解糖酵解的调节，三羧酸循环的调节，激素对糖代谢的调节。 第七章脂类代谢(6学时) 了解脂类的概念、类别、结构、功能、消化吸收及必需脂肪酸的概念。 掌握甘油代谢，B-氧化作用及ATP的生成。了解奇数碳链脂肪酸的氧化，不饱和脂肪酸的氧化。 理解酮体的代谢（糖尿病、酮血症、酮尿症）。 掌握16碳以下脂肪酸的合成途径，了解线粒体和内质网中脂肪酸的延长，不饱和脂肪酸的形成， 甘油三酯的生物合成。掌握动物和植物糖代谢和脂代谢的关系。 了解磷脂和胆固醇的代谢。 第八章生物氧化(6学时) 理解生物氧化的概念及特点，生物氧化反应的类型，了解生物氧化基本公式（氧化还原电势公 式、自由能公式、电势和自由能的关系公式)。了解高能磷酸化合物的概念，类型，ATP的特殊 作用；磷酸肌酸和磷酸精氨酸的贮能作用 掌握呼吸链的概念、电子传递链的顺序，了解有关的酶和电子传递体。了解线粒体的结构，掌握 氧化磷酸化作用、P/O比及ATP的形成。理解呼吸链的速度调节和呼吸状态。 掌握电子传递的抑制剂、氧化磷酸化的解偶联、氧化磷酸化抑制剂概念和特点。 了解氧化磷酸化的场所及ATP酶。了解化学偶联和构象偶联假说，掌握化学渗透学说。 第九章蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢(5学时) 了解氨基酸的营养作用了解蛋白质的水解，理解氨基酸的脱氨基作用。掌握氨基酸的转氨基作 用，联合脱氨基作用。了解嘌呤核苷酸循环脱氨基作用： 了解氨的来源，掌握尿素循环、转氨合成氨基酸、以Gln和Asn的形式储存，理解a-酮酸的代谢
理解核酸物理性质（分子大小、形状、溶解度、对酸碱的稳定性），核酸的沉降特性，掌握核酸 紫外吸收（增色效应、减色效应），DNA变性，热变性和Tm值，Tm与DNA的种类、G-C含量、 离子强度的关系；DNA复性，影响复性的因素。 了解核酸内切酶，核酸外切酶，限制性内切酶 第四章 维生素和辅酶 (4学时) 理解维生素的概念和分类， 理解水溶性维生素和辅酶：维生素B1和TPP，维生素B2和FMN、FAD，维生素PP和NAD+ 、 NADP+，泛酸和CoA，叶酸和叶酸辅酶，生物素，维生素B6和磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺，维生素 B12和B12辅酶，维生素C，辅酶Q，硫辛酸结构与功能，要求记住名称、代号、作用。 自学脂溶性维生素（VA,VD,VE,VK）的结构特性与功能 第五章 激素 (2学时) 理解激素的概念、类别、分泌与化学本质 . 理解激素的作用原理：激素的受体，激素与受体的结合特点，多肽及蛋白激素的作用原理，甾醇 类激素的作用原理。 第六章 糖代谢 (12学时) 了解代谢的概念，物质和能量代谢、合成和分解代谢的关系 . 了解生物体内重要的糖类：糖的DL构型，葡萄糖的环状结构，；重要的单糖（甘油醛、二羟丙 酮、核糖、葡萄糖、果糖），低聚糖（蔗糖、麦芽糖），多糖（直链淀粉、支链淀粉、糖原）， 糖类的消化吸收 了解糖代谢概况，掌握糖酵解途径（酵解途径的酶类、ATP的生成情况、三步不可逆反应），掌 握三羧酸循环途径（TCA）、丙酮酸脱氢酶系催化机理，ATP的生成，了解磷酸甘油穿梭途径， 苹果酸穿梭途径，TCA反应速率调节。熟悉乙醛酸循环（Glyoxylate cycle） 理解磷酸戊糖途径，转酮酶和转醛酶，反应调控及生理意义。 理解糖原的合成、分解和糖异生作 用。理解糖酵解的调节，三羧酸循环的调节，激素对糖代谢的调节。 第七章 脂类代谢 (6学时) 了解脂类的概念、类别、结构、功能、消化吸收及必需脂肪酸的概念。 掌握甘油代谢，β-氧化作用及ATP的生成。了解奇数碳链脂肪酸的氧化，不饱和脂肪酸的氧化。 理解酮体的代谢（糖尿病、酮血症、酮尿症）。 掌握16碳以下脂肪酸的合成途径，了解线粒体和内质网中脂肪酸的延长，不饱和脂肪酸的形成， 甘油三酯的生物合成。掌握动物和植物糖代谢和脂代谢的关系。 了解磷脂和胆固醇的代谢。 第八章 生物氧化 (6学时) 理解生物氧化的概念及特点，生物氧化反应的类型，了解生物氧化基本公式（氧化还原电势公 式、自由能公式、电势和自由能的关系公式）。了解高能磷酸化合物的概念，类型，ATP的特殊 作用；磷酸肌酸和磷酸精氨酸的贮能作用 掌握呼吸链的概念、电子传递链的顺序，了解有关的酶和电子传递体。了解线粒体的结构，掌握 氧化磷酸化作用、P/O比及ATP的形成。理解呼吸链的速度调节和呼吸状态。 掌握电子传递的抑制剂、氧化磷酸化的解偶联、氧化磷酸化抑制剂概念和特点。 了解氧化磷酸化的场所及ATP酶。了解化学偶联和构象偶联假说，掌握化学渗透学说。 第九章 蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢 (5学时) 了解氨基酸的营养作用了解蛋白质的水解，理解氨基酸的脱氨基作用。掌握氨基酸的转氨基作 用，联合脱氨基作用。了解嘌呤核苷酸循环脱氨基作用。 了解氨的来源，掌握尿素循环、转氨合成氨基酸、以Gln和Asn的形式储存，理解α-酮酸的代谢
生糖/生酮氨基酸，氨基酸碳骨架的氧化途径，氨基酸的脱羧基作用。 了解基酸和一碳单位： 一碳单位的概念， 一碳单位的转移和四氢叶酸，一碳单位和氨基酸代 谢 掌握糖、脂和蛋白代谢的关系：蛋白质和糖代谢之间的关系，蛋白质和脂代谢之间的关系。 第十章核酸的降解和核苷酸代谢(4学时) 了解核酸和核苷酸的分解，碱基的分解。理解嘌呤核苷酸合成的从无到有途径和补救途径途径。 理解嘧啶核苷酸合成的从无到有途径和补救途径。理解核糖核苷酸的还原、胸腺嘧啶核苷酸的合 成 第十一章物质代谢的联系及细胞代谢的调控(6学时) 掌握糖代谢和蛋白质代谢之间的关系；脂代谢和蛋白质代谢之间的关系；糖代谢和脂代谢之间的 关系；核酸与糖、脂、和蛋白质代谢的相互联系 了解动物细胞的结构和物质代谢的联系；掌握别构调节（反馈、酶分子的解离与聚合、其他形式 的别构调节、别构酶的概念和特点)；共价调节（概念 、糖原磷酸化酶、糖原合成酶、酰苷酰化 与脱酰化)；酶的诱导和阻遏。 四、教学重点与难点 生物化学教学重点： 蛋白质、酶、核酸的化学结构、理化性质、功能。 酶促反应动力学和抑制剂动力学。糖、脂、蛋 白的分解、合成代谢，呼吸链和氧化磷酸化。转氨及氨基酸的碳骨架的氧化。糖、脂、蛋白代谢 之间的联系。别构调节、共价调节、酶的诱导和阻遏。 牛物比学教学准点： 氨基酸的两性性质，蛋白质、核酸的空间结构。酶促反应动力学和抑制剂动力学。糖代谢的调 节，氧化磷酸化，糖、脂、蛋白代谢之间的相互关系，别构调节、共价调节、酶的诱导和阻遏。 各章的教学重点和难点： 第一章蛋白质 教学重点： 氨基酸的结构及代号，两性性质，滴定曲线、等电点和解离百分数的计算。 重要的化学反应：DNFB反应、PITC反应、丹磺酰氯反应、-SH上的反应（碘乙酸反应、过甲酸 反应 巯基乙醇反应)蛋白质 一级结构的测定：N-未端和C-未端的氨基酸残基的测定，重要的蛋 白酶（胰、胰凝、弹性蛋白酶）蛋白质的一、二、三、四级结构，影响二级结构形成的因素。超 二级结构和结构域。蛋白质的胶体性质和蛋白变性。肌红蛋白质和血红蛋白结构与功能的相同点 和不同点。电泳、离子交换层析、凝胶过滤层析的原理。 教学难点： 氨基酸的两性性质，蛋白质一级结构的测定，蛋白质的二级结构、超二级结构、三级结构、结构 域、四级结构。 第二章酶 敏学重占 酶的催化特性，酶的反应速度及酶活力，活力单位，比活力，转换数。酶促反应动力学，米氏常 数的意义和求法。影响酶反应速度因素(pH、温度、酶浓度、激活剂、抑制剂)，重要的抑制 剂。可逆抑制作用的动力学（竞争性、非竞净性、反竞争性抑制） 酶的专一性和活性中心，诱导楔合学说。酶的作用机理。溶菌酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶A的作用 机理。胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶活性中心的结构和专一性的相同点和不同点
生糖/生酮氨基酸，氨基酸碳骨架的氧化途径，氨基酸的脱羧基作用。 了解氨基酸和一碳单位：一碳单位的概念，一碳单位的转移和四氢叶酸，一碳单位和氨基酸代 谢。 掌握糖、脂和蛋白代谢的关系：蛋白质和糖代谢之间的关系，蛋白质和脂代谢之间的关系。 第十章 核酸的降解和核苷酸代谢 (4学时) 了解核酸和核苷酸的分解，碱基的分解。理解嘌呤核苷酸合成的从无到有途径和补救途径途径。 理解嘧啶核苷酸合成的从无到有途径和补救途径。理解核糖核苷酸的还原、胸腺嘧啶核苷酸的合 成。 第十一章 物质代谢的联系及细胞代谢的调控 (6学时) 掌握糖代谢和蛋白质代谢之间的关系；脂代谢和蛋白质代谢之间的关系；糖代谢和脂代谢之间的 关系；核酸与糖、脂、和蛋白质代谢的相互联系 了解动物细胞的结构和物质代谢的联系；掌握别构调节（反馈、酶分子的解离与聚合、其他形式 的别构调节、别构酶的概念和特点）；共价调节（概念、糖原磷酸化酶、糖原合成酶、酰苷酰化 与脱酰化）；酶的诱导和阻遏。 四、教学重点与难点 生物化学教学重点： 蛋白质、酶、核酸的化学结构、理化性质、功能。酶促反应动力学和抑制剂动力学。糖、脂、蛋 白的分解、合成代谢，呼吸链和氧化磷酸化。转氨及氨基酸的碳骨架的氧化。糖、脂、蛋白代谢 之间的联系。别构调节、共价调节、酶的诱导和阻遏。 生物化学教学难点： 氨基酸的两性性质，蛋白质、核酸的空间结构。酶促反应动力学和抑制剂动力学。糖代谢的调 节，氧化磷酸化，糖、脂、蛋白代谢之间的相互关系，别构调节、共价调节、酶的诱导和阻遏。 各章的教学重点和难点： 第一章 蛋白质 教学重点： 氨基酸的结构及代号，两性性质，滴定曲线、等电点和解离百分数的计算。 重要的化学反应： DNFB反应、PITC反应、丹磺酰氯反应、-SH上的反应（碘乙酸反应、过甲酸 反应、巯基乙醇反应）蛋白质一级结构的测定：N-末端和C-末端的氨基酸残基的测定，重要的蛋 白酶（胰、胰凝、弹性蛋白酶）蛋白质的一、二、三、四级结构，影响二级结构形成的因素。超 二级结构和结构域。蛋白质的胶体性质和蛋白变性。肌红蛋白质和血红蛋白结构与功能的相同点 和不同点。电泳、离子交换层析、凝胶过滤层析的原理。 教学难点： 氨基酸的两性性质，蛋白质一级结构的测定，蛋白质的二级结构、超二级结构、三级结构、结构 域、四级结构。 第二章 酶 教学重点： 酶的催化特性，酶的反应速度及酶活力，活力单位，比活力，转换数。酶促反应动力学，米氏常 数的意义和求法。影响酶反应速度因素（pH、温度、酶浓度、激活剂、抑制剂），重要的抑制 剂。可逆抑制作用的动力学（竞争性、非竞争性、反竞争性抑制） 酶的专一性和活性中心，诱导楔合学说。酶的作用机理。溶菌酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶A的作用 机理。胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶活性中心的结构和专一性的相同点和不同点
教学难点： 酶活力，酶促反应动力学，可逆抑制作用的动力学 第三章核酸 教学重点： 核酸的组成，DNA的一级结构、二级结构，重要特性，DNA的环状结构。 tRNA.、mRNA、RNA的结构和功能。核酸物理性质、沉降特性、紫外吸收 DNA热变性和Tm值，Tm与DNA的种类、G-C含量、离子强度的关系。 教学难点： DNA的二级结构，核酸的沉降特性，DNA热变性、Tm值和复性 第四章维生素和辅酶 教学重点：水溶性维生素和辅酶 教学推点：NAD+和NADP+的受氨部位」 第五章激素 教学重点： 激素的概念、类别、激素的受体，激素与受体的结合特点。激素的作用原理（多肽及蛋白激素的 作用原理，甾醇类激素的作用原理)。 教学难点： 激素的作用原理 第六章糖代谢(12学时) 教学重点 糖的分解代谢：糖酵解途径(EMP),三羧酸循环途径(TCA),，磷酸戊糖途径，乙醛酸循环。 糖原的合成、分解和糖异生作用。激素对糖代谢的调节：肾上腺素的调节（共价调节），胰岛素 的调节。 教学难点：磷酸戊糖途径和糖异生作用，2,6-二磷酸果糖对糖代谢的调节，激素对糖代谢的调 节 第七章脂类代谢 教学重点： 甘油代谢，B-氧化作用及ATP的生成。酮体的代谢（糖尿病、酮血症、酮尿症）。 16碳以下脂肪酸的合成途径。动物和植物体内糖代谢和脂代谢的关系。 教学难点： B-氧化作用及ATP的生成的计算。动物和植物体内糖代谢和脂代谢的关系相同和不同点， 第八章生物氧化 教学重点： 生物氧化的概念及特点，生物氧化基本公式，高能类酸化合物。评吸链的概念、电子传弟链的顺 序。氧化磷酸化作用、P1O比及ATP的形成。呼吸链的速度调节和呼吸状态。电子传递的抑制剂、 氧化磷酸化的解偶联、氧化磷酸化抑制剂。化学渗透学说。 教学难点：氧化磷酸化作用，化学渗透学说。 第九章蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢 教学重点 氨基酸的脱氨基作用，氨基酸的转氨基作用及联合脱复基作用。尿素循环、转氨合成复基酸、以 Gln和Asn的形式储存。a-酮酸的代谢，生糖/生酮氨基酸，氨基酸碳骨架的氧化途径，糖、脂和蛋 白代谢的关系 教学难点：糖、脂和蛋白代谢的关系 第十章核酸的降解和核苷酸代谢
教学难点： 酶活力，酶促反应动力学，可逆抑制作用的动力学 第三章 核酸 教学重点： 核酸的组成，DNA的一级结构、二级结构，重要特性，DNA的环状结构。 tRNA、mRNA、rRNA的结构和功能。核酸物理性质、沉降特性、紫外吸收 DNA热变性和Tm值，Tm与DNA的种类、G-C含量、离子强度的关系。 教学难点： DNA的二级结构，核酸的沉降特性，DNA热变性、Tm值和复性。 第四章 维生素和辅酶 教学重点：水溶性维生素和辅酶 教学难点：NAD+ 和NADP+的受氢部位。 第五章 激素 教学重点： 激素的概念、类别、激素的受体，激素与受体的结合特点。激素的作用原理（多肽及蛋白激素的 作用原理，甾醇类激素的作用原理）。 教学难点：激素的作用原理 第六章 糖代谢 (12学时) 教学重点： 糖的分解代谢：糖酵解途径（EMP），三羧酸循环途径（TCA），磷酸戊糖途径，乙醛酸循环。 糖原的合成、分解和糖异生作用。激素对糖代谢的调节：肾上腺素的调节（共价调节），胰岛素 的调节。 教学难点：磷酸戊糖途径和糖异生作用，2，6-二磷酸果糖对糖代谢的调节，激素对糖代谢的调 节。 第七章 脂类代谢 教学重点： 甘油代谢，β-氧化作用及ATP的生成。酮体的代谢（糖尿病、酮血症、酮尿症）。 16碳以下脂肪酸的合成途径。动物和植物体内糖代谢和脂代谢的关系。 教学难点： β-氧化作用及ATP的生成的计算。动物和植物体内糖代谢和脂代谢的关系相同和不同点。 第八章 生物氧化 教学重点： 生物氧化的概念及特点，生物氧化基本公式，高能磷酸化合物。呼吸链的概念、电子传递链的顺 序。氧化磷酸化作用、P/O比及ATP的形成。呼吸链的速度调节和呼吸状态。电子传递的抑制剂、 氧化磷酸化的解偶联、氧化磷酸化抑制剂。化学渗透学说。 教学难点：氧化磷酸化作用，化学渗透学说。 第九章 蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢 教学重点： 氨基酸的脱氨基作用，氨基酸的转氨基作用及联合脱氨基作用。尿素循环、转氨合成氨基酸、以 Gln和Asn的形式储存。α-酮酸的代谢，生糖/生酮氨基酸，氨基酸碳骨架的氧化途径，糖、脂和蛋 白代谢的关系 教学难点：糖、脂和蛋白代谢的关系 第十章 核酸的降解和核苷酸代谢
教学重点： 嘌呤核苷酸合成从无到有途径和嘧啶核苷酸合成的从无到有途径。核糖核苷酸的还原、胸腺嘧啶 核苷酸的合成。 第十一章物质代谢的联系及细胞代谢的调控 教学重点： 糖代谢和蛋白质代谢之间的关系；脂代谢和蛋白质代谢之间的关系；糖代谢和脂代谢之间的关 系；核酸与糖、脂、和蛋白质代谢的相互联系。别构调节（反馈、酶分子的解离与聚合、其他形 式的别构调节、别构酶的概念和特点)·共价调节（概念、糖原磷酸化酶、糖原合成酶、酰苷酰 化与说酰化)。酶的诱导和明喝 教学难点：别构调节，酶的诱导和阻遏。 五、实践环节 1.课程性质、目的和任务 课程性质：《生物化学实验》是生物化学理论课的一个重要的实践环节。 目的和任务：紧密配合理论课，加深学生对书本知识的感性认识，增强学生的实践能力。 2.教学基本要求 掌握生物化学基本实验方法、原理、操作，掌握生物大分子分离纯化的主要手段，生物大分子的 性质，组成、含量测定；紧密联系生化理论课内容，培养学生灵活运用知识的能力；要求学生复 习巩固有关的无机有机化学基本知识和实验操作方法：训练学生的实际操作能力，培养他们的协 作精神及严谨求实的科学作风。 实验内容 学时 基本操作练习、实验规则、常用仪器的使 必做)3学 时 氨基酸的纸层析分离法 (必做)3学 时 蛋白质及氨基酸的呈色反应 做)3学 时 蛋白质的等电点、沉淀和变性 做)3学 时 凝胶过滤法分离重铬酸钾与蓝葡聚糖（演 做)2学 时 总氨量的测定一凯氏定氨法（分两次完 必做)6学 成) 时 Fohlin-酚法测定蛋白质的含量 (必做)3学 时 8 血清蛋白的电泳分离：醋酸纤维薄膜电泳 做)3学 时 9 酪蛋白的制备 选做)3学 时 10 聚丙烯酰胺凝胶电泳法分离血清蛋白 选做)3学 时 11 酵母核糖核酸(RNA)分离及组分鉴定 (必做)3学 12 薄层层析法分离次生物质及酸度计的使用 (必做)3学 时 13 酶的特性
教学重点： 嘌呤核苷酸合成从无到有途径和嘧啶核苷酸合成的从无到有途径。核糖核苷酸的还原、胸腺嘧啶 核苷酸的合成。 第十一章 物质代谢的联系及细胞代谢的调控 教学重点： 糖代谢和蛋白质代谢之间的关系；脂代谢和蛋白质代谢之间的关系；糖代谢和脂代谢之间的关 系；核酸与糖、脂、和蛋白质代谢的相互联系。别构调节（反馈、酶分子的解离与聚合、其他形 式的别构调节、别构酶的概念和特点）。共价调节（概念、糖原磷酸化酶、糖原合成酶、酰苷酰 化与脱酰化）。酶的诱导和阻遏。 教学难点：别构调节，酶的诱导和阻遏。 五、实践环节 1．课程性质、目的和任务 课程性质：《生物化学实验》是生物化学理论课的一个重要的实践环节。 目的和任务：紧密配合理论课，加深学生对书本知识的感性认识，增强学生的实践能力。 2．教学基本要求 掌握生物化学基本实验方法、原理、操作，掌握生物大分子分离纯化的主要手段，生物大分子的 性质，组成、含量测定；紧密联系生化理论课内容，培养学生灵活运用知识的能力；要求学生复 习巩固有关的无机/有机化学基本知识和实验操作方法；训练学生的实际操作能力，培养他们的协 作精神及严谨求实的科学作风。 实 验 内 容 学 时 1 基本操作练习、实验规则、常用仪器的使 用 （必做）3学 时 2 氨基酸的纸层析分离法 （必做）3学 时 3 蛋白质及氨基酸的呈色反应 （必做）3学 时 4 蛋白质的等电点、沉淀和变性 （必做）3学 时 5 凝胶过滤法分离重铬酸钾与蓝葡聚糖（演 示） （必做）2学 时 6 总氮量的测定——凯氏定氮法（分两次完 成） （必做）6学 时 7 Fohlin – 酚法测定蛋白质的含量 （必做）3学 时 8 血清蛋白的电泳分离：醋酸纤维薄膜电泳 （必做）3学 时 9 酪蛋白的制备 （选做）3学 时 10 聚丙烯酰胺凝胶电泳法分离血清蛋白 （选做）3学 时 11 酵母核糖核酸（RNA）分离及组分鉴定 （必做）3学 时 12 薄层层析法分离次生物质及酸度计的使用 （必做）3学 时 13 酶的特性 （必做）3学 时
14 枯草杆菌蛋白酶活力的测定 (必做)3学 15 抗坏血酸的定量测定 必做)3学 时 16 肌糖原的酵解作用 (选做)3学 17 脂肪酸的卵-氧化法 选做)3学 时 18 底物浓度对酶促反应速度的影响一Km的 (选做)3学 测定 19 血糖的定量测定一定糖法 选做)3学 20 血清转氨酶活力的测定 必做)3学 考查 共计 (共16周)48 学时 六、学时分配 章节内容 学时 绪论 1学时 第一章蛋白质 14学 时 第二章酶 12学 第三章核酸 8学时 第四章维生素和辅酶 4学时 第五章激素 2学时 第六章糖代谢 12学 时 第七章脂类代谢 6学时 第八章生物氧化 6学时 第九章蛋白质的降解和氨基酸的分5学时 解代谢 第十章核酸的降解和核苷酸代谢 4学时
14 枯草杆菌蛋白酶活力的测定 （必做）3学 时 15 抗坏血酸的定量测定 （必做）3学 时 16 肌糖原的酵解作用 （选做）3学 时 17 脂肪酸的β-氧化法 （选做）3学 时 18 底物浓度对酶促反应速度的影响——Km的 测定 （选做）3学 时 19 血糖的定量测定—定糖法 （选做）3学 时 20 血清转氨酶活力的测定 （必做）3学 时 考查 共计 （共16周）48 学时 六、学时分配 章 节 内 容 学时 绪论 1学时 第一章 蛋白质 14学 时 第二章 酶 12学 时 第三章 核酸 8学时 第四章 维生素和辅酶 4学时 第五章 激素 2学时 第六章 糖代谢 12学 时 第七章 脂类代谢 6学时 第八章 生物氧化 6学时 第九章 蛋白质的降解和氨基酸的分 解代谢 5学时 第十章 核酸的降解和核苷酸代谢 4学时
第十一章物质代谢的相互联系和细胞6学时 代谢调节 共80 学时 七、考核方式 理论课：闭卷考试 实验课：闭卷考试和操作（实验）考试相结合。 生物化学实验教学大纲 课程英文名称：Biochemical Experiments 课程编号：** 课程类型：必修 总学时：48 学分：2.5 适用对象：本科教学（第二学年） 先修课程：《生物化学》理论课 使用教材：《基础生物化学实验》（第二版），王秀奇、秦淑媛、高天慧、颜卉君编，高等教育出 版社，1999 一、课程性质、目的和任务 课程性质：《生物化学实验》是生物化学理论课的一个重要的实践补充。 目的和任务：紧密配合理论课，加深学生对书本知识的感性认识，增强学生的实践能力。 二、教学基本要求 1.掌握生物化学基本实验方法、原理、操作：①生物大分子分离纯化的主要手段，如离心、 比色法、电泳、层析②生物大分子的性质，组成含量测定； 2.紧密联系生化理论课内容，培养学生灵活运用知识的能力； 3.要求学生复习巩固有关的无机有机化学基本知识和实验操作方法 4.训练学生的实际操作能力，培养他们的协作精神及严谨求实的科学作风， 三、教学内容及要求 A.基本操作练习、实验规则、常用仪器的使用 第一周生化实验基本知识：理解实验室规则 、注意事项和简单的急救知识：掌握各种常用仪器的 使用方法，玻璃仪器的洗涤与使用；实验数据现象的记录、实验报告的写法。（约2学时） B.蛋白质 1. 蛋白质及氨基酸的呈色反应(3学时)：掌握双缩脲反应、茚三酮反应、黄色反应、考马斯 亮蓝反应。 2. 蛋白质的等电点、沉淀和变性(3学时)：掌握蛋白质沉淀原理及沉淀与变性的关系。 3. 氨基酸的纸层析分离法(3学时)：掌握纸层析方法。 4. 血清蛋白的电泳分离(3学时)：掌握电泳原理，理解醋酸纤维薄膜电泳操作方法。 5.Foli-酚法测定蛋白质的含量(4学时)：掌握Folin-酚法测定蛋白质的原理与技术，理解 蛋白质含量测定的其他方法，如双缩尿法、紫外吸收法、考马斯亮蓝法.；分光光度计的使 用、标准曲线的制作、样品中蛋白质含量计算。 6. 凯氏定氨法（约需8学时，分两次完成一 一第一周做消化部分，第二周做蒸馏部分)：学 习基本的蛋白质测定方法、掌握凯氏定氨法的原理，理解凯氏蒸馏装置的使用方法
第十一章 物质代谢的相互联系和细胞 代谢调节 6学时 共80 学时 七、考核方式 理论课：闭卷考试 实验课：闭卷考试和操作（实验）考试相结合。 生物化学实验教学大纲 课程英文名称：Biochemical Experiments 课程编号：**** 课程类型：必修 总 学 时：48 学 分：2.5 适用对象：本科教学(第二学年) 先修课程：《生物化学》理论课 使用教材：《基础生物化学实验》（第二版），王秀奇、秦淑媛、高天慧、颜卉君编，高等教育出 版社，1999. 一、课程性质、目的和任务 课程性质：《生物化学实验》是生物化学理论课的一个重要的实践补充。 目的和任务：紧密配合理论课，加深学生对书本知识的感性认识，增强学生的实践能力。 二、教学基本要求 1. 掌握生物化学基本实验方法、原理、操作：① 生物大分子分离纯化的主要手段，如离心、 比色法、电泳、层析. ② 生物大分子的性质，组成/含量测定； 2. 紧密联系生化理论课内容，培养学生灵活运用知识的能力； 3. 要求学生复习巩固有关的无机/有机化学基本知识和实验操作方法； 4. 训练学生的实际操作能力，培养他们的协作精神及严谨求实的科学作风。 三、教学内容及要求 A. 基本操作练习、实验规则、常用仪器的使用 第一周生化实验基本知识：理解实验室规则、注意事项和简单的急救知识；掌握各种常用仪器的 使用方法，玻璃仪器的洗涤与使用；实验数据/现象的记录、实验报告的写法。（约2 学时） B.蛋白质 1. 蛋白质及氨基酸的呈色反应（3学时）：掌握双缩脲反应、茚三酮反应、黄色反应、考马斯 亮蓝反应。 2. 蛋白质的等电点、沉淀和变性（3学时）：掌握蛋白质沉淀原理及沉淀与变性的关系。 3. 氨基酸的纸层析分离法（3学时）：掌握纸层析方法。 4. 血清蛋白的电泳分离（3学时）：掌握电泳原理，理解醋酸纤维薄膜电泳操作方法。 5. Folin–酚法测定蛋白质的含量（4学时）：掌握Folin–酚法测定蛋白质的原理与技术，理解 蛋白质含量测定的其他方法，如双缩尿法、紫外吸收法、考马斯亮蓝法.；分光光度计的使 用、标准曲线的制作、样品中蛋白质含量计算。 6. 凯氏定氮法（约需8学时，分两次完成 —— 第一周做消化部分，第二周做蒸馏部分）：学 习基本的蛋白质测定方法、掌握凯氏定氮法的原理，理解凯氏蒸馏装置的使用方法
7.蛋白质的制备（约4学时）：理解酪蛋白的分离、纯化，真空泵的使用（抽滤装置）、酸度 计pH试纸的使用。 8.聚丙烯酰胺凝胶电泳法分离血清蛋白质(4.5学时)：掌握聚丙烯酰胺凝胶电泳原理。理解 凝胶柱的制备。 9.疑胶过滤法分离重铬酸钾与蓝葡聚糖（演示，3学时）：掌握凝胶过滤层析的原理，理解凝 胶柱的装填、恒流泵的使用。 C.核酸 1 掌握酵母核糖核酸(RNA)分离及组分鉴定，加深对RNA组成与结构的知识。(3学时) 2.薄层层析法分离AMP、ADP、ATP(2.5学时)：掌握薄层层析的基本原理，理解薄层层析 的操作方法。 D酶 1.酶的特性(3学时)：理解酶的专一性及影响酶活力的各种因素（温度、pH、激活剂、抑制 剂)。 2.枯草杆菌蛋白酶活力的测定(4.5学时)：掌握酶活力的概念及蛋白酶活力的测定方法」 3.底物浓度对酶促反应速度的影响一 一Km的测定(4.5学时)：掌握Km的测定原理及方法. E维生素， 抗坏血酸的定量测定(3学时)：掌握2,6-二氯酚靛酚滴定法的基本原理及操作技术。 组织代谢 1.肌糖原的酵解作用(4学时)：掌握糖酵解作用的原理及操作方法，了解糖酵解的生理意 义 2.小麦萌发前后淀粉酶活力的比较(4学时)：掌握DNS法测定还原糖的原理与方法及淀粉酶 活力的方法，了解小麦萌发前后淀粉酶活力的变化 3 血糖的定量测定一定糖法(4学时)：掌握血糖定量测定的原理及操作方法，理解微量滴定 管的使用方法 4.脂肪酸的郇-氧化法(4学时)：理解脂肪酸的邹-氧化作用及碘量法的操作方法。 5. 血清转氨酶活力的测定（分光光度法，3.5学时）：掌握转氨酶活力测定的原理和方法 注：本大纲共列21个实验，全部实验共需80学时。在安排实验课时，可根据所规定的课时和实验室 条件进行灵活选择组合。 四、学时分配 实验内容学时 1基本操作练习、实验规则、常用仪器的使用（必做）2学时 2氨基酸的纸层析分离法（必做）3学时 3蛋白质及氨基酸的呈色反应（必做）3学时 4蛋白质的等电点、沉淀和变性（必做）3学时 5凝胶过滤法分离重铬酸钾与蓝葡聚糖（演示） (必做)2学时 6总瓶量的则定 -凯氏定氨法（分两次完成）（必做）6学时 7 Fohlin-酚法测定蛋白质的含量（必做）3学时 8血清蛋白的电泳分离：醋酸纤维薄膜电泳（必做）3学时 9酪蛋白的制备（选做）3学时 10聚丙烯酰胺凝胶电泳法分离血清蛋白（选做）4学时 11酵母核糖核酸(RNA)分离及组分鉴定（必做）3学时 12薄层层析法分离AMP、ADP、ATP(必做)3学时 13酶的特性（必做）3学时 14枯草杆菌蛋白酶活力的测定（必做）4学时
7. 蛋白质的制备（约4学时）：理解酪蛋白的分离、纯化，真空泵的使用（抽滤装置）、酸度 计/pH试纸的使用。 8. 聚丙烯酰胺凝胶电泳法分离血清蛋白质（4.5学时）：掌握聚丙烯酰胺凝胶电泳原理。理解 凝胶柱的制备。 9. 凝胶过滤法分离重铬酸钾与蓝葡聚糖（演示，3学时）：掌握凝胶过滤层析的原理，理解凝 胶柱的装填、恒流泵的使用。 C.核酸 1. 掌握酵母核糖核酸（RNA）分离及组分鉴定，加深对RNA组成与结构的知识。（3学时） 2. 薄层层析法分离AMP、ADP、ATP（2.5学时）：掌握薄层层析的基本原理，理解薄层层析 的操作方法。 D.酶 1. 酶的特性（3学时）：理解酶的专一性及影响酶活力的各种因素（温度、pH、激活剂、抑制 剂）。 2. 枯草杆菌蛋白酶活力的测定（4.5学时）：掌握酶活力的概念及蛋白酶活力的测定方法。 3. 底物浓度对酶促反应速度的影响——Km的测定（4.5学时）：掌握Km的测定原理及方法。 E.维生素： 抗坏血酸的定量测定（3学时）：掌握2,6 –二氯酚靛酚滴定法的基本原理及操作技术。 F.组织代谢 1. 肌糖原的酵解作用（4学时）：掌握糖酵解作用的原理及操作方法，了解糖酵解的生理意 义。 2. 小麦萌发前后淀粉酶活力的比较（4学时）：掌握DNS法测定还原糖的原理与方法及淀粉酶 活力的方法，了解小麦萌发前后淀粉酶活力的变化 3. 血糖的定量测定—定糖法（4学时）：掌握血糖定量测定的原理及操作方法，理解微量滴定 管的使用方法 4. 脂肪酸的β-氧化法（4 学时）：理解脂肪酸的β-氧化作用及碘量法的操作方法。 5. 血清转氨酶活力的测定（分光光度法，3.5学时）：掌握转氨酶活力测定的原理和方法 注：本大纲共列21个实验，全部实验共需80学时。在安排实验课时，可根据所规定的课时和实验室 条件进行灵活选择组合。 四、学时分配 实验 内 容 学时 1 基本操作练习、实验规则、常用仪器的使用 （必做） 2学时 2 氨基酸的纸层析分离法 （必做） 3学时 3 蛋白质及氨基酸的呈色反应 （必做） 3学时 4 蛋白质的等电点、沉淀和变性 （必做） 3学时 5 凝胶过滤法分离重铬酸钾与蓝葡聚糖（演示）： （必做） 2学时 6 总氮量的测定——凯氏定氮法（分两次完成） （必做） 6学时 7 Fohlin – 酚法测定蛋白质的含量 （必做） 3学时 8 血清蛋白的电泳分离：醋酸纤维薄膜电泳 （必做） 3学时 9 酪蛋白的制备 （选做） 3学时 10 聚丙烯酰胺凝胶电泳法分离血清蛋白 （选做） 4学时 11 酵母核糖核酸（RNA）分离及组分鉴定 （必做） 3学时 12 薄层层析法分离AMP、ADP、ATP （必做） 3学时 13 酶的特性 （必做） 3学时 14 枯草杆菌蛋白酶活力的测定 （必做） 4学时
15抗坏血酸的定量测定（必做）3学时 16肌糖原的酵解作用（选做）3学时 17脂肪酸的B-氧化法（选做）4学时 18小麦萌发前后淀粉酶活力的比较（选做）3学时 19底物浓度对酶促反应速度的影响一Km的测定（选做）4学时 20血糖的定量测定一定糖法（选做）4学时 21血清转氨酶活力的测定（必做）4学时 考查1学时 共计48学计 五误作（验考相结合。 《现代生物化学实验技术》教学大细 课程英文名称：Modern Experimental Technology in Biochemistry 课程编号：E083902课程类型：必修课 总学时：48学分：1.5 适用对像：本科教学（汉） 先修课程 《生物化学》、《无机及分析化学》、《有机化学》、《基础性物化学实验》。 使用教材： 《生物化学大实验》，自编教材 参考书目： 赵永芳主编，生物化学实验技术原理及应用，科学出版社，第三版，2003。 张龙翔等编，生化实验方法和技术，第二版，高教出版社，1997。 一、课程性质、目的和任务 课程性质：现代生物化学实验技术是一门实践性很强的课程 目的和任务：主要目的是为了使学生了解现代生化实验技术的进展情况及实际应用，提高学生的 实验操作技能，培养学生独立分析和解决问题的能力。通过本课程的学习，要求学生学习、了解 实验设计原理及生化实验技术理论的应用。经实践，掌握生物化学研究工作中应用广泛且重要的 技术方法与实验技能，掌握一定的独立分析问题和解决问题的能力，培养学生的创新能力。 二、教学基本要求 1.使学生掌握现代生物化学基本实验方法 原理、操作：①生物大分子分离纯化的主要手段，如 离心、电泳、层析：②生物大分子的性质，组成及含量测定； 2.指导学生学会应用常用的实验方法、技术， 3.训练学生的实际操作能力，培养他们的协作精神及严谨求实的科学作风。 三、教学内容（学时分配）及要求 课程主要内容包括常用于生物大分子分离纯化鉴定的提取、沉淀、层析、电泳、含量测定、活力 测定等基本技术方法的实验原理与应用。 实验课的准备工作：给学生讲解实验室规则、注意事项、简单的急救知识：熟悉部分实验室大型 仪器的使用，玻璃仪器的洗涤、使用；实验数据现象的记录、实验报告的写法；值日生的职责。 实验名称： 实验一、动物肝脏DNA的制备和纯度测定。 动物肝脏DNA的制备；紫外吸收法测定核酸含量；二苯胺显色法测定DNA的含量；定磷法测定核 酸含量。 实验二、SDS聚丙烯酸胺凝胶电泳法测定蛋白质相对分子量
15 抗坏血酸的定量测定 （必做） 3学时 16 肌糖原的酵解作用 （选做） 3学时 17 脂肪酸的β-氧化法 （选做） 4学时 18 小麦萌发前后淀粉酶活力的比较 （选做） 3学时 19 底物浓度对酶促反应速度的影响——Km的测定 （选做） 4学时 20 血糖的定量测定—定糖法 （选做） 4学时 21 血清转氨酶活力的测定 （必做） 4学时 考查 1学时 共计 48学时 五、考核方式 闭卷考试和操作（实验）考试相结合。 《现代生物化学实验技术》教学大纲 课程英文名称：Modern Experimental Technology in Biochemistry 课程编号：E083902 课程类型：必修课 总 学 时： 48 学 分：1.5 适用对象：本科教学（汉） 先修课程：《生物化学》、《无机及分析化学》、《有机化学》、《基础生物化学实验》。 使用教材： 《生物化学大实验》,自编教材。 参考书目： 赵永芳主编，生物化学实验技术原理及应用，科学出版社，第三版，2003。 张龙翔等编，生化实验方法和技术，第二版，高教出版社，1997。 一、课程性质、目的和任务 课程性质：现代生物化学实验技术是一门实践性很强的课程。 目的和任务：主要目的是为了使学生了解现代生化实验技术的进展情况及实际应用，提高学生的 实验操作技能，培养学生独立分析和解决问题的能力。通过本课程的学习，要求学生学习、了解 实验设计原理及生化实验技术理论的应用。经实践，掌握生物化学研究工作中应用广泛且重要的 技术方法与实验技能，掌握一定的独立分析问题和解决问题的能力，培养学生的创新能力。 二、教学基本要求 1. 使学生掌握现代生物化学基本实验方法、原理、操作：① 生物大分子分离纯化的主要手段，如 离心、电泳、层析；② 生物大分子的性质，组成及含量测定； 2. 指导学生学会应用常用的实验方法、技术； 3. 训练学生的实际操作能力，培养他们的协作精神及严谨求实的科学作风。 三、教学内容（学时分配）及要求 课程主要内容包括常用于生物大分子分离纯化鉴定的提取、沉淀、层析、电泳、含量测定、活力 测定等基本技术方法的实验原理与应用。 实验课的准备工作：给学生讲解实验室规则、注意事项、简单的急救知识；熟悉部分实验室大型 仪器的使用，玻璃仪器的洗涤、使用；实验数据/现象的记录、实验报告的写法；值日生的职责。 实验名称： 实验一、动物肝脏DNA的制备和纯度测定。 动物肝脏DNA的制备；紫外吸收法测定核酸含量；二苯胺显色法测定DNA的含量；定磷法测定核 酸含量。 实验二、SDS-聚丙烯酸胺凝胶电泳法测定蛋白质相对分子量