《食品化学》教案10学时第15～19次课一、授课题目第五章氨基酸、肽和蛋白质二、教学目的和要求了解蛋白质的组成及分类了解引起蛋白质功能性变化的因素掌握蛋白质的变性作用及其在食品加工中的应用了解食品蛋白质在加工及贮藏过程中的营养及安全性变化三、教学重点和难点重点：(1)蛋白质的变性，引起蛋白质变性的因素(2)食品蛋白质在加工及贮藏过程中的营养及安全性变化难点：蛋白质变性与营养及安全性变化之间的关系四、主要参考资料《食品化学》，王璋、许时要、汤坚编，中国轻工业出版社，2007，4；《食品化学》，刘邻渭主编，中国农业大学出版社，2003，3：《食品化学》，谢笔钧主编，科学出版社，2006，6；五、教学进程教学方法：讲授法辅导手段：PPT板书：板书+多媒体主要内容：
《食品化学》教案 第 15～19 次课 10 学时 一、授课题目 第五章 氨基酸、肽和蛋白质 二、教学目的和要求 了解蛋白质的组成及分类 了解引起蛋白质功能性变化的因素 掌握蛋白质的变性作用及其在食品加工中的应用 了解食品蛋白质在加工及贮藏过程中的营养及安全性变化 三、教学重点和难点 重点： ⑴蛋白质的变性，引起蛋白质变性的因素 ⑵食品蛋白质在加工及贮藏过程中的营养及安全性变化 难点： 蛋白质变性与营养及安全性变化之间的关系 四、主要参考资料 《食品化学》，王璋、许时婴、汤坚 编，中国轻工业出版社，2007，4； 《食品化学》，刘邻渭 主编，中国农业大学出版社，2003，3； 《食品化学》，谢笔钧 主编，科学出版社，2006，6； 五、教学进程 教学方法：讲授法 辅导手段：PPT 板书：板书+多媒体 主要内容：
(1)蛋白质的理化性质(2)蛋白质的结构(3)蛋白质分子的变性(4)蛋白质的功能性质(5)食品蛋白质在加工和储藏中的变化《食品化学》教案第15次课2学时一、授课题目第一节、概述第二节、氨基酸和蛋白质的物理化学性质第三节、蛋白质的结构二、教学目的和要求了解蛋白质的组成及分类掌握蛋白质及氨基酸的物理化学性质（常见及常用的）掌握蛋白质的一级结构和空间结构三、教学重点和难点重点：(1)蛋白质的化学性质(2)蛋白质结构难点：蛋白质序列测定时常用的鉴别方法蛋白质空间结构四、主要参考资料《食品化学》，王璋、许时婴、汤坚编，中国轻工业出版社，2007，4；《食品化学》，刘邻渭主编，中国农业大学出版社，2003，3：《食品化学》，谢笔钧主编，科学出版社，2006，6；五、教学进程
⑴蛋白质的理化性质 ⑵蛋白质的结构 ⑶蛋白质分子的变性 ⑷蛋白质的功能性质 ⑸食品蛋白质在加工和储藏中的变化 《食品化学》教案 第 15 次课 2 学时 一、授课题目 第一节、概述 第二节、氨基酸和蛋白质的物理化学性质 第三节、蛋白质的结构 二、教学目的和要求 了解蛋白质的组成及分类 掌握蛋白质及氨基酸的物理化学性质（常见及常用的） 掌握蛋白质的一级结构和空间结构 三、教学重点和难点 重点： ⑴蛋白质的化学性质 ⑵蛋白质结构 难点： 蛋白质序列测定时常用的鉴别方法 蛋白质空间结构 四、主要参考资料 《食品化学》，王璋、许时婴、汤坚 编，中国轻工业出版社，2007，4； 《食品化学》，刘邻渭 主编，中国农业大学出版社，2003，3； 《食品化学》，谢笔钧 主编，科学出版社，2006，6； 五、教学进程
第一节概述一、蛋白质定义蛋白质(protein)是由许多不同的a-氨基酸(aminoacids)按照一定的序列通过肽键(peptidebond)相连形成的具有比较稳定构象和一定生物功能的高分子含氮化合物。二、蛋白质的生物学意义1.蛋白质是生物体重要组成成分所有器官、组织都含有蛋白质：细胞的各个部分都含有蛋白质。2.蛋白质具有重要的生物学功能作为生物催化剂（酶）：代谢调节作用：免疫保护作用：物质的转运和存储：运动与支持作用：参与细胞间信息传递。3.氧化供能三、蛋白质分类根据蛋白质分子组成简单蛋白结合蛋白 (杂蛋白）根据蛋白质的结构纤维蛋白球蛋白根据功能：结构蛋白质，有生物活性的蛋白质，食品蛋白质结构蛋白质：肌肉、骨骼、皮肤等动物组织中含有结构蛋白质（角蛋白，蛋白，弹性蛋白等），其功能大多与其纤维结构有关有生物活性的蛋自质：酶结构蛋白激素蛋白质（胰岛素、生长激素）收缩蛋白质（肌球蛋白、肌动蛋白、微管蛋白）传递蛋白质（血红蛋白，肌球蛋白，铁传递蛋白）抗体蛋白（免疫球蛋白）储存蛋白（卵清蛋白，种子蛋白）保护蛋白（毒素和过敏原）抗生素食品蛋白质：包括可供人类食用，易消化，安全无毒，富有营养，具有功能特性的蛋白质。乳、肉、蛋、谷物、豆类和油料种子是蛋白质的主要来源第二节氨基酸和蛋白质的物理化学性质
第一节 概述 一、蛋白质定义 蛋白质(protein)是由许多不同的α-氨基酸(amino acids)按照一定的序列通过肽键 (peptide bond)相连形成的具有比较稳定构象和一定生物功能的高分子含氮化合物。 二、蛋白质的生物学意义 1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 2. 蛋白质具有重要的生物学功能 作为生物催化剂（酶）； 代谢调节作用； 免疫保护作用； 物质的转运和存储； 运动与支持作用； 参与细胞间信息传递。 3. 氧化供能 三、蛋白质分类 根据蛋白质分子组成 简单蛋白 结合蛋白（杂蛋白） 根据蛋白质的结构 纤维蛋白 球蛋白 根据功能：结构蛋白质，有生物活性的蛋白质，食品蛋白质 结构蛋白质：肌肉、骨骼、皮肤等动物组织中含有结构蛋白质（角蛋白，蛋白，弹性 蛋白等），其功能大多与其纤维结构有关 有生物活性的蛋白质： 酶 结构蛋白 激素蛋白质（胰岛素、生长激素） 收缩蛋白质（肌球蛋白、肌动蛋白、微管蛋白） 传递蛋白质（血红蛋白，肌球蛋白，铁传递蛋白） 抗体蛋白（免疫球蛋白） 储存蛋白（卵清蛋白，种子蛋白） 保护蛋白（毒素和过敏原） 抗生素 食品蛋白质： 包括可供人类食用，易消化，安全无毒，富有营养，具有功能特性的蛋白质。乳、肉、 蛋、谷物、豆类和油料种子是蛋白质的主要来源 第二节 氨基酸和蛋白质的物理化学性质
存在自然界中的氨基酸有300余种，但从蛋白质水解水解产物中分离出来的常见氨基酸仅有20种，除脯氨酸外均为α-氨基酸。一、氨基酸的物理性质1、结构和分类结构：α-氨基酸的通式如下+H3NCHCOOHR氨基酸的分类：根据侧链R基的化学结构分脂肪族氨基酸芳香族氨基酸杂环氨基酸杂环亚氨基酸根据氨基酸侧链R基团的极性分类A非极性疏水性氨基酸B极性氨基酸a）不带电荷b）带正电荷c）带负电荷2、氨基酸的酸碱性质氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。等电点(isoelectricpoint,pl)：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。3、氨基酸的疏水性氨基酸的疏水性，是影响氢基酸溶解行为的重要因紊，也是影响蛋白质和肽的物理化学性质（如结构、溶解度、结合脂肪的能力等）的重要因素。疏水性可被定义为：在相同的条件下，一种溶于水中的溶质的自由能与溶于有机溶剂的相同溶质的自由能相比所超过的数值。估计氨基酸侧链的相对疏水性的最直接、最简单的方法就是实验测定氨基酸溶于水和溶于一种有机溶剂的自由能变化。一般用水和乙醇之间自由能变化表示氨基酸侧链的疏水性，将此变化值标作△G
存在自然界中的氨基酸有 300 余种，但从蛋白质水解水解产物中分离出来的常见氨基 酸仅有 20 种，除脯氨酸外均为 α-氨基酸。 一、氨基酸的物理性质 1、结构和分类 结构：α-氨基酸的通式如下 + H3N—CH—COOH R 氨基酸的分类： 根据侧链 R 基的化学结构分 脂肪族氨基酸 芳香族氨基酸 杂环氨基酸 杂环亚氨基酸 根据氨基酸侧链 R 基团的极性分类 A 非极性疏水性氨基酸 B 极性氨基酸 a) 不带电荷 b) 带正电荷 c) 带负电荷 2、氨基酸的酸碱性质 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI)：在某一 pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋 势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的 pH 值称为该氨基酸的等电点。 3、氨基酸的疏水性 氨基酸的疏水性，是影响氨基酸溶解行为的重要因素，也是影响蛋白质和肽的物理化 学性质（如结构、溶解度、结合脂肪的能力等）的重要因素。 疏水性可被定义为：在相同的条件下，一种溶于水中的溶质的自由能与溶于有机溶剂 的相同溶质的自由能相比所超过的数值。 估计氨基酸侧链的相对疏水性的最直接、最简单的方法就是实验测定氨基酸溶于水和 溶于一种有机溶剂的自由能变化。一般用水和乙醇之间自由能变化表示氨基酸侧链的疏水 性，将此变化值标作△G′
氨基酸AG'AG'AG氨基酸氨基酸02.09丙氨酸(Ala)甘氨酸(Gly)脯氨酸(Pro)10.87组氨酸(His)2.09丝氨酸(Ser)-1.25精氨酸(Arg)天冬酰胺(Asn)0异亮氨酸(Ile)12.541.67苏氨酸(Thr)2.099.6114.21天冬氨酸(Asp)亮氨酸(Leu)色氨酸(Trp)一半胱氨酸(Cys)4.18赖氨酸(Lys)9.61酪氨酸(Tyr)-0.42蛋氨酸(Met)5.43缬氨酸(Val)谷氨酰胺(Gln)6.272.09苯丙氨酸(Phe)10.45谷氨酸(Glu)当氨基酸的△G’值为正时，其侧链具有疏水性，倾向于处在蛋白分子的内部；△G为负时，其侧链是亲水的，倾向于处在蛋白分子的表面。赖氨酸通常是蛋白质分子中亲水性的氨基酸残基，但它的△G’是正值4、氨基酸的立体化学目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型某些氨基酸的D型异构体存在于一些微生物的细胞壁和具有抗菌作用的多肽内。如放线菌素D、短杆菌肽和短杆菌酪肽5、氨基酸的光谱色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸能够吸收紫外光，分别在波长278nm、275nm、260nm处出现最大吸收。大多数蛋白质含有色氨酸，酪氨酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。二、氨基酸的化学反应1、与三酮反应氨基酸与三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物（脯氨酸和羟脯氨酸与三酮反应产生黄色物质），其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。2、与荧光胺反应R+H2N-CHCOOH0荧光胺
氨基酸 △G′ 氨基酸 △G′ 氨基酸 △G′ 丙氨酸(Ala) 2.09 精氨酸(Arg) － 天冬酰胺(Asn) 0 天冬氨酸(Asp) 2.09 半胱氨酸(Cys) 4.18 谷氨酰胺(Gln) -0.42 谷氨酸(Glu) 2.09 甘氨酸(Gly) 0 组氨酸(His) 2.09 异亮氨酸(Ile) 12.54 亮氨酸(Leu) 9.61 赖氨酸(Lys) － 蛋氨酸(Met) 5.43 苯丙氨酸(Phe) 10.45 脯氨酸(Pro) 10.87 丝氨酸 (Ser) -1.25 苏氨酸(Thr) 1.67 色氨酸(Trp) 14.21 酪氨酸(Tyr) 9.61 缬氨酸(Val) 6.27 当氨基酸的△G′值为正时，其侧链具有疏水性，倾向于处在蛋白分子的内部； △G′为负时，其侧链是亲水的，倾向于处在蛋白分子的表面。 赖氨酸通常是蛋白质分子中亲水性的氨基酸残基，但它的△G′是正值 4、氨基酸的立体化学 目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为 L-型 某些氨基酸的 D 型异构体存在于一些微生物的细胞壁和具有抗菌作用的多肽内。如 放线菌素 D、短杆菌肽和短杆菌酪肽 5、氨基酸的光谱 色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸能够吸收紫外光，分别在波长 278 nm 、275 nm 、260 nm 处出现最大吸收。 大多数蛋白质含有色氨酸，酪氨酸残基，所以测定蛋白质溶液 280nm 的光吸收值是 分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 二、氨基酸的化学反应 1、与茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物（脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应 产生黄色物质），其最大吸收峰在 570nm 处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关 系，因此可作为氨基酸定量分析方法。 2、与荧光胺反应 + H2N—CH—COOH R O O O O 荧光胺
RN-CH-COOH+CO2OH-0氨基酸可以与荧光胺反应，生成产生荧光的物质。可根据荧光强度测定氨基酸含量（ng级）。激发波长入x=390nm，发射波长入m=475nm。3、与1，2-苯二甲醛反应生成物为强荧光异吲哚衍生物（测定条件，激发波长380nm、发射波长450nm）4、与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应生成物为PTH-氨基酸（苯硫乙内酰脲）5、与丹磺酰氯反应可用来确定肽或蛋白质的末端氨基酸第三节蛋白质的结构蛋白质结构可以分为：一级结构(primarystructure)、二级结构secondarystructure)、三级结构(tertiarystructure)、四级结构(quaternary、structure)，其中二、三、四级结构统称为高级结构。一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构(Primarystructure)指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。-级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。一级结构主要的化学键是肽键有些蛋白质还包括二硫键。一级结构确定的战略原则：将大化小，逐段分析，制成两套肽片段，找出重叠位点，排出肽的前后位置，最后确定蛋白质的完整序列。另外可通过核酸来推演蛋白质中的氨基酸序列二、蛋白质的二级结构蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要的化学键：氢键蛋白质二级结构的主要形式：α-螺旋（α-helix）、β-折叠（β-pleatedsheet）、β-转角（β-turn）、无规卷曲（randomcoil）（一）、aα-螺旋（α-helix）1.螺旋一周含3.6个氨基酸残基，沿轴上升0.54nm：每个氨基酸残基上升距离为0.15nm
氨基酸可以与荧光胺反应，生成产生荧光的物质。可根据荧光强度测定氨基酸含量（ng 级）。激发波长λx=390nm，发射波长λm=475nm。 3、与 1，2-苯二甲醛反应 生成物为强荧光异吲哚衍生物（测定条件，激发波长 380nm、发射波长 450nm） 4、与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应 生成物为 PTH-氨基酸 (苯硫乙内酰脲) 5、与丹磺酰氯反应 可用来确定肽或蛋白质的末端氨基酸 第三节 蛋白质的结构 蛋白质结构可以分为： 一级结构(primary structure)、二级结构(secondary structure)、三级结构(tertiary structure)、 四级结构(quaternary structure)，其中二、三、四级结构统称为高级结构。 一、蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构(Primary structure)指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。一级结构主要的化学键是肽键， 有些蛋白质还包括二硫键。 一级结构确定的战略原则：将大化小，逐段分析，制成两套肽片段，找出重叠位点， 排出肽的前后位置，最后确定蛋白质的完整序列。 另外可通过核酸来推演蛋白质中的氨基酸序列 二、蛋白质的二级结构 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置， 并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。主要的化学键： 氢键 蛋白质二级结构的主要形式：-螺旋 ( -helix ) 、-折叠 ( -pleated sheet )、-转角 ( -turn )、无规卷曲 ( random coil ) （一）、-螺旋 ( -helix ) 1. 螺旋一周含3.6个氨基酸残基，沿轴上升0.54nm；每个氨基酸残基上升距离为0.15nm， OH O —CH—COOH R N + CO2
每个残基绕轴旋转100°2.侧链R基伸向外侧3.肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行4.α-螺旋有左手和右手螺旋，蛋白质中的α-螺旋几乎都是右手螺旋（二）β-折叠在β-折叠中，α-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm（三）β-转角和无规卷曲β-转角也称β-弯曲或回折。是蛋白质中常见的又一种二级结构，它是形成β-折叠时多肽链反转180的结果。β-转角由四个氨基酸残基构成，通过氢键稳定。在β-转角中常见的氨基酸有天冬氨酸，半胱氨酸，天冬酰胺，甘氨酸，脯氨酸和酪氨酸。无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。三、超二级结构和结构域超二级结构：若干相邻二级结构单元彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。结构域(domain）：是球状蛋白质的折叠单位。在超二级结构基础上，多肽链进一步绕曲折叠成（空间可以区分的）近似球状的三维实体。四、蛋白质的三级结构（一）定义整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键：疏水键、离子键、氢键和VanderWaals力等。四、蛋白质的四级结构有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基（subunit)。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。五、蛋白质分子中的共价键与次级键维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键维系蛋白质分子的二级结构：氢键维系蛋白质分子的三级结构：疏水键、氢键、范德华力、盐键维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键版书设计
每个残基绕轴旋转 100° 2. 侧链 R 基伸向外侧 3. 肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行 4. -螺旋有左手和右手螺旋，蛋白质中的 -螺旋几乎都是右手螺旋 （二）-折叠 在 -折叠中，-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的 R 基团处于折叠的棱角上并 与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为 0.35nm （三）-转角和无规卷曲 -转角也称 -弯曲或回折。是蛋白质中常见的又一种二级结构，它是形成 -折叠时多 肽链反转 180。的结果。-转角由四个氨基酸残基构成，通过氢键稳定。在 -转角中常见 的氨基酸有天冬氨酸，半胱氨酸，天冬酰胺，甘氨酸，脯氨酸和酪氨酸。 无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。 三、超二级结构和结构域 超二级结构：若干相邻二级结构单元彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级 结构组合体。 结构域(domain) ：是球状蛋白质的折叠单位。在超二级结构基础上，多肽链进一步绕曲折 叠成（空间可以区分的）近似球状的三维实体。 四、蛋白质的三级结构 （一） 定义 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 主要的化学键：疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals 力等。 四、蛋白质的四级结构 有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋 白质的亚基 (subunit)。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四 级结构。亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。 五、蛋白质分子中的共价键与次级键 维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键 维系蛋白质分子的二级结构：氢键 维系蛋白质分子的三级结构：疏水键、氢键、范德华力、盐键 维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键 版书设计
第四章蛋白质和氨基酸第二节氨基酸性质第三节蛋白质空间结构疑字第一节概述一、物理性质一、定义(5min)一、一级结构(5min)难词二、空间结构二、蛋白质生理功能(5min)两性物质(10min)三、蛋白质分类(10min)吸光性(5min)1、二级结构(15min)疏水性(15min)2、三级结构(5min)二、化学性质3、四级结构(5min)(20min)六、作业1、蛋白质可以如何进行分类？2、蛋白质有哪些物理性质？3、维持蛋白质结构的作用力有哪些？七、课后记
第四章 蛋白质和氨基酸 第一节 概述 一、定义(5min) 二、蛋白质生理功能(5min) 三、蛋白质分类(10min) 第二节 氨基酸性质 一、物理性质 两性物质(10min) 吸光性(5min) 疏水性(15min) 二、化学性质 (20min) 第三节 蛋白质空间结构 一、一级结构(5min) 二、空间结构 1、 二级结构(15min) 2、 三级结构(5min) 3、 四级结构(5min) 疑字 难词 六、作业 1、蛋白质可以如何进行分类？ 2、蛋白质有哪些物理性质？ 3、维持蛋白质结构的作用力有哪些？ 七、课后记
《食品化学》教案2学时第16次课一、授课题目第四节、蛋白质分子的变性二、教学目的和要求掌握蛋白质的变性本质理解引起蛋白质变性的因素导致蛋白质变性的机理了解食品蛋白质变性在加工及贮藏过程中的作用三、教学重点和难点重点：(1)蛋白质的变性，引起蛋白质变性的因素难点：引起蛋白质变性的因素如何对蛋白质作用蛋白质变性与营养及安全性变化之间的关系四、主要参考资料《食品化学》，王璋、许时婴、汤坚编，中国轻工业出版社，2007，4；《食品化学》，刘邻渭主编，中国农业大学出版社，2003，3；《食品化学》，谢笔钧主编，科学出版社，2006，6；五、教学进程第四节、蛋白质分子的变性一、蛋白质变性的概念及监测方法1、定义蛋白质二级及其以上的高级结构在一定条件（加热、酸、碱、有机溶剂、重金属离子等）下，遭到破坏而一级结构并未发生变化的过程叫蛋白质的变性。2、蛋白质变性所产生的影响溶解度降低，原因是二级结构发生变化，疏水基团暴露于分子表面与水的结合能力降低
《食品化学》教案 第 16 次课 2 学时 一、授课题目 第四节、蛋白质分子的变性 二、教学目的和要求 掌握蛋白质的变性本质 理解引起蛋白质变性的因素导致蛋白质变性的机理 了解食品蛋白质变性在加工及贮藏过程中的作用 三、教学重点和难点 重点： ⑴蛋白质的变性，引起蛋白质变性的因素 难点： 引起蛋白质变性的因素如何对蛋白质作用 蛋白质变性与营养及安全性变化之间的关系 四、主要参考资料 《食品化学》，王璋、许时婴、汤坚 编，中国轻工业出版社，2007，4； 《食品化学》，刘邻渭 主编，中国农业大学出版社，2003，3； 《食品化学》，谢笔钧 主编，科学出版社，2006，6； 五、教学进程 第四节、蛋白质分子的变性 一、蛋白质变性的概念及监测方法 1、定义 蛋白质二级及其以上的高级结构在一定条件（加热、酸、碱、有机溶剂、重金属离子 等）下，遭到破坏而一级结构并未发生变化的过程叫蛋白质的变性。 2、蛋白质变性所产生的影响 溶解度降低，原因是二级结构发生变化，疏水基团暴露于分子表面 与水的结合能力降低
生物活性（功能）丧失容易被水解黏度变大难以结晶3、监测蛋白质变性方法根据一系列物理性质、光学性质、生物功能等的改变来监测蛋白质的变性。如超离心沉降特性、黏度、溶解度、电泳特性、旋光色散、圆二色性、X射线衍射、紫外差示光谱红外光谱、热力学性质、免疫性质等二、蛋白质变性的热力学和动力学大多数蛋白质当变性条件逐渐剧烈时（浓度增加、温度提高等），Y在开始阶段保持不变，但超过一个临界点后，从YN急剧变化至YD：这表明蛋白质变性是一个协同过程，球状蛋白分子主要以天然态和变性态存在，而以中间态很少存在；此即所谓的两状态转变模型”。两状态之间的相互转化可用下式表示：单体球蛋白变性过程中变性程度与变性因素变化之间的关系y4状态或4164-0YYDLBP性质YNYDx变性剂，温度或pH动态平衡关系中的表观平衡常数为：KD=(rDyIriN]由此平衡常数即可求出一系列热力学参数：
生物活性（功能）丧失 容易被水解 黏度变大 难以结晶 3、监测蛋白质变性方法 根据一系列物理性质、光学性质、生物功能等的改变来监测蛋白质的变性。如超离心 沉降特性、黏度、溶解度、电泳特性、旋光色散、圆二色性、X 射线衍射、紫外差示光谱、 红外光谱、热力学性质、免疫性质等 二、蛋白质变性的热力学和动力学 大多数蛋白质当变性条件逐渐剧烈时（浓度增加、温度提高等），Y 在开始阶段保持 不变，但超过一个临界点后，从 YN 急剧变化至 YD；这表明蛋白质变性是一个协同过程， 球状蛋白分子主要以天然态和变性态存在，而以中间态很少存在；此即所谓的“两状态转 变模型”。 两状态之间的相互转化可用下式表示： 单体球蛋白变性过程中变性程度与变性因素变化之间的关系 动态平衡关系中的表观平衡常数为：KD=[PD]/[PN] 由此平衡常数即可求出一系列热力学参数： y 状 态 或 性 质 x 变性剂浓度、温度或pH YN YD YN′ YD′ 状 态 或 性 质 变性剂，温度或 pH