第十四章 氨基酸、蛋白质和核酸 教学目标： 1.氨基酸的两性性质和等电点的概念，蛋白质的沉淀与变性等性质，蛋白质分子的一级与 二级结构。 2.关于多肽的合成，可以简单地说明原理和途径，不必过多介绍。 3.蛋白质的高级结构建议在生化课程中介绍，教师可根据情况自行处理。 4.核酸部分主要讲授核苷酸的组成和DNA的双螺旋结构。 教学重点、难点： 氨基酸的性质。 教学方法、手段：讲授、CAI课件辅助教学。 本章学时：3学时
教学内容 第十三章氨基酸、蛋白质和核酸 蛋白质和核酸是生命现象的物质基础，是参与尘物体内各种生物变化最重要的组分。蛋 白质存在于一切细胞中，它们是构成人体和动植物的基本材料，肌肉、毛发、皮肤、指甲、 血清、血红蛋白、神经、激素、酶等都是山不同蛋白质组成的。蛋白质在有机体中承担不同 的生理功能，它们供给肌体营养、输送氧气、防御疾病、控制代谢过程、传递遗传信息、负 责机械运动等。核酸分子携带着遗传信息，在生物的个体发育、生长、繁殖和遗传变异等尘 命过程中起着极为重要的作用。 人们通过长期的实验发现：蛋白质被酸、碱或蛋白酶催化水解，最终均产尘α-氨基酸。 因此，要了解蛋白质的组成、结构和性质，我们必须先讨论ā-氨基酸。 第一节氨基酸 氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基(NH2)取代后的衍生物。目前发现的天 然氨基酸约有300种，构成蛋白质的氨基酸约有30余种，其中常见的有20余种，人们把这 些氨基酸称为蛋白氨基酸。共它不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白氨基酸。 一、ā-氨基酸的构型、分类和命名 构成蛋白质的20余种常见氨基酸中除脯氨酸外，都是á-氨基酸，其结构可用通式表示： RCHCOOH NH2 这些α-氨基酸中除甘氨酸外，都含有手性碳原子，有旋光性。其构型一般都是L-型（某 些细菌代谢中产尘极少量D-氨基酸)。 COOH R 1-氨基骏 氨基酸的构型也可用R、S标记法表示。 根据α-氨基酸通式中R-基团的碳架结构不同，a-氨基酸可分为脂肪族氨基酸、芳香族 氨基酸和杂环族氨基酸：根据R-基团的极性不同，α-氨基酸又可分为非极性氨基酸和极性 氨基酸：根据a-氨基酸分子中氨基(NH2)和酸基(-COOH)的数目不同，a-氨基酸还 可分为中性氨基酸（羧基和氨基数目相等）、酸性氨基酸（羧基数目大于氨基数目）、碱性氨 基酸（氨基的数目多于羧基数日）。 氨基酸命名通常根据其来源或性质等采用俗名，例氨基乙酸因具有甜味称为甘氨酸、 丝氨酸最早来源于蚕丝而得名。在使用中为了方便起见，常用英文名称缩写符号（通常为前 三个字母)或用中文代号表示。例如甘氨酸可用Gy或G或“甘”字来表示其名称。氨基 酸的系统命名法与其它取代羧酸的命名相同，即以羧酸为母体命名。 组成蛋白质的氨基酸中，有八种动物自身不能合成，必须从食物中获取，缺乏时会引起 疾病，它们被称为必需氨基酸。 二、ā-氨基酸的物理性质 α-氨基酸一般为无色品体，熔点比相应的羧酸或胺类要高，一般为200一300℃（许多 氨基酸在接近熔点时分解)。除甘氨酸外，其它的ā-氨基酸都有旋光性。大多数氨基酸易溶
于水，而不溶于有机溶剂。 三、ā-氨基酸的化学性质 氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，因此它具有羧酸和胺类化合物的性质：同时，山 于氨基与羧基之间相五影响及分子中R-基团的某些特殊结构，又显示出一些特殊的性质。 1.氨基酸的两性性质和等电点 氨基酸分子中同时含有羧基(-COOH)和氨基(NH2),不仪能与强碱或强酸反应生成 盐，而且还可在分子内形成内盐。 0 RCHCOH ±RCHCO NH2 +NH3 内盐（偶极离子） 氨基酸内盐分子是既带有正电荷又带有负电荷的离子，称为两性离子或偶极离子。固体 氨基酸以偶极离子形式存在，静电引力大，具有很高的熔点，可溶于水而难溶于有机溶剂。 氨基酸分子是偶极离子，在酸性溶液中它的羧基负离子可接受质子，发尘碱式电离带正 电荷：而在碱性溶液中铵根正离子给出质子，发生酸式电离带负电荷。偶极离子加酸和加训碱 时引起的变化，可用下式表示： 0 0 O OH- RCHCOH OH RCHCO RCHCO +NH3 +NH3 H NH2 正离子 偶极离子 负离子 pHpI 因此，在不同的pH值中，氨基酸能以正离子、负离子及偶极离子二种不同形式存在。如果 把氨基酸溶液置于电场中，它的正离子会向阴极移动，负离子则会向阳极移动。当调节溶液 的pH值，使氨基酸以偶极离子形式存在时，它在电场中既不向阴极移动，也不向阳极移动， 此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，通常用符号pI表示。当调节溶液的pH值大于某 氨基酸的等电点时，该氨基酸主要以负离子形式存在，在电场中移向阳极：当调节溶液的 H值小于某氨基酸的等电点时，该氨基酸主要以正离子形式存在，在电场中移向阴极。 应当指出，在等电点时，氨基酸的pH值不等于7。对于中性氨基酸，山于羧基电离度 略大于氨基，因此需要加入适当的酸抑制羧基的电离，促使氨基电离，使氨基酸主要以偶极 离子的形式存在。所以中性氨基酸的等电点都小于7，一般在5-6.3之间。酸性氨基酸的羧 基多于氨基，必须加入较多的酸才能达到其等电点，因此酸性氨基酸的等电点一般在2.8-3.2 之间。要使碱性氨基酸达到其等电点，必须加入适量碱，因此碱性氨基酸的等电点都大于7， 一般在7.6-10.8之间。见表13-2。 氨基酸在等电点时溶解度最小，最容易沉淀，因此可以通过调节溶液pH值达到等电点 来分离氨基酸混合物：也可以利用在同一pH值的溶液中，各种氨基酸所带净电荷不同，它 们在电场中移动的状视不同和对离子交换剂的吸附作用不同的特点，通过电泳法或离子交换 层析法从混合物中分离各种氨基酸。 2.氨基酸中氨基的反应 (1)与亚硝酸反应大多数氨基酸中含有伯氨基，可以定量与亚硝酸反应，生成á羟 基酸，并放氨气。 R-CH-COOH+HNO2一→R-CH-COOH+H20+N2↑ NH2 OH
该反应定量进行，从释放出的氮气的体积可计算分子中氨基的含量。这个方法称为范 斯莱克(Van Slyke)氨基测定法，可用于氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定。 (2)与甲醛反应氨基酸分子中的氨基能作为亲核试剂进攻甲醛的羰基，生成(NN 二羟甲基)氨基酸。 R-CH-COOH 2HCHO R-CH-COOH NHz HOH2C-N-CH2OH 在(N,N二羟甲基)氨基酸中，山于羟基的吸电子诱导效应，降低了氨基氮原子的电子云密 度，削弱了氮原子结合质子的能力，使氨基的碱性削弱或消失，这样就可以用标准碱液来滴 定氨基酸的羧基，用于氨基酸含量的测定。这种方法称为氨基酸的甲醛滴定法。 在生物体内，氨基酸分子中的氨基在某些酶的催化下，可与醛酮反应生成弱碱性的西佛碱 (Schiff”base),它是植物体内合成尘物碱及尘物体内酶促转氨基反应的中间产物。 R'CHO+H2NH-COUH一→R'CH=N-CH-0OH 些佛碱 (3)与2,4-二硝基氟苯反应氨基酸能与2,4二硝基氟苯(DNFB)反应尘成N-(2,4- 二硝基苯基)氨基酸，简称N-DNP-氨基酸。这个化合物显黄色，可+用于氨基酸的比色测 定。英国科学家桑格尔(Sanger)首先用这个反应来标记多肽或蛋白质的N-端氨基酸，再 将肽链水解，经层析检测，就可识别多肽或蛋白质的N端氨基酸。 +HN-CHCOOH弱减 NH-CHCOOH HF R R NO2 NO2 N-DNP-氨基酸（黄色） (4)氧化脱氨反应氨基酸分子的氨基可以被双氧水或高锰酸御等氧化剂氧化，生成α -亚氨基酸，然后进一步水解，脱去氨基生成ā-酮酸。 OH 0 [0] H20 R-CH-COOH -R-C-C00H-→R-C-C00H一一R-C-C0OH NH2 NH NH2 4-亚氨基酸a-不基-a-氨基酸 生物体内在悔催化下，氨基酸也可发生氧化脱氨反应，这是生物体内蛋白质分解代谢的重要 反应之一。 3.氨基酸中羧基的反应 (1)与醇反应氨基酸在无水乙醇中通入干燥氯化氢，加热回流时生成氨基酸酯。 0 R-C-C-OnC R-Co- NH2
α-氨基酸酯在醇溶液中又可与氨反应，生成氨基酸酰胺。 0 0 R-CH-C-OC2H+NH一→R-CH-CNH2+CH-OH NH2 NH2 这是尘物体内以谷氨酰胺和天冬酰胺形式储存氮素的一种主要方式。 (2)脱羧反应将氨基酸缓缓加热或在高沸点溶剂中回流，可以发生脱羧反应生成胺。 生物体内的脱羧酶也能催化氨基酸的脱羧反应，这是蛋白质腐败发臭的主要原因。例！赖氨 酸脱羧生尘成1,5-戊二胺（尸胺）。 H2N-CH2(CH2)3-CH-COOH →HN-(CH)s-NH NH2 戊二胺('胺) 4.氨基酸中氨基和骏基共同参与的反应 (1)与水合茚二酮的反应α-氨基酸与水合茚三酮的弱酸性溶液共热，一般认为先发 生氧化脱氨、脱羧，生成氨和还原型三酮，产物再与水合茚二酮进一步反应，生成蓝紫色 物质。这个反应非常灵敏，可用于氨基酸的定性及定量测定。 OH +H2N-GH-COOH +R-CHO CO2 +NH 还原刑茚一时 HO 蓝紫色 凡是有游离氨基的氨基酸都和水合茚二酮试剂发生显色反应，多肽和蛋白质也有此反应，脯 氨酸和羟脯氨酸与水合茚三酮反应时，生成黄色化合物。 (2)与金属离子形成配合物某些氨基酸与某些金属离子能形成结品型化合物，有时可 以用来沉淀和鉴别某些氨基酸。例如二分子氨基酸与铜离子能形成深紫色配合物结品： NH 2RCHC00H+Cu2+—→ CH-R 2H NH2
(3)脱羧失氨作用氨基酸在的作用下，同时脱去羧基和氨基得到醇。 (CHs)2CH-CH2-CH-COOH H20 --(CHa)2CH-CH2 CH2OH COz +NHs NH2 工业上发酵制取乙醇时，杂醇就是这样产生的。 此外，一些氨基酸侧链具有的官能基团，如羟基、酚基、吲哚基、抓基、疏基及非ā 氨基等，均可以发生相应的反应，这是进行蛋白质化学修饰的基础。ú-氨基酸还可通过分 子间的-NH2基与-COOH基缩合脱水形成多肽，该反应是形成蛋白质一级结构的基础，将在 蛋白质部分介绍。 5.氨基酸的受热分解反应 -氨基酸受热时发尘分子间脱水生成交酰胺：y-或δ-氨基酸受热时发生分子内脱水生 成内酰胺：B-氨基酸受热时不发生脱水反应，而是失氨生成不饱和酸。 0 R-CH OH NH2 NH2 △ R-CH NH HO CH-R NH CH-R 6 a-氨基酸 交酰胺 RCHCH2COOH >RCH=CHCOOH NHa NH2 B-氨基酸 1,B-个袍和酸 CH2 RCHCH2CH2COOH △ RCH CH2 NH2 NH一C=O y-氨基酸 内酰胺 第二节蛋白质 蛋白质是山多种á-氨基酸组成的一类天然高分子化合物，分子量一般可山一方左右到 几百力，有的分子量甚全可达几千力，但元素组成比较简单，主要含有碳、氢、氮、氧、疏， 有些蛋白质还有磷、铁、镁、碘、铜、锌等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%，即每克氮相当于6.25g蛋白质，生物体中的 氮元素，绝大部分都是以蛋白质形式存在，因此，常用定氮法先测出农副产品样品的含氮量， 然后计算成蛋白质的近似含量，称为粗蛋白含量。W粗蛋白=W氮×6.25 一、蛋白质的分类 蛋白质种类繁多，结构复杂，目前只能根据蛋白质的形状、溶解性及化学组成粗略分类。 蛋白质根据其形状可分为球状蛋白质（卵清蛋白）和纤维蛋白质（角蛋白）：根据化学 组成又可分简单蛋白质和结合蛋白质。 1.简单蛋白质
仪山氨基酸组成的蛋白质称为简单蛋白质。 2.结合蛋白质 山简单蛋白质与非蛋白质成分（称为辅基）结合而成的复杂蛋白质，称为结合蛋白质。 结合蛋白质又可根据辅基不同进行分类 二、蛋白质的结构 蛋白质分子是山·-氨基酸经首尾相连形成的多队链，肽链在二维空间具有特定的复杂 而精细结构。这种结构不仪决定蛋白质的理化性质，而月是生物学功能的基础。蛋白质的结 构通常分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构四种层次，蛋白质的二级、三级、四 级结构又统称为蛋白质的空结构或高级结构， 1.蛋白质的一级结构一多耿链 天然蛋白质是山“-氨基酸组成的。α-氨基酸分子间可以发生脱水反应生成酰胺。 o 0 -H0 H2N-CH-C-OH 12N-CH-C-OH H2N-CH- ·NH-CH-C-OH 肽键 在生成的酰胺分子中两端仍含有āNH2及-COOH,因此仍然可以与共它ā-氨基酸继 续缩合脱水形成长链大分子。在蛋白质化学中，这种酰胺键(-CH)称为“肽键”。氨基酸 分子之间以肽键形式首尾相连形成的化合物称为肽，山两个氨基酸缩合形成的肽称为二肽， 山三个氨基酸缩合形成的肽称为二耿肽，山多个 氨基酸缩合形成的队称为多肽。耿链中每个氨基酸都失去了原有结构的完整性，因此肽 链中的氨基酸通常称为氨基酸残基。耿链一端含有ā-氨基的氨基酸残基称为“-端”；含有 游离羧基的氨基酸残基称为“C-端”。例： 肽的命名是以C端氨基酸为母体，队链中其它氨基酸名称中的“酸”字改为“酰”字， 称为“某氨酰”，并从N-端开始依次与在母体名称之前，两者之间通常用“”连接，例： 994 H2N-CH2-C-NH-CH-COOH 甘氨酰-丙氨梭（甘-丙肽，Gly-A1a) 肽链通常用简称表示，即按从N-端到C-端的顺序，将组成队链的各种氨基酸的英义或 中义简称与到一起，简称间通常用“-”连接，并在C-端氨基酸简称后加“耿”宁。例， 谷-胱-甘队的结构式为： 生物体内存在许多游离多肽，它们都具有特殊的生理功能。谷-胱-甘肽分子中含有一个易被 氧化的流基(-SH),称为还原型谷-胱-甘肽（常用G$H表示），两分子GSH间可通过疏基 氧化成二硫键而连接，形成氧化型谷-胱-甘肽（常用GS-SG表示）。 0 0 HOOC-CH-CH-CH2-C-NH-CH-C-NH-CH2-COOH NH2 HOOC-CH-CH-CH-CNH-CH-C-NH-CH2-COOH NH> 0 氧化型谷-胱-甘肽(GS-SG)
2.蛋白质分子的构象 多肽中的服键实质上是一种酰胺键，山于酰胺键中氮原子上的孤对电子与酰基形成P π共轭体系，使CN键具有一定程度的双键性质。x-射线衍射证明，肽链中酰胺部分在一 个平面上（队链中的这种半面称为肽半面或酰胺平面），与羰基及氨基相连的两个基团处于 反式位置：酰胺碳氮键长(0.132nm)比一般的C-N单键键长(0.147nm)短一些，这些都 表明酰胺碳氮键具有部分双键的性质。因此，肽键中的碳氮键的自山旋转受到阻碍，但与肽 键中氮和碳原子相连接的两个基团可以自山旋转（即相邻肽平面可以旋转），因此表现出不 同的构象。 COOH H2N-CH-CH2 CH2-C ￥-谷氨酰-半胱氨酰-甘氨 相邻酰胺平面可以绕Ca旋转 酰胺半面示意图 蛋白质分子中多队链再通过氢键等各种副键以一定方式盘旋、折叠，形成蛋白质分子特 有的稳定空间构象。蛋白质的构象一般用二级结构、三级结构和四级结构表示。 (1)蛋白质的二级结构蛋白质分子的二级结构是指多耿链借助分子内氢键形成有规则 的空间构象。它只关系到蛋白质分子主链原子局部的排布，而不涉及侧链的构象及其它肽段 的关系。目前认为蛋白质都有二级结构，例纤维蛋白（存在毛发等中）的二级结构主要是 a-螺旋。 蛋白质分子中的一条队链，通过一个酰胺键中的酰基氧原子与相隔个远的另一个酰胺键中的 氨基氢原子形成氢健而绕成螺旋状的空间构象，称为ā-螺旋。 -螺旋是蛋白质中最常见的二级结构，具有下的特征：多肽主链围绕同一中心轴以 螺旋方式仲展，平均3.6个氨基酸残基构成一个螺旋圈(18个氨基酸残基盘绕5圈)，递升 0.54nm,每个残基沿轴上升0.15nm。每个氨基酸残基的N-H与前面相隔二个氨基酸残基的 C=0形成氢键，这些氢键的方向大致与螺旋轴平行。氢键是维持-螺旋稳定结构的作用力。 天然蛋白质的α-螺旋绝大多数是右手螺旋。 B-折叠是蛋白质的另一种常见的二级结构，它是山两条或多条几乎完全仲展的肽链按 同向或反向聚集而成，相邻多肽主链上的NH和C=O之间形成氢键而成的一种多肽构象。 B-折叠中氢键与多肽链仲展方向接近垂直，氨基酸残基的侧链基团分别交替地位于折叠面 上下，且与片层相五垂直。B-折叠中反平行的比较稳定。例如1丝心蛋白（存在蚕丝等中） 的二级结构就是典型的B-折叠。 另外，在球状蛋白中还发现一种二级结构为β-转角。它是肽链形成180度回折，弯曲处的 第一个氨基酸残基C-O与第四个氨基酸残基的NH之间形成4-1氢键的构象。 三、蛋白质的理化性质
1.蛋白质的两性和等电点 蛋白质多队链的N-端有氨基，C-端有梭基，共侧链上也常含有碱性基团和酸性基团。 因此，蛋白质与氨基酸相似，也具有两性性质和等电点。蛋白质溶液在某一pH值时，其分 子所带的正、负电荷相等，即成为净电荷为零的偶极离子，此时溶液的pH值称为该蛋白质 的等电点(p)。蛋白质溶液在不同的pH溶液中，以不同的形式存在，其平衡体系下： P一NB H+、 NH3 H NH3 Pr coo OH Pr_Coo OH COOH 阴离了 两性离了 阳离了 pH>pl 等电点(pl) pH<pl 式中H2N-Pr-COOH表示蛋白质分子，羧基代表分子中所有的酸性基团，氨基代表所有的碱 性基团，Pr代表共它部分。 蛋白质在等电点时，溶解度也最小，导电性、粘度和渗透压等也最低。利用这些性质可 以分离、纯化蛋白质。也可通过调节蛋白质溶液的pH值，使共颗粒带上某种净电荷，利用 电泳分离或纯化蛋白质。 山于蛋白质具有两性，所以在生物组织中它们既对外来酸、碱具有一定的抵抗能力，而月能 对尘物体内代谢所产尘的酸、碱性物质起缓冲作用，使生物组织液维持在一定pH值范围， 这在生理上有着重要的意义。 2.蛋白质的胶体性质 蛋白质是大分子化合物，其分子大小一般在1-100m之间，在胶体分散相质点范围， 所以蛋白质分散在水中，其水溶液具有胶体溶液的一般特性。例具有丁怿尔(Tyndall)现象， 布朗(Brown)运动，不能透过半透膜以及较强的吸附作用等。 蛋白质能够形成稳定亲水胶体溶液，主要有两方面的原因。 (1)形成保护性水化膜蛋白质分子表面有许多诸羧基、氨基、亚氨基、羟基、羰基、 疏基等极性的亲水基团，能与水分子形成氢键而发生水化作用，在蛋白质表面形成一层水化 膜，使蛋白质粒子不易聚集而沉降。 (2)粒子带有同性电荷蛋白质在非等电点p值的溶液中，粒子表面会带有同性电荷， 相互产尘排斥作用，使蛋白质粒子不易聚沉。 3.蛋白质的沉淀 蛋白质溶液的稳定性是有条件的、相对的。1果改变这种相对稳定的条件，例除去蛋 白质外层的水膜或者电荷，蛋白质分子就会凝集而沉淀。蛋白质的沉淀分为可逆沉淀和不可 逆沉淀。 (1)可逆沉淀可逆沉淀是指蛋白质分子的内部结构仪发生了微小改变或基本保持不 变，仍然保持原有的生理活性。只要消除了沉淀的因素，已沉淀的蛋白质又会重新溶解。 盐析就是一种可逆沉淀蛋白质的方法。在蛋白质溶液中，加入足量的中性盐类，从而使蛋白 质发生沉淀的现象，称为蛋白质的盐析。一方面，盐类在水中离解形成离子，其水化能力比 蛋白质强，破坏了蛋白质表面的水化膜：另一方面，盐类离子所带的电荷也会中和或削弱蛋 白质粒子表面所带的电荷，两者均使蛋白质的胶体溶液稳定性降低，进而相互凝聚沉降。盐 析常用的盐有硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等。不同的蛋白质盐析时，所需盐的浓度不同，因此 可用控制盐浓度的方法分离溶液中不同的蛋白质，称为分段盐析。例！鸡蛋清可用不同浓度 的硫酸铵溶液分段沉淀析出球蛋白和卵蛋白。 盐析一般不会破坏蛋白质的结构，当加水或透析时，沉淀又能重新溶解。所以盐析作用是可 逆沉淀
(2)不可逆沉淀蛋白质在沉淀时，空间构象发生了很大的变化或被破坏，失去了原有 的生物活性，即使消除了沉淀因素也不能重新溶解，称为不可逆沉淀。不可逆沉淀的方法有： ①水溶性有机溶剂沉淀法向蛋白质加入适量的水溶性有机溶剂！乙醇、丙酮等，山于它 们对水的亲合力大于蛋白质，使蛋白质粒子脱去水化膜而沉淀。这种作用在短时间和低温时， 沉淀是可逆的，但若时间较长和温度较高时，则为个可逆沉淀， ②化学试剂沉淀法重金属盐1Hg2+、Pb2+、Cu2+、Ag+等重金属阳离子能与蛋白质 阴离子结合产生不可逆沉淀。例如： 2Pr一NH +P6 「一NH COO ③尘物碱试剂沉淀法苦味酸、三氯乙酸、鞣酸、磷钨酸、磷钼酸等生物碱沉淀剂，能与 蛋白质阳离子结合，使蛋白质产生不可逆沉淀。例： NH Pr +c4c-8-0 COOH 之cooH 此外，强酸或强碱以及加热、紫外线或X射线照射等物理因素，都可导致蛋白质的某 些副键被破坏，引起构象发生尘很大改变，使疏水基外露，引起蛋白质沉淀，从而失去尘物活 性。这些沉淀也是不可逆的。 4.蛋白质的变性 山于物理或化学因素的影响，蛋白质分子的内部结构发生了变化，导致理化性质改变， 尘理活性丧失，称做蛋白质的变性。变性后的蛋白质称为变性蛋白质。 引起蛋白质变性的因素很多，物理因素有加热、高压、制烈振荡、超声波、紫外线或X-射 线照射等。化学因素有强酸、强碱、重金属离子、生物碱试剂和有机溶剂等。蛋白质的变性 一方面是维持具有复杂而精细空间结构的蛋白质的副键被破坏，原有的空间结构被改变，疏 水基外露：另一方面，蛋白质分子中的某些活泼基团1-NH2、-COOH、-OH等与化学试剂 发生了反应。 蛋白质的变性分为可逆变性和不可逆变性，若仪改变了蛋白质的三级结构，可能只引起 可逆变性：若破坏了二级结构，则会引起不可逆变性。但是，蛋白质的变性不会引起它的一 级结构改变。蛋白质变性一般产生不可逆沉淀，但蛋白质的沉淀不一定变性(！蛋白质的盐 析)：反之，变性也不一定沉淀，例有时蛋白质受强酸或强碱的作用变性后，常山于带同 性电荷而不会产生沉淀现象。然而不可逆沉淀一定会使蛋白质变性。 变性蛋白质与天然蛋白质有明显的差异，主要表现下几个方面： (1)物理性质的改变蛋白质变性后，多肽链松散伸展，导致粘度增大：侧链疏水基外 露，导致溶解度降低而沉淀等。 (2)化学性质的改变蛋白质变性后结构松散，生物化学性质改变，易被酶水解：侧链 上的某些基团外露，易发生化学反应。 (3)尘理活性的丧失蛋白质变性后失去了原有的尘物活性，例1，酶变性后失去了催 化功能：激素变性后失去了相应的生理调节功能：血红蛋白变性后失去了输送氧的功能等。 蛋白质的变性作用对工农业生产、科学研究都具有丨分广泛的意义。例通常采用加热、紫 外线照射、利用酒精、杀菌剂等杀菌消毒，其结果就是使细菌体内的蛋白质变性。菌种、尘 物制剂的失效，种子失去发芽能力等均与蛋白质的变性有关。 5.水解作用 蛋白质水解经过一系列中间产物后，最终尘成▣-氨基酸。其水解过程1下：