南京大学：《基础有机化学》课程教学资源（课件讲稿）第二十二章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸

基础有机化学 基础有机化学 §22~1氨基酸 、分类、命名和构型 第二十二章 组成蛋白质的氨基酸(天然产氨基酸)都是a-氨基酸,即在 a-碳原子上有一个氨基,可用下式表示: R-C-COOH NH2 氨基酸、多肽、蛋白质 1.分类:按烃基类型可分为脂肪族氨基酸,芳香族氨基酸,含 和核酸 酸,做性氨子中氨基和羧基的数目分为中性氨基酸,酸性氨 2.命名:多按其来源或性质而命名。国际上有通用的符号(见 表22-1) 3.构型:用D/体系表示在费歇尔投影式中氨基位于横键 右边的为D型,位于左边的为L型。例如 CooHCooH H-C-NH2 NH2CH 南京大学基础学科教育学院 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 D氨基酸 L氨基酸南京大学化学化工学院 基础有机化学 基础有机化学 二、氨基酸的性质 (2)等电点加入酸 在氨基酸水溶液中加入酸或碱,至使羧基和氨基的离子化程度相等 1.氨基酸的酸碱性两性与等电P6-662 (即氨基酸分子所带电荷呈中性处于等电状态)时溶液的pH值 氨基酸分子中的氨基是碱性的,而羧基是酸性的,因而氨 称为氨基酸的等电点。常以pI表示。 基酸既能与酸反应,也能与碱反应,是一个两性化合物。 R-CH-COOH (1)两性 R-CH-COO-R-CH-COOR-CH+-COOH R-CHCOOHR-CH+COOHR-CH-COO COO NH2 溶液pH>等电点电点pI)溶液p等电点 氨基酸在一般情况下不是以游离的羧基或氨基存在的, 注:不品C),在中加入电 而是两性电离,在固态或水溶液中形成内盐 中性氨基酸pl=4.86.3 R-CH-COOH R-CH-COO 酸性氨基酸pl=2.7~3.2 NH 碱性氨基酸pl=7.6~10.8 南京大学基础学科教育学院 2°等电点时,偶极离子在水中的溶解度最小,易结晶学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 南京大学化学化工学院 基础有机化学 基础有机化学 2.氨基酸氨基的反应 (4)与茚三酮反应 (1)氨基的酰基化氨基酸分子中的氨基能酰基化成酰胺。 a氨基酸在碱性溶液中与茚三酮作用,生成显蓝色或紫红色的 -coC+ NHG-CH COOHR-C-NH-CH-COOH+ HC 有色物质,是鉴别a氨基酸的灵敏的方法。 在蛋白质的合成过程中为了保护氨基则用氧甲酰氯作为酰化剂 H2o = CH2-O-C-CI+ -CH-COOHCH2-O-C-NH-CH-COOH 茚三酮 水合三酮 。 (2)氨基的烃基化氨基酸与RX作用则烃基化成N-基氨基酸: + RCHCOOH RCHO +co NO2+NH2-CH-COOHNOF -NH-CH-COOH o NH2 3H2O 氟代二硝基苯在多肽结构分析中用作测定N端的试剂 3.氨基酸羧基的反 (3)与亚硝酸反应反应是定量完成的,衡量的放出N2,测定N2 氨基酸分子中羧基的反应主要利用它能成酯、成酐、成酰 的体积便可计算出氨基酸只氨基的含量 胺的性质。 rchcohhn2南京大学基础学科教育学院 R-CH-COOH +Naf+ 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 南京大学化学化工学院

1 基础有机化学 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 第二十二章 氨基酸、多肽、蛋白质 和核酸 基础有机化学 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 §22~1 氨基酸 一、分类、命名和构型 R C NH2 H COOH 组成蛋白质的氨基酸（天然产氨基酸）都是α-氨基酸，即在 α-碳原子上有一个氨基，可用下式表示： 1．分类： 按烃基类型可分为脂肪族氨基酸，芳香族氨基酸，含 杂环氨基酸。按分子中氨基和羧基的数目分为中性氨基酸，酸性氨 基酸，碱性氨基酸。 2．命名： 多按其来源或性质而命名。国际上有通用的符号（见 P658表22-1）。 3．构型： 用D/ L体系表示——在费歇尔投影式中氨基位于横键 右边的为D型，位于左边的为L型。例如： H C NH2 COOH R C H COOH R NH2 D-氨基酸 L-氨基酸 基础有机化学 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 二、氨基酸的性质 1．氨基酸的酸-碱性——两性与等电点P660~662 氨基酸分子中的氨基是碱性的，而羧基是酸性的，因而氨 基酸既能与酸反应，也能与碱反应，是一个两性化合物。 R CH COOH NH2 R CH COO NH2 R CH COOH NH3 H OH （1）两性 氨基酸在一般情况下不是以游离的羧基或氨基存在的， 而是两性电离，在固态或水溶液中形成内盐。 R CH COOH NH2 R CH COO NH3 基础有机化学 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 （2）等电点 在氨基酸水溶液中加入酸或碱，至使羧基和氨基的离子化程度相等 （即氨基酸分子所带电荷呈中性——处于等电状态）时溶液的pH值 称为氨基酸的等电点。常以pI表示。 R CH COOH NH3 R CH COO NH3 R CH COO NH2 R CH COOH NH2 OH OH H H 溶液pH>等电点 等电点(pI) 溶液pH<等电点 注： 1°等电点为电中性而不是中性（即pH=7），在溶液中加入电极时其电荷 迁移为零。 中性氨基酸 pI = 4.8~6.3 酸性氨基酸 pI = 2.7~3.2 碱性氨基酸 pI = 7.6~10.8 2°等电点时，偶极离子在水中的溶解度最小，易结晶析出。 基础有机化学 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 2．氨基酸氨基的反应 （1）氨基的酰基化 氨基酸分子中的氨基能酰基化成酰胺。 R' COCl NH2 CH R COOH R' C NH O CH R + COOH + HCl 在蛋白质的合成过程中为了保护氨基则用苄氧甲酰氯作为酰化剂。 NH2 CH R COOH C NH O CH R CH2 O C Cl + COOH O CH2 O （2）氨基的烃基化 氨基酸与RX作用则烃基化成N-烃基氨基酸： NH2 CH R COOH NH CH R + COOH NO2 F NO2 NO2 NO2 氟代二硝基苯在多肽结构分析中用作测定N端的试剂。 （3）与亚硝酸反应反应是定量完成的，衡量的放出N2，测定N2 的体积便可计算出氨基酸只氨基的含量。 R COOH CH + HNO2 R COOH CH NH2 OH + + N2 H2O 基础有机化学 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 (4) 与茚三酮反应 α-氨基酸在碱性溶液中与茚三酮作用，生成显蓝色或紫红色的 有色物质，是鉴别α-氨基酸的灵敏的方法。 C C C O O O C C C O O OH H2O OH 茚三酮 水合茚三酮 C C C O O OH OH RCHCOOH NH2 C C C O O C C C O N HO + + RCHO CO 3 H2O 3．氨基酸羧基的反应 氨基酸分子中羧基的反应主要利用它能成酯、成酐、成酰 胺的性质

基础有机化学 三、氨基酸的制备 氨基酸的制取主要有三条途径:即蛋白质水解、有机合成和 3.由丙二酸酯法合成 此法应用的方式多种多样,其基本合成路线是 发酵法 氨基酸的合成方法主要有三种: COOCH 1.由醛制备醛在氨存在下加氢氰酸生成α-氨基腈,后者水解 COOC,H. 生成-氨基酸 cOOC?H 例如:ccH CeH, CH CHCN()NaoH,Ho o CH,Ph 2.a卤代酸的氨化 苯丙氨酸74% 此法有副产物仲胺和叔胺生成,不易纯化。因此,常用盖伯瑞尔法代替上法 合成的氨基酸是外消旋体,拆分后才能得到D-合L氨基酸 氨基酸的化学合成1850年就已实现,但氨基酸的发酵法生产在 百年后的1957年才得以实现用糖类(淀粉)发酵生产谷氨酸。 Nh- CH-COOH+RoH南京大学基础学科教育学院 南京大学基础学科教育学院 基础有机化学 基础有机化学 §22~2多肽 根据组成肽的氨基酸的顺序称为某氨酰某氨酰某氨酸(简 多肽的组成和命名 子氨基酸中的羧基与另一分子氨基酸分子的氨基脱水而形成 例如:N-cHE+ahg- NH-CH-COOH 的酰胺叫做肽,其形成的酰胺键称为肽键 内氨酰丝氨酰苯丙氨酸(内“丝“苯内 -OH +NH2 HO 很多多肽都采用俗名,如催产素、胰岛素等 由n个a氨基酸缩合而成的肽称为n肽,由多个a-氨基酸缩合而 二、多肽结构的测定 成的肽称为多肽。一般把含100个以上氨基酸的多肽(有时是含 氨基酸组成的多肽数目惊人,情况十分复杂。假定100个氨基 50个以上)称为蛋白质 酸聚合成线形分子,可能具有200种多肽 无论肽链有多长,在链的两端一端有游离的氨基(NH2),称为 例如:由甘氨酸、缬氨酸、亮氨酸三种氨基酸就可组成六种三肽 -亮-甘:缬-甘-亮:亮-甘-缬:亮-缬甘 N端:链的另一端有游离的羧基(-COOH),称为C端。 多肽结构的测定主要是作如下工作 ①了解某一多肽是由哪些氨基酸组成的 C端南京大学基础学科教育学院 ②各种氨基酸的相对比例。 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 南京大学化学化工学院 基础有机化学 基础有机化学 多肽结构测定工作步骤如 1.测定分子 2.氨基酸的定量分析 B.异硫氰酸苯酯(PhN=C=S)法——艾德曼( Edman)降解法 盐H氨基酸各种氨基酸一一各种氨基酸的含量 COHEN=C 现代方法是将水解后的氨基酸混和液用氨基酸分析仪进行分离和测定 3.端基分析(测定N端和C端) (1)测定N端(有两种方法) 英国人)法 CH-R 氟苯与氨基酸的N端氨基反应后,再水解,分离除N二硝基苯基 基酸,用色谱法分析,即可知道N端为何氨基酸 测定咪唑衍生物的R,即可知是哪种氨基酸 4-二硝基氟苯法的缺点是所有的肽键都被水解掉了。异硫氰酸苯酯法 的特点是,除多肽N端的氨基酸外,其余多肽链会保留下来。这样就可以 继续不断的测定其N端 N《 + H-N-CH-COOH+…南京大学基础学科教育学院 南京大学基础学科教育学院 2

2 基础有机化学 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 三、氨基酸的制备 氨基酸的制取主要有三条途径：即蛋白质水解、有机合成和 发酵法。 氨基酸的合成方法主要有三种： 1．由醛制备 醛在氨存在下加氢氰酸生成α-氨基腈，后者水解 生成α-氨基酸。 C6H5CH2CHO NH3, HCN C6H5CH2CHCN NaOH, H2O H3O (1) (2) NH2 C6H5CH2CHCO2 NH3 苯丙氨酸 74% 例如： 2．α- 卤代酸的氨化 R CH COOH + NH3 X R CH COOH + HX NH2 此法有副产物仲胺和叔胺生成，不易纯化。因此，常用盖伯瑞尔法代替上法。 C NH O O X CH R COOR' C N O O CH R + COOR' H3O COOH COOH CH R + NH2 COOH + R'OH 基础有机化学 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 3．由丙二酸酯法合成 此法应用的方式多种多样，其基本合成路线是： CH2 COOC2H5 COOC2H5 Br2 CCl4 CH COOC2H5 COOC2H5 Br C NK C O O C N C O O CH COOC2H5 COOC2H5 C2H5ONa PhCH2Br (1) (2) C N C O O C COOC2H5 COOC2H5 CH2Ph H3O CO2 (1) (2) C N C O O CH CH2Ph COOH NH2NH2 C C O O CH CH2Ph NH2 COOH NH NH + D，L-苯丙氨酸 合成的氨基酸是外消旋体，拆分后才能得到D-合L-氨基酸。 氨基酸的化学合成1850年就已实现，但氨基酸的发酵法生产在 一百年后的1957年才得以实现用糖类（淀粉）发酵生产谷氨酸。 基础有机化学 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 §22~2 多 肽 一、多肽的组成和命名 1． 肽和肽键 一分子氨基酸中的羧基与另一分子氨基酸分子的氨基脱水而形成 的酰胺叫做肽，其形成的酰胺键称为肽键。 NH2 CH R C O OH NH2 CH R' + COOH - H2O NH2 CH R C O NH CH R' COOH 肽键 由n个α-氨基酸缩合而成的肽称为n肽，由多个α-氨基酸缩合而 成的肽称为多肽。一般把含100个以上氨基酸的多肽（有时是含 50个以上）称为蛋白质。 无论肽链有多长，在链的两端一端有游离的氨基（-NH2），称为 N端；链的另一端有游离的羧基（-COOH），称为C端。 NH2 CH R C O NH CH R' C O NH CH R'' COOH n N 端 C 端 基础有机化学 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 2．肽的命名 根据组成肽的氨基酸的顺序称为某氨酰某氨酰…某氨酸（简写 为某、某、某）。 NH2 CH CH3 C O NH C O NH CH CH2C6H5 CH COOH CH2OH 丙氨酰丝氨酰苯丙氨酸 （丙 丝 苯丙） 例如： 很多多肽都采用俗名，如催产素、胰岛素等。 二、多肽结构的测定 由氨基酸组成的多肽数目惊人，情况十分复杂。假定100个氨基 酸聚合成线形分子，可能具有20100种多肽。 例如：由甘氨酸、缬氨酸、亮氨酸三种氨基酸就可组成六种三肽。 甘-缬-亮； 甘-亮-缬； 缬-亮-甘； 缬-甘-亮； 亮-甘-缬； 亮-缬-甘。 多肽结构的测定主要是作如下工作： ① 了解某一多肽是由哪些氨基酸组成的。 ② 各种氨基酸的相对比例。 ③ 确定各氨基酸的排列顺序。 基础有机化学 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 多肽结构测定工作步骤如下： 1．测定分子量 2．氨基酸的定量分析 现代方法是将水解后的氨基酸混和液用氨基酸分析仪进行分离和测定。 HCl H2O 多肽 氨基酸 层析法分离 各种氨基酸 各种氨基酸的含量 3．端基分析（测定N端和C端） （1）测定N端（有两种方法） A. 2,4-二硝基氟苯法——桑格尔(Sanger-英国人)法 2,4- 二 硝基氟苯与氨基酸的N端氨基反应后，再水解，分离除N-二硝基苯基氨 基酸，用色谱法分析，即可知道N端为何氨基酸。 O2N F H2N CH R CONH CH R' CONH …… + … O2N HN CH R CONH CH R' CONH … NO2 NO2 Na2CO3 HCl O2N HN CH R COOH NO2 CH R' + H2N COOH + 基础有机化学 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 B . 异硫氰酸苯酯(Ph-N=C=S)法——艾德曼(Edman)降解法。 C6H5N=C=S NH2CHCONH R + 多肽 C6H5NHC 多肽 S NH CH R C O NH 7 pH 7 C N C CH H N C6H5 O R S + 多肽 测定咪唑衍生物的R，即可知是哪种氨基酸。 2,4- 二硝基氟苯法的缺点是所有的肽键都被水解掉了。异硫氰酸苯酯法 的特点是，除多肽N端的氨基酸外，其余多肽链会保留下来。这样就可以 继续不断的测定其N端

基础有机化学 基础有机化学 多肽的合成 2)测定C端 要使各种氨基酸按一定的顺序连接起来形成多肽是一向十分复杂 A多肽与肼反应 的化学工程,需要解决许多难题。 所有的肽键(酰胺)都与肼反应而断裂成酰肼,只有C端 NH,或-OOH 的氨基酸有游离的羧基,不会与肼反应成酰肼。这就是说与肼 氨基酸是多官能团化合物,在按要求形成肽键时,必须将两个官 反应后仍具有游离羧基的氨基酸就是多肽C端的氨基酸。 能团中的一个保护起来,留下一个去进行指定的反应,才能达到合 B羧肽酶水解法 成的目的。对保护基的要求是:易引入,之后又易除去 在羧肽酶催化下,多肽链中只有C端的氨基酸能逐个断裂 我们把保护-NH,称为代帽子,保护羧基称为穿靴子 2.活化反应基团(活化NH,或COOH) 下来 通常是保护NH,及-OH、-SH等,活化-COOH(具体方法-略) 合成多肽必须保证氨基酸的排列顺序与天然多肽相同,并与天 多肽不论在物理、化学性质和生物活力各方面都一样,才具有意义 南京大学基础学科教育学院 基础有机化学 基础有机化学 §22~3蛋白质 根据蛋白质的功能分 子量在1000以上,构型复杂的多肽称为蛋白质。 、蛋白质的分类 (1)活性蛋白按生理作用不同又可分为:酶 激素、抗体、收缩蛋白、运输蛋白等 (1)纤维蛋白质如丝蛋白、角蛋白等: 2)非活性蛋白担任生物的保护或支持作用的 (2)球状蛋白质如蛋清蛋白、酪蛋白、血红蛋白、Y-球代表 蛋白,但本身不具有生物活性的物质。例如:贮 蛋白(感冒抗体)等 存蛋白(清蛋白、酪蛋白等),结构蛋白(角蛋 2根据组成分 (1)单纯蛋白质—其水解最终产物是a-氨基酸 白、弹性蛋白胶原等)等等。 a氨基酸+非蛋白质(辅基) 辅基为糖时称为糖蛋白:辅基为核酸时称为核蛋白:辅基为血红 素时称为血红素蛋白等 南京大学基础学科教育学院 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 南京大学化学化工学院 基础有机化学 基础有机化学 二、蛋白质的结构 3.蛋白质的三级结构 种蛋白质的特定结构,决定了各种蛋白质的特定生理功能 由蛋白质的二级结构在空间盘绕、折叠、卷曲而形成的更为复 蛋白质种类繁多,结构极其复杂。通过长期研究确定,蛋白质的 杂的空间构象称为蛋白质的三级结构 结构可分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构 形成三级结构后,亲水基团在结构外,僧水基团在结构内,故 蛋白质的一级结构 球状蛋白溶于水。 由各氨基酸按一定的排列顺序结合而形成的多肽链(50个以上 1.蛋白质的四级结构 氨基酸)称为蛋白质的一级结构 条或几条多肽链构成蛋白质的最小单位称为蛋白质亚 对某一蛋白质,若结构顺序发生改变,则可引起疾病或死亡 由几个亚基借助各种副键的作用而构成的一定空间结构称为蛋白 例如,血红蛋白是由两条a-肽链(各为141肽)和两条β-肽链 质的四级 (各为146肽)四条肽链(共574肽)组成的 蛋白质的性质 在β链,N6为谷氨酸,若换为缬氨酸,则造成红血球附聚 即由球状变成镰刀状,若得了这种病(镰刀形贫血症)不到十年 多肽链中有游离的氨基和羧基等酸碱基团,具有两性 就会死亡 2.蛋白质的二级结 多肽链中互相靠近的氨基酸通过氢键的作用而形成的多肽在空 间排列(构象)称为蛋白质的二级结构 南京大学基础学科教育学院 南京大学基础学科教育学院

3 基础有机化学 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 （2）测定C端 A 多肽与肼反应 所有的肽键（酰胺）都与肼反应而断裂成酰肼，只有C端 的氨基酸有游离的羧基，不会与肼反应成酰肼。这就是说与肼 反应后仍具有游离羧基的氨基酸就是多肽C端的氨基酸。 B 羧肽酶水解法 在羧肽酶催化下，多肽链中只有C端的氨基酸能逐个断裂 下来。 基础有机化学 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 三、多肽的合成 要使各种氨基酸按一定的顺序连接起来形成多肽是一向十分复杂 的化学工程，需要解决许多难题。 1．保护-NH2或-COOH 氨基酸是多官能团化合物，在按要求形成肽键时，必须将两个官 能团中的一个保护起来，留下一个去进行指定的反应，才能达到合 成的目的。对保护基的要求是：易引入，之后又易除去。 我们把保护-NH2称为代帽子，保护羧基称为穿靴子。 2．活化反应基团（活化-NH2或-COOH） 通常是保护-NH2及-OH、-SH等，活化-COOH（具体方法-略） 3．生物活性 合成多肽必须保证氨基酸的排列顺序与天然多肽相同，并与天然 多肽不论在物理、化学性质和生物活力各方面都一样，才具有意义. 基础有机化学 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 §22~3 蛋白质 分子量在1000以上，构型复杂的多肽称为蛋白质。 一、蛋白质的分类 1 根据蛋白质的形状分为： （1）纤维蛋白质 如丝蛋白、角蛋白等； （2）球状蛋白质 如蛋清蛋白、酪蛋白、血红蛋白、γ-球代表 蛋白（感冒抗体）等。 2 根据组成分： （1） 单纯蛋白质——其水解最终产物是α- 氨基酸。 （2） 结合蛋白质——α- 氨基酸 + 非蛋白质（辅基） 辅基为糖时称为糖蛋白；辅基为核酸时称为核蛋白；辅基为血红 素时称为血红素蛋白等。 基础有机化学 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 3 根据蛋白质的功能分： （1） 活性蛋白 按生理作用不同又可分为：酶、 激素、抗体、收缩蛋白、运输蛋白等。 （2）非活性蛋白 担任生物的保护或支持作用的 蛋白，但本身不具有生物活性的物质。例如：贮 存蛋白（清蛋白、酪蛋白等），结构蛋白（角蛋 白、弹性蛋白胶原等）等等。 基础有机化学 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 二、蛋白质的结构 各种蛋白质的特定结构，决定了各种蛋白质的特定生理功能。 蛋白质种类繁多，结构极其复杂。通过长期研究确定，蛋白质的 结构可分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。 1．蛋白质的一级结构 由各氨基酸按一定的排列顺序结合而形成的多肽链（50个以上 氨基酸）称为蛋白质的一级结构。 对某一蛋白质，若结构顺序发生改变，则可引起疾病或死亡。 例如，血红蛋白是由两条α-肽链（各为141肽）和两条β-肽链 （各为146肽）四条肽链（共574肽）组成的。 在β链，N-6为谷氨酸，若换为缬氨酸，则造成红血球附聚， 即由球状变成镰刀状，若得了这种病（镰刀形贫血症）不到十年 就会死亡。 2．蛋白质的二级结构 多肽链中互相靠近的氨基酸通过氢键的作用而形成的多肽在空 间排列（构象）称为蛋白质的二级结构。 基础有机化学 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 3．蛋白质的三级结构 由蛋白质的二级结构在空间盘绕、折叠、卷曲而形成的更为复 杂的空间构象称为蛋白质的三级结构。 形成三级结构后，亲水基团在结构外，憎水基团在结构内，故 球状蛋白溶于水。 4．蛋白质的四级结构 由一条或几条多肽链构成蛋白质的最小单位称为蛋白质亚基， 由几个亚基借助各种副键的作用而构成的一定空间结构称为蛋白 质的四级结构。 三、蛋白质的性质 1．两性及等电点 多肽链中有游离的氨基和羧基等酸碱基团，具有两性。 P COO NH2 H OH P COO NH3 P COOH NH3 H P = Protin OH pH pI > pH pH pI < 蛋白质

基础有机化学 基础有机化学 2.胶体性质与沉淀作用 蛋白质的颜色反应 ·溶解 (1)缩二脲反应蛋白质与新配置的碱性硫酸铜溶液反应,呈紫 色,称为缩二脲反应。 (2)不可逆 (2)蛋白黄反应蛋白质中含有苯环的氨基酸,遇浓硝酸发生 蛋白质与重金属盐作用,或在蛋白质溶液中加入有机溶剂 硝化反应而生成黄色硝基化合物的反应称为蛋白黄反应 (如丙酮、乙醇等)则发生不可逆沉淀。 (3)米勒反应蛋白质中酪氨酸的酚基遇到硝酸汞的硝酸溶液 呈红色 3.蛋白质的变性作用 (4)茚三酮反应蛋白质与稀的茚三酮溶液共热,即呈现蓝色。 蛋白质在一定条件下,共价键不变,但构象发生变化而丧失生 物活性的过程成为蛋白质的变性作用 南京大学基础学科教育学院 南京大学基础学科教育学院 基础有机化学 基础有机化学 四、酶 1.酶的组成 §22~4核酸 单纯酶(催化活性仅由蛋白质的结构决定) 核酸是控制生物遗传和支配蛋白质合成的模型。没有核酸,就没有蛋白 结合酶(蛋白质+辅酶),催化活性由蛋白质和共同配合完成 质。因此,核酸是最根本的生命的物质基础。对核酸的研究是现代科学研究 辅酶的种类颇多,按其化学组成可分两类: 领域最吸引人的课题 1)无机的金属元素,如铜、锌、锰 核酸的组成 (2)相对分子质量低的有机物,如血红素、叶绿素、肌醇、烟 维生素B1、B、B、B1等等 核酸的 医疗上口服或注射维生素,就是给人体补充辅酶,以提高肌体内某些酶的活 核酸的结 序和增进健康的目的 酶蛋白可以是一条肽链,或多条肽链组成的。但所有的酶都是球状结构的 一数酷乐白质结构和在 单体排列顺序和空间 结构的问题 紧胃,因此,核酸也 2.醇催化反应的特异性 (1)催化效率高(比一般催化剂高10100倍) 三、核酸的生物功能 (2)选择性强 酸在生物的遗传变异、生长发育及蛋白质的合成中起着 (3)反应条件温 般是在常温常压和pH7左右进行的。 重要作月 DNA—遗传基因,转录副本,将遗传信息传到子代。是 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 蛋白质决定蛋白质的生物合成(合成蛋白质的工南大学化学化工学院 南京大学基础学科教育学院 基础有机化学 重点 、a氨基酸的反应 酯化(COOH的共性 2.酰化(NH2的共性) 3.显色反应:具有游离氨基的氨基酸与水合茚三 酮反应,呈紫色。(脯氨酸呈黄色或橙色) 二、等电点:氨基酸分子所带的净电荷为零时 的pH值,用Ip 三、α-氨基酸的合成 南京大学基础学科教育学院

4 基础有机化学 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 2．胶体性质与沉淀作用 （1）可逆沉淀（盐析） （2）不可逆 蛋白质与重金属盐作用，或在蛋白质溶液中加入有机溶剂 （如丙酮、乙醇等）则发生不可逆沉淀。 蛋白质溶液 碱金属盐或铵盐 沉淀 溶解 （蛋白质） H2O 3．蛋白质的变性作用 蛋白质在一定条件下，共价键不变，但构象发生变化而丧失生 物活性的过程成为蛋白质的变性作用。 基础有机化学 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 4．蛋白质的颜色反应 （1）缩二脲反应 蛋白质与新配置的碱性硫酸铜溶液反应，呈紫 色，称为缩二脲反应。 （2）蛋白黄反应 蛋白质中含有苯环的氨基酸，遇浓硝酸发生 硝化反应而生成黄色硝基化合物的反应称为蛋白黄反应。 （3）米勒反应 蛋白质中酪氨酸的酚基遇到硝酸汞的硝酸溶液 呈红色。 （4）茚三酮反应 蛋白质与稀的茚三酮溶液共热，即呈现蓝色。 基础有机化学 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 四、酶 1. 酶的组成 辅酶的种类颇多，按其化学组成可分两类： (1) 无机的金属元素，如铜、锌、锰。 (2) 相对分子质量低的有机物，如血红素、叶绿素、肌醇、烟酰 胺、维生素B1、B2、B6、B12等等。 医疗上口服或注射维生素，就是给人体补充辅酶，以提高肌体内某些酶的活性 ，调节代谢，而达到治疗和增进健康的目的。 酶蛋白可以是一条肽链，或多条肽链组成的。但所有的酶都是球状结构的。 酶 单纯酶（催化活性仅由蛋白质的结构决定） 结合酶（蛋白质 + 辅酶），催化活性由蛋白质和辅酶共同配合完成。 2. 酶催化反应的特异性 (1) 催化效率高（比一般催化剂高108~1010倍）。 (2) 选择性强 (3)反应条件温和——一般是在常温常压和pH 7左右进行的。 基础有机化学 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 §22~4 核 酸 核酸是控制生物遗传和支配蛋白质合成的模型。没有核酸，就没有蛋白 质。因此，核酸是最根本的生命的物质基础。对核酸的研究是现代科学研究 领域最吸引人的课题。 一、核酸的组成 核蛋白 蛋白质 核酸 胰酶 核苷酸 肠酶 核苷 碱基 核糖 （脱氧核糖） 磷酸 二、核酸的结构 核酸和蛋白质一样，也有单体排列顺序和空间关系问题，因此，核酸也 有一级结构、二级结构和三级结构的问题。 三、核酸的生物功能 核酸在生物的遗传变异、生长发育及蛋白质的合成中起着 重要作用。 DNA——遗传基因，转录副本，将遗传信息传到子代。是 蛋白质合成的模板。 RNA——决定蛋白质的生物合成（合成蛋白质的工厂） 基础有机化学 南京大学基础学科教育学院 南京大学化学化工学院 重点： 一、α-氨基酸的反应 1. 酯化（-COOH的共性） 2. 酰化（-NH2的共性） 3. 显色反应：具有游离氨基的氨基酸与水合茚三 酮反应，呈紫色。（脯氨酸呈黄色或橙色） 二、等电点：氨基酸分子所带的净电荷为零时 的pH值，用Ip(isoelectric point)表示 三、 α-氨基酸的合成