第1章蛋白质的结构与功能 1「提 问答与计算 1 （)由先到后的洗脱顺序是A,C,D,B (2)由先到后的洗脱顺序是B,C,A,D。 2.a1-6:8-15:20-28可能形成a-螺旋 b.7 16 9处转弯。 c.13和24形成二疏键。 阴离子交换树脂与带负电多的肽段结合牢固，后洗脱。带电相同的情况下，与疏水性较强的肽段结合 牢固。所以从由先到后的洗脱顺序是aeb.cd 4.从电泳结果可知PH7时C蛋白带电最多，B蛋白次之，A最少，在PH7时用中性盐沉淀，带电最 少的首先沉淀。因此A先沉淀，其次是B,最后是C。 co. Hb 与氧的 和力增加 cO2分压下降，H与氧的亲和力下降」 dDPG浓 度下 辛和力增加 CHb解聚成单个亚基，HD与氧的亲和力增加 6.血红蛋白质和肌红白质有两方面的差异。其一肌红蛋白的氧合曲线是双曲线，而血红蛋白是S形曲线。 原因是肌红白是单链自与氧的结合没有 红蛋白有4个亚基 间与氧 定的氧分压下， 氧的亲和力比 白高 7.HD:碱性氨基酸取代中性氨基酸，相当于增加了一个正电荷 HbJ:酸性氨基酸取代中性氨基酸，相当于增加了一个负电荷。 HbN:酸性氨基酸取代碱性氨基酸，相当于增加了两个负电荷。 HbC:碱性氨基酸取代酸性氨基酸，相当于增加了两个正电荷。 所以b的位置是HbD,a是HbC,C是HbJ,d是HbN。 8.(1)与FDNB反应无产物生成，表明是 (2)与胰凝乳蛋白酶作用后， 再与FDNB作用可得出 Ser-Ala-Tr h (3》与胰蛋白酶作用可得出： 综合1,23可知氏肤丽级树为 Val-Arg -Ser-Ala-Try-Lys-Val-Arg-Phe 9.在-螺旋中每个氨基酸沿轴上升】5A 78X15=117A 充分伸展的多肽链每个残基长度为3.6A 78×3.6=280.8A 亮氨酸/异亮氨 2=1.6512.48≈213 子量定义：蛋白质中仅含 个被测元素，因此 1.65÷2=0.82 13110.825×100=15879 或：2.48÷3=0.826 131/0826×100=15860
第 1 章 蛋白质的结构与功能 1 [提示] 问答与计算 1． (1) 由先到后的洗脱顺序是 A , C , D , B 。 (2) 由先到后的洗脱顺序是 B , C , A , D 。 2． a. 1－6 ； 8 －15； 20 －28 可能形成 a-螺旋。 b. 7 ； 16 －19 处转弯。 c. 13 和 24 形成二硫键。 3． 阴离子交换树脂与带负电多的肽段结合牢固，后洗脱。带电相同的情况下，与疏水性较强的肽段结合 牢固。所以从由先到后的洗脱顺序是 a, e ,b ,c ,d 。 4． 从电泳结果可知 PH 7 时 C 蛋白带电最多，B 蛋白次之，A 最少，在 PH 7 时用中性盐沉淀，带电最 少的首先沉淀。因此 A 先沉淀 ，其次是 B，最后是 C。 5． a. PH 增加，Hb 与氧的亲和力增加。 b. CO2 分压增加，Hb 与氧的亲和力下降。 c. O2 分压下降，Hb 与氧的亲和力下降。 d. DPG 浓度下降，Hb 与氧的亲和力增加。 e. Hb 解聚成单个亚基，Hb 与氧的亲和力增加。 6 . 血红蛋白质和肌红白质有两方面的差异。其一 肌红蛋白的氧合曲线是双曲线，而血红蛋白是 S 形曲线。 原因是肌红蛋白是单链蛋白，与氧的结合没有协同效应。而血红蛋白有 4 个亚基，4 个亚基之间与氧结合 具有协同效应。其二 对两种蛋白来说，在一定的氧分压下，肌红蛋白的氧饱和度 Y 总比血红蛋白高，说 明肌红蛋白对氧的亲和力比血红蛋白高。 7. HbD：碱性氨基酸取代中性氨基酸，相当于增加了一个正电荷。 HbＪ：酸性氨基酸取代中性氨基酸，相当于增加了一个负电荷。 HbＮ：酸性氨基酸取代碱性氨基酸，相当于增加了两个负电荷。 HbＣ：碱性氨基酸取代酸性氨基酸，相当于增加了两个正电荷。 所以ｂ的位置是 HbD，ａ是 HbＣ，ｃ是 HbＪ，ｄ是 HbＮ。 8．（1） 与 FDNB 反应无产物生成，表明是一个环肽。 （2） 与胰凝乳蛋白酶作用后，再与 FDNB 作用可得出： -Ser-Ala-Try， Lys _ _ Phe- （3） 与胰蛋白酶作用可得出： -Val-Arg _ _ _ _ Lys- 综合 1，2，3 可知此肽的一级结构为: -Ser-Ala-Try- Lys-Val-Arg- Phe- 9．在 a-螺旋中每个氨基酸沿轴上升 1.5 Å 78×1.5 = 117 Å 充分伸展的多肽链每个残基长度为 3.6 Å 78×3.6 = 280.8 Å 10． 亮氨酸 / 异亮氨酸 = 1.65 / 2.48≈ 2 / 3 根据最低分子量定义：蛋白质中仅含有一个被测元素，因此： 1.65÷2 = 0.825 131 / 0.825 × 100 = 15879 或：2.48÷3 = 0.826 131 / 0.826×100 = 15860
2[提示] 名词解释： 1,寡聚蛋白：由两个或多个亚基聚合形成的蛋白质称为寡聚蛋白。例如血红蛋白是一个由四个亚基 组成的寡聚蛋白 2。超二级结构： 在球状蛋白质分子中，若干相邻的二级结构的单元组合在一起，彼此相互作用， 形成有规则的、在空间上能辨认得二级结构的组合体。充当三级结构的构件。常见的超二结构有āα BBB、BaB等形式。 3.蛋白质的变性与复性：天然蛋白分子受到物理因素（加热、高压、紫外线等）或化学因素（有机 溶剂、酸、碱等)的影响，蛋白质分子中的次级键遭到破坏，导致天然构象破坏，使紧密有序的构象 变成了松散无序的构象，同时蛋白质的生物活性丧失，溶解度下降，其它的物理化学常数也发生改变， 这就是变性。除去变性因素变性蛋白又可重新恢复到天然构象，生物活性也恢复，称为蛋白质的复性。 4.结构域：在较大的蛋白质分子中，多肽链常常由两个或两个以上的相对独立的三维结构实体缔合 形成局部三级结构。这种相对独立的三维实体就称为结构域。例如木瓜蛋白酶有两个结构域。结构域 是大的球状蛋白的折叠单位。 蛋白质的构象：蛋白质分子上所有原子在空间的排布称为蛋白质的构象。包括蛋白质的二级、三 级、和四级结构。 6. 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上折叠卷曲，形成有规律的构象。如α螺旋、B。 折叠、B转角、无规卷曲等。这些结构称为蛋白质的二级结构。维系二级结构的作用力是链内氢键。 蛋白质的三级结构： 一条多肽链在二级结构的基础上形成超二结构和结构域，在此基础上，再 进一步的折叠卷曲形成三级结构。或者说三级结构是一条多肽链所有原子的空间排布。维系三级结构 的力有疏水作用力、氢链、范德华力、盐键。另外二硫键在某些蛋白质中也起非常重要的作用。 8. 蛋白质的四级结构：有许多蛋白质是由两个或两个以上具有三级结构的亚基通过次级键结合为多 聚体。这些蛋白质的三级结构亚基可以是相同的，也可以是不同的。或者说四级结构是亚基在空间的 排列组合。维系四级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键。 9. 变构蛋白：变构蛋白又称为别构蛋白。变构蛋白具有变构效应，即蛋白质的一个亚基与配基（与 蛋白质作用的物质如底物、抑制剂等)结合后，该亚基的构象发生改变，引起蛋白质其它亚基的构象 也发生改变，从而使蛋白质的活性发生变化。例如血红蛋白第一个亚基和氧结合，引起第 一个亚基 象改变，进而影响其它亚基构象也发生改变，使第二、第三、和第四个亚基与氧的结合越来越容易 10.协同效应：协同效应是别构蛋白中的亚基之间的一种相互作用。蛋白质中的一个亚基与配基结合 后引起该亚基构象变化，并影响其它亚基构象也发生变化，进而改变蛋白质的活性。如果别构蛋白第 个亚基与配基结合，引起的构象变化有利于后续配基的结合，这就是正协同效应。如果别构蛋白第 个亚基与配基结合，引起的构象变化不利于后续配基的结合，这就是负协同效应 11.波耳效应：增加H浓度和CO,的浓度，可以降低血红蛋白对氧的亲和力，促进血红蛋白释放氧 反之高浓度的氧又能促进血红蛋白释放H和CO,使血红蛋白与氧结合。在肺部氧分压高血红蛋白 与氧结合，进入血液循环将氧运送到代谢旺盛的组织，在代谢旺盛的组织H和CO,的浓度高，使血 红蛋白释放氧，而氧的释放又促使血红蛋白与什和CO2结合。当血液流经肺部时，血红蛋白与氧结 合释放H和CO,以此循环往复。 12.兼性离子：在同一分子上既带有能够释放质子的正电基团又带有能够接受质子的负电基团。如氨 基酸在水溶液中： 13.酰胺平面：肽键上的四个原子和与之相连的两个α-碳原子处在同一平面，此平面称为酰胺平面， 也叫肽平面。 14.盐溶和盐析：在低浓度的盐溶液中，蛋白质的溶解疫增加，称为盐溶。这是由于少量的盐离子能 稳定蛋白质分子上的带电基团。在高浓度的盐溶液中，蛋白质的溶解度下降导致沉淀，称为盐析。这 是由于盐离子浓度高，盐离子争夺蛋白质表面的水分子，促进蛋白质分子间的极性相互作用与疏水相 互作用，从而导致沉淀。 15.构型与构象：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列叫构型。构型有两种，既D-型和L 型，构型的改变伴随若共价键的断裂和重新形成。构象是指分子上的各取代基团当单键旋转时形成的 不同立体结构，构象的改变不涉及共价键的断裂和重新形成，构象的形式有无数种
2 [提示] 名词解释： 1．寡聚蛋白：由两个或多个亚基聚合形成的蛋白质称为寡聚蛋白。例如血红蛋白是一个由四个亚基 组成的寡聚蛋白。 2． 超二级结构： 在球状蛋白质分子中，若干相邻的二级结构的单元组合在一起，彼此相互作用， 形成有规则的、在空间上能辨认得二级结构的组合体。充当三级结构的构件。常见的超二结构有αα、 βββ、βαβ等形式。 3． 蛋白质的变性与复性：天然蛋白分子受到物理因素（加热、高压、紫外线等）或化学因素（有机 溶剂、酸、碱等）的影响，蛋白质分子中的次级键遭到破坏，导致天然构象破坏，使紧密有序的构象 变成了松散无序的构象，同时蛋白质的生物活性丧失，溶解度下降，其它的物理化学常数也发生改变， 这就是变性。除去变性因素变性蛋白又可重新恢复到天然构象，生物活性也恢复，称为蛋白质的复性。 4． 结构域：在较大的蛋白质分子中，多肽链常常由两个或两个以上的相对独立的三维结构实体缔合 形成局部三级结构。这种相对独立的三维实体就称为结构域。例如木瓜蛋白酶有两个结构域。结构域 是大的球状蛋白的折叠单位。 5． 蛋白质的构象：蛋白质分子上所有原子在空间的排布称为蛋白质的构象。包括蛋白质的二级、三 级、和四级结构。 6． 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上折叠卷曲，形成有规律的构象。如α-螺旋、β- 折叠、β-转角、无规卷曲等。这些结构称为蛋白质的二级结构。维系二级结构的作用力是链内氢键。 7． 蛋白质的三级结构：一条多肽链在二级结构的基础上形成超二结构和结构 域，在此基础上，再 进一步的折叠卷曲形成三级结构。或者说三级结构是一条多肽链所有原子的空间排布。维系三级结构 的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键。另外二硫键在某些蛋白质中也起非常重要的作用。 8． 蛋白质的四级结构：有许多蛋白质是由两个或两个以上具有三级结构的亚基通过次级键结合为多 聚体。这些蛋白质的三级结构亚基可以是相同的，也可以是不同的。或者说四级结构是亚基在空间的 排列组合。维系四级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键。 9． 变构蛋白：变构蛋白又称为别构蛋白。变构蛋白具有变构效应，即蛋白质的一个亚基与配基（与 蛋白质作用的物质如底物、抑制剂等）结合后，该亚基的构象发生改变，引起蛋白质其它亚基的构象 也发生改变，从而使蛋白质的活性发生变化。例如血红蛋白第一个亚基和氧结合，引起第一个亚基构 象改变，进而影响其它亚基构象也发生改变，使第二、第三、和第四个亚基与氧的结合越来越容易。 10．协同效应：协同效应是别构蛋白中的亚基之间的一种相互作用。蛋白质中的一个亚基与配基结合 后引起该亚基构象变化，并影响其它亚基构象也发生变化，进而改变蛋白质的活性。如果别构蛋白第 一个亚基与配基结合，引起的构象变化有利于后续配基的结合，这就是正协同效应。如果别构蛋白第 一个亚基与配基结合，引起的构象变化不利于后续配基的结合，这就是负协同效应。 11．波耳效应：增加 H+浓度和 CO2 的浓度，可以降低血红蛋白对氧的亲和力，促进血红蛋白释放氧。 反之高浓度的氧又能促进血红蛋白释放 H+和 CO2，使血红蛋白与氧结合。在肺部氧分压高血红蛋白 与氧结合，进入血液循环将氧运送到代谢旺盛的组织，在代谢旺盛的组织 H+和 CO2 的浓度高，使血 红蛋白释放氧，而氧的释放又促使血红蛋白与 H+和 CO2 结合。当血液流经肺部时，血红蛋白与氧结 合释放 H+和 CO2，以此循环往复。 12．兼性离子：在同一分子上既带有能够释放质子的正电基团又带有能够接受质子的负电基团。如氨 基酸在水溶液中： 13．酰胺平面：肽键上的四个原子和与之相连的两个α-碳原子处在同一平面，此平面称为酰胺平面， 也叫肽平面。 14．盐溶和盐析：在低浓度的盐溶液中，蛋白质的溶解度增加，称为盐溶。这是由于少量的盐离子能 稳定蛋白质分子上的带电基团。在高浓度的盐溶液中，蛋白质的溶解度下降导致沉淀，称为盐析。这 是由于盐离子浓度高，盐离子争夺蛋白质表面的水分子，促进蛋白质分子间的极性相互作用与疏水相 互作用，从而导致沉淀。 15．构型与构象：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列叫构型。构型有两种，既 D-型和 L- 型，构型的改变伴随着共价键的断裂和重新形成。构象是指分子上的各取代基团当单键旋转时形成的 不同立体结构，构象的改变不涉及共价键的断裂和重新形成，构象的形式有无数种
3「提示 选择题 10.c 第2章酶 1且 问答与计算 (1)根据所给的数据，底物浓度增加（从5.0×10molL增加到50×102molL)酶促反应速度不变 即达到酶促反应最大速度。 所以Vm =0.25 mol/min 将v<Vm的任何一组v和S]值代入米氏方程。可求出Km 当S=5×103v=0.20μmol/min时，代入米氏方程： v= 020=025x5x10 Km+[S] Km+5×10- Km=1.25×105mol/ (2)如果该反应遵循米氏方程，则对v<Vm的任何一组v和S】值代入米氏方程，都应得出相同的Km v=0.071μol/min值代入米氏方稻 0.071=025×50x10 Km=1.26×10mol/n Km+5.0×10 将S]=5.0×10'molL v=0.0096μmol/min值，代入米氏方程： 0.0096= 0.25×5.0×10- Km=1.25×10mol/L Km+5.0×10- Km值一致，所以该反应遵循米氏方程」 (3)[S]=1.0×105molL时 0.25×1.0×10 r=i125x10+10x10s=0.018um0/mm (④)Km与酯浓度无关。Km=K,+K回的变化并不影响K,K,K这三个速度常数。所以K 仍等于1.25×10mol/L 因为：Vm=K[,酶浓度增加4倍，Vm也增加4倍 所以：Vm=0.25× 1×5.0×10 "=125×10+50x10=028umo1/m 2.(1)Km=1mM Vm=4μM/min (2)Km'=3mM Vm'=4μM/min (3)为竞争性抑制 (4)Km =Km(1+/Ki) (5)当S]=2mM V=2.65 u M/min =0.6 (6)
3 [提示] 选择题 1. e 2. b 3. d 4. b 5. c 6. e 7. c 8. e 9. d 10. c 11. c 12. d 13. c 14. d 15. c 16. a 17. a 18. d 19. d 20. b 第 2 章 酶 1 [提示] 问答与计算 1．（1）根据所给的数据，底物浓度增加（从 5.0×10-4 mol/L 增加到 5.0 ×10-2 mol/L ）酶促反应速度不变， 即达到酶促反应最大速度。 所以 Vm = 0.25μmol/min 将 v < Vm 的任何一组 v 和[S]值代入米氏方程。可求出 Km。 当[S] = 5×10-5 v = 0.20μmol/min 时，代入米氏方程： [ ] [ ] Km S Vm S v + = 5 5 5 10 0.25 5 10 0.20 − − + = Km Km = 1.25×10-5mol/L （2）如果该反应遵循米氏方程，则对 v < Vm 的任何一组 v 和[S] 值代入米氏方程，都应得出相同的 Km 值。 将 [S] = 5.0×10-6 mol/L v = 0.071μmol/min 值代入米氏方程 6 6 5.0 10 0.25 5.0 10 0.071 − − + = Km Km = 1.26×10-5mol/L 将 [S] = 5.0×10-7 mol/L v = 0.0096μmol/min 值，代入米氏方程： 7 7 5.0 10 0.25 5.0 10 0.0096 − − + = Km Km=1.25×10-5mol/L Km 值一致，所以该反应遵循米氏方程。 （3） [S]=1.0 ×10-5mol/L 时 0.018 / min 1.25 10 1.0 10 0.25 1.0 10 5 6 6 v = μmol + = − − − （4） Km 与酶浓度无关。 1 2 3 K K K Km + = [E]的变化并不影响 K1，K2，K3 这三个速度常数。所以 Km 仍等于 1.25×10-5mol/L 。 因为：Vm = K3 [E]，酶浓度增加 4 倍，Vm 也增加 4 倍 所以：Vm =0.25×4=1μmol/min [S]= 5.0×10-6mol/L 时 0.28 / min 1.25 10 5.0 10 1 5.0 10 5 6 6 v = μmol + = − − − 2．（1）Km = 1mM Vm = 4μM/min （2）Km＇= 3mM Vm＇= 4μM/min （3）为竞争性抑制 （4）Km＇=Km(1+[I]/Ki) 3=1(1+1/Ki) Ki=0.5mM （5） 当[S] = 2mM V = 2.65μM/min V/Vm = 2.65/4 = 0.67 ES = 67% （6） 当[I] = 1mM [S] = 2mM V = 1.6μM/min V/Vm = 1.6/4 = 0.4 ES = 40%
3.产物P]=50μmol/10ml=5μmol/ml 反应时间t=10分，每分钟产物生成量为P]=510=0.5μmol/m/分 蛋白浓度为： 10mg/1oml=Img/m 比活力=0.5/1=0.5μmol/min/mg 4.比活力=0.5μmol/mn 1×10-3mg =500U/毫克蛋白质 转换数=底物转换μml5.05/60 =766秒- 179.2×10 5.该酶活性中心含有-SH,容易氧化形成二硫键，加入巯基乙醇可以保护统基，防止酶失活。 6.酶保反应一一般都在其最话H的缓神体系中讲行，以保证酯的活性中心的氨基酸侧及底物处于最住解 离状态，同时在酶促反应进行的过程中如果PH发生变化，缓冲液可起缓冲作用，保持PH恒定。在纯水 环境中，酶和底物的解离受到影响，酶活力下降。 2提示 名词解释 1。 活性中心：对于不要辅酶的酶来说，活性中心就是一级结构相距甚远，甚至位于不同肽链上少数 几个氨基酸残基，通过肽链的折叠卷曲而在空间结构比较靠近而形成的特定空间区域。对于需要辅酶 的酶来说，辅酶分子或辅酶分子的某一部分结构常是活性中心的组成部分。 2。酶活力和比活力：酶活力指酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下，它所催化的某一化 学反应的速度表示。比活力是每毫克酶蛋白所具有的活力单位。 酶原激活：某些酶以无活性的酶原形式合成及分泌，当到达其作用部位时，在其它物质或酶的催 化作用下，切去部分肽段，从而形成或暴露活性中心，形城有活性的酶。胰脏分泌的胰蛋白酶原是无 活性的，进入小肠，受肠激酶催化，失去一个六肽，构象发生变化形成有活性的胰蛋白酶。 4.。酸碱催化：酶分子活性中心氨基酸残基上的基团作为质子的供体或质子的受体对底物进行催化称 为酸碱催化。 5,共价催化：共价催化最常见的是垂活性中心上的亲核基团（丝氨酸的羟基）对底物的亲电基团的 碳原子进行攻击，向底物提供电子， 二者形成反应活性很高的共价中间物，这个中间物很容易变成过 渡态而形成产物。共价催化也可以是酶分子的亲电基团（什、Mg2等）攻击底物亲核基团。 6。化学修饰法：用专一对酶分子侧链基团起作用的化学试剂与酶分子进行化学计量反应，测定酶活 性的变化，如果酶分子完全失活，表明与化学试剂起反应的酶分子侧链基团的氨基酸残基是酶活性中 心的氨基酸残基，如果酶分子部分失活，则这个氨基酸残基可能是底物的结合部位。 7. 电荷中继网：在胰凝乳蛋白酶活性中心上的Sr195、His57及Aspo2形成一个氢键体系称为电荷中 继网。即Asp1羧基呈解离状态，其氧原子和Hs5,咪唑基的N原子上的氢形成氢键，HiS,咪唑基上 的另一个N原子又和Ser羟基上的氢形成氢键。 8.。同工酶：催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质却有所不同的一组酶。 如乳酸脱氢酶同工酶。 9. 诱导酶：诱导酶是指当细胞中加入特定的诱导物后诱导产生的酶，它的含量在诱导物的存在下显 著提高，这种诱导物往往是该酶的类似物或底物本身。 10.酶的转换数(Kc©t):由来表示酶的催化效率。既每摩尔酶在最适条件下，每分钟所转化底物的 摩尔数（或每摩尔酶在最适条件下，每秒钟所转化底物的微摩尔数）。对于多亚基的酶其转换数为 摩尔活性亚基在最适条件下，每分钟（每秒钟）所转化底物的摩尔数（微摩尔数）。 11.诱导楔合学说：当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于底物 结合的变化，酶与底物在此基础上互朴楔合，进行反应。 12.竞争性抑制：抑制剂与底物的结构类似，与底物共同竞争与酶的活性中心结合，酶与抑制剂结合 形成可逆结合的E复合物，但EI复合物不能生成产物，从而降低酶的反应速度。这种抑制可以通过 增加底物浓度来解除
3. 产物[P] = 50μmol /10ml = 5μmol/ml 反应时间 t = 10 分，每分钟产物生成量为[P] = 5/10 = 0.5μmol/ml/分 蛋白浓度为：10mg/10ml = 1mg / ml 比活力 = 0.5/1 = 0.5μmol /min/mg 4. 比活力 = mg mol 3 1 10 0.5 / min − μ = 500 U/毫克蛋白质 转换数 = mol mol /s 酶μ 底物转换μ = 4 1/ 9.2 10 0.5/ 60 = 766 秒-1 5. 该酶活性中心含有-SH，容易氧化形成二硫键，加入巯基乙醇可以保护巯基，防止酶失活。 6. 酶促反应一般都在其最适 PH 的缓冲体系中进行，以保证酶的活性中心的氨基酸侧链及底物处于最佳解 离状态，同时在酶促反应进行的过程中如果 PH 发生变化，缓冲液可起缓冲作用，保持 PH 恒定。在纯水 环境中，酶和底物的解离受到影响，酶活力下降。 2 [提示] 名词解释 1． 活性中心：对于不要辅酶的酶来说，活性中心就是一级结构相距甚远，甚至位于不同肽链上少数 几个氨基酸残基，通过肽链的折叠卷曲而在空间结构比较靠近而形成的特定空间区域。对于需要辅酶 的酶来说，辅酶分子或辅酶分子的某一部分结构常是活性中心的组成部分。 2． 酶活力和比活力：酶活力指酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下，它所催化的某一化 学反应的速度表示。比活力是每毫克酶蛋白所具有的活力单位。 3． 酶原激活：某些酶以无活性的酶原形式合成及分泌，当到达其作用部位时，在其它物质或酶的催 化作用下，切去部分肽段，从而形成或暴露活性中心，形成有活性的酶。胰脏分泌的胰蛋白酶原是无 活性的，进入小肠，受肠激酶催化，失去一个六肽，构象发生变化形成有活性的胰蛋白酶。 4． 酸碱催化：酶分子活性中心氨基酸残基上的基团作为质子的供体或质子的受体对底物进行催化称 为酸碱催化。 5． 共价催化：共价催化最常见的是酶活性中心上的亲核基团（丝氨酸的羟基）对底物的亲电基团的 碳原子进行攻击，向底物提供电子，二者形成反应活性很高的共价中间物，这个中间物很容易变成过 渡态而形成产物。共价催化也可以是酶分子的亲电基团（H+、Mg2+等）攻击底物亲核基团。 6． 化学修饰法：用专一对酶分子侧链基团起作用的化学试剂与酶分子进行化学计量反应，测定酶活 性的变化，如果酶分子完全失活，表明与化学试剂起反应的酶分子侧链基团的氨基酸残基是酶活性中 心的氨基酸残基，如果酶分子部分失活，则这个氨基酸残基可能是底物的结合部位。 7． 电荷中继网：在胰凝乳蛋白酶活性中心上的 Ser195、His57及 Asp102形成一个氢键体系称为电荷中 继网。即 Asp102 羧基呈解离状态，其氧原子和 His57 咪唑基的 N 原子上的氢形成氢键，His57咪唑基上 的另一个 N 原子又和 Ser195 羟基上的氢形成氢键。 8． 同工酶：催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质却有所不同的一组酶。 如乳酸脱氢酶同工酶。 9． 诱导酶：诱导酶是指当细胞中加入特定的诱导物后诱导产生的酶，它的含量在诱导物的存在下显 著提高，这种诱导物往往是该酶的类似物或底物本身。 10．酶的转换数（Kcat)：由来表示酶的催化效率。既每摩尔酶在最适条件下，每分钟所转化底物的 摩尔数（或每摩尔酶在最适条件下，每秒钟所转化底物的微摩尔数）。对于多亚基的酶其转换数为一 摩尔活性亚基在最适条件下，每分钟（每秒钟）所转化底物的摩尔数（微摩尔数）。 11．诱导楔合学说：当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于底物 结合的变化，酶与底物在此基础上互朴楔合，进行反应。 12．竟争性抑制：抑制剂与底物的结构类似，与底物共同竟争与酶的活性中心结合，酶与抑制剂结合 形成可逆结合的 EI 复合物，但 EI 复合物不能生成产物，从而降低酶的反应速度。这种抑制可以通过 增加底物浓度来解除
13.非竞争性抑制：抑制剂)和底物(S)都能与酶(E)结合，酶与抑制剂结合后，还可以与底物结合。即： E1+S→ES。酶与底物结合后，还可以与抑制剂结合。即：ES+I→S1。EIS和S1都不能生成 产物，酶活力降低。这种抑制不能通过增加底物浓度来解除。这类抑制剂与酶活性中心以外的基团结 合，其结构可能与底物毫无关系。 I4.核酶(ribozyme):具有催化活性的RNA。这种RNA在RNA、RNA、mRNA的成熟过程中以 及其它一些重要的生化反应中表现出催化活性。 3「提示 选择题 1.b 2.d3.b4.c 5.a 6.c7.d8,d 9.c 10.b 11.a 12.d13.d 14.a15.b16.b 17.b18.c19.b20.d 第3章核酸 提示 问答与计算 1.a.T1+C1=1-([A+G引=1-(0.30+024)=0.46 b.IA1+G1=0.46 Tm=0.30 [C]=0.24 2.(1)5'-GGCATAC-3' (2)5-AGCTCAGG-3 因为a为重复顺序，复性时单链自身回折可产生发夹式结构。也可能复性时，产 TATATATATA 不易恢复原状。而b是单一序列，复性时易恢复原状。 4. 。加热核酸变性紫外吸收增大，说明该核酸是双链，急速降温核酸不能复性。 b.经CsCI梯度离心，p值较高 ©.热变性后，急速降温，核酸不复性。离心后产生新带，且紫外吸收只有原来的一半，说明此带只 有一条链，p=1.2gcm2,是DNA的特征带。另一条链p值为1.77X21.2=182,己超过CsC1密 度梯度范围，沉在离心管底部，离心管里组分重新混合退火，又出现原带，说明沉在底部的带完好， 退火后仍可复性。 d.变性后核酸用PH2缓冲液处理，再中和得到p-1.72gcm的带，说明另一条p值大的链经碱性缓 冲液作用被降解，该链是RNA。 综上所述，该核酸是一条DNA链和一条RNA链的杂交分子。 5.a.双链DNA煮沸后，DNA变性，O.D=l37。温度25C时，离子浓度为0.5 M NaCl,双链DNA 复性，但复性不完全。在离子强度为O.O1M的低离子强度时，DNA不能复性，由于DNA链上的磷 酸解离带负电，同性电荷的相斥作用，阻止碱基对的形成。 b 经亚硝酸处理过的DNA,煮沸时DNA碱基对之间的氢键被破坏，但经亚硝酸作用共价结合的碱 基对之间的共价键不破坏，复性时可完全复性。因此100℃0D≈1.3725℃0D=1.0。 c. 线状poly d(G:C在100℃发生变性，O.D=曰l.37,25℃时，该线状DNA可复性，但两条链之间碱 基对互补易产生错位，导致复性不完全，故0D=1.12. d.环状poyd(GC)在100℃时发生变性，O.D=1.37,由于是环状结构，25℃时，所有碱基配对都将 再形成，OD=10。 .该DNA为回文结构，煮沸时变性，O.D=l.37,温度降至25℃，每条链都可以自身回折形成双链 发夹结构，所以0.D=1.0
13．非竞争性抑制：抑制剂(I)和底物(S)都能与酶(E)结合，酶与抑制剂结合后,还可以与底物结合。即： EI + S → EIS 。酶与底物结合后,还可以与抑制剂结合。即：ES + I → ESI 。EIS 和 ESI 都不能生成 产物，酶活力降低。这种抑制不能通过增加底物浓度来解除。这类抑制剂与酶活性中心以外的基团结 合，其结构可能与底物毫无关系。 14．核酶（ribozyme）：具有催化活性的 RNA。这种 RNA 在 rRNA、tRNA、mRNA 的成熟过程中以 及其它一些重要的生化反应中表现出催化活性。 3 [提示] 选择题 1．b 2．d 3．b 4．c 5．a 6．c 7．d 8．d 9．c 10．b 11．a 12．d 13．d 14．a 15．b 16．b 17．b 18．c 19．b 20．d 第 3 章 核酸 1 [提示] 问答与计算 1． a．[T]+[C] = 1 -（[A]+[G] = 1 -（0.30+0.24）= 0.46 b．[A] + [G] = 0.46 [T] = 0.30 [C] = 0.24 2． （1）5′-GGCATAC-3′ （2） 5′-AGCTCAGG-3′ 3． b 易恢复原状，因为 a 为重复顺序，复性时单链自身回折可产生发夹式结构。也可能复性时，产 生双链错位情况即 ATATATATAT TATATATATA 不易恢复原状。而 b 是单一序列，复性时易恢复原状。 4． a．加热核酸变性紫外吸收增大，说明该核酸是双链，急速降温核酸不能复性。 b．经 CsCl 梯度离心，ρ值较高。 c．热变性后，急速降温，核酸不复性。离心后产生新带，且紫外吸收只有原来的一半，说明此带只 有一条链，ρ=1.72g/cm3，是 DNA 的特征带。另一条链ρ值为 1.77×2 -1.72 = 1.82，已超过 CsCl 密 度梯度范围，沉在离心管底部，离心管里组分重新混合退火，又出现原带，说明沉在底部的带完好， 退火后仍可复性。 d．变性后核酸用 PH12 缓冲液处理，再中和得到ρ=1.72g/cm3的带，说明另一条ρ值大的链经碱性缓 冲液作用被降解，该链是 RNA。 综上所述，该核酸是一条 DNA 链和一条 RNA 链的杂交分子。 5．a． 双链 DNA 煮沸后，DNA 变性，O.D =1.37。温度 25℃时，离子浓度为 0.5M NaCl，双链 DNA 复性，但复性不完全。在离子强度为 0.01M 的低离子强度时，DNA 不能复性，由于 DNA 链上的磷 酸解离带负电，同性电荷的相斥作用，阻止碱基对的形成。 b． 经亚硝酸处理过的 DNA，煮沸时 DNA 碱基对之间的氢键被破坏，但经亚硝酸作用共价结合的碱 基对之间的共价键不破坏，复性时可完全复性。因此 100℃ O.D≈1.37 25℃ O.D = 1.0。 c． 线状 poly d (G:C)在 100℃发生变性，O.D=1.37，25℃时，该线状 DNA 可复性，但两条链之间碱 基对互补易产生错位，导致复性不完全，故 O.D=1.12。 d． 环状 poly d (G:C)在 100℃时发生变性，O.D=1.37，由于是环状结构，25℃时，所有碱基配对都将 再形成，O.D=1.0。 e． 该 DNA 为回文结构，煮沸时变性，O.D=1.37，温度降至 25℃，每条链都可以自身回折形成双链 发夹结构，所以 O.D=1.0
2 [提示 名词解释 增色效应：当核酸分子加热变性时，其在260m处的紫外光吸收急剧增加的现象称为增色效应 ￥度将螺旋DA加热，使其变性·通蒂把DNA双螺黄结构失去一半时的温度称为该DA的 用Tm米表示 层层积 位于双螺旋结构内侧，大量碱基 层与下层 平面之间电子云相互作用称为碱基堆积力。 4。 反密码：在RNA反密码环上中间的三个核苷酸为 5. 退火：将发生热变性的DNA缓慢降温，使其复性称为退火 6. 粘性末端：限制性内切酶识别双链DNA的特定位点，交错切割，得到的产物为两条可以互补的 单链末端。 核酸的变性与复性：变性是指核酸在受到物 或化学因素的影响，氢键断裂，双螺旋结构破坏变 成单链，物化性质也随之发 酸在除去变性因系后，仕 两条单链重新缔合又形成双螺旋结构，这个过程称为复性。复性后的核酸许多物化性质得到恢复，生 物活性也得到恢复。 减色效应：当加热变性的核酸分子，在退火条件下发生复性时，其260m处的紫外光吸收减少 的现象称为减色 互变异构：DNA分子碱基上的氨基与亚氨基之间的互变以及氧原子的酮式与烯醇式之间的互变， 称为互变异 10. 分子杂交： 不同米源的DNA进热变性后退火，若异源DNA的某些区域存在互补顺序时，复性 时异源DNA的碱基互补形成双螺旋分子，这种分子称为杂交分子，形成杂交分子的过程称为分子杂 探针(probe): 种 知 列的DNA分子或片段，用P标记后去识别另一种DNA分子的 也以作静其“约出这种序列并带有问位标记的D分于片设称为针 12.印迹法(blotting):将DNA分子经限制性内切酶降解后，经琼脂糖凝胶电泳分离，得到按片段 的分子量 大小分离的酶切图 称为印边 胶经碱处理，使DNA变性，将变性DN以转移到能纤雅素 素肪 性DNA 的DNA则被洗去 、蛋一 Southern印迹法：将DNA转移到硝酸纤维素膜上，再进行杂交， Northern印迹法：将RNA转移到硝酸纤 冉进行杂交 Western迹注 蛋日质转移到硝酸纤维素形 再进行杂交 Easte 将双向电泳后的蛋白质转移到硝酸纤维素膜 (*根据抗原与抗体之间的特异结合，将其中之一做成探针与之杂交，可以分析蛋白质)》 3[提示 选择题 1.d 2.c 3.d 4.e 5.b 6.a 7.e 8.d a 10.c 1l.c 12.c 13.a 14.b15.b16.c17.d18.b19.b 20.d 第4章维生素和辅酶 1根 连线题 11(7)d 2\(5) 3\(4)4(1)八c51(6)61(8) 7(2)1a 8\(3)b9e 10八g 11h 12\f
2 [提示] 名词解释 1． 增色效应：当核酸分子加热变性时，其在 260nm 处的紫外光吸收急剧增加的现象称为增色效应。 2． Tm：将双螺旋 DNA 加热，使其变性，通常把 DNA 双螺旋结构失去一半时的温度称为该 DNA 的 溶解温度，用 Tm 来表示。 3． 碱基堆积力：在 DNA 双螺旋结构中嘌呤碱与嘧啶碱分子扁平，位于双螺旋结构内侧，大量碱基 层层堆积，相邻碱基（上层与下层碱基）平面之间电子云相互作用称为碱基堆积力。 4． 反密码：在 tRNA 反密码环上中间的三个核苷酸为反密码。 5． 退火：将发生热变性的 DNA 缓慢降温，使其复性称为退火。 6． 粘性末端：限制性内切酶识别双链 DNA 的特定位点，交错切割，得到的产物为两条可以互补的 单链末端。 7． 核酸的变性与复性：变性是指核酸在受到物理或化学因素的影响，氢键断裂，双螺旋结构破坏变 成单链，物化性质也随之发生变化，并失去生物活性。变性的核酸在除去变性因素后，在适当条件下， 两条单链重新缔合又形成双螺旋结构，这个过程称为复性。复性后的核酸许多物化性质得到恢复，生 物活性也得到恢复。 8． 减色效应：当加热变性的核酸分子，在退火条件下发生复性时，其 260nm 处的紫外光吸收减少 的现象称为减色效应。 9．互变异构：DNA 分子碱基上的氨基与亚氨基之间的互变以及氧原子的酮式与烯醇式之间的互变， 称为互变异构。 10．分子杂交：不同来源的 DNA 进热变性后退火，若异源 DNA 的某些区域存在互补顺序时，复性 时异源 DNA 的碱基互补形成双螺旋分子，这种分子称为杂交分子，形成杂交分子的过程称为分子杂 交。 11．探针（probe）：将一种已知序列的 DNA 分子或片段，用 32P 标记后去识别另一种 DNA 分子的互 补序列，并将其“钓出”。这种已知序列并带有同位素标记的 DNA 分子或 DNA 片段称为探针。RNA 也可以作探针。 12．印迹法（blotting）：将 DNA 分子经限制性内切酶降解后，经琼脂糖凝胶电泳分离，得到按片段 的分子量大小分离的酶切图谱，将凝胶经碱处理，使 DNA 变性，将变性 DNA 转移到硝酸纤维素膜 上，称为印迹。（硝酸纤维素膜只吸附变性 DNA，为变性的 DNA 则被洗去）然后与放射性同位素标 记的 DNA 探针（也要变性）杂交。通过洗涤，除去未杂交的探针，将纤维素膜烘干后进行放射自显 影，即可从自显影图上找出互补序列的 DNA。 13．Southern 印迹法：将 DNA 转移到硝酸纤维素膜上，再进行杂交。 14．Northern 印迹法：将 RNA 转移到硝酸纤维素膜上，再进行杂交。 15．*Western 印迹法：将单向电泳后的蛋白质转移到硝酸纤维素膜上，再进行杂交。 16．*Eastern 印迹法：将双向电泳后的蛋白质转移到硝酸纤维素膜上，再进行杂交。 （* 根据抗原与抗体之间的特异结合，将其中之一做成探针与之杂交，可以分析蛋白质） 3 [提示] 选择题 1．d 2．c 3．d 4．e 5．b 6．a 7．e 8．d 9．a 10．c 11．c 12．c 13．a 14．b 15．b 16．c 17．d 18．b 19．b 20．d 第 4 章 维生素和辅酶 1 [提示] 连线题 1\(7)\d 2\(5) 3\(4) 4\(1)\c 5\(6) 6\(8) 7\(2)\a 8\(3)\b 9\e 10\g 11\h 12\f
2「提示 选择题 1 h 3.c 4.d5.c 10.b d 17.b 第5章激素 计 类激素调节代谢途径的过程有级联放大作用。含N激素作用于靶细胞的剂量是非常小的 日与 相应 每个蛋 导致 米推 产生明显生 素最初 级 的葡萄糖达 用 大作用。肾上腺素和形 万工 行作用 子以MP为第 言使的 作用，在细跑内起宁系列及上腺皮质瀛素以子为第二三信使，过酸级联 肾上腺素和靶器官细胞膜受体结合后，可激活腺苷酸环化酶的活性，导致第二信使©AMP产生 CAMP激活蛋白激酶， 蛋白激酶再去激活磷酸化酶激南 无活性的磷酸化酶b变成有活性的 磷酸化酶 使糖原产生1一磷酸葡萄糖，引起糖代谢途径的启动 蛋白激酶的作用简单地说就是信号 转导的中介者 2[提示 选择题 20.c 21.d22.c 23.c 24.d 25.d26.d27.b28.c29.b 30.a 31.c 32.c33.d34.d 35.b 第6章糖代谢 1「提示 问答与计算 1。延胡索酸 谷草转氨年 a翻成二酸 2.500/180×38=105.6mol 3.酵解途径停留在丙酮酸处，最终会导致3磷酸甘油醛生成1,3-二磷酸甘油酸，反应中产生的NADH 累积，导致细胞内无可利用的NAD,而停止酵解。 4.一分子6磷酸葡萄糖+2NADP -磷酸核糖+2 NADPH+CO: 5.乙醇脱氢酶对乙醇的Km值低于甲醇的Km值，该醇对乙醇亲和力大，竞争性抑制甲醇氧化，导 致甲醇被排泄出来
2 [提示] 选择题 1. b 2. e 3. c 4. d 5. c 6. c 7. d 8. c 9. b 10.b 11.a 12.a 13.b 14.a 15.c 16.d 17.b 第 5 章 激素 1 [提示] 问答与计算 1. 含 N 类激素调节代谢途径的过程有级联放大作用。含 N 激素作用于靶细胞的剂量是非常小的， 但是一旦与靶细胞上相应受体结合，就会导致多个腺苷酸环化酶活化，产生多个 cAMP，每个 cAMP 又可激活多个蛋白激酶，每个蛋白激酶再激活更多的底物，以次类推，产生明显生理效应。 如：肾上腺素最初浓度 10-8 -10-10mol/L,通过逐级放大作用，产生的葡萄糖达 5mmol/L。这种逐级 放大作用称为级联放大作用。肾上腺素和胰高血糖素以及其它以 cAMP 为第二信使的激素都是 用这种方式进行作用。此外，促肾上腺皮质激素以钙离子作为第二信使，通过磷酸肌醇级联放 大作用，在细胞内引起一系列反应。 2. 肾上腺素和靶器官细胞膜受体结合后，可激活腺苷酸环化酶的活性，导致第二信使 cAMP 产生， cAMP 激活蛋白激酶，蛋白激酶再去激活磷酸化酶激酶，后者再使无活性的磷酸化酶 b 变成有活性的 磷酸化酶 a ,使糖原产生 1-磷酸葡萄糖，引起糖代谢途径的启动，蛋白激酶的作用简单地说就是信号 转导的中介者。 2[提示] 选择题 20.c 21.d 22.c 23.c 24.d 25.d 26.d 27.b 28.c 29.b 30.a 31.c 32.c 33.d 34.d 35.b 第 6 章 糖代谢 1 [提示] 问答与计算 1．延胡索酸 苹果酸 草酰乙酸 Glu H2O NAD+ NADH2 谷草转氨酶 Asp α-酮戊二酸 2． 500/180×38=105.6 mol 3．酵解途径停留在丙酮酸处，最终会导致 3-磷酸甘油醛生成 1,3-二磷酸甘油酸，反应中产生的 NADH2 累积，导致细胞内无可利用的 NAD+，而停止酵解。 4．一分子 6-磷酸葡萄糖 + 2NADP+ 5-磷酸核糖 + 2NADPH2 + CO2 5．乙醇脱氢酶对乙醇的 Km 值低于甲醇的 Km 值，该酶对乙醇亲和力大，竞争性抑制甲醇氧化，导 致甲醇被排泄出来
戊糖循环 酵解途径 6.6一磷酸葡萄糖一一磷酸甘油醛 →一再酮酸 7。砖粉果糖激酸是恋构酶，它与A卫结合右两个部位，一个是催化都位， 一个是调节部位。一个部 位对ATP的亲和力不同。催化部位的亲和力高，而调节部位的亲和力低，当ATP浓度低时，ATP 只与具有高亲和力的催化部位结合，这时酶执行正常的催化功能。当ATP浓度高时，ATP不仅与 催化部位结合，而且还能与调节部位结合。ATP与调节部位结合后，使酶的构象发生变化，这种变 化不利于酶与底物结合，从而使反应速度下降。 行代省同时在环中可产生6货酸天，6果可硅入 8.葡萄糖可 9.胞液中NADH通过苹果酸穿梭途径进入线粒体后将一对氢交给了NAD,NAD接受H形成NADH 进入呼吸链产生3个ATP。而胞液中的NADH2,通过磷酸甘油穿梭途径进入线粒体后，将一对氢交 给了FAD,FAD生成FADH,进入呼吸链上产生2个ATP。 2「提示 名词解释 1.转酮酶：在戊糖循环中，转移二碳单位。 2.转醛酶：在戊糖循环中，转移三碳单位。 多酶复合体：几种酶有机地组合在一起，催化一个连续的反应链，即前一个酶反应的产物是后 个酶反应的底物。如丙酮酸脱氢酶复合体是三种酶结合在一起共同催化丙酮酸脱氢脱羧，最后生成 CO,和乙酰CoA. 4.共价调节酶：这种酶在其它酶的催化作用下，对其自身结构进行共价修饰，或脱去共价修饰，使 其在活性形式与非活性形式（或高活性与低活性）之间相互转变。如糖原磷酸化酶，低活性的磷酸化 酶b在其它酶的催化作用下，其丝氨酸羟基接受磷酸基的共价修饰，生成高活性的磷酸化酶a 5 糖异生： 指非糖物质（丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸）转变为葡萄糖或糖原的过程。 6.前后酶（双功能酶）：这种酶有相同的多肽链构成，只是由于一个丝氨酸残基磷酸化或去磷酸化 而造成酶活性的不同，称为前后酶。如下述反应中的两种酶： 磷酸果糖激酶2 6磷酸果糖+ATP ,2,6-二磷酸果糖+ADP 果糖二磷酸酶 2,6二碳酸果糖+20 一6碳酸果糖+P 底物水平磷酸化：指底物在脱氢或脱水时分子内能量重新分布形成的高能磷酸根直接转移给ADP 生成AP的方式，称为底物水平碳酸化」 糖酵解途径：指糖原或葡萄糖分子分解生成丙丽酸的阶段，是体内糖代谢的主要途径 指糖原或葡萄糖 件下 生最网给AD的计 10.糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下，氧化成水和二氧化碳的过程，是糖氧化的主要方 11,四斯德效应：葡萄的有氧氧化制无氧酵解的程 剧烈运动（缺氧）产生大量乳酸，少量乳酸随尿排出，大部分乳酸经血 液循环到肝脏，通过糖异生作用合成肝糖原或葡萄糖补充血糖，血糖可再被肌肉氧化 解而利用，这 样形成的循环（肌肉一肝一肌肉）称为乳酸循环。 13.底物循环无效循环)：由不同酶催化同一代谢反应的正反应和逆反应，正反应需要ATP参加，逆 反应则将正反应的产物水解，结果消耗ATP产生热。 如下反应： 己糖酶 葡萄糖+ATP 心-磷酸葡萄糖+AD儿
戊糖循环 酵解途径 6．6—磷酸葡萄糖 3—磷酸甘油醛 丙酮酸 7．磷酸果糖激酶是变构酶，它与 ATP 结合有两个部位，一个是催化部位，一个是调节部位。二个部 位对 ATP 的亲和力不同。催化部位的亲和力高，而调节部位的亲和力低，当 ATP 浓度低时，ATP 只与具有高亲和力的催化部位结合，这时酶执行正常的催化功能。当 ATP 浓度高时，ATP 不仅与 催化部位结合，而且还能与调节部位结合。ATP 与调节部位结合后，使酶的构象发生变化，这种变 化不利于酶与底物结合，从而使反应速度下降。 8．葡萄糖可进入戊糖循环进行代谢，同时在戊糖循环中可产生 6-磷酸果糖，6-磷酸果糖可进入酵解和 三羧酸循环氧化分解。 9．胞液中 NADH2 通过苹果酸穿梭途径进入线粒体后将一对氢交给了 NAD+，NAD+接受 H 形成 NADH2 进入呼吸链产生 3 个 ATP。而胞液中的 NADH2,通过磷酸甘油穿梭途径进入线粒体后，将一对氢交 给了 FAD，FAD 生成 FADH2，进入呼吸链上产生 2 个 ATP。 2 [提示] 名词解释 1． 转酮酶：在戊糖循环中，转移二碳单位。 2. 转醛酶：在戊糖循环中，转移三碳单位。 3. 多酶复合体：几种酶有机地组合在一起，催化一个连续的反应链，即前一个酶反应的产物是后一 个酶反应的底物。如丙酮酸脱氢酶复合体是三种酶结合在一起共同催化丙酮酸脱氢脱羧，最后生成 CO2 和乙酰 CoA。 4. 共价调节酶：这种酶在其它酶的催化作用下，对其自身结构进行共价修饰，或脱去共价修饰，使 其在活性形式与非活性形式（或高活性与低活性）之间相互转变。如糖原磷酸化酶，低活性的磷酸化 酶 b 在其它酶的催化作用下，其丝氨酸羟基接受磷酸基的共价修饰，生成高活性的磷酸化酶 a 。 5. 糖异生：指非糖物质（丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸）转变为葡萄糖或糖原的过程。 6. 前后酶（双功能酶）：这种酶有相同的多肽链构成，只是由于一个丝氨酸残基磷酸化或去磷酸化 而造成酶活性的不同，称为前后酶。如下述反应中的两种酶： 磷酸果糖激酶-2 6-磷酸果糖 + ATP 2,6-二磷酸果糖 + ADP 果糖二磷酸酶 2,6-二磷酸果糖 + H2O 6-磷酸果糖 + Pi 7. 底物水平磷酸化：指底物在脱氢或脱水时分子内能量重新分布形成的高能磷酸根直接转移给 ADP 生成 ATP 的方式，称为底物水平磷酸化。 8． 糖酵解途径：指糖原或葡萄糖分子分解生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢的主要途径。 9． 糖酵解：指糖原或葡萄糖分子在无氧条件下分解生成乳酸和少量 ATP 的过程。 10．糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下，氧化成水和二氧化碳的过程，是糖氧化的主要方 式。 11．巴斯德效应：葡萄糖的有氧氧化抑制无氧酵解的过程。 12．乳酸循环（Cori cycle）：剧烈运动（缺氧）产生大量乳酸，少量乳酸随尿排出，大部分乳酸经血 液循环到肝脏，通过糖异生作用合成肝糖原或葡萄糖补充血糖，血糖可再被肌肉氧化分解而利用，这 样形成的循环（肌肉→肝→肌肉）称为乳酸循环。 13．底物循环(无效循环)：由不同酶催化同一代谢反应的正反应和逆反应，正反应需要 ATP 参加，逆 反应则将正反应的产物水解，结果消耗 ATP,产生热。如下反应： 己糖激酶 葡萄糖 + ATP 6-磷酸葡萄糖 + ADP
6药酸葡百糖+化0萄约情6德酸 一葡萄糖+P [提示 17.c 18.d 19.d 20.c 第7章脂类代谢 1提示 问答与计算 EMP 一甘油一→磷酸二羟丙酮 一丙酮酸1u 甘油三酯 甘油三酯 分解 B-氧化 脂肪酸 乙酰CoA 戊二酸 TCA (不能转化为丙氨酸) 0d2+,0 2.糖尿病志者葡萄糖的分解和葡萄糖合成糖原受阻，体内大量动用脂肪，产生大量乙酰CA,在肝中生 成大量酮体，超过肝外组织转化和利用的能力，造成血液中酮体积累，导致酮血症。 *+002+H0 葡萄糖++ →脂肪酸 脂肪酸 +乙酰CoA 甘油三酯一 一一→固醇、磷脂、激素 甘油 一一酮体 生酮氨基酸 生酮兼生糖氨基酸 4.在动物和植物体内糖均可生成脂肪。 醇解 一磷酸二羟丙酮+ā一磷酸甘油 脂肪酸 葡萄糖+ 合成甘油三酯 合成途径 L3-磷酸甘油醛一→一乙酰CoA 在动物体中： 糖异生途径 a一磷酸甘油→磷酸二羟丙酮一 +一→葡萄糖 甘油三酯→ 一脂肪酸一 +乙酰CoA(不能转化为葡萄糖) B-氧化
葡萄糖 6-磷酸酶 6-磷酸葡萄糖 + H2O 葡萄糖 + Pi 3 [提示] 选择题 1. b 2. b 3. b 4. b 5. c 6. d 7. c 8. b 9. c 10.d 11.a 12.e 13.d 14.d 15.a 16.e 17.c 18.d 19.d 20.c 第 7 章 脂类代谢 1 [提示] 问答与计算 1. EMP 甘油 磷酸二羟丙酮 丙酮酸 Glu 甘油三酯 甘油三酯 分 解 β-氧化 脂肪酸 乙酰 CoA 丙氨酸 α-酮 戊二酸 TCA （不能转化为丙氨酸 ） CO2 +H2O 2. 糖尿病患者葡萄糖的分解和葡萄糖合成糖原受阻，体内大量动用脂肪，产生大量乙酰 CoA，在肝中生 成大量酮体，超过肝外组织转化和利用的能力，造成血液中酮体积累，导致酮血症。 3. CO2+H2O 葡萄糖 脂肪酸 脂肪酸 乙酰 CoA 甘油三酯 固醇、磷脂、激素 甘油 酮体 生酮氨基酸 生酮兼生糖氨基酸 4. 在动物和植物体内糖均可生成脂肪。 酵解 磷酸二羟丙酮 α-磷酸甘油 脂肪酸 葡萄糖 合成甘油三酯 合成途径 3-磷酸甘油醛 乙酰 CoA 在动物体中： 糖异生途径 α-磷酸甘油 磷酸二羟丙酮 葡萄糖 甘油三酯 脂肪酸 乙酰 CoA （不能转化为葡萄糖） β-氧化
在动物体内甘油三酯中的甘油可以生成糖，脂肪酸不能生成糖。在植物体内，由于存在乙醛酸循环， 乙酰CoA可合成草酰乙酸，草酰乙酸可以异生为糖，甘油也可异生为糖。 5.长期禁食导致大量脂肪分解，乙酰CoA在肝内堆积，产生酮体 6.脂肪大量动用时，产生大量的乙酰Co和甘油，乙酰CA可进入三羧酸循环氧化分解。如草酰乙酸不 足，乙酰CoA不能进入三羧酸循环，导致乙酰CA堆积。甘油不会堆积，甘油先生成a-磷酸甘油，再产 生磷酸二羟丙酮进入酵解途径，也可以进入糖异生途径。 7.1mol甘油可产生22 mol ATP 1mol软脂酸可产生(7x5+8x12)-2=129 3mo1软脂酸3x129387 1mo1甘油三软脂酸可产生22+387=409 602x409=-25na1 8.产生36个ATP。安密妥是电子传递抑制剂，抑制NADH到辅酶Q的电子传递，但不阻止FADL的电子 传递。 8个乙酰CoA一CA 生8个 磷酸化产生8 9.在正常情况下，软脂酸氧化可产生129个ATP 在糖代谢不正常时，产生酮体时： 次B-氧化产生1个NADH和1个FADH,生成5个ATP 七次B-氧化产生7x5=35个ATP 8个乙酰CoA →酮体，不产生ATP 减去软脂酸生成软脂酰CoA用去两个高能磷酸键，共生成： 35-2=33个ATP 糖代谢正常与不正常软脂酸氧化ATP之比为129：33≈4：1 2「提示1 名词解释 1.磷脂：包括磷酸甘油脂和鞘氨醇磷脂。磷酸甘油脂是由一分子的甘油、两分子脂肪酸、一分子磷 酸及一分子各种氨基醇构成。鞘氨醇磷脂是由鞘氨醇、脂肪酸、磷酸及胆碱各一分子构成。 2.必需脂肪酸：人体不能合成必需由食物提供的脂肪酸，包括亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。 3.酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解时产生的特有中间代谢物，包括乙酰乙酸、B-羟丁酸和丙酮。 4.B-氧化：脂肪酸先活化生成脂酰C0A,然后在酶的催化作用下，通过脱氢、水化、再脱氢和硫 解四步连续反应，将脂肪酸分解为乙酰CA的过程为B氧化。 5。酸中毒：人体在某些特殊的情况下（如：饥饿或糖代谢障碍）三羧酸循环不能正常进行，机体所 需要的能量只能由脂肪酸分解供给，这样产生了大量酮体，当酸性的酮体进入血液后就引起血液的 PH下降，从而造成酸中毒。 脂肪大量动用时，产生大量的乙酰CoA和甘油，乙酰CA可进入三羧酸循环氧化分解。如草酰乙酸不足， 乙酰CoA不能进 羧酸循环，导致乙酰C4堆积。甘油不会堆积，甘油先生成a-磷酸甘油，再产生磷 酸二羟丙酮进入酵解途径，也可以进入糖异生途径。 3[提示利
在动物体内甘油三酯中的甘油可以生成糖，脂肪酸不能生成糖。在植物体内，由于存在乙醛酸循环， 乙酰 CoA 可合成草酰乙酸，草酰乙酸可以异生为糖，甘油也可异生为糖。 5．长期禁食导致大量脂肪分解，乙酰 CoA 在肝内堆积，产生酮体 6．脂肪大量动用时，产生大量的乙酰 CoA 和甘油，乙酰 CoA 可进入三羧酸循环氧化分解。如草酰乙酸不 足，乙酰 CoA 不能进入三羧酸循环，导致乙酰 CoA 堆积。甘油不会堆积，甘油先生成α-磷酸甘油，再产 生磷酸二羟丙酮进入酵解途径，也可以进入糖异生途径。 7． 1mol 甘油可产生 22 mol ATP 1mol 软脂酸可产生（7ⅹ5 + 8ⅹ12）- 2 = 129 3mol 软脂酸 3ⅹ129 =387 1mol 甘油三软脂酸可产生 22 +387 = 409 409 254mol 806 500 = 8．产生 36 个 ATP。安密妥是电子传递抑制剂，抑制 NADH2 到辅酶 Q 的电子传递，但不阻止 FADH2 的电子 传递。 十六碳脂肪酸进行 7 次β氧化生成 7 个 FADH2 ，产生 7ⅹ2=14 个 ATP 8 个乙酰 CoA TCA 产生 8 个 FADH2 ，产生 8ⅹ2=16 个 ATP 8 个乙酰 CoA TCA 底物水平磷酸化产生 8 个 ATP 共 38 个 ATP, 减去软脂酸转化为软脂酰 CoA 消耗两个高能磷酸键,产生 36 个 ATP。 9．在正常情况下，软脂酸氧化可产生 129 个 ATP。 在糖代谢不正常时，产生酮体时： 一次β-氧化产生 1 个 NADH2 和 1 个 FADH2 ，生成 5 个 ATP 七次β-氧化产生 7ⅹ5=35 个 ATP 8 个乙酰 CoA 酮体，不产生 ATP 减去软脂酸生成软脂酰 CoA 用去两个高能磷酸键，共生成： 35–2 = 33 个 ATP 糖代谢正常与不正常软脂酸氧化 ATP 之比为 129∶33≈4∶1 2 [提示] 名词解释 1． 磷脂：包括磷酸甘油脂和鞘氨醇磷脂。磷酸甘油脂是由一分子的甘油、两分子脂肪酸、一分子磷 酸及一分子各种氨基醇构成。鞘氨醇磷脂是由鞘氨醇、脂肪酸、磷酸及胆碱各一分子构成。 2． 必需脂肪酸：人体不能合成必需由食物提供的脂肪酸，包括亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。 3． 酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解时产生的特有中间代谢物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。 4． β-氧化：脂肪酸先活化生成脂酰 CoA，然后在酶的催化作用下，通过脱氢、水化、再脱氢和硫 解四步连续反应，将脂肪酸分解为乙酰 CoA 的过程为β-氧化。 5． 酸中毒：人体在某些特殊的情况下（如：饥饿或糖代谢障碍）三羧酸循环不能正常进行，机体所 需要的能量只能由脂肪酸分解供给，这样产生了大量酮体，当酸性的酮体进入血液后就引起血液的 PH 下降，从而造成酸中毒。 脂肪大量动用时，产生大量的乙酰 CoA 和甘油，乙酰 CoA 可进入三羧酸循环氧化分解。如草酰乙酸不足， 乙酰 CoA 不能进入三羧酸循环，导致乙酰 CoA 堆积。甘油不会堆积，甘油先生成α-磷酸甘油，再产生磷 酸二羟丙酮进入酵解途径，也可以进入糖异生途径。 3 [提示]